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Aminoácidos e proteínas Prof. Dr. Luis Alexandre Muehlmann Núcleo de Sistemas Biológicos Disciplina: Do Átomo à Vida 1 Aula teórica Proteínas Aminoácidos Blocos para construção de proteínas Seres humanos têm 20 blocos desses Aminoácidos Monômeros que compõem os biopolímeros chamados polipeptídeos/proteínas Aminoácidos Alfa-Amino Alfa-Carboxil Carbono Alfa Radical variável (cadeia lateral) Aminoácidos L-alanina D-alanina Aminoácidos são encontrados na natureza na configuração L Aminoácidos L-alanina D-alanina Aminoácidos Aminoácidos podem ser classificados de acordo com a natureza química de seus grupos R Grupos R apolares alifáticos Glicina Alanina Prolina Valina Leucina Isoleucina Metionina Grupos R aromáticos Fenilalanina Tirosina Triptofano Grupos R polares, não carregados Serina Treonina Cisteína Asparagina Glutamina Grupos R carregados positivamente Lisina Arginina Histidina Grupos R carregados negativamente Aspartato Glutamato Aminoácidos são zwitteriônicos Glicina Grupos R ionizáveis influenciam na curva de titulação de aminoácidos Glutamato Grupos R ionizáveis influenciam na curva de titulação de aminoácidos Histidina Ligação peptídica une dois aminoácidos -H2O ligação peptídica Estrutura de proteínas PRIMÁRIA SECUNDÁRIA TERCIÁRIA QUATERNÁRIA A ligação peptídica é rígida A ressonância confere rigidez à ligação, como se fosse duas duplas ligações A ligação peptídica é rígida Estrutura secundária de proteínas Organização espacial decorrente da interação entre aminoácidos distantes até 10 posições em sequência em uma cadeia peptídica Estrutura secundária de proteínas α-Hélices -Folha α-Hélices α-Hélices C=O ---- H-N α-Hélices -Folha -Folha Antiparalela Paralela Curvas Curvas Composição de aminoácidos em estruturas 2ªs Colágeno A cola do nosso corpo Colágeno Colágeno Queratina Estrutura terciária -Folha α-Hélice Globular Estrutura terciária Cadeia alfa da hemoglobina Grupos prostéticos Heme Estrutura terciária - distribuição de aminoácidos hidrofóbico hidrofílico Estrutura terciária – motivos ou enovelamentos Estrutura terciária – hemolisina é um poro Estrutura quaternária Hemoglobina Principais interações químicas que mantêm a estrutura das proteínas Estrutura Primária Ligação covalente (peptídica) Estrutura Secundária Pontes de hidrogênio Estruturas Terciária e Quaternária Pontes de hidrogênio, forças de dispersão, interações hidrofóbicas, interações iônicas (atração ou repulsão), covalentes (ex.: ponte dissulfeto) A soma de várias interações fracas resulta em uma interação forte Ponte dissulfeto Cisteina Cisteina Cistina Estado nativo; Cataliticamente ativa Estado desnaturado; Cataliticamente inativa Estado nativo; Cataliticamente ativa Adição de desnaturantes Remoção dos desnaturantes Enzima ribonuclease Queratina Referência recomendada Nelson, David L.; Cox, Michael M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. A partir da 4a edição.
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