resumo de proteinas pamela

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Resumo de proteinas – Pamela capitulo 1
Proteinas sao as moleculas mais abundantes e diversas do corpo.
-estrutura dos aminoacidos: existem 20 diferentes aminoacidos constituindo proteinas. Cada aminoacido com excecao da prolina, possui um grupamento carboxila, um grupo amino e um radical diferente (cadeia lateral) que definira o papel da proteina. Em pH fisiologico, o grupo carboxila esta dissociado, formando ion carboxilato carregado negativamente e o grupo amino encontra-se protonado. Em pH fisiologica, portante, pode-se dizer que a proteina esta em estado zwitteronico, isto é anfótero. Nas proteinas quase todos esses grupos estao combinados formando ligacoes peptidicas. Nessas ligacoes ocorre perda de uma molecula de agua, sendo etao uma sintese por desidratacao. O grupo carboxila perde uma hidrolixa enquanto o grupamento amino perde um hidrogenio. 
Classificacao de aminoacidos:
aminoacidos de cadeia lateral apolares: nao apresentam capacidade de doar ou receber protons e realizam interacoes hidrofobicas. Nas ptns em solucao aquosa essas cadeias laterais tendem a se voltar para dentro, ‘e o que ocorre no caso das proteinas globulares. Quando o meio eh hidrofobico tambem, como no caso de membranas, os grupos R apolares estao na superficie da proteina. 
IMPORTANTE : a cadeia lateral da prolina e seu grupo alfa-amino formam um anel de modo que esse aminoacido difere dos demais por conter um grupo imino ao inves de um grupo amino (esta presente por exemplo em moleculas de colageno)..
aminoacidos de cadeia lateral polar, desprovidas de carga eletrica:
hidroxila podendo participar da formacao de pontes de hidrogenio
ligacao dissulfeto: Pontes dissulfeto correspondem a ligações fracas que ocorrem entre átomos de enxofre presentes em uma molécula. Esse tipo de interação é muito importante nas proteínas, por exemplo, pois por meio de ligações desse tipo é possível à molécula de proteína adquirir uma forma específica. Os átomos de enxofre presentes em diferentes aminoácidos ao longo da cadeia se atraem, obrigando a molécula a se dobrar e garantindo assim uma estrutura espacial característica. 
aminoacidos com cadeias laterais acidas: doadores de protons. Estao entao carregados negativamente em ph neutro. (exemplo: aciso asparico, acido glutamico)
Aminoacidos com cadeis basicas: aceptores de protons (exemplo: lisina e arginina) com carga positiva quando em ph neutro. Quando a histidina encontra-se incorporada em uma proteina, essa pode ter carga positive ou neutra. 
Os aminoacidos em solucao aquosa contem grupos carboxila fracamente acidos e amino fracamnete basicos podendo entao funcionar como tampoes. 
Todos os aminoacidos, com excecao da glicina possuem estrutura optica levogira em condicoes normais. 
Aminoacidos podem ser essenciais, nao-essenciasi ou condicionalmente essenciais. Os essenciasi sao obtidos exclusivamente pela nutricao enquanto os condicionalmente essenciais podem ser produzidos diante de certas circunstancias.
ESTRUTURA DAS PROTEINAS:
Os aminoacidos sao unidos entre si por ligacoes peptidicas( ligacoes covalentes que sao ligacoes amida entre o grupo carboxila de um aminoacido e o grupo amino de outro). Essa sequencia de aminoacidos ‘e a base para a determinacao da estrutura tridimensional da proteina. Muitas doencas geneticas causam alteracao dessa forma tridimensional, dando origem a proteinas nao funcionais. As ligacoes peptidicas nao sao rompidas por condicoes desnaturantes, como aquecimento ou altas concentracoes de ureia, deve haver exposicao prolongada a acido ou base. A ligacao de muitos aminoacidos por ligacoes peptidicas resulta emu ma cadeia nao-ramificada, denominada polipeptideo. Cada aminoacido ‘e denominado residuo. A ligacao peptidica ‘e rigida e planar impossibilitando a livre rotacao de moleculas. 
