fundamentos_de_bioquimica_-_ricardo_vieira
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fosfato do ATP para a glicose, é denominada 
de ATP-glicose transferase, porém é mais 
conhecida pelo primeiro nome. 
Atualmente, existe uma classificação 
de uso internacional para as enzimas, onde 
são agrupadas em seis classes de acordo com 
a reação que catalisa e cada classe é subdivi-
dida em várias subclasses. As classes e sub-
classes recebem números que as identificam 
e, desta maneira, permitem a classificação das 
enzimas em grupos de ação enzimática. Por 
exemplo, a amilase, enzima que degrada o 
amido, é identificada pelo número 3.2.1 (clas-
se 3 = grupo das hidrolases; primeira subclas-
se de número 2 = grupos das hidrolases que 
quebram de carboidratos; segunda subclasse 
de número 1 = as glicosidases). 
Esta forma de classificação enzimática 
não tem grande popularidade em virtude da 
dificuldade de fixação de todas as subclasses 
existentes, porém é a forma internacionalmen-
te aceita e obrigatoriamente uma enzima em-
zima estudada em trabalhos científicos deve 
ser devidamente identificada por esta nomen-
clatura. 
Entretanto, acima de forma complica-
da de identificação das enzimas, esta classifi-
cação internacional possui o metido de agru-
par as enzimas em seus principais grupos e 
facilitar o estudo dos diversos tipos de ação 
enzimática. Na tabela 5-1 estão citadas as 
principais classes e subclasses das enzimas. 
A seguir, estão descritas as classes de 
enzimas e suas principais subclasses, especi-
ficando-se a reação a qual catalisa. 
 
CLASSE 1 - Oxirredutases: catalisam rea-
ções onde há troca de elétrons (oxi-redução). 
\u2022 Desidrogenases: facilita a transferência de 
hidrogênio. De uma maneira geral, desi-
drogenases OH Æ =O e C-NH2 Æ NH 
possuem o NAD(P) como coenzima, en-
quanto que as C-C Æ C=C são ligadas ao 
FAD. 
\u2022 Desaturases: formação de ligação dupla 
em ácido graxo. 
\u2022 Hidroxilases: facilita a oxidação de dois 
doadores com a incorporação de oxigênio 
em um dos doadores. O outro substrato é 
oxidado, sendo formado água. O produto 
final é identificado pela incorporação de 
uma \u2013OH em sua molécula. 
\u2022 Oxidases: há a redução do oxigênio mole-
cular 
\u2022 Oxigenases: há a adição de oxigênio em 
uma molécula 
\u2022 Redutase: uma hidrogenase que reduz o 
substrato. 
 
Tabela 5-1: Classificação das enzimas 
Classes Reação catalisada Subclasses 
Oxirreduta-
ses 
Transferência de 
elétrons 
Desidrogenases 
Desaturases 
Hidroxilases 
Oxidases 
Oxigenases 
Redutases 
Transferases Transferência de 
grupos 
Quinases 
algumas Mutases 
Fosforilases 
Polimerases 
Transaldolases 
Transcetolases 
Transaminases 
Hidrolases Transferência de 
grupos funcionais 
para a água 
Esterases 
Lípases 
Nucleosidases 
Nucleotidases 
Peptidases 
Fosdatases 
Sulfatases 
Liases Adição de grupos a 
duplas ligações ou 
o inverso 
Aldolases 
Descarboxilases 
Hidratases 
Sintases 
Isomerases Transferência de 
grupos dentro da 
molécula produ-
zindo isômeros 
Epimerases 
algumas Mutases 
Racemases 
Ligases Formação de liga-
ções C\u2014C, C\u2014S, 
C\u2014O e C\u2014N por 
condensação com 
gasto de energia do 
ATP 
Carboxilases 
Sintetases 
 
Ricardo Vieira 
 
Fundamentos de Bioquímica \u2013 Capítulo 5: Enzimas 56
CLASSE 2 - Transferases: transferência de 
grupos de uma molécula para outra. 
\u2022 Quinases: transfere grupos de alta energia. 
\u2022 Mutases: move grupo de um ponto para o 
outro da molécula 
\u2022 Fosforilases: quebra de uma ligação C\u2014O 
pela adição de Pi. 
\u2022 Polimerases: reações de adição de uma 
unidade de polimerização. 
\u2022 Transaldolases: transfere um grupamento 
aldeído de um substrato para outro. 
\u2022 Transcetolases: o grupamento cetona é 
movido de uma molécula para outra. 
\u2022 Transaminases (aminotrasnferase): 
transfere um grupamento amino de um a-
minoácido para um cetoácido. 
 
