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Resumo Proteínas MEDUFF

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Rafaella Andreão MEDUFF 119B 
BIOQUÍMICA P1 
PROTEÍNAS 
As proteínas são biomoléculas formadas por aminoácidos e 
representam uma das estruturas mais importantes da nossa 
biologia. Os resíduos de aminoácidos são unidos através de 
uma ligação conhecida como peptídica, teoricamente 
obtida por exclusão de uma molécula de água. Uma das 
propriedades da ligação peptídica é impor restrições ao 
dobramento do polímero formado. Na verdade, essa ligação 
possui caráter parcial de dupla ligação o que impede a 
possibilidade de rotação em torno desta. Os quatro átomos 
dos grupamentos que participam da ligação peptídica ficam 
dispostos em um plano rígido constituindo o que 
chamamos de unidade peptídica. 
 
Todavia, existem pontos de dobramento entre essas 
unidades peptídicas, graças à possibilidade de rotação em 
torno das ligações com o carbono alfa. Dessa forma, as 
cadeias laterais dos aminoácidos podem estar posicionadas 
de diferentes maneiras no plano espacial. 
 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
É a junção de um grupo alfa-carboxílico de um AA ligado 
covalentemente a um grupo alfa-amino de outro AA com 
eliminação de uma molécula de água. 
Obs: a configuração trans é a mais estável. 
 
As proteínas possuem níveis de organização espacial 
diferente. São elas: 
-Estrutura primária: é a sequência resíduos de aminoácidos 
da cadeia polipeptídica- resíduos, visto que a ligação 
peptídica gera saída de uma água na junção dos AAs-, 
determinada geneticamente e específica para cada 
proteína. Por uma questão convencional, a estrutura 
primária é escrita na direção amino terminal-carboxi 
terminal. 
-Estrutura secundária: Disposição espacial que adquire a 
espinha dorsal da cadeia polipeptídica. Descreve as 
estruturas tridimensionais regulares, formadas por 
segmentos da cadeia polipeptídica. Duas são 
particularmente estáveis: o enrolamento da cadeia ao redor 
de um eixo e a interação lateral de segmentos de uma 
cadeia polipeptídica ou de cadeias diferentes denominadas 
respectivamente alfa hélice e folha beta pregueada. Essas 
duas estruturas se estabilizam por ligações de hidrogênio. 
ALFA HÉLICE: as ligações de hidrogênio são formadas entre 
uma unidade peptídica e a quarta unidade peptídica 
subsequente. Ela apresenta 3,6 resíduos de aminoácidos 
por volta. As cadeias laterais desses aminoácidos estão 
projetadas para fora da hélice. 
 
Rafaella Andreão MEDUFF 119B 
FOLHAS BETA (β): as ligações são estabelecidas entre as 
cadeias polipeptídicas diferentes ou entre segmentos 
distantes de uma mesma cadeia. Nesse caso, as cadeias 
laterais dos aminoácidos são projetadas para cima e para 
baixo do plano da folha pregueada. Pontes de hidrogênio 
dispostas perpendicularmente. 
 
