Função Proteica

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Função Proteica
Prof. João Paulo Cotrim
Função Proteica
Proteínas são moléculas dinâmicas cujas funções dependem de modo quase invariável de interações com outras moléculas.
As interações provocam mudanças na conformação da proteína e lhes fornece papel fisiologicamente importante.
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Essas interações são temporárias, mas é a base de processos fisiológicos complexos como o transporte de oxigênio, a função imune e a contração muscular.
Em cada terminação, o nervo secreta uma pequena quantidade de substância neurotransmissora, a acetilcolina. Essa acetilcolina atua sobre uma área localizada na membrana da fibra muscular, abrindo numerosos canais acetilcolina-dependentes dentro de moléculas protéicas na membrana da fibra muscular. A abertura destes canais permite que uma grande quantidade de íons sódio flua para dentro da membrana da fibra muscular no ponto terminal neural. Isso desencadeia potencial de ação na fibra muscular.
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- Ligante: Qualquer tipo de molécula que interage de forma reversível com uma proteína.
- Sítio de ligação: É a região em que o ligante interage.
Uma proteína pode ter sítios de ligação separados para vários ligantes diferentes.
Uma proteína pode ter sítios de ligação separados para diferentes ligantes.
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- Encaixe Induzido: É quando o ligante se aproximado sítio de ligação e há uma mudança na conformação da proteína, tornando o sítio de ligação mais complementar ao ligante. 
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Proteínas Alostérica
Essas proteínas tem uma segunda conformação induzida por ligantes denominados moduladores, que podem ser inibidores ou ativadores.
Enzimas
Condições gerais da vida:
1- O organismo deve ter a capacidade de se autorreplicar.
2- O organismo deve ter a capacidade de catalisar reações químicas com eficiência e seletividade.
As responsáveis por realizar essa catálise são as enzimas. Sendo assim, eas estão no centro de todo processo bioquímico. Elas catalizam cada reação das centenas de etapas que degradam as moléculas dos nutrientes, que conservam e transformam energia química e que constroem as macromoléculas biológicas a partir de precursores elementares. A sacarose por exemplo,açucar, elapode ficar anos na prateleira sem que aconteça nada. Já no organismo atraves da ação deuma enziam, ela é quebrada em segundos Catalizar é transformar uma reação mais rápida,compatível com a vida. Se houver falhas nesse processo, as consequencias para a saúde do indivíduo podem ser graves.
As moléculas em que asenzimas exercem seus efeitossão chamados de substratos em vez de ligantes. Esítio de ligação é chamado de sítio catalítico ou ativo.
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Proteínas de ligação ao Oxigênio
O oxigênio é pouco solúvel em soluções aquosas. Há proteínas que podem armazenar e transportar oxigênio.
Nenhuma cadeia lateral dos aminoácidos das proteínas é adaptada para aligação reversível de moléculas de oxigênio. 
Não pode ser transportado só.
Precisa de metais de transição,Ferro e cobre. 
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Proteínas de ligação ao Oxigênio
Grupos Prostéticos: Grupos ligados permanentemente a uma proteína.
Grupo heme: Grupo prostético com uma estrutura orgânica bastante complexa, em forma de anel. consiste em um átomo de ferro ferroso contido no centro de um anel orgânico heterocíclico, chamado PORFIRINA.
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Proteínas de ligação ao Oxigênio
Mioglobina
Proteína de ligação ao oxigênio, encontrada principalmente no tecido muscular. Facilita a difusão do oxigênio no músculo.
É um polipeptídeo com 153 aminoácidos e um grupo prostético heme.
Sua função é se ligar ao oxigênio e liberá-lo quando e onde for necessário.
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Amioglobina estoca oxigênio nos músculos. É abundante nosmusculos de mamiferos que mergulham, pois são capazesde reter o2 por longos períodos enquanto o animal está submerso. A diferença de carne branca e vermelha está na concentração de mioglobina, que contem ferro, cor vermelha.
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Proteínas de ligação ao Oxigênio
Hemoglobina
Proteína que se liga ao oxigênio e este é transportado por ela nas hemácias. 
Hemácias são células vestigiais incompletas, incapazes de se reproduzir e nos humanos, destinadas a viver 120 dias. Sua principal função é carregar hemoglobina. Se liga a O2 no pulmão e libera nos diversos tecidos.
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Proteínas de ligação ao Oxigênio
Hemoglobina
É aproximadamente esférica. Contendo quatro cadeias polipeptídicas (globinas), cada uma associada a um grupo prostético heme.
Composta por duas globinas alfa e duas beta. As alfa são formadas por 141 resíduos de aminoácidos e as beta 146.
A hemoglobina tem duas conformações,o estado R e o estado T. O oxigênio tem maior afinidade pelo estado R.
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Anemia Ferropriva
Doença causada pela deficiência de ferro, um dos principais constituintes da hemoglobina, responsável pelo transporte de oxigênio para os tecidos.
Etiopatogenia: Dieta pobre em ferro, má absorção, hemorragias, perdas digestivas.
Sintomas: Palidez, fraqueza, anorexia, diminuição de libido e fadiga
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Anemia Ferropriva
Diagnóstico: Hemograma. Análise da hemoglobina e do hematócrito.
Tratamento: Eliminar causa; Alimentação; sulfato ferroso.
Hemoglobina: 12-16
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Anemia Falciforme
Doença humana hereditária, caracterizada por uma hemácia em forma de foice. Muito comum aqui na Bahia.
É uma doençadolorosa e fatal. Falta O2 e causa fraqueza. Os capilares ficam bloqueados pelas celulas, causando muita dor e interferindo na função normal dos capilares. Usado quimioterapia com hidroxiureia.
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Anemia Falciforme
Doença hereditária, provocada pela alteração do gene responsável por codificar a hemoglobina. Codifica uma hemoglobina falciforme.
A hemoglobina em maior concentração em indivíduos normais é a hemoglobina A (95%). Temos a hemoglobina A2(2,5%) e a hemoglobina F(2,5%).
Indivíduos com anemia falciforme codificam também a hemoglobina S em alta concentração.
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Anemia Falciforme
O que diferencia essas duas hemoglobinas é um único aminoácido. Na posição 6 deveria ter um glutamato na cadeia beta, porém tem uma valina.
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Anemia Falciforme
Glutamato é carregado negativamente, enquanto a valina não é. Isso resulta em duas cargas negativas a menos, fazendo com que as moléculas de hemoglobina S se associem anormalmente. Essehemoglobina provoca uma distorção nas hemácias,que ficam duras e quebradiças. 
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Desnaturação Proteica
A estrutura proteica adquire sua função em meio celular específico.
Condições diferentes daquelas presentes no interior da célula podem resultar em variáveis alterações nas estruturas tridimensionais das proteínas.
Alta temperatura
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Desnaturação Proteica
Calor
pH
Solventes orgânicos
Detergentes
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Desnaturação Proteica
 - Calor: Afeta as interações fracas, principalmenteasligações de hidrogênio.
 - Solventes orgânicos: Provocam o rompimento de interações hidrofóbicas que estabilizam as proteínas globulares.
 - Alteração do pH: Alteram a carga líquida daproteína.
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Hipertermia
Pode resultar em desnaturação proteica.