Proteínas: Estrutura e Funções

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PROTEÍNAS
 Profª Maria Daniele Teixeira
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PROTEÍNAS
do grego protos = primeiro
Moléculas mais complexas e funcionalmente sofisticadas
macromoléculas resultantes da condensação de moléculas  aminoácidos através da ligação peptídica.
polipeptídios que resultam na condensação de milhares de moléculas de  aminoácidos. 
As sua macromoléculas possuem pesos moleculares variados desde alguns milhares até vários milhões.
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Importância das Proteínas
A importância das proteínas, entretanto, está relacionada com suas funções no organismo, e não com sua quantidade
Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, são proteínas
Muitas vezes, as enzimas existem em porções muito pequenas. 
Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as reações metabólicas e capacitam aos organismos a construção de outras moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, carboidratos e lipídios - que são necessárias para a vida. 
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PROTEÍNAS 
Hormônios e receptores - Ex.insulina
Enzimas - Ex.pepsina
Proteínas de proteção – Ex. imunoglobulinas
Proteínas estruturais – Ex. Colágeno e elastina
Proteínas contráteis - Ex.actina
Proteínas motoras – Ex. miosina
Proteínas transportadoras - Ex. hemoglobina
Milhares de peptídeos reguladores,sinalizadores, entre outros – Ex.fator de crescimento neural
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PROTEÍNAS - Função
Função plástica e construtora:         As proteínas são utilizadas na reparação e construção de tecidos no organismo e estão presentes em todas as células. Cabelos, unhas, pele, músculo, tendões e ligamentos são formas de proteínas estruturais.
 Função reguladora:         As proteínas estão presentes nos hormônios e enzimas que atuam na regulação dos processos metabólicos e fisiológicos ligados ao exercício físico.         
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PROTEÍNAS - Função
Função energética:         As proteínas fornecem energia quando os carboidratos e os lipídios são insuficientes para satisfazer as necessidades energéticas. Em exercícios prolongados, com mais de uma hora de duração, as proteínas contribuem com 5 a 10% do total de energia necessária. 
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Estrutura primária
Resíduos de aminoácidos
Está relacionada com todas as ligações covalentes (principalmente ligações peptídicas e pontes dissulfeto) ligando os resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.
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Estrutura primária
Estrutura secundária
Resíduos de aminoácidos
-hélice
Refere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos de aminoácidos dando origem a certos padrões estruturais. Mantida principalmente por pontes de hidrogênio.
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Estrutura primária
Estrutura secundária
Estrutura terciária
Resíduos de aminoácidos
-hélice
Cadeia polipeptídica
Refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional de um polipeptídio.
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Estrutura primária
Estrutura secundária
Estrutura terciária
Estrutura quaternária
Resíduos de aminoácidos
-hélice
Cadeia polipeptídica
Subunidades montadas
Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou subunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamado de estrutura quaternária.
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PROTEÍNAS – Estrutura Primária
Dada pela  seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula. 
É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. 
A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". 
Estrutura primária
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PROTEÍNAS – Estrutura Primária
A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres. 
Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.
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PROTEÍNAS: ANEMIA FALCIFORME
 Doença genética
Hemácias não conseguem ligar o O2
Troca de um resíduo de aminoácido na sequência primária
ácido glutâmico (Glu) pela valina (Val)
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PROTEÍNAS: ANEMIA FALCIFORME
ANEMIA FALCIFORME
 Células defeituosas que
obstruem vasos.-> dor.
 Vivem mais ou menos 30
dias ->pouca vida útil.
 anemia hemolítica
Transplante de medula
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PROTEÍNAS – Estrutura Secundária
É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína.
 
É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.
Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos e dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila. 
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PROTEÍNAS – Estrutura Secundária
Em geral, estas ligações forçam a proteína a assumir uma forma helicoidal, como uma corda enrolada em torno de um tubo imaginário. 
Esta forma, a mais comum, é chamado de alfa hélice. 
Outras formas na estrutura secundária são as folhas-β. As folhas- β, um segmento da cadeia interage com outro, paralelamente.
