Biomoléculas e Proteínas

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INTRODUÇÃO
	Biomoléculas 
	O estudo dos fenômenos biológicos a nível molecular denomina-se bioquímica. É um ramo da biologia e igualmente um ramo da química orgânica. A maioria das moléculas envolvidas nestes fenômenos, as Biomoléculas, são maiores e mais complicadas do que as estudadas até aqui e o ambiente em que existem um organismo vivo muito diferente da rude simplicidade da mistura reacional da química orgânica. Todavia as propriedades físicas e químicas destes compostos dependem da estrutura molecular exatamente da mesma maneira que as propriedades dos outros compostos orgânicos. 
PROTEÍNAS
Definição
	As proteínas são macromoléculas, constituídas pela reunião de vários aminoácidos. Os aminoácidos componentes podem ser obtidos pela hidrólise das proteínas. Embora os aminoácidos isolados possam ser considerados semelhantes as monossacarídeos da química dos carboidratos, e as proteínas verdadeiras semelhantes aos polissacarídios, deve-se chamar a atenção para uma grande diferença. Os polissacarídios são polímeros de subuidades simples, ou de poucos tipos de subunidades no máximo, enquanto que as proteínas contém, em geral, vinte e tantos aminoácidos diferentes, presentes em proporções características e ligados em uma seqüência específica em cada proteína. 
Os vinte aminoácidos comumente encontrados em proteínas estão ligados entre si por ligações peptídicas. A seqüência linear dos aminoácidos ligados contém a informação necessária para gerar uma molécula protéica com uma estrutura tridimensional única.
	Os pesos moleculares das proteínas variam de cerca de 13000 a muitos milhões. A maioria das proteínas, devido a seu tamanho molecular, não é difusível através de membranas tais como o celofane, algumas são solúveis em água pura; outras requerem a presença de sais ou pequenas quantidades de ácido ou base para se dissolverem. Um grupo é solúvel em certas concentrações de álcool, embora as proteínas sejam geralmente insolúveis em solventes orgânicos.
	A proteína, em geral, é muito sensível. Em resposta à exposição ao calor, à pH extremo, ou a vários reagentes, a proteína sofre uma série de mudanças conhecida como desnaturação sua molécula se desenrola ,desorganizando sua estrutura e perdendo suas propriedades.
Funções das proteínas
Função estrutural ou plástica: desempenhada pelas proteínas que participam das estruturas celulares (membranas e organelas).
Função de defesa ou de anticorpo: realizada por proteínas específicas que bloqueiam e inativam certas substâncias estranhas e nocivas ao organismo, conhecidas como antígenos.
Função de transporte: realizada pela proteína do sangue, a hemoglobina, que se combina com o oxigênio e transporta-o para todos os tecidos e órgãos do corpo. A mesma hemoglobina, uma vez livre do oxigênio, combina-se com o dióxido de carbono (co2) e transporta-o aos pulmões. Desses órgãos, o dióxido de carbono sai para o exterior e a hemoglobina fica livre para de novo se combinar com o oxigênio.
Função catalisadora ou enzimática: desempenhada por proteínas capazes de modificar a velocidade das reações químicas no interior das células. Tais proteínas, denominadas enzimas, reduzem a quantidade de energia necessária para a célula desempenhar suas funções. Esse fato é importante, pois as reações químicas ocorrem nos seres vivos sem neles determinar variação de temperatura. Sem as enzimas, as reações químicas só seriam ativadas a temperaturas superiores à dos seres vivos.
Classificação das proteínas
I - PROTEÍNAS SIMPLES
	A - Albuminas
	B - Globulinas
	C - Glutelinas
	D - Prolaminas
	E - Escleroproteínas
II - PROTEÍNAS CONJUGADAS
	A - Nucleoproteínas
	B - Fosfoproteínas
	C - Porfirinoproteínas
	 1 . Hemoproteínas
	 2. Clorofiloproteínas
D - Glicoproteínas
	E - Lipoproteínas
	F - Flavoproteínas
	G - Metaloproteínas diversas
III - PROTEÍNAS DERIVADAS
	A - Produtos de desdobramentos de proteínas conjugadas
1.	Protaminas
2.	Histonas
3.	Outras
B - Proteínas Desnaturadas
C - Produtos de hidrólise
1.	Proteoses e peptonas
2.	Peptídios
As três mais importantes classes de proteína são as proteínas simples, as proteínas conjugadas e as proteínas derivadas. Hidrolisadas, as proteínas simples fornecem somente aminoácidos, enquanto que as proteínas conjugadas fornecem outra substância ou substâncias além de aminoácidos. As proteínas derivadas são os produtos resultantes de várias mudanças um tanto profundas na estrutura ou composição das proteínas naturais pertencentes às duas primeiras classes.
Estrutura primária das proteínas
	A seqüência de aminoácidos em uma proteína é denominada estrutura primária da proteína. A determinação da ordem de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica requer a aplicação de várias técnicas experimentais. A compreensão da estrutura primária das proteínas é importante, pois muitas doenças genéticas resultam em proteínas com seqüências de aminoácidos anormais. Se a estrutura primária das proteínas normais e mutantes são conhecidas, esta informação pode ser usada para diagnosticar ou estudar a doença.
