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Curso de Medicina veterinária
Bioquímica Geral
Questões referentes a Unidade 2
Aminoácidos e Proteínas
O que são aa essenciais e não essencias?
O que é uma ligação peptídica ou amídica? Desenhe.
De exemplos de peptídeos com funções biológicas?
O que seria o potencial tamponante de alguns aa presentes nas proteínas celulares dos seres vivos?
Caracterize estrutura primária, secundária, terciária e quartenária das proteínas?
O que é desnaturação proteíca? Quais agentes podem causar este processo?
O que e domínio de uma proteína? E grupo prostético?
Quais são os tipos de interações que podem estabilizar o dobramento e estrutura das proteínas?
Qual a função das chaperonas e chaperoninas? Explique o macanismo de ação de cada uma.
Cite 5 funções das proteínas :
Respostas 
1) O que são aa essenciais e não essencias?
Um aminoácido essencial é aquele que o organismo considerado (normalmente, o humano) não é capaz de sintetizar, mas é necessário para o seu funcionamento. Os aminoácidos não essenciais são também necessários para o funcionamento do organismo, mas podem ser obtidos pelo próprio organismo a partir de determinados metabolitos.
O que é uma ligação peptídica ou amídica? Desenhe
Ligações peptídicas são ligações químicas que se estabelecem entre um grupo carboxila de um aminoácido e um grupo amina de outro aminoácido subsequente, com síntese resultante em uma molécula de água
 
3) De exemplos de peptídeos com funções biológicas?
.
Como peptídeos com função biológica e de ocorrência natural podemos citar a ocitocina, bradicinina, tireotrofina e encefalinas. Os venenos de fungos também são peptídeos que possuem funções biológicas 
4)O que seria o potencial tamponante de alguns aa presentes nas proteínas celulares dos seres vivos?
4) Em solução, ambos grupamentos amino e carboxila dos aminoácidos se encontram ionizados, ou seja, -NH3+ e – COO-. O grupamento amino protonado pode doar seu próton (H+) quando em pH básico (pH em que faltam prótons), enquanto o grupo carboxila ionizado (não-protonado) pode receber próton quando em pH ácido (pH em que há muitos prótons).
5)Caracterize estrutura primária, secundária, terciária e quartenária das proteínas?
5) estrutura primaria
 É dada pela sequência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos, com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". Sua estrutura é somente a sequência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula. Suas ligações são ligações peptídicas e pontes dissulfeto.Representada pela sequência de aminoácidos unidos por meio das ligações peptídicas. É ligada a carboidratos assim como outros.
Estrutura secundária
É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína. É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.
Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos alfa dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxilo. São três os tipos principais de proteicas. As alfa-hélices, as folhas-beta e estruturas que não são nem hélices nem folhas chamadas laços.
Alfa-hélice: presente na estrutura secundária dos níveis de organização das proteínas. São estruturas cilindricas estabilizadas por pontes de hidrogénio entre aminoácidos. 
Folha-beta: padrão estrutural encontrado em várias proteínas, nas quais regiões vizinhas da cadeia polipeptídica associam-se por meio de ligações de hidrogénio, resultando em uma estrutura achatada e rígida. 
Laços: Laços são secções da sequência que se ligam aos outros dois tipos de estrutura secundária. Em contraste com hélices e folhas, que formam o núcleo da proteína, loops não são estruturas regulares e ficam fora da proteína dobrada. 
Estrutura terciária
Resulta do enrolamento da hélice ou da folha pregueada, sendo estabilizada por pontes de hidrogênio e pontes dissulfeto. Esta estrutura confere a atividade biológica às proteicas. Ela descreve a conformação da proteína inteira. é caracterizada pelas interações de longa distância entre aminoácidos, denominadas interações hidrofóbicas, pelas interações eletrostáticas, pontes de hidrogênio e de sulfeto. 
Estrutura quaternária
Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias polipeptídicas. Essa transformação das proteínas em estruturas tridimensionais é a estrutura quaternária. Que são guiadas e estabilizadas pelas mesmas interações da terciária.Um dos principais exemplos de estrutura quaternária é a hemoglobina. Sua estrutura é formada por quatro cadeias polipeptídicas.
O que é desnaturação proteíca? Quais agentes podem causar este processo?
6) a desnaturação ocorre quando a o desdobramento e desorganização das estruturas secundarias e terciarias de uma dada proteína, sem que ocorra a hidrolise das ligações peptídicas.