-Estrutura terciária: descreve o dobramento final da cadeia 
polipeptídica por interação de regiões com estrutura 
regular (alfa hélice ou folha beta pregueada) ou de regiões 
sem estruturas definidas. Nesse nível de organização, 
segmentos distantes da estrutura primária podem se 
aproximar e interagir por intermédio de ligações não 
covalentes como as ligações de hidrogênio, interações 
hidrofóbicas, ligações iônicas e forças de London. Além das 
ligações não covalentes, a estrutura proteica pode ser 
estabilizada por uma ligação covalente, a ponte dissulfeto 
formada entre dois resíduos de cisteína. 
A estrutura terciária pode apresentar padrões de elementos 
estruturais, que se repetem em proteínas diferentes 
chamados de domínios e motivos. 
Os DOMÍNIOS são regiões diferenciadas da molécula 
proteica, com organização espacial compacta. Cada domínio 
é um conjunto estrutural definido, formado por 
dobramentos da cadeia polipeptídica. Os domínios 
frequentemente apresentam ações específicas: em 
inúmeras reações do metabolismo o substrato liga-se a um 
dos domínios da enzima e a coenzima em outro. Proteínas 
diferentes podem apresentar domínios com a mesma 
função o que nos permite prever a atividade de uma 
proteína ainda desconhecida, por exemplo etc. 
Os MOTIVOS são diferentes formas de organização de 
elementos da estrutura secundária. Em outras palavras são 
certas combinações de elementos de estrutura secundária 
que se repetem com grande frequência nas proteínas. 
Também são conhecidas como estruturas supra 
secundárias. Esses motivos podem ser constituídos de 
arranjos de alfa-hélice, folhas betas ou combinações das 
duas. Por exemplo: Vários receptores de membrana são 
compostos por sete alfa hélices que atravessam a 
membrana plasmática como, por exemplo, o receptor do 
hormônio glucagon. Outro motivo complexo, chamado de 
beta barril, que é resultado da associação de numerosos 
segmentos e folha beta pregueada. Esse modelo é 
encontrado frequentemente na família de porinas que 
forma canais na membrana externa de bactérias gram 
negativas e de mitocôndrias destinados ao transporte de 
íons e moléculas pequenas. 
BARRIL-BETA 
-Estrutura quaternária: descreve a associação de duas ou 
mais cadeias polipeptídicas para compor uma proteína 
funcional. Essa estrutura é estabilizada pelas mesmas 
ligações não covalentes observadas na estrutura terciária. 
Um exemplo é a molécula de hemoglobina. 
 
HEMOGLOBINA (em vermelho tem-se o grupo prostético heme) 
ENOVELAMENTO 
O enovelamento de proteínas é um processo químico em 
que a estrutura de uma proteína assume a sua configuração 
funcional. Ao dobrar e enrolar-se para tomar uma forma 
tridimensional específica (ESTRUTURA TERCIÁRIA), as 
proteínas são capazes de realizar a sua função biológica. 
ROTAS DE ENOVELAMENTO 
 O enovelamento parece ser um processo cooperativo, 
com elementos pequenos da estrutura acelerando a 
formação de estruturas adicionais. 
 A proteína que está se dobrando progride de um estado 
de alta energia e entropia para um estado de baixa 
energia e entropia. 
 
 
Rafaella Andreão MEDUFF 119B 
 
Os estados desenovelados são caracterizados por uma alta 
entropia e energia livre. De acordo com o avanço do 
enovelamento há um afunilamento, diminuindo o número 
de espécies conformacionais presentes. As pequenas 
depressões caracterizam os estados intermediários de 
enovelamento. 
CHAPERONES 
As proteínas chaperones foram descobertas como proteínas 
de choque térmico (hsps), uma família de proteínas cuja 
síntese aumenta em temperaturas elevadas. As chaperones 
não alteram o resultado final do processo de dobramento, 
mas impedem a agregação de proteínas antes que o 
dobramento se complete e impedem a formação de 
produtos finais metastáveis ou de intermediários não 
produtivos. As chaperones da família de hsp70-kDa ligam-se 
a polipeptídios à medida que são sintetizadas nos 
ribossomos, bloqueando as superfícies hidrofóbicas que 
que estariam normalmente expostas ao solvente. Isso 
protege a proteína de agregação ate que a cadeia inteira 
tenha sido sintetizada e o dobramento possa ocorrer. 
Algumas proteínas, no entanto, não podem completar seu 
processo de dobramento enquanto estão em presença de 
chaperones hsp70 e são entregues à família hsp60 de 
proteínas chaperones, também chamadas chaperoninas. As 
chaperoninas são estruturas longas, cilíndricas, com 
múltiplas subunidades, que ligam polipeptídios não 
dobrados em seu estado de glóbulo fundido dentro de sua 
cavidade central hidrofóbica. As chaperoninas têm 
atividade de ATPase e hidrolisam ATP enquanto facilitam o 
dobramento. 
As proteínas chaperones são também necessárias para o 
redobramento de proteínas após atravessarem membranas 
celulares. Um sistema de chaperones facilita o transporte 
de proteínas