02-lista amnoacidos

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UNIVERSIDADE FEDERAL DO CEARÁ
CENTRO DE CIÊNCIAS AGRÁRIAS
DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA E BIOLOGIA MOLECULAR
DISCIPLINA: INTRODUÇÃO A BIOQUÍMICA
ESTUDO DIRIGIDO
Escreva as reações de dissociação dos aminoácidos abaixo, indicando suas respectivas cargas elétricas resultantes:
ácido glutâmico (pK1 = 2,19; pK2 = 9,67 e pKR = 4,25)
lisina (pK1 = 2,18; pK2 = 8,95 e pKR = 10,53)
Escreva a(s) estrutura(s) predominante(s) para cada um dos aminoácidos abaixo nos pHs 1; 7 e 13.
alanina (pK1 = 2,34 e pK2 = 9,69)
ácido aspártico (pK1 = 1,88; pK2 = 9,60 e pKR = 3,65)
lisina (pK1 = 2,18; pK2 = 8,95 e pKR = 10,53)
Para cada um dos aminoácidos abaixo, determine seu ponto isoelétrico (pI):
ácido glutâmico (pK1 = 2,09; pK2 = 9,67 e pKR = 4,25)
arginina (pK1 = 2,17; pK2 = 9,04 e pKR = 12,48)
Em que direção migrará (anodo ou catodo) cada um dos aminoácidos acima, quando uma solução contendo uma mistura equimolar deles, for submetida à uma diferença de potencial elétrico, tal como uma eletroforese em papel, pH 5,7? Explique.
Escreva as estruturas iônicas predominantes do tripeptídeo Glu-Met-Tyr nos pHs 6,0 e 13,0 e determine seu pI.
ácido glutâmico (pK1 = 2,09; pK2 = 9,67 e pKR = 4,25); metionina (pK1 = 2,17 e pK2 = 9,27) e tirosina (pK1 = 2,20; pK2 = 9,11 e pKR = 10,07)
Considere os peptídeos Ser-Glu-Gly-His-Ala e Gly-His-Ala-Glu-Ser. Em que esses dois peptídeos diferem?
Os aminoácidos abaixo fazem parte de uma proteína de defesa presente em algumas espécies de plantas. Sabendo os valores dos pKR desses aminoácidos você diria que no pH 7,4 cada um deles estaria protonado ou desprotonado?
ácido glutâmico (pK1 = 2,09; pK2 = 9,67 e pKR = 4,25)
lisina (pK1 = 2,18; pK2 = 8,95 e pKR = 10,53)
Se você soubesse tudo sobre as propriedades dos 20 aminoácidos comuns (protéicos), você seria capaz de dizer as propriedades de uma proteína (ou de um grande peptídeo) feita a partir deles?
Sugira uma explicação para a observação de que, quando as proteínas são modificadas de modo a conferir uma natureza química diferente a cadeias laterais específicas, elas não podem mais ser renaturadas.
Uma proteína foi tratada com cloreto de dansila e, então, sujeita a uma hidrólise ácida completa, sendo detectada a presença de dois derivados dansílicos de aminoácidos: dansilalanina e dansilmetionina. O que você pode concluir acerca da estrutura da proteína?
Um peptídeo sintético constituído apenas de resíduo de lisina apresenta conformação alfa-helicoidal em pH igual ou superior a 12,0. Explique esta mudança conformacional com o pH e determine o número de resíduos de lisina de que é formado o peptídeo, sabendo que seu comprimento é de 45 Å a pH 12,0.
Sobre a estrutura das proteínas, responda:
Quais os principais tipos de interações envolvidas na estabilização das alfa-hélices? Estas interações são provenientes de quais elementos presentes na cadeia de aminoácidos?
Quais os principais tipos de interações envolvidas na estabilização das folhas-betas? Estas interações são provenientes de quais elementos presentes na cadeia de aminoácidos?
Quais os principais tipos de forças responsáveis pela estabilização do nível terciário das proteínas? E do quaternário?
Quais os aminoácidos que são incompatíveis com a formação de alfa-hélices? E incompatíveis com as folhas-betas?
Dos níveis organizacionais das proteínas qual aquele que não sofre alteração durante o processo de desnaturação? Explique porque uma proteína quando modificada covalentemente não pode ser renaturada? 
A hemoglobina é uma proteína alostérica enquanto que a mioglobina não. O que é uma proteína alostérica? Qual o requisito mínimo, em termos de níveis estruturais, para que uma proteína seja considerada alostérica? Qual das duas proteínas transportam o oxigênio mais eficientemente? Por que?