A.Ligação Peptídica
Em proteínas, os aminoácidos são unidos covalentemente por ligações peptídicas, as quais são ligadas amida entre o grupo alfa -amino e outro. Por exemplo, a valina e alanina podem formar o dipeptídeo valilalanina, através da formação de uma ligação peptídica. As ligações peptídicas não são rompidas pelo manejo normal nem por condições que desnaturem as proteínas, como o aquecimento ou altas concentrações de uréia. A exposição prolongada a um ácido ou base fortes em temperaturas elevadas é requerida para hidrolisar estas ligações de modo não-enzimático. 
 Características da Ligação Peptídica
a . Falta de rotação em torno da ligação: a ligação peptídica tem um caráter de dupla ligação parcial - isto é, é mais curta que uma ligação simples e, portanto, é rígida e planar. Isto impede a rotação livre em torno do carbono da carbonila e o nitrogênio da ligação peptídica. Entretanto, as ligações entre os carbono alfa e os grupos alfa-amino ou alfa-carboxila podem rotar livremente (embora limitados pelo tamanho e caráter do grupo R), permitindo assim à cadeia polipeptídica assumir uma série de configurações possíveis.
b.	Configuração trans: a ligação peptídica é geralmente uma ligação trans, em grande parte devido a interferência estérica dos grupos R quando em posição cis.
c.	Sem carga porém polar: assim como todas as ligações amida, os grupos -C=O e -NH da ligação peptídica não aceitem nem fornecem prótons na faixa de pH de 2 a 12. Assim, os grupos carregados presentes nos polipeptídios consistem unicamente no grupo amino N-terminal, o grupo alfa-carboxila C-terminal e quaisquer grupos ionizados presentes nas cadeias laterais dos aminoácidos constituintes.
B.	Determinação da composição de aminoácidos de um polipeptídeo
O primeiro passo para determinar a estrutura primária de um polipeptídeo é identificar e quantificar seus aminoácidos constituintes. Uma amostra pura do peptídeo deve ser usada. Se a amostra está contaminada com espécies adicionais de peptídeos, uma determinação acurada na composição de aminoácidos do peptídeo de interesse não pode ser obtida.
1.	Hidrólise ácida: O polipeptídeo a ser analisado primeiramente é hidrolisado por um ácido forte a 110 oC por 24 horas. Este tratamento cliva as ligações peptídicas e libera os aminoácidos individuais.
2.	Cromatografia: Os aminoácidos individuais obtidos por hidrólise ácida da proteína são separados por cromatografia de troca de cátions. Neste método, uma mistura de aminoácidos é aplicada a uma coluna, que contém uma resina à qual um grupo carregado negativamente está firmemente aderido. Cada aminoácido é seqüencialmente liberado da coluna de cromatografia por eluição com soluções de crescente força iônica e pH. A medida que o pH aumenta, o aminoácido perde íons hidrogênio, inicialmente dosgrupos alfa-carboxila e a seguir das cadeias laterias e grupos alfa-amino, primeiro tornando-se neutro, depois negativamente carregado e sendo liberado da resina. Cada aminoácido emerge da coluna em um pH e força iônica específicos.
3.	Análise quantitativa: Os aminoácidos separados, contidos no líquido eluído da coluna são quantificados aquecendo-os com nihidrina, um reagente que forma um composto púrpura com a maioria dos aminoácidos, amônia e aminas. A quantidade de cada aminoácido é determinada espectrofotometricamente medindo a quantidade de luz absorvida pelo derivado da nihidrina. A absorbância dos derivados aminoácidos é registrada continuamente em um gráfico ou alimenta diretamente em um computador, para análise quantitativa.
C.	Clivagem do polipeptídeo em fragmentos menores
Muitos polipeptídeos têm uma estrutura primária composta de mais de 100 aminoácidos. Estas moléculas não podem ser seqüenciadas diretamente de uma extremidade a outra por um seqüenciador. Entretanto, estas moléculas podem ser clivadas em sítios específicos, e os fragmentos resultantes seqüenciados. Utilizando mais de um agente de clivagem (enzimas e/ou produtos químicos) em amostras separadas do polipeptídeo purificado, fragmentos justapostos podem ser gerados para permitir o ordenamento correto dos fragmentos seqüenciados, fornecendo assim uma seqüência completa de aminoácidos do polipeptídeo grande.
1.	Clivagem enzimática: A tripsina é uma enzima digestiva produzida pelo pâncreas que é comumente usada em laboratório para clivar um polipeptídeo em fragmentos de tamanho adequado para análise seqüêncial. A tripsina cliva ligações peptídicas no lado da carbonila da lisina ou arginina. Os fragmentos produzidos são denominados peptídeos trípticos. 
2.	Clivagem química: O tratamento com brometo de cianogênio também é comumente empregado para clivar especificamente polipeptídeos. O brometo de cianogênio quebra a cadeia polipeptídica no lado da carbonila dos resíduos de metionina. Este reagente, assim como a tripsina, é altamente específico e usualmente leva à produção de um número limitado de fragmentos peptídicos.
3.	Proteínas multiméricas: Se uma proteína é composta por mais de um tipo de polipeptídeo, as cadeias devem primeiro ser separadas, antes que a análise seqüencial possa ser realizada. Os agentes desnaturantes, como a uréia ou hidrocloreto de guanidina, rompem as ligações não covalentes e servem para dissociar a proteína em componentes de cadeia única. As cadeias polipeptídicas individuais podem ser isoladas, e a seqüência de aminoácidos de cada uma pode ser determinada.