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-Hélice
É a forma mais comum de estrutura secundária regular
Caracteriza-se por uma hélice em espiral formada por 3,6 resíduos de aminoácidos por volta
As cadeias laterais dos aminoácidos se distribuem para fora da hélice
A principal força de estabilização da a - Hélice é a ponte de hidrogênio.
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-Folhas 
Envolvem 2 ou mais segmentos polipeptídicos da mesma molécula ou de moléculas diferentes, arranjados em paralelo ou no sentido anti-paralelo
Os segmentos em folha  da proteína adquirem um aspecto de uma folha de papel dobrada em pregas.
As pontes de hidrogênio mais uma vez são a força de estabilização principal desta estrutura
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Conformação 
Pontes de hidrogênio
antiparalela
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Cadeia alfa ()‏
Cadeia alfa ()‏
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Dobra 
A -hélice e a folha  são os tipos de estrutura secundária mais comum entre as proteínas, por que não dependem da composição e sequência de aminoácidos, sendo estabilizadas apenas por pontes de H dos átomos da ligação peptídica. 
Entre os 20 aminoácidos, apenas a prolina não pode fazer nenhuma das duas estruturas, por formar uma ligação peptídica mais rígida em torno do C
Existem outros tipos de estruturas secundárias conhecidas, como a dobra ou “alças” (domínios) de ligação a íons, como Ca2+ ou Zn2+. 
hélice-dobra-hélice
“Zinc-finger”
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Estrutura Terciária (dobramento sobre si mesma)‏
Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica. 
É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".
Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente. 
Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica.
Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma proteína. 
PROTEÍNAS – Estrutura Terciária
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PROTEÍNAS – Estrutura Terciária
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PROTEÍNAS – Estrutura Terciária 
O que determina a estrutura terciária são as cadeias laterais dos aminoácidos
 Algumas cadeias são tão longas e hidrofóbicas que perturbam a estrutura secundária helicoidal, provocando a dobra ou looping da proteína. 
Muitas vezes, as partes hidrofóbicas da proteína agrupam-se no interior da proteína dobrada 
Longe da água e dos íons do ambiente onde a proteína se encontra, deixando as partes hidrofílicas expostas na superfície da estrutura da proteína. 
Regiões como "sítio ativos", "sítios regulatórios" e módulos são propriedades da estrutura terciária
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PROTEÍNAS – Estrutura Terciária
 A conformação tridimensional - forças estabilizadoras.
Pontes de H
Ligações dissulfeto – forma elos covalentes entre as cadeias laterais de cisteína.
Interações hidrofóbicas.
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ESTRUTURA TERCIÁRIA E AS FORÇAS QUE LHE CONFEREM ESTABILIDADE
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PROTEÍNAS – Estrutura Quaternária
(união de cadeias polipeptídicas)‏
Surge apenas nas proteínas
oligoméricas. 
Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula. 
Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc. 
As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína. 
Proteínas GLOBULARES (Albumina) e FIBROSAS (Queratina)‏
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PROTEÍNAS – Estrutura Quaternária
 O número de cadeias de 2 a mais de 12.
 dímero, trímero ou tetrâmero .
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HEMOGLOBINA
Tetrâmero – cadeias poliperptídicas.
Duas cadeias α e duas cadeias β.
Grupo heme
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PROTEÍNAS 
Classificação quanto à forma:
Proteínas Fibrosas
Proteínas Globulosas
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PROTEÍNAS FIBROSAS
Na sua maioria são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares elevados.
São formadas por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra.
A este grupo pertencem as proteínas de estrutura como o colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a fibrina do soro sanguineo e a miosina do músculo.
Algumas proteínas fibrosas possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente ( α-hélices).
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MIOSINA
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PROTEÍNAS GLOBULARES
De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. Possuem tanto α-hélices como folhas β.
São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10000 e vário milhões.
Nesta categoria situam-se as proteínas transportadoras como a hemoglobina, enzimas, etc.
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PROTEÍNAS GLOBULARES
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PROTEÍNAS: Desnaturação e Renaturação
 Interações não-covalentes são fracas
Desnaturação
 Ligações dissulfeto – desorganização
 Renaturação
 fatores: calor, pH, detergentes
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BONS ESTUDOS!
Profª Mª Daniele Teixeira
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