ESTRUTURA PRIMARIA: 
A sequencia de nucleotideos emu ma regiao de codificacao do DNA detremina a sequencia de aminoacidos de um polipeptideo. Atraves da simples analise da estrutura primaria nao da para se ter certeza da estrutura terciaria pois nao se sabe o local de desenvolvimento de ligacoes de hidrogenio ou de ligacoes dissulfeto. 
ESTRUTURA SECUNDARIA: 
Esqueleto peptidico assume formas especificas denominadas estruturas secundarias. Exemplos: alfa helice, folhas beta e dobraduras beta
Alfa helice: apresenta uma estrutura helicoidal que consiste em um esqueleto polipeptidico central em espiral e bem compacto com cadeias laterias de aminoacidos para fora do eixo. Queratina tem quase que toda sua estrutura composta por alfa-helice (rigidez associada ao numero de ligacoes dissulfeto unindo as cadeis peptidicas).
 1-pontes de hidrogenio uma alfa helice ‘e estabilizada por uma grande quantidade de pontes de hidrogenio formadas entre atomos de oxigenio (da carbonila) e os hidrogenios das amidas das ligacoes peptidicas. Essas ligacoes se estendem quarto residuos a frente, garantindo entao a torcao da molecula. LIGACOES DE HIDROGENIO SAO PARALELAS AO ESQUELETO DA PROTEINA.
2. aminoacidos que quebram uma alfa-helice: a prolina quebra uma alfa helice porque o seu grupo imino nao ‘e compativel geometricamente com a espiral voltada para a direita da helice, assim ela insere uma dobra na estrutura. Tambem pode haver quebra quando ha repulsao eletrostatica entre aminoacidos, exemplos, repulsao entre duas moleculas de aspartato, ambas dotadas de carga negativa. 
Folhas beta: pragueadas
Uma outra forma de estrutura secundaria em que todos os componentes da molecula (na alfa helice o primeiro e o ultimo aminoacidos nao estavam uidos por essas ligacoes de hidrogenio). Ao contrario da alfa-helice, as folhas beta sao compostas por duas ou mais cadeias polipeptidicas dispostas de forma antiparalela as quais apresentam-se quase que completamente distendidas. As ligaoes sao perpendiculas ao esqueleto proteico. Quando unindo as cadeias as ligacoes sao ditas inetrcadeias, quando existe apenas uma cadeia polipeptidica, a molecula deve dobrar sobre si mesma e as pontes de hidrogenio sao ligacoes intracadeia. 
As estruturas secundarias que nao estao etre essas tres sao mais dificeis de aocntecer e portante sao ditas aleatorias. 
Voltas beta – sao cadeias polipeptidicas ricas em prolina, aminoacido que confere rigidez a essa molecula, pemitindo que ela una alfa helices e folhas beta. 
ESTRUTURA TERCIARIA:
Depende da estrutura primaria. A estrutura das proteinas globulares em solucao aquosa ‘e compacta. Com cadeia lateral hidrofobica voltada para o interior da proteina, enquanto grupos hidrofilicos estao na superficie da molecula. Pode ser encarado como a uniao das estruturas secundarias dando origem a uma forma finale unica. 
a. DOMINIOS: dominios sao unidades funcionais fundamentais com estrutura tridimensional em um polipeptideo. O centro de um dominio ‘e formado a partir de combinacoes de elementos estruturais supersecundarios (motivos). O dobramento dentro de um dominio nao precisa vir acompanhado pelo dobramento de outros. 
INTERACOES QUE ESTABILIZAM A ESTRUTURA TERCIARIA:
pontes dissulfeto: ligacao covalente a partir de grupos sulfidrila de dois residuos de cisteina para produzir um residuo de cistina. Esses residuos podem de cisteina podem estar acastados dentro de uma cadeia ou em cadeias diferentes, isso tambem influencia na aquisicao de forma. 
Interacoes hidrofobicas: em proteinas localizadas em meio lipidico, apolar, o inverso ocorre, cadeias laterias de aminacidos hidrol=filicos sao colocados para dentro da estrutura enquanto a parte apolar fica para for a. 