D.	Determinação da estrutura primária de uma proteína por seqüenciamento de DNA
A seqüência de nucleotídeos em uma região de codificação do DNA especifica a seqüência de aminoácidos de um polipeptídeo. Assim, se a seqüência de nucleotídeos puder ser determinada é possível, através do conhecimento do código genético, traduzir a seqüência de aminoácidos daquele polipeptídeo. Este processo, embora rotineiramente usado para obter as seqüências de aminoácidos das proteínas, tem as limitações de não ser capaz de prever as posições das ligações dissulfeto na cadeia dobrada e não identificar qualquer aminoácido que seja modificado após sua incorporação no polipeptídeo. Assim, o seqüenciamento direto de proteínas é uma ferramenta extremamente importante para determinar o verdadeiro caráter da seqüência primária de muitos polipeptídeos.
ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS
 	O esqueleto polipeptídico não assume uma estrutura tridimensional aleatória mas, ao invés, geralmente forma arranjos regulares de aminoácidos que estão localizados próximos uns aos outros em seqüência linear. Estes arranjos são denominados estrutura secundária do polipeptídeo. A alfa-hélice, beta-lâminas e beta-dobraduras são exemplos de estrutura secundária freqüentemente encontrada em proteínas.
A - Alfa-hélice
Existem várias hélices polipeptídicas diferentes encontradas na natureza, mas a alfa-hélice é a mais comum. É uma estrutura espiral, consistindo de um esqueleto polipeptídico central bem agrupado e espiralado, com as cadeias laterais dos aminoácidos componentes estendendo-se para fora do eixo central, de modo a evitar a interferência estérica entre si. Um grupo muito diverso de proteínas contém alfa-hélices. Por exemplo, as queratinas são uma família de proteínas fibrosas intimamente relacionadas, cuja estrutura é quase totalmente constituída de alfa-hélices. Elas são um importante componente de tecidos como cabelo e pele, sua rigidez é determinada pelo número de ligações dissulfeto entre as cadeias polipeptídicas constituintes. Em contraste à queratina, a hemoglobina, cuja estrutura é aproximadamente 80% de alfa-hélices, é uma molécula globular e flexível.
1.	Pontes de Hidrogênio
Uma alfa-hélice é estabilizada por extensas pontes de hidrogênio. As pontes de hidrogênio estendem-se até a forma espiral, o oxigênio da carbonila de um peptídeo ligado ao grupo -NH- de uma ligação peptídica, quatro resíduos adiante no polipeptídeo. Isto assegura que todos, exceto o primeiro e último componentes da ligação peptídica, estão ligados uns ao outro através de pontes de hidrogênio. Estas ligações são individualmente fracas mas, coletivamente, servem para estabilizar a hélice.
2.	Aminoácidos que rompem uma alfa-hélice
A prolina rompe uma alfa-hélice pois seu grupo imino não é geometricamente compatível com a espiral voltada para a direita da afa-hélice; ao invés, ela insere uma dobra na cadeia que rompe a estrutura suave helicoidal. Grande número de aminoácidos carregados também rompe a hélice pela formação de ligações iônicas ou repelindo eletrostaticamente uns aos outros. Finalmente, os aminoácidos com cadeias laterais volumosas, como o triptofânio, ou aminoácidos que se ramificam no carbono beta, como a valina ou isoleucina, se presentes em grandes números, podem interferir com a formação da alfa-hélice.
B. Beta-lâmina 
	A beta-lâmina é outra forma de estrutura secundária, na qual todos os componentes da ligação peptídica estão envolvidos nas pontes de hidrogênio. As superfícies das beta-lâminas parecem "dobradas", e, assim, estas estruturas são freqüentemente denominadas "beta-dobraduras". 
1.	Comparação da beta-lâmina e alfa-hélice
Ao contrário da alfa-hélice, as beta-lâminas são compostas de duas ou mais cadeias peptídicas (beta-conformações) ou segmentos de cadeias polipeptídicas que estão quase totalmente estendidas.
2.	Lâminas paralelas e antiparalelas
Uma beta-lâmina pode ser formada por duas ou mais cadeias polipeptídicas separadas ou segmentos de cadeias polipeptídicas, as quais são arranjadas em paralelo ou antiparalelo umas em relação às outras. Quando as pontes de hidrogênio são formadas entre os esqueletos polipeptídicos de cadeias polipeptídicas separadas são denominadas ligações intercadeia. Uma beta-lâmina também pode ser formada por uma única cadeia polipeptídica dobrando-se sobre si mesma. Neste caso, as pontes de hidrogênio são ligações intracadeia.
3.	Proteínas Amilóide
Assim como a alfa-hélice, as beta-lâminas são encontradas em proteínas fibrosas e globulares. Uma série de doenças resultam na deposição de proteínas fibrosas, denominadas proteínas amilóides. Por exemplo, a proteína amilóide depositada no cérebro de indivíduos com doença de Alzheimer é composta de fibrilas com beta-dobraduras cuja estrutura tridimensional é virtualmente idêntica à das fibrilas da seda.
