A maior rede de estudos do Brasil

Grátis
12 pág.
Bioquimica proteinas

Pré-visualização | Página 1 de 5

1E
M
_1
S_
B
IO
_0
03
Bioquímica: 
proteínas
Um dia uma menina de 5 anos me perguntou: 
“Do que nosso copo é formado, senhor?”. Aí eu res-
pondi: “De células!”. A menina então me retrucou: 
“Não, senhor, eu quero saber de que coisa nós somos 
formados”. Só aí eu entendi. A coisa, a matéria-prima, 
são as proteínas. Elas equivalem aos tijolos de uma 
casa. 
As proteínas são os compostos orgânicos mais 
comuns em um organismo, os mais abundantes 
depois da água e também os de maior variedade 
molecular. Estão presentes em todas as estruturas 
celulares, desde a membrana até o núcleo, compondo 
as substâncias intercelulares (intersticiais), hormô-
nios, anticorpos etc.
As proteínas variam de uma espécie para ou-
tra. Quanto maior o parentesco entre duas espécies 
diferentes, mais parecidas serão suas proteínas em 
todos os aspectos. As proteínas são, por isso, um dos 
indicadores evolutivos mais importantes entre os fa-
tores de evidência evolutiva. Nessa ótica, os parentes 
mais próximos do homem, por apresentarem cerca de 
98% das proteínas semelhantes às humanas, são os 
chimpanzés, assim como o do cão é o lobo.
Neste módulo, vamos conhecer um pouco das 
proteínas e suas funções, como, por exemplo, as 
fantásticas enzimas. Compreender as proteínas é 
um bom começo para entender a base de todos os 
organismos biológicos.
Função
As proteínas destacam-se pela sua diversidade 
de funções no corpo. Abaixo estão algumas das mais 
importantes ações das proteínas:
catalisadores • – enzimas;
estruturais • – colágeno, elastina, queratina 
etc;
de reserva • – albumina, caseína;
de transporte • – hemoglobina, mioglobina;
contráteis • – actina e miosina; 
protetoras • – anticorpos, fibrinogênio, cito-
cinas;
hormônios • – insulina, prolactina, FSH, LH...;
receptoras • – as permeases;
pigmentos • – hemoglobina, clorofila; 
hereditariedade • – histonas.
Composição das proteínas
Define-se como proteína a molécula de grande 
peso molecular formada por dois ou mais aminoáci-
dos. Os aminoácidos são as unidades de uma prote-
ína. Cada um compõe-se por um carbono ( ) no qual 
se ligam um ácido carboxílico (COOH), uma amina 
(NH2) e um radical R. É a variação do radical R que os 
diferencia entre si (é a identidade do aminoácido). 
Aminoácido com seus grupamentos carboxila e amina e o radi-
cal R, que identifica o aminoácido.
Características gerais dos 
aminoácidos
Os aminoácidos originam-se a partir de uma 
substância inicial, o ácido glutâmico, o pai de todos 
2 E
M
_1
S_
B
IO
_0
03
os aminoácidos. Essas reações ocorrem nas células 
vegetais e, por isso, os vegetais são os produtores por 
excelência de todos os aminoácidos na natureza.
Os aminoácidos são moléculas anfóteras, pois 
se comportam como ácido (grupo carboxila) ou como 
base (grupo amina). 
Durante a formação da proteína, os aminoácidos 
unem-se entre si por meio de ligações peptídicas. 
Elas ocorrem entre o grupamento carboxila de um 
aminoácido com a amina de outro. Dessa ligação há 
a liberação de uma molécula de água.
Os aminoácidos combinam-se de todas as ma-
neiras possíveis, determinando a formação de um 
número muito grande de proteínas, cuja maioria com 
certeza ainda não foi descoberta! 
NH2
H
O
OH
R1 – C – C
=
– ––
– NH2
H
O
OH
R2 – C – C
=
––
–
Saída de
H2O – síntese
Entrada de
H2O – hidrólise
NH2
H
O
R1 – C – C
=
–
– H
N
– H
R2
O
OH
– C – C =––
–
Ligação 
peptídica
Aminoácido 2Aminoácido 1
Dois aminoácidos 1 e 2 unem-se, formando uma proteína e uma 
molécula de água (seta superior). A seta inferior indica que a 
proteína pode reagir com água e, por hidrólise, obtém-se nova-
mente os dois aminoácidos.
Só há ligações peptídicas entre dois amino-
ácidos.
O número de ligações pépticas (LP) em uma 
