4 Funções das proteínas

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Alta concentração de resíduos de aminoácidos 
hidrofóbicos tanto no interior quanto na 
superfície da proteína
Proteínas fibrosas: 
função estrutural
Colágeno
Fornecem resistência e flexibilidade às estruturas
São insolúveis em água
Chifres, 
cabelo, 
unhas: -
queratina
Várias proteínas são empacotadas: complexos 
supramoleculares
Unidade estrutural fundamental: simples 
repetições da estrutura secundária
Formadas por cadeias polipeptídicas arranjadas em 
longas fitas ou folhas
Proteínas fibrosas: 
-queratina
Corte transversal de 
fio de cabelo:
α-queratina
Células
Filamentos 
intermediários
Protofilamento
Protofibrila
2 cadeias 
espiraladas
α-hélice
-hélice da 
queratina
-hélice à direita
Espiral 
supertorcida Supertorção à esquerda
Supertorção entre duas α-hélices
Amplifica a resistência da estrutura (Corda)
A superfície de contato entre as 2 -hélice é composta por resíduos hidrofóbicos 
(ricas em Ala, Val, Leu, Ile, Met e Phe) fortemente empacotados entre si.
Protofilamento As α-queratinas foram desenvolvidas 
para força. Encontradas somente em 
mamíferos, essas proteínas 
constituem praticamente todo o peso 
seco dos cabelos pelos, unhas, 
garras, penas, chifres, cascos e 
grande parte da camada mais externa 
da pele. Filamento intermediário 
Protofibrila
A
4 protofibrilas
Proteínas fibrosas: α-queratina 
(estruturas supramoleculares)
Redução
Enrola-
mento Oxidação
A permanente e o 
alisamento no cabelo 
são processos 
bioquímicos
A resistência das proteínas fibrosas é aumentada pela formação de ligações 
covalentes (pontes dissulfeto) entre as cadeias polipeptídicas enoveladas e 
entre as cadeias na estrutura supramolecular
Formação de estruturas 
supramoleculares
α-queratina: pontes 
dissulfeto estabilizam a 
estrutura quaternária
Calor (rompe ligações de H)
ReduçãoAlisa-
mento
Oxidação
ALISAMENTO
PERMANENTE
Protofibrila
• Em alguns tecidos apresenta-se como um gel disperso 
que serve para cimentar estruturas (como na matriz 
extracelular ou no humor vítreo).
• Em outros tecidos, aparece como fibras paralelas que 
dão grande força, como nos tendões.
• Na córnea, o colágeno aparece de forma a trasmitir luz 
com o mínimo de dispersão.
• Nos ossos está arranjado em fibras colocadas em um 
ângulo umas com as outras de forma a resistir a tração 
mecânica em qualquer direção
Colágeno é a proteína mais abundante no corpo 
humano.
Proteínas fibrosas: colágeno
Da mesma forma que as a-queratinas, o colágeno evloluiu no sentido de 
fornecer resistência mecânica. É encontrada em tecidos conjuntivos como 
tendões, cartilagens, pele, na matriz orgânica dos ossos,córnea dentes e 
gengivas.
Os vertebrados têm cerca de 46 cadeias polipetídicas geneticamente 
diferentes, montadas em pelo menos 30 variedades de colágeno 
encontradas em tecidos diferentes de um mesmo indivíduo. 
Um dos colágenos mais comuns, o do tipo 1, é o predominante em 
gengivas e dentes. 
Colágeno é a proteína mais abundante no corpo 
humano.
A hélice do 
colágeno é 
uma 
estrutura 
secundária 
singular, 
diferente da 
α-hélice. O 
seu giro é 
para a 
esquerda e 
possui 3 
resíduos de 
aminoácidos 
por volta 
(hélice α do 
colágeno).
Cadeias α do 
colágeno
3 cadeias α se 
associam (~1000 
resíduos de aa cada), 
num giro para a direita 
no sentido contrário 
ao da hélice do 
colágeno, formando 
uma estrutura 
superenovelada 
(estrutura 
supramolecular 
também denominada 
tropocolágeno). 
Proteínas fibrosas: colágeno
A estrutura secundária do colágeno é 
uma hélice (cadeia α), mas voltada para 
mão esquerda e com apenas 3 resíduos 
de aminoácidos por volta (a e b).