C - Beta-curvaturas
	As beta-curvaturas revertem a direção de uma cadeia polipeptídica, auxiliando a formar uma estrutura compacta e globular. Elas usualmente são encontradas na superfície das moléculas protéicas, e freqüentemente incluem resíduos carregados. As beta-curvaturas geralmente são compostas de quatro aminoácidos, um dos quais pode ser a prolina - o aminoácido que causa um "joelho" na ligação polipeptídica - glicina, o aminoácido com o menor grupo R, também é freqüentemente encontrada nas beta-curvaturas.As beta-curvaturas são estabilizadas pela formação de pontes de hidrogênio e ligações iônicas.
D - Estrutura secundária não-repetitiva
	Aproximadamente a metade de uma proteína globular média é organizada em estruturas repetitivas como a alfa-hélice e/ou beta-lâmina. O restante da cadeia polipeptídica é descrito como tendo uma conformação em alça ou em espiral. Estas estruturas secundárias não-repetitivas não são aleatórias", mas simplesmente possuem uma estrutura menos regular que aquelas descritas acima.
ESTRUTURA TERCIÁRIA DAS PROTEÍNAS GLOBULARES
	A estrutura primária de uma cadeia polipeptídica determina sua estrutura terciária. A estrutura das proteínas globulares em solução aquosa é compacta, com uma alta densidade (estrutura muito dobrada) de átomos no centro da molécula. Cadeias laterais hidrofóbicas são enterradas no interior, enquanto grupos hidrofílicos geralmente são encontrados na superfície da molécula. Todos os grupos hidrofílicos (incluindo os componentes da ligação peptídica) localizados no interior do polipeptídio estão envolvidos em pontes de hidrogênio ou interações eletrostáticas. 
	Uma função das estruturas em alfa-hélice e beta-lâmina é fornecer máxima ligação de hidrogênio aos componentes da ligação da ligação peptídica no interior dos polipeptídios, eliminando assim a possibilidade de que as moléculas de água possam ligar-se a esses grupos muito hidrofílicos e romper a integridade da proteína.
A . Domínios
	Domínios são as unidades fundamentais funcionais e de estrutura tridimensional de um polipeptídeo. As cadeias polipeptídicas maiores que 200 aminoácidos de comprimento geralmente consistem de dois ou mais domínios. O centro de um domínio é formado de combinações de elementos estruturais supersecundários (motivos). O dobramento da cadeia peptídica dentro de um domínio usualmente ocorre independentemente do dobramento em outros domínios. Assim, cada domínio tem as características de uma proteína globular, pequena e compacta que é estruturalmente independente de outros domínios na cadeia polipeptídica.
B. Interações que estabilizam a estrutura terciária
	A estrutura tridimensional única de cada polipeptídeo é determinada por sua seqüência de aminoácidos. Interações das cadeias laterais dos aminoácidos orientam o dobramento da cadeia polipeptídica, para formar uma estrutura compacta. Quatro tipos de interações cooperam para estabilizar a estrutura terciária das proteínas globulares:
1.	Pontes de Dissulfeto: 
Uma ponte dissulfeto é uma ligação covalente formada pelo grupo sulfidrila (-SH) de cada um de dois resíduos cisteína, para produzir um resíduo de cistina. Uma ponte dissulfeto contribui para a estabilidade da conformação tridimensional da molécula de proteína. Por exemplo, muitas ligações dissulfeto são encontradas em proteínas que são secretadas pelas células. Acredita-se que estas fortes ligações covalentes auxiliem a estabilizar a estrutura da proteína e impedi-la de ser desnaturada no meio extracelular.
2.	Interações hidrofóbicas:
 Aminoácidos com cadeias laterais polares tendem a se localizar no interior da molécula polipeptídica, onde se associam a outros aminoácidos hidrofóbicos. Em contraste, os aminoácidos com cadeias laterais carregadas ou polares tendem a estar localizados na superfície da molécula, em contato com o solvente polar.
3.	Pontes de Hidrogênio:
 As cadeias laterais dos aminoácidos contendo Hidrogênio ligado ao Oxigênio ou Nitrogênio, como nos grupos alcóolicos da serina e treonina, podem formar pontes de hidrogênio com átomos ricos em elétrons , como o oxigênio dos grupos carboxila ou carbonila das ligações peptídicas. A formação de pontes de hidrogênio entre grupos polares na superfície de uma proteína e o solvente aquoso aumentam a solubilidade da proteína.
4.	Interações iônicas:
 Grupos carregados negativamente como o grupo carboxila (COO-) na cadeia lateral do aspartato ou glutamato podem interagir com grupos carregados positivamente, como o grupo amino (-NH3+) na cadeia lateral da lisina.
C.	Papel dos chaperones no dobramento da proteína: 
Geralmente se aceita que a informação necessária para corrigir o dobramento da proteína está contida na estrutura primária do polipeptídeo em si. Considerada essa premissa, é difícil explicar porque a maioria das proteínas, quando desnaturadas, não retoma sua conformação nativa sob condições ambientais favoráveis. Uma resposta a esse problema é que as proteínas iniciam a se dobrar durante a síntese protéica. Isso limita a competição entre conformação de dobramento , tornada possível em bandas maiores do peptídeo nascente. Além disso, um grupo especializado de proteínas, denominadas "chaperones", é requerido para o dobramento adequado de muitas espécies de proteínas. Os chaperones atuam como catalisadores aumentando as velocidades dos estágios finais no processo de dobramento. Parece agora que muitas proteínas incluem em suas seqüências de aminoácidos um conjunto de sinais de dobramento que são interpretados pelas proteínas PCB.