Pontes de hidrogenio: cadeias laterais de aminoacidos contend hidrogenio ligado a oxigenio ou nitrogenio. A formacao de ligacoes de hidrogenio entre grupos polares na superficie aumentam a solubilidade de um proteina. 
Interacoes ionicas: o dobramento passa a depender da carga dos aminoacidos, sendo repelidos ou atraidos de acordo com suas propriedades quimicas. 
PAPEL DAS CHAPERONAS:
A proteina comeca a se dobrar durante os estagios de sintese,em vez de esperar que a sintese de toda a cadeia esteja completa. As chaperona controlam esse dobramento, alguma sao importante para manter a proteina desdobrada ate que sua sintese seja finalizada, ou agem como catalisadores e etc. HA GASTO DE ATP.
ESTRUTURA QUATERNARIA:
‘e o arranjo de subunidades proteicas, ou seja, so ocorre quando proteinas nao sao monomericas. As subunidades sao mantidas unidas por meio de ligacoes NAO COVALENTES (ex: pontes de hidrogenio, dissulfeto, intercoes hidrofobicas, ionicas). AS subunidades podem funcionar de modo individual ou como conjunto. Um exemplo ‘e a hemoglobina, uma molecula formada por quatra subunidades (duas de cada tipo) que precisam trabalhar todas juntas (‘e alosterica pois aumenta a afinidade pelo oxigenio a medida que vao se ligando moleculas). 
DESNATURACAO DE PROTEINAS:
Resulta do desdobramento e na desorganizacao das estruturas secundarias e terciarias de uma proteina, SEM QUE HAJA HIDROLISE DAS LIGACOES PEPTIDICAS. A desnaturacao, sob condicoes ideias pode ser reversivel, nesse caso a proteina dobra-se novamente quando em o agente desnaturante ‘e removido, mas amioria permanence permanentemente desnaturada. Perda de forma = perda de funcao. Val lembrarq eu ha desarranjo exclusive de ligacoes nao covalentes.
DOBRAMENTO INADEQUADO DE PROTEINAS:
Essas proteinas dobradas de modo improprio sao geralmente marcadas e degradadas dentro da celula. Esse dobramento erroeno pode se dar espontaneamente ou por mutacao. Mas como nao ‘e um sistema perfeito pode haver acumulo de proteinas dobradas incorretamente. Doencas:
Amiloidoses: 
 Clivagem proteolitica anormal assumindo uma conformacao unica , que leva a formacao de longos feixes de proteinas fibrilares, constituindo folhas beta pragueadas (chamados amiloides). O acumulo dessas tem implicado em inumeras doencas neurodegenerativas como o Alzheimer. 
doenca do prion:
doenca causada por uma familia unica de proteinas, que nao era associada a acidos nucleicos reconheciveis. Na forma infeccios tende a formar agregadoes fibrilares insoluveis.
Um grupo prostético é um componente de natureza não-proteica de proteínas conjugadas que é essencial para a atividade biológica dessas proteínas.1 Os grupos prostéticos podem ser orgânicos (como por exemplo uma vitamina ou um açúcar) ou inorgânicos (por exemplo, um íon metálico) e encontram-se ligados de forma firme à cadeia polipeptídica, muitas vezes através de ligações covalentes. Uma proteína despojada do seu grupo prostético é uma apoproteína, designando-se por vezes a proteína com grupo prostético como holoproteína.
Os grupos prostéticos são um subgrupo de cofatores; ao contrário das coenzimas, encontram-se ligados de forma permanente à proteína. 2 Em enzimas, os grupos prostéticos estão de algum modo ligados ao centro ativo.
Alguns exemplos de grupos prostéticos incluem o grupo hemo da hemoglobina e os derivados de vitaminas tiamina, pirofosfato de tiamina e biotina. Por muitos dos grupos prostéticos serem derivados de vitaminas e não serem sintetizados no organismo humano, as vitaminas são um componente essencial da dieta humana. Os grupos prostéticos inorgânicos são normalmente (mas não exclusivamente) iões de metais de transição; alguns exemplos incluem o ferro (por exemplo, no grupo hemo da citocromo c oxidase e hemoglobina), o zinco (como na anidrase carbónica), o magnésio (presente nalgumas quinases) e o molibdénio (como na nitrato redutase).