A estrutura terciária e quaternária do 
colágeno é o entrelaçamento de 3 
cadeias α (superespiramento no 
sentido da mão direita) (c)
Cadeia α
Glicina – X – Y, onde 
X = prolina
Y = 4-hidroxiprolina 
É formada pela unidade tripeptídica 
repetitiva:
Composição do colágeno: Gly (35%), 
Ala (11%), Pro e HO-Pro (21%)
Suportam a estrutura do colágeno
(alta força de tensão)
a b c
Proteínas fibrosas: 
colágeno
A glicina é pequena 
suficiente para ser 
encontrada nas junções 
apertadas das 3 cadeias α 
entrelaçadas
Hélices entrelaçadas
Glicina
Colágeno
Estrias transversaisInícios das moléculas 
de colágeno
Fibrilas: conjuntos de 
estruturas 
supramoleculares 
formados por triplas 
hélices de colágeno 
que se associam de 
diferentes maneiras 
(graus de resistência 
variável)
Hélice tríplice de colágeno
Cadeia 
polipept
Norleucina Hidroxi-
lisina
Cadeia 
polipept
Ligações cruzadas covalentes entre aminoácidos aumentam a 
resistência e geram aminoácidos incomuns:
Desidro-hidroxilisinonorleucina
As fibrilas de colágeno são 
estruturas supramoleculares 
 que consistem de moléculas 
de tripla hélice de colágeno 
(tropocolágeno), associadas 
de diversas maneiras, a fim 
de fornecer diferentes 
graus de força tensional.
As cadeias  das moléculas do 
colágeno e as moléculas de 
colágeno das fibrilas são 
unidas por tipos não habituais 
de ligações covalentes 
cruzadas, envolvendo resíduos 
de Lys, HyLys ou His. 
-CH-CH2-CH2-CH2-CH=N-CH2-CH-CH2-CH
OH
-CH-CH2-CH2-CH2-CH=N-CH2-CH-CH2-CH
OH
O aumento na rigidez 
e a inelasticidade do 
tecido conjuntivo, à 
medida que as pessoas 
envelhecem, resulta 
de um acúmulo de 
ligações covalentes 
cruzadas nas fibrilas 
de colágeno.
CH-CH2-CH2-CH2-CH=N-CH2-CH-CH2-CH
OH
Desidrohidroxilisinonorleucina
NH
C=O
hidroxilisina
resíduo lisina 
menos o grupo 
amino
A quantidade de ligações 
cruzadas em um tecido 
aumenta com a idade. 
O caráter cada vez mais 
rígido e quebradiço do 
tecido conectivo 
envelhecido resulta do 
acúmulo de ligações 
covalentes tranversais nas 
fibrilas do colágeno.
Proteínas fibrosas: colágeno
Defeitos genéticos na síntese do colágeno:
Mamíferos → 30 tipos diferentes de colágeno → diferentes funções
• Osteogênese imperfeita (crianças) e Síndrome de Ehlers-Danlos (juntas frouxas)
Cys
Ser
Gly
Substituição
Verônica Almeida 
conquistou a 1ª 
medalha feminina na 
natação nos Jogos 
Paraolímpicos de 
Pequim. 
Contorcionistas
ou
Proteínas fibrosas: colágeno
Escorbuto: deficiência de vitamina C (ácido ascórbico)
O ácido ascórbico é um cofator utilizado para reduzir a 
enzima prolil-4-hidroxilase, que catalisa a formação da 
4-hidroxiprolina na estrutura do pró-colágeno.
O escorbuto é caracterizado por degeneração geral do tecido 
conjuntivo (fragilidade capilar, perda de dentes, degeneração 
dos ossos, dores nas articulações). O escorbuto resulta do 
colágeno frágil (colágeno sem hidroxiprolina é menos estável).
7ª. Cruzada (1254-1284) Luís IX
Proteínas fibrosas: 
Fibroína da seda
Fibroína das fiandeiras da aranha
Grupo R da Ala Grupo R da Gly
A fibroína é produzida por insetos e aranhas
Conformação β rica em resíduos glicina e 
alanina, que permitem empacotamento íntimo 
das folhas β e arranjo intercalado dos grupos R
AlaGly
A estrutura é estabilizada pelas pontes de 
hidrogênio entre as ligações peptídicas e 
interações de Van der Waals
Conformação β altamente estendida, 
com estrutura flexível porque não é 
estabilizada por ligações covalentes, 
mas apenas por interações fracas. 
Estrutura tridimensional de 
proteínas: Funções
Músculo
Feixe de fibras 
musculares
Miofibrilas
Miofibrila
Núcleos Capilares
Retíc
ulo s
arcop
lasm
ático
Sarcômero
Fibra 
muscular
Subunidades de 
actina G
Miosina
Actina F
Tecido muscular de vertebrado 
visualizado ao microscópio eletrônico
Fibras Musculares = células longas, finas e multinucleadasMiofilamentos organizam-se em 
estrias longitudinais e 
transversais. 