ESTRUTURA QUATERNÁRIA DAS PROTEÍNAS
Muitas proteínas consistem em uma única cadeia polipeptídica; estas são proteínas monoméricas. Muitas outras, porém, consistem em duas ou mais cadeias polipeptídicas que podem ser estruturalmente idênticas ou totalmente diferentes. O arranjo destas subunidades polipeptídicas é denominado estrutura quaternária da proteína. 
	Se existem duas subunidades, a proteína é chamada "dimérica"; se são três subunidades, "trimérica"; e se existem várias subunidades, "multimérica". As subunidades são mantidas juntas por interações não-covalentes (por exemplo, interações hidrofóbicas, pontes de hidrogênio, ligações iônicas) como na hemoglobina. As subunidades podem funcionar independentemente uma das outras ou trabalhar cooperativamente, como na hemoglobina, onde a ligação do oxigênio a uma subunidade do tetrâmero aumenta a afinidade das outras subunidades ao oxigênio. 
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
A desnaturação protéica resulta no desdobramento e desorganização da estrutura da proteína, o que não se acompanha de hidrólise das ligações das ligações peptídicas. Os agentes desnaturantes incluem o calor, solventes orgânicos, agitação mecânica, ácidos ou bases fortes, detergentes e metais pesados como o chumbo e mercúrio. A desnaturação pode, em casos raros, ser reversível; nesta situação, a proteína dobra-se novamente em sua estrutura original quando o agente desnaturante é removido. Porém, a maioria das proteínas, uma vez desnaturadas, ficam permanentemente alteradas. Isto pode ser atribuído a vários fatores, síntese da proteína – isto é, antes de existir uma longa seqüência de aminoácidos para complicar o processo de dobramento.
As proteínas desnaturadas freqüentemente são insolúveis, e, assim, precipitam em solução.
Se uma proteína é desnaturada pelo aquecimento em um pH relativamente bem distanciado de seu ponto isoelétrico e na ausência virtual de sais, a solução pode não sofrer modificação muito evidente, embora os testes químicos e físicos revelem a presença de proteína desnaturada. O ajuste do pH da solução ao ponto isoelétrico da proteína causará sua precipitação, processo para o qual é usado o termo específico de "floculação". A floculação de uma proteína desnatura é reversível sob o ponto de vista de que o ajustamento do pH a algum valor acima ou abaixo do limite isoelétrico resulta na dissociação do precipitado. 
CARBOIDRATOS
Definição 
	Os carboidratos receberam este nome pelo fato da fórmula empírica geral de muitos deles ser Cn(H2O)n, carbono hidratado. Os açúcares, amidos e a celulose – compostos muito importantes nas funções de energia e estrutura da matéria viva – são todos carboidratos.
	É difícil superestimar a importância que têm os carboidratos para o ser humano. Nós nos alimentamos desses compostos, quando comemos pão, batatas e ervilhas e, de certa forma, quando comemos a carne, os ovos e as gorduras de animais que se alimentam de carboidratosna forma de grãos e capim. O algodão e o linho, fibras tradicionais da manufatura de tecidos, são compostos quase exclusivamente de carboidratos. Apenas muito recentemente os polímeros sintéticos começaram a substituir as fibras naturais. A madeira consiste principalmente de celulose, de modo que muitos objetos que nos cercam são feitos de carboidratos; finalmente, o papel também é feito de carboidratos. A importância que tem o papel na civilização moderna é enorme, e a vida seria complicada sem ele.
	Na natureza, a produção de carboidratos ocorre nas plantas verdes, pela fotossíntese. As plantas contêm clorofila, que catalisa a conversão de dióxido de carbono e água em açúcares. A reação é termodinamicamente desfavorável, mas ocorre porque a energia necessária é fornecida pela luz solar.
	Enquanto as plantas sintetizam carboidratos, a partir de dióxido de carbono e água, os animais degradam os carboidratos a dióxido de carbono e água. Os animais comem as plantas e combinam os carboidratos com o oxigênio do ar para executar reação inversa da fotossíntese. A oxidação dos carboidratos dá ao animal a energia necessária para manter os processos vitais e regenera o dióxido de carbono que a planta utilizará na fotossíntese.
	Os carboidratos são poli-hidroxi-aldeídos, poli-hidroxi-cetonas ou moléculas que, hidrolisadas, dão estes compostos. Os monossacarídeos são os carboidratos mais simples e incluem os açúcares de quatro, cinco e seis átomos de carbono. A sacarose, o açúcar doméstico, é um dos dissacarídeos, estes podem ser hidrolisados a dois monossacarídeos. Os polissacarídeos, que incluem o amido e a celulose, dão muitos monossacarídeos por hidrólise. 
Funções dos Carboidratos
 Energia
	A principal função dos carboidratos na nutrição é a de fornecer combustível para a produção de energia.Gordura também é um combustível, mas o organismo necessita tão somente de uma pequena quantidade de gordura alimentar, principalmente para suprir os ácidos graxos essenciais. Para que funcionem adequadamente, no entanto, os tecidos do organismo exigem um suprimento alimentar diário de carboidratos suficiente para oferecer de 50% a 55% das quilocalorias totais.
