aminoacidos e peptideos

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26/09/2014 
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Universidade Federal do Piauí 
Centro de Ciências da Saúde 
Departamento de Bioquímica e Farmacologia 
Disciplina:Bioquímica 
 
Prof. Ms. Paulo Alex Bezerra Sales 
Aminoácidos e Peptídeos 
AMINOÁCIDOS 
ESTRUTURA GERAL 
 
- Ácido carboxílico com amina primária (-NH2) no 
carbono α (assimétrico) 
 
 Substâncias (“Blocos de construção“) que apresentam 
as funções amina (-NH2) e ácido carboxílico (-COOH) 
Diversas funções Biológicas 
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Representação dos estereoisômeros no espaço 
Fórmulas em perspectiva e projeção 
Na natureza os aminoácidos são encontrados na forma L 
Os D-aa aparecem somente em alguns antibióticos 
e em paredes de células bacterianas 
Conformação essencial para função 
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Interações entre biomoléculas são Estereoespecíficas 
Classificação com relação a síntese 
Classificação dos aminoácidos 
 
Baseada nas propriedades do grupo R: 
 
1) Apolares, alifáticos 
2) Aromáticos 
3) Polares, não-carregados 
4) Carregados positivamente 
5) Carregados negativamente 
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Classificação dos aminoácidos 
 
 Glicina (cadeia lateral = H) é o único aminoácido que não 
possui carbono assimétrico. 
 Flexibilidade à proteína em que se insere 
Prolina  Grupo imino 
 Rigidez a estrutura proteica em que o aminoácido está 
 inserido 
 Metionina Possui átomo de enxofre 
Classificação dos aminoácidos 
 
•Aminoácidos RELATIVAMENTE APOLARES 
•Tirosina pode formar pontes de hidrogênio com a água 
•Triptofano- Anel Indol 
 
Classificação dos aminoácidos 
 
1- Serina, treonina : grupos hidroxila: pontes de hidrogênio 
2- Asparagina e Glutamina: Amida 
3-Cisteína: Grupamento: SH(tiol) 
- Nas estruturas protéicas pode ocorrer a reação SH-SH, formação 
de pontes dissulfeto pela oxidação da proteína, conferindo 
estabilidade à estrutura 
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Pontes dissulfeto 
Insulina bovina 
Classificação dos aminoácidos 
 
-Cadeias laterais básicas 
 
-Histidina: Único aminoácido padrão que possui uma 
cadeia lateral com pK próximo a neutralidade 
 Grupo imidazol 
 
-Arginina: Grupo Guanidina 
 
 
 
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Classificação dos aminoácidos 
 
Derivados da Asparagina e Glutamina 
 
Segundo grupo Carboxila: Cadeia lateral 
 
Aminoácidos Incomuns 
Aminoácidos Incomuns 
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Aminoácidos incomuns 
 Produzidos enzimaticamente, por modificação pós-tradução 
de um dos 20 aminoácidos clássicos 
 
• Modificações pós-traducionais 
– 4-hidroxiprolina :parede vegetal, colágeno 
– 5-hidroxilisina: colágeno 
– 6-N-metil-lisina: miosina 
– Gama-carboxiglutamato: protrombina 
– Desmosina: Elastina 
– Fosforilação de resíduos 
 
• Selenocisteína : Glutationa- peroxidase 
– Selênio ao invés de enxofre na Cys 
– É adicionado durante a tradução por mecanismo 
específico e regulado 
 
Outras funções 
OUTRAS FUNÇÕES DOS AMINOÁCIDOS 
Neurotransmissores 
• Glicina 
• GABA (descarboxilação de Gln) 
• Glutamato 
• Dopamina 
 
Mediador da inflamação 
• Histamina (descarboxilação de His) 
 
Hormônio 
• Tiroxina (derivado de Tyr) 
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Aminoácidos são ionizáveis 
• Substâncias Anfóteras: 
possuem natureza dual 
 
• Podem funcionar assim 
como ácidos ou bases 
 
• Doam ou recebem 
prótons 
Carga elétrica dos aminoácidos varia com o pH 
 
Grupos ionizáveis 
Forma protonada: -COOH e –NH3+ 
Forma desprotonada: -COO- e –NH2 
(a)Soluções muito ácidas os dois grupos se apresentam protonados 
(b)Soluções muito alcalinas os dois grupos se apresentam desprotonados 
(c) Soluções neutras os aminoácidos se apresentam como um íon dipolar 
 
Curva de titulação 
 Representação gráfica de uma sequência de reações 
observadas após a adição ou remoção de prótons em um sistema 
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- pK: tendência de um grupo 
fornecer um próton ao meio 
 
-Podem perder até 2 prótons 
 para o meio 
 
-Função das proteínas depende 
 do pH ao qual estão submetidas 
pI: pH da solução para o qual a 
carga absoluta do aminoácido é 
nula 
Alguns aminoácidos podem ter átomos ionizáveis 
também em sua cadeia lateral 
Valores de pK’dos grupos ionizáveis de aminoácidos 
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Peptídeos 
 
- Compostos resultantes de união entre dois ou mais aminoácidos 
 
-Esta união se dá entre o grupo carboxila de um aminoácido com o 
grupo amina do outro aminoácido, ocorrendo liberação de uma 
molécula de água 
 
Peptídeos 
 
• 2 resíduos de aminoácidos: dipeptídeo 
• 3 resíduos de aminoácidos: tripeptídeo 
• 4 resíduos de aminoácidos: tetrapeptídeo 
• Oligopeptídeos 
• Polipeptídeos 
 
• A sequencia dos aminoácidos na cadeia 
peptídica é denominada de estrutura 
primária 
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• Os peptídeos são extremamente 
diversificados em termos funcionais 
 
• Muitos atuam como hormônios ou fatores 
liberadores destes, enquanto outros são 
neuropeptídeos, neurotransmissores, 
toxinas, antibióticos naturais, adoçantes 
ou substratos de proteases 
Peptídeos também são ionizáveis 
• Ou seja, possuem 
curva de titulação 
característica 
 
 Não há possibilidade de ionização do 
grupamento que faz parte da ligação 
peptídica 
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Hidrólise das ligações peptídicas 
• Hidrólise total: Fervura com ácido ou base forte ocorre a hidrólise de 
todas as ligações peptídicas 
• Hidrólise seletiva: Certas enzimas proteolíticas: ligações peptídicas 
de aminoácidos específicos 
ENZIMAS PROTEOLÍTICAS 
Tripsina 
 Hidrolisa apenas as ligações peptídicas cujo grupo carboxila pertence 
a um resíduo de lisina ou arginina 
 
Quimotripsina 
 Hidrolisa apenas ligações peptídicas cujo grupo carboxila pertence a 
um resíduo de fenilalanina, triptofano ou Tirosina 
 
Pepsina 
 Hidrolisa apenas as ligações peptídicas cujo grupo amino pertence a 
um resíduo de fenilalanina, triptofano, tirosina, Leucina 
 
 
Hidrólise das ligações peptídicas 
 
 
Exemplo de peptídeo hidrolisado por diferentes proteases 
 
Tyr - Lys - Glu - Met - Leu - Gly - Arg - Ala - Gly 
 
 
TRIPSINA 
(3 fragmentos) 
Tyr – Lys // Glu - Met - Leu - Gly – Arg // Ala – Gly 
 
 
QUIMOTRIPSINA 
(2 fragmentos) 
Tyr // Lys - Glu - Met - Leu - Gly - Arg - Ala – Gly 
 
 
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