Contração rápida e voluntária
Sarcômero: Unidade funcional da contração muscular. Constituído por 
filamentos finos (actina, troponina e tropomiosina) e grossos (miosina)
Sarcômero
Eletromicrografia das miofibrilas
Músculo relaxado
Músculo contraído
Contração MuscularFilamento 
fino
Filamento 
grosso
Relaxado
Contraído
Disco Z
Banda I Banda IBanda A
Disco Z Disco ZLinha M
O arranjo dos feixes 
intercalados permite que 
os filamentos grossos e 
finos deslizem uns 
sobre os outros 
causando um 
encurtamento 
progressivo de cada 
sarcômero
Disco Z
A) Filamentos de actina e miosina em repouso
B) Durante a contração (a zona H não é mais visível, a faixa I se encurta e a faixa A mantém 
suas dimensões.
A CONTRAÇÃO MUSCULAR
Subunidades de actina G
Actina F
As cadeias se enrolam em 
dupla hélice A
a
Constituída por monômeros 
globosos (actina G – 357 
resíduos) que se 
polimerizam (actina F) 
formando o filamento fino.
Actina
As hélices de actina se associam com 
as proteínas tropomiosina e troponina:
A
A
Tropomiosina: proteína em forma 
de fibra, que se enovela ao 
filamento de actina
Troponina: possui 3 subunidades 
denominadas TnI (liga-se à actina), TnC 
(liga-se ao Ca2+) e TnT (liga-se à 
tropomiosina).
A subunidade TnC é um sítio de ligação a 
íons cálcio.
Quando o músculo recebe um sinal 
neuronal para iniciar a contração, o Ca2+ 
é liberado do retículo sarcoplasmático e 
liga-se à troponina C. Isto causa uma 
mudança conformacional na troponina 
C, que altera as posições da TnT e 
tropomiosina, liberando assim o sítio de 
ligação com a miosina e permitindo a 
contração muscular.
No músculo relaxado, estas duas proteínas estão 
arranjadas ao redor dos filamentos de actina, bloqueando 
assim os locais de ligação para a miosina.
tropomiosina
actina
Complexo da 
troponina
Sítio de 
ligação com a 
miosina
Sítio de 
ligação com a 
miosina
Miosina
A miosina consiste em um 
segmento semelhante a 
uma haste com duas 
cabeças globulares.
Muitas moléculas de 
miosina associam-se 
entre si para formar o 
filamento grosso, onde as 
cabeças de miosina 
formam saliências.
As cabeças da miosina 
contêm uma região que se 
combina de maneira 
reversível com a actina.
‘CABEÇAS’ MOVEM-SE
O ATP (adenosina trifosfato) é 
hidrolisado a ADP + Pi (adenosina 
difosfato + fosfato inorgânico). 
A miosina tem atividade não 
apenas de ligação como também 
de catálise (ATPase)
A ligação do ATP libera a 
miosina da actina
Alteração conformacional 
com ADP e Pi ligado
Miosina liga-se à actina 
causando liberação de Pi
Liberação de Pi 
desencadeia um 
“movimento de força”Os 
filamentos de actina e 
miosina se movem um em 
relação ao outro. ADP é 
liberado.
A contração 
muscular envolve a 
realização de 
trabalho mecânico 
e, portanto, 
consumo de 
energia (ATP)
Miosina
Actina F
Contração Muscular
A
a
A
Contração Muscular
(ATP é hidrolisado)
Contração Muscular
Contração Muscular
Filamento 
fino
Filamento 
grosso
Relaxado
Contraído
Disco Z
O arranjo dos feixes 
intercalados permite que 
os filamentos grossos e 
finos deslizem uns 
sobre os outros 
causando um 
encurtamento 
progressivo de cada 
sarcômero
Disco Z
RESUMO DA CONTRAÇÃO MUSCULAR
1) Chegada do estímulo pelo neurônio motor no nível da placa motora;
2) Liberação de acetilcolina e consequente despolarização da membrana;
3) Liberação de íons cálcio do retículo sarcoplasmático;
4) Ligação dos íons cálcio à subunidade TnC da troponina, modificando 
sua forma, deslocando a tropomiosina e expondo as áreas receptoras 
da actina, que se liga às cabeças globulares da miosina. 
Segue-se a contração:
5) Ligação das cabeças de miosina à actina;
6) A ligação do ATP (adenosina trifosfato) na cabeça da miosina libera a 
cabeça da miosina da actina;
7) O ATP é hidrolisado em ADP (adenosina difosfato) + Pi (fosfato 
inorgânico) causando uma mudança conformacional para um estado de 
“alta energia” que move a cabeça de miosina e muda sua orientação em 
relação ao filamento fino;
7) Saída do Pi provoca dobramento das cabeças de miosina (“movimento 
de força”), o que faz com que os filamentos finos sejam empurrados em 
direção ao centro do sarcômero – contração muscular;
8) A cabeça da miosina retorna ao estado de repouso original. O ADP é 
então liberado para completar o ciclo.
1 – Qual a diferença de proteínas fibrosas e globulares? Quais 
suas funções? Dê exemplos explicando suas estruturas.
2 – Explique as bases moleculares do modelo de deslizamento 
do filamento na contração muscular.
Exercícios
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	Miosina
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