	A quantidade de carboidratos no organismo, ainda que relativamente pequena, é importante para manter as reservas energéticas. Por exemplo, em um homem adulto, cerca de 300 a 325g está “armazenada” no fígado e nos tecidos do organismo, como glicogênio, e cerca de 10g está presente na glicose sanguínea em circulação. Essa quantidade total de glicogênio e glicose disponível oferece energia suficiente para apenas cerca de metade de um dia de atividade moderada. De modo que alimentos com carboidratos devem ser ingeridos regularmente e a intervalos moderadamente freqüentes de modo a ser satisfeita a demanda energética do organismo.
Funções Especiais dos Carboidratos nos Tecidos do Organismo
	Como parte de sua função geral, uma vez que são a principal fonte energética do organismo, os carboidratos atendem a funções especiais em vários tecidos corporais.
 
Armazenamento de Carboidratos Pós-absorção no Homem Adulto Normal (70kg ) 
 Glicogênio Glicose
Fígado (peso de 1.800g) 72
Músculo (peso de massa 35kg) 245
Fluidos extracelulares (10L) ____ 10 
 
Totais de componentes 317 10
Armazenamento total 327 
Reservas de Glicogênio
	Conforme indicado, as reservas de glicogênio no fígado e músculos oferecem uma troca constante com o sistema de equilíbrio total de energia do organismo. Dessa forma, essas reservas protegem as células, evitando a função metabólica diminuída e injúrias.
Ação de Poupança de Proteínas
	Os carboidratos auxiliam na regulação do metabolismo das proteínas. A presença de carboidratos suficientes para as demandas energéticas do organismo evita a canalização de proteína em demasia para esse fim. Essa ação de poupança protéica dos carboidratos permite que a maior porção das proteínas seja utilizada para seu propósito estrutural básico de construção de tecidos.
Efeito Anticetogênico
	Os carboidratos estão também associados ao metabolismo das gorduras. A quantidade de carboidratos presente na dieta determina o quanto de gordura será fragmentado, dessa forma afetando as taxas de formação e de disponibilidade das cetonas, que são produtos intermediários do metabolismo das gorduras, normalmente produzidos em baixo nível durante a oxidação das gorduras. No entanto, em condições extremas como inanição e diabete não-controlado, bem como quando do uso indevido de dietas com reduzidíssimo teor de carboidratos, os carboidratos são inadequados ou não estão disponíveis para as necessidades energéticas, de modo que gorduras em demasia são oxidadas. As cetonas acumulam-se, e o resultado é a cetoacidose. Carboidratos suficientes evitam esse excesso prejudicial de cetonas.
Ação Cardíaca 
	É um exercício muscular que mantém a vida. Embora os ácidos graxos sejam o combustível regular preferido do músculo cardíaco, a reserva de glicogênio nesse mesmo músculo constitui uma importante fonte emergencial de energia contrátil. Em um coração prejudicado, insuficientes reservas de glicogênio ou uma baixa ingestão de carboidratos pode ocasionar sintomas cardíacos e angina.
Função do Sistema Nervoso Central
	Há necessidade de um fornecimento constante de carboidratos para o correto funcionamento do sistema nervoso central (SNC). O centro regulador do SNC, o cérebro, não contém suprimento armazenado de glicose, sendo, conseqüentemente, dependente de um suprimento a cada minuto de glicose do sangue. Um choque hipoglicêmico prolongado e profundo pode ocasionar danos cerebrais graves e irreversíveis. Em todo o tecido nervoso, os carboidratos são indispensáveis para a integridade funcional.	 
MONOSSACARÍDEOS
Os compostos que possuem a mesma fórmula química são denominados isômeros, por exemplo, a frutose, glicose, manose e galactose são todos isômeros uns dos outros, tendo a mesma fórmula química C6H12O6.
Um tipo especial de isomeria é encontrado nos pares de estruturas que são imagens espelhadas uma da outra, são enantiômeros, e os dois membros do par são designados uma açúcar D e um açúcar L. A grande maioria dos açúcares em seres humanos são açúcares D. Duas exceções notáveis são a L-fucose (encontrada, nas glicoproteínas) e ácido L-idurônico (encontrado nos glicosaminoglicanos). Se dois monossacarídeos diferem na configuração em torno de um átomo de carbono específico (exc: carbono da cabonila), são definidos como epímeros uns dos outros.(sendo também isômeros) .
Por exemplo: a glicose e galactose são epímeros C-4 – suas estruturas diferem somente na posição do grupo –OH no carbono 4. A glicose e manose são epímeros C-2. Mas a galactose e manose NÃO são epímeros – eles diferem na posição dos grupos OH em dois carbonos (2 e 4) e assim são definidos somente como isômeros.
	Ciclizaçao de monossacarídeos : menos de 1% de cada um dos monossacarídeos com cinco ou mais carbonos existem na forma de cadeia aberta (acíclica). Ao contrário, eles são encontrados predominantemente em forma de anel, onde o grupo aldeído (ou cetona) reagiu com um grupo álcool no mesmo açúcar para formar um anel hemiacetal ou hemicetal. Se o anel resultante possui seis membros (5 C e 1 O), é um anel piranose. Se possui cinco membros (4 C e 1 O), é denominado um anel furanose. 
Exemplos de monossacarídeos encontrados em seres humanos, classificados de acordo com o numero de carbonos que eles contém.
