BASES MACROMOLECULARES II

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BASES 
MACROMOLECULARES II
Profº Wendell Almeida
ÁCIDOS NUCLÉICOS
 Ácido desoxirribonucléico, representado pela sigla
DNA ou ADN
 Ácido ribonucléico, representado pela sigla RNA
ou ARN.
ÁCIDOS NUCLÉICOS
 Polímeros de nucleotídeos
 Nucleotídeo
 Ac. Fosfórico
 Pentose
 Base nitrogenada
 Púricas – adenina (A) e guanina (G)
 Pirimídicas – citosina (C), timina (T) e uracila (U)
ESTRUTURA
PROTEÍNAS
 Polímeros de aminoácidos
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Quanto a composição
 Proteínas simples - Formadas exclusivamente por
aminoácidos
 Proteínas conjugadas - Parte não protéica (grupo
prostético)
Quanto ao número de cadeias polipeptídicas
 Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma
cadeia polipeptídica
 Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma
cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e
função mais complexas
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Quanto a forma
 Proteínas Fibrosas - De estrutura espacial mais
simples
 Proteínas Globulares - De estrutura espacial mais
complexa
Quanto ao número de cadeias polipeptídicas
 Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma
cadeia polipeptídica
 Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma
cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e
função mais complexas
FUNÇÕES BIOLÓGICAS DAS PROTEÍNAS
Enzimas
Transportadoras
Nutrientes e de armazenamento
Contráteis ou de motilidade
Estruturais
Defesa
Reguladoras
Outras funções
ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS
Estrutura primária
 Cadeia linear de aminoácido
 extremidade “AMINO TERMINAL" e uma extremidade
"CARBOXI TERMINAL"
Estrutura secundária
 É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos
próximos entre si na seqüência primária da
proteína
 É o último nível de organização das proteínas
fibrosas, mais simples estruturalmente
 Ocorre graças à possibilidade de rotação das
ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus
grupamentos amina e carboxila.
ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS
Estrutura terciária
 Dobramento da estrutura secundária sobre si
mesma, formando estruturas globosas ou
alongadas.
 Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos
distantes entre si na seqüência polipeptídica
 É a forma tridimensional como a proteína se
"enrola".
 Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas
estrutural e funcionalmente
ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS
 A estrutura terciária de uma proteína é determinada
e estabilizada por fatores primários como:
 Resíduos de prolina  Interrompem estruturas
secundárias regulares, causando dobras na molécula
 Pontes dissulfeto  Ligações covalentes entre radicais
sulfidrila de resíduos de cisteína, formando um resíduo
de CISTINA
 Pontes de hidrogênio
 Interações hidrofóbicas Tendência dos AA com radical
"R" apolar de se acomodar no interior de uma estrutura
dobrada, "fugindo" do contato com a água
 Interações Iônicas  Forças de atração entre AA com
radicais "R" carregados com cargas opostas
ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS
Estrutura quaternária
 Surge apenas nas proteínas oligoméricas
 Dada pela distribuição espacial de mais de uma
cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da
molécula.
 Estas subunidades se mantém unidas por forças
covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não
covalentes, como pontes de hidrogênio, interações
hidrofóbicas, etc.
 As subunidades podem atuar de forma independente
ou cooperativamente no desempenho da função
bioquímica da proteína.
CHAPERONES
 Ajuda a atingir a configuração terciária correta.
 Auxiliar o enovelamento e desenovelamento protéico
 Encaminhar a proteína à destruição, caso não seja possível
atingir a configuração correta
 Origem do nome????
ENZIMAS
 Proteínas que tem função de síntese ou
degradação de moléculas
 Catalisadores biológicos
AÇÃO ENZIMÁTICA
 Substrato
 Centros ativos
 Especificidade
 Co-fatores
 Coenzima
 Holoenzima (enzima + coenzima)
 Apoenzima (enzima – coenzima) 
FATORES DE INTERFERÊNCIA
 