Os fatores que causam a desnaturação são: 
Calor. Solventes orgânicos; agitação mecânica; ácidos ou bases fortes; detergentes; íons de matais pesados;
7)O que e domínio de uma proteína? E grupo prostético?
7) domínios protéicos é uma parte da cadeia polipeptídica que pode se enovelar independentemente para formar uma estrutura compacta e estável
A existência de domínios permite a construção de proteínas a partir de módulos 
Grupos prostéticos são substâncias não proteicas que estão combinadas com uma proteína. Os hidratos de carbono e lipídeos nas glicoproteínas e lipoproteínas são grupos prostéticos das suas proteínas. Da mesma maneira, o ADN (ácido desoxirribonucleico) é o grupo prostético das histonas na cromatina.
Quais são os tipos de interações que podem estabilizar o dobramento e estrutura das proteínas?
8) 1.	Pontes de Dissulfeto: 
Uma ponte dissulfeto é uma ligação covalente formada pelo grupo sulfidrila (-SH) de cada um de dois resíduos cisteína, para produzir um resíduo de cistina. Uma ponte dissulfeto contribui para a estabilidade da conformação tridimensional da molécula de proteína. Por exemplo, muitas ligações dissulfeto são encontradas em proteínas que são secretadas pelas células. Acredita-se que estas fortes ligações covalentes auxiliem a estabilizar a estrutura da proteína e impedi-la de ser desnaturada no meio extracelular.
2.	Interações hidrofóbicas:
 Aminoácidos com cadeias laterais polares tendem a se localizar no interior da molécula polipeptídica, onde se associam a outros aminoácidos hidrofóbicos. Em contraste, os aminoácidos com cadeias laterais carregadas ou polares tendem a estar localizados na superfície da molécula, em contato com o solvente polar.
3.	Pontes de Hidrogênio:
 As cadeias laterais dos aminoácidos contendo Hidrogênio ligado ao Oxigênio ou Nitrogênio, como nos grupos alcóolicos da serina e treonina, podem formar pontes de hidrogênio com átomos ricos em elétrons , como o oxigênio dos grupos carboxila ou carbonila das ligações peptídicas. A formação de pontes de hidrogênio entre grupos polares na superfície de uma proteína e o solvente aquoso aumentam a solubilidade da proteína.
4.	Interações iônicas:
 Grupos carregados negativamente como o grupo carboxila (COO-) na cadeia lateral do aspartato ou glutamato podem interagir com grupos carregados positivamente, como o grupo amino (-NH3+) na cadeia lateral da lisina
9) as chaperonas são proteínas menores, que se ligam em sequências hidrofóbicas expostas e mantêm a cadeia peptídica desenovelada até que ela possa assumir a conformação tridimensional correta. As chaperonas têm duas tarefas importantes: ajudar o enovelamento e impedir que várias proteínas malformadas, com sequências hidrofóbicas expostas, formem agregados, que além de inúteis podem ser muito nocivos.
As Chaperoninas formam estruturas cilíndricas grandes que se ligam a proteínas não nativas e as encapsulam. As Chaperoninas utilizam a energia da hidrólisedo ATP para aumentar a eficiência das reações de DOBRAMENTO PROTEICO e, assim, auxiliam as proteínas a atingirem sua conformação funcional.
Cite 5 funções das proteínas :
10) As proteínas possuem funções estruturais pois participam da estrutura dos tecido, enzimáticas pois são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas, hormonais já que muitos hormônios de nosso organismo são de natureza proteica, funções de defesa pois existem células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas "estranhas" que são chamadas de antígenos, funções de nutrição, de coagulação sanguínea e de transporte.
Função Estrutural: fazem parte de todos os constituintes celulares. Por exemplo, a
Queratina existe nos cabelos e unhas.
Função Enzimática: actuam como enzimas em quase todas reacções
químicas que ocorrem nos seres vivos. Exemplo: A pepsina existente no suco gástrico.
Função de Transporte: muitos iões e moléculas pequenas são transportadas
por proteínas. Exemplo: A Hemoglobina transporta O2 até aos tecidos.
Função Imunológica (defesa): os anticorpos são proteínas.
Função Motora: O tecido muscular é constituído por Miosina (proteína).
Função de Reserva Alimentar
Função Hormonal/Reguladora: algumas hormonas como a insulina e a adrenalina têm constituição proteíca.