Nomes Genéricos Exemplos
3 carbonos: triosesgliceraldeído
4 carbonos: tetroses eritrose
5 carbonos: pentoses ribose
6 carbonos: hexoses glicose
7 carbonos: heptoses sedoeptulose
9 carbonos: monoses ácido neuramínico
	Carbono anômero : A formação de um anel hemiacetal (ou hemicetal) resulta na criação de um carbono anômero no carbono 1 de uma aldose, ou no carbono 2 de uma cetose. Estas estruturas são designadas as configurações alfa ou beta de um açúcar, por exemplo, a D-glicose e b-D-glicose. Estes dois açúcares são ambos glicose, mas são anômeros um do outro. As enzimas são capazes de distinguir entre estas duas estruturas e utilizam preferencialmente uma ou outra. Por exemplo, o glicogênio é sintetizado a partir da a-D-glicopiranose, enquanto a celulose é sintetizada a partir da b-D-glicopiranose.
	Mutarrotação : Os anômeros cíclicos alfa e beta de um açúcar em solução estão em equilíbrio um com o outro, e podem facilmente ser interconvertidos. Por exemplo, uma solução de D-glicose pura em água produz espontaneamente uma mistura em equilíbrio de cerca de 64% de beta-piranose e 36% de alfa-piranose. Este processo requer que a estrutura em anel abra-se na forma linear durante a interconversão. Este processo é denominado mutarrotação porque resulta em alterações características na rotação óptica da luz polarizada.
	Representação da conformação do açúcar: O anel hemiacetal é denominado uma projeção de Fischer. A cadeia carbonada é escrita verticalmente, com o carbono 1 no topo, e os substituintes hidroxila e hidrogênio escritos à esquerda ou direita. Uma segunda forma de representar as formas cíclicas do açúcar é a projeção de Haworth, onde o carbono 1 é desenhado no extremo direito, o plano do anel é “achatado” no papel e os grupos –H,-OH e –CH2OH projetam-se “acima” ou “abaixo” do plano do papel. Uma terceira opção para representar as conformações de monossacarídeos: as formas em “bote” e em “cadeira” fornecem uma representação mais exata da conformação tridimensional de açúcares na natureza.
DISSACARÍDEOS
	Um dissacarídeo é um composto que pode se hidrolisado a dois monossacarídeos ou duas moléculas do mesmo monossacarídeo. 
Sacarose
Poucos artigos de uso doméstico são compostos puros. Água é um deles – e esperemos que permaneça relativamente pura. Açúcar ou sacarose é outro.Obtida da cana-de-açúcar ou da beterraba, é o composto orgânico puro conseguido em maior quantidade.
	A sacarose é um dissacarídeo. A hidrólise ácida dá uma mistura equimolar dos dois monossacarídeos dos quais é composto: D-glicose e D-frutose. O fato de que a sacarose não sofre mutarrotação, não é redutora e não dá osazona, indica que os grupos carbonila dos monossacarídeos estão presentes nas formas acetal e cetal.
	A hidrólise ácida da sacarose pode se acompanhada com um polarímetro. A rotação específica é aproximadamente aditiva. Como a sacarose tem rotação de +66º e a mistura dos anômeros da glicose no equilíbrio +52º, enquanto que a frutose tem –92º, no fim do processo de hidrólise a mistura equimolar de glicose e frutose terá um valor de rotação fortemente negativo. A reação, portanto, ocorre com inversão de rotação , de um valor positivo a um valor negativo. Historicamente a hidrólise é chamada de inversão do açúcar, e a mistura de produtos, açúcar invertido. A ação da enzima invertase de leveduras é a mesma. Comercialmente a glicose é chamada dextrose, e a frutose, levulose, de acordo com os respectivos sinais da rotação.
A reação é importante comercialmente, porque os dois monossacarídeos misturados têm sabor mais doce do que a sacarose e são mais úteis em certos processos, principalmente na preparação de sorvetes, refrigerantes e balas. A glicose livre ocorre em frutos maduros, sendo, às vezes, chamado açúcar da uva por se o adoçante principal das uvas. Frutose, por outro lado, é o adoçante principal do mel. A conversão parcial da glicose em frutose para imitar o gosto doce do produto de hidrólise da sacarose tem sido tentada pela indústria. Existe atualmente no mercado um produto derivado exclusivamente da isomerização enzimática da glicose.
Maltose
A maltose ou o açúcar do malte é o dissacarídeo resultante da hidrólise parcial do amido em meio ácido. A enzima diastase obtida do malte de cevada é capaz de converter amido de diversas fontes, tais como milho, trigo, centeio ou batata, em maltose, uma etapa essencial na fermentação de amido a álcool.
	A maltose é composta por duas unidades de D-glicose. É diferente da sacarose porque é redutora, sofre mutarrotação e o grupo hidroxila em C-4 de uma das unidades está envolvida na ligação glicosídica. A maltose pode ser hidrolisada em meio ácido a D-glicose. Uma enzima chamada maltase, obtida de levedutas, é capaz de fazer a mesma coisa, sendo usada comercialmente na indústria de fermentação.
Uma aglicona natural interessante é a benzaldeído-cianoidrina. Muitas plantas, tais como as do damasco, amêndoas amargas, ameixa e pêssego, contêm grande quantidade de gentiobiose-glicosídeo nas frutas e nas cascas e folhas das árvores. Este composto é o precursor do óleo de amêndoas amargas. A hidrólise do gentobiose-glicosídeo produz cianeto de hidrogênio, além de benzaldeído e gentobiose.
Celobiose e lactose
A hidrólise ácida parcial da celulose (do algodão) dá o dissacarídeo celobiose. Este é redutor e sofre mutarrotação. A estrutura é feita de duas unidades de glicose em ligação 1-4 do mesmo modo que a maltose. A diferença é que a ligação é 1,4-
	Esta diferença é muito importante porque as enzimas capazes de hidrolisar a ligação não podem hidrolisar a e vice-versa. A enzima -glicosidase (maltase) catalisa a hidrólise da ligação alfa da glicose, enquanto que a -glicosidase(emulsina, na literatura antiga) catalisa a hidrólise apenas da ligação da glicose.
	A lactose ou açúcar do leite é um dissacarídeo formado por duas unidades de galactose e glicose, que ocorre no leite de todos os animais na proporção de 5% aproximadamente.
POLISSACARÍDEOS
	Um polissacarídeo é qualquer molécula que pode ser hidrolisaada a um grande número de monossacarídeos. Se as moléculas de monossacarídeos obtidas por hidrólise são hexoses, o polímero é chamado um hexosano. Existem dois hexosanos importanes na natureza: os amidos, que representam o reservatório de energia em organismos vivos, e a celilose, o material estrutural básico da maior parte dos vegetais.
	Os polissaacarídeos naturais contendo unidaades de polipentose (C5H8O4)n ocorrem em grandes quantidades em certas matérias vegetais, tais como a película da aveia ou a espiga de milho, e são chamados pentosano.as estruturas destes polissacarídeos não são bem conhecidas, mas são uma fonte conveniente de derivados do furano.
Amido 
	Os amidos são polímeros compostos de muitas unidades de glicose repetidas. As plantas utilizam o amido como principal reserva de energia, armazenando carboidratos na forma de grânulos nas sementes, frutos, tubérculos e raízes, dependendo da planta. Amidos de plantas diferentes divergem em estrutura, e amidos de uma mesma planta podem ser diferentes. Uma forma de amido, a amilose, é composta de cerca de 250-300 unidades de glicose em ligações -1,4-dissaacarídicas.
Celulose 
	A celulose é outro dos polímeros da glicose encontrados nas plantas. Este polímero é insolúvel em água e tem função estrutural nas plantas. A madeira contém cerca de 50% de celulose e as fibras do algodão são praticamente celulose pura. As propriedades físicas deste material resultam do peso molecular muito alto (cerca de 3000 unidades de glicose) e do fato de que não há ramificações. O aspecto estrutural mais importante é a ligação 1,4- das unidades de glicose.
	O ser humano não possui em seu organismo nenhuma enzima capaz de transformar a celulose emD-glicose. Se a tivéssemos, poderíamos comer madeira ou capim. Os próprios cupins não tem enzimas adequadas à quebra da ligação . Eles têm microorganismos, no sistema digestivo, que hidrolisam essas ligações. 
	Os grupos hidroxila da celulose posem ser esterificados por ácidos orgânicos e inorgânicos de modo a alterar as propriedades do polissacarídeo. A nitração parcial da celulose deu o primeiro plástico de importância comercial, o celulóide. A maior vantagem do celuóide é sua alta flamabilidade. O acetato de celulose, produzido pela acetilação parcial da celulose d algodão ou polpa de madeira, pode ser transformado em em fio conhecido como acetato de rayon. O acetato de celulose é utilizado em plásticos e filmes fotográficos.
	Quando a celulose é tratada com hidróxido de sódio aquoso e dissulfeto de carbono, obtém-se uma dispersão coloidal viscosa de xantato de celulose chamado viscose. Quando a vicose é forçada através de um orifício em banho de ácido sulfúrico, a celulose regenera-se dando uma fibra de rayon. Se a viscose é forçada através de uma fenda longa fina, obtém-se um filme transparente chamado celofane.
Amino-açúcares
	Os amino-açúcares são bastante comuns na natureza. Neles, um ou mais de um grupohidroxila do carboidrato são substituídos por um grupo amino. Até poucos anos atrás, entretanto, apenas a 2-amino-2-deoxi-D-galactose tinha sido isoladas de fontes naturais. O derivado de amino-açúcares mais comuns é a quitina, um polissacarídeo feita de unidades de 2-acetamino-2-deoxiglicose em ligações -1,4, de maneira semelhante às ligações da celulose. Na verdade , este polímero apresenta muitas propriedades semelhantes às da celulose, sendo usado como material estrutural e defensivo, no mundo dos animais invertebrados. Os exo-esqueletos de insetos e crustáceos contêm grande quantidade deste amino-polissacarídeo. A 2-amino-2-deoxiglicose (glicosamina) pode ser preparada com rendimento de 60-70% pela hidrólise das carapaças de siris com ácido clorídrico concentrado.
 
	
Referências Bibliográficas
	ALLINGER, Norman L., et.al , Química Orgânica. 2º edição. Rio de Janeiro, LTC- Livros Técnicos e Científicos Editora S.A , 1976
	MORRISON, Robert T. , BOYD, Robert N. , Química Orgânica. 12º edição. Lisboa, Fundação Calouste Gulbenkian, 1983.
	CHAMPE, Pamela C., et.al, Bioquímica Ilustrada. 2º edição. Porto Alegre, Artes Médicas, 1996.