proteína é igual ao número de aminoácidos da 
proteína menos 1.
n.º de LP = n.º de aminoácidos – 1 
Exemplo: `
Uma proteína formada por 5 aminoácidos, apresenta 4 
LP. Uma outra proteína apresenta 20 ligações peptídicas 
e contém 21 aminoácidos (n.º de LP + 1).
Classificação dos 
aminoácidos
Na natureza, existem vários tipos de aminoá-
cido, porém apenas 20 deles encontram-se continu-
amente nas proteínas e, por isso, são chamados de 
aminoácidos comuns. Cada proteína apresenta a sua 
sequência específica de aminoácidos, constituindo-
se na sua própria identidade. As propriedades quími-
cas de cada aminoácido determinam as propriedades 
das proteínas.
A classificação baseia-se na fonte primária dos 
aminoácidos, ou seja, onde são produzidos. Sabe-se 
que os vegetais produzem todos eles, mas os animais 
apenas alguns. Assim, os aminoácidos comuns foram 
divididos em dois grupos: essenciais e naturais.
Essenciais
Sintetizados apenas pelos vegetais, são oito: 
isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, trip-
tofano, valina e fenilananina.
Naturais 
Produzidos tanto por animais quanto por vege-
tais. São os doze restantes: alanina, glicina, histidina, 
tirosina, arginina, ácido aspártico, asparagina, gluta-
mina, serina, prolina, cisteina e ácido glutâmico.
Estrutura e classificação 
das proteínas
As proteínas são muito diversificadas e por isso 
apresentam várias formas de classificação. 
Classificação estrutural
As proteínas, em geral, apresentam-se sob a 
forma globular (esféricas, maioria solúvel em água) 
e/ou fibrosa (fios, maioria insolúvel em água). Sendo 
globosas ou fibrosas, as proteínas se organizam em uma 
ordem padrão, que vai da sequência de aminoácidos 
até o seu estado mais complexo. São quatro as etapas 
estruturais que podem incorrer em uma proteína: pri-
mária, secundária, terciária e quartenária.
Primária
Corresponde à sequência dos aminoácidos de 
uma proteína. É responsável pelas propriedades da 
proteína, não podendo, por isso, ser alterada. Quando 
3E
M
_1
S_
B
IO
_0
03
isso ocorre, por mutação, como, por exemplo, a perda 
de um aminoácido, a proteína perde suas caracterís-
ticas estruturais e funcionais. Essa fase ocorre com 
todas as proteínas.
Secundária
É a primeira forma espacial, na qual a proteína 
sofre uma condensação filamentosa (helicoidal), 
muito parecida com o que ocorre com o DNA.
Essa fase também é comum a todas as proteínas.
NH2
0,5nm
(A) (B)
11nm
listra de 
aminoácidos 
hidrofóbicos 
“a” e “d”
IE
SD
E
 B
ra
si
l S
.A
.
A sequência de aminoácidos da proteína (estrutura primária) 
permite que dois ou mais filamentos de proteínas se conden-
sem, fios de proteína (estrutura secundária).
Terciária
É a segunda forma espacial, em que a con-
densação admite um formato espacial globoso. As 
forças responsáveis pela condensação são pontes de 
hidrogênio, atrações elétricas e pontes de bissulfeto. 
A sequência de aminoácidos é tão importante nessa 
fase que a alteração de um deles pode modificar 
drasticamente toda a morfologia da proteína. Ocorre 
apenas nas proteínas globosas.
Quaternária
Ocorre com as proteínas conjugadas de grande 
porte, com várias cadeias polipeptídicas enoveladas. 
É o caso clássico da hemoglobina, que é formada 
por 4 cadeias iguais de mioglobina unidas por um 
núcleo não-proteico do mineral ferro, chamado ra-
dical heme.
Primária Secundária Terciária Quartenária
IE
SD
E
 B
ra
si
l S
.A
.
Sequência das morfologias estruturais de algumas proteínas. A 
forma primária e secundária é comum a todas as proteínas. A 
quaternária, apenas em conjugadas, de grande peso molecular.
O calor acima de 50°C, pH extremo, a radiação 
UV e outras formas de radiações fortes podem 
alterar as estruturas espaciais das proteínas de 
modo irreversível. A esse fenômeno denomina-se 
desnaturação. Alguns alimentos, por exemplo, 
perdem