CLASSE 3 - Hidrolases: quebra moléculas 
por hidrólise. 
\u2022 Esterases: hidrolisa um éster em álcool e 
ácido. 
\u2022 Lipases: promovem a quebra de ligações 
ésteres entre um ácido graxo e o glicerol. 
\u2022 Nucleosidases: degrada nucleosídeos em 
base nitrogenada + ribose. 
\u2022 Nucleotidases: degrada nucleotídeos em 
nucleosídeos + Pi. 
\u2022 Peptidases: quebra de ligações peptídicas. 
\u2022 Fosfatases: hidrólise de ésteres, liberando 
Pi. 
\u2022 Sulfatases: hidrólise liberando sulfato. 
 
CLASSE 4 - Liases: corta ou sintetiza liga-
ções C\u2014C, C\u2014O e outras, por reações que 
não oxidação ou hidrólise e sem envolvimen-
to de reações de transferência de grupamentos 
de uma molécula para outra. 
\u2022 Aldolases: forma ligação C\u2014C após a li-
gação de um aldeído ou cetona com outro 
composto bioquímico. 
\u2022 Descarboxilases: catalisa a remoção de 
CO2. 
\u2022 Hidratases: liberação de água durante a 
formação do produto. 
\u2022 Sintases: catalisa uma síntese onde não há 
gasto de ATP. 
 
CLASSE 5 \u2013 Isomerases: formação de isô-
meros. 
\u2022 Epimerases: promove a interconversão de 
epímeros (carboidratos que diferem pela 
posição de apenas uma hidroxila). 
\u2022 Mutases: transferência de grupamentos em 
uma mesma molécula formando isômeros. 
\u2022 Racemases: formação de isômeros especu-
lares inversos. 
 
 
CLASSE 6 - Ligases: união de duas molécu-
las acopladas à quebra de ATP. 
\u2022 Carboxilases: adição de CO2. 
\u2022 Sintetases: ligação de duas moléculas com 
quebra de pirofosfato (P\u2014P). 
 
Por que as enzimas são catalisa-
dores tão eficazes? 
 
 As enzimas são essenciais para o me-
tabolismo celular devido a vários fatores que 
envolvem seu papel que vão desde uma \u201ceco-
nomia\u201d energética celular até a extrema adap-
tação às condições biológicas intracelulares. 
 
a) Ações na \u201ceconomia\u201d energética celular: 
 As enzimas são excelentes catalisado-
res biológicos por diminuir a necessidade e-
nergética para que as reações bioquímicas a-
conteçam, o que, por si só, já torna a reação 
mais rápida e eficiente. Outros efeitos levam a 
aumentar a eficácia da reação enzimática, mas 
sem dúvida essa \u201ceconomia\u201d celular é funda-
mental para a compreensão da importância 
das enzimas para a biologia celular. 
Entretanto, as enzimas não alteram a 
energia livre (G) da reação, em vez disso, 
exercem sua função catalisadora reduzindo a 
energia de ativação (GAt) das reações quími-
cas, promovendo uma via de reação onde os 
produtos são formados de maneira mais rápi-
da, com menos gasto de energia (Figura 5- 3). 
Um aumento na energia livre em um 
sistema reacional corresponde à liberação da 
energia existente dentro das moléculas e que é 
liberada quando os substratos são convertidos 
em produtos. Assim, as reações exotérmicas 
(aquelas que provocam um aumento da tem-
peratura do meio) possuem valores negativos 
para a variação da energia livre (\u2206G) uma vez 
que os produtos situam-se em patamares de 
Ricardo Vieira 
Fundamentos de Bioquímica \u2013 Capítulo 5: Enzimas 57
energia livre menores do que quando eram 
substratos, pois liberaram energia para o meio 
(e por isso o meio aquece). 
Pelo raciocínio inverso, as reações 
endotérmicas (aquelas que consumem calor 
do meio) possuem valores de \u2206G positivos, 
pois os substratos acumularam energia além 
daquela que tinham inicialmente. Nesta situa-
ção, evidencia-se uma queda da energia livre 
no sistema reacional, com os produtos \u201crou-
bando\u201d calor do meio para poderem ser for-
mados. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
meio deixando um déficit energético após a 
conversão dos substratos em produtos. 
Na natureza, as reações químicas ten-
dem a ocorrer espontaneamente na direção 
onde há a dissipação da energia, ou seja, no 
sentido em que a entropia (grau de desorga-
nização) aumenta. Isto significa dizer que em 
reações espontâneas, o produto final possui 
uma variação de energia livre com valores 
negativos, indicando a natureza exotérmica 
das reações. Em bioquímica, tal calor de rea-
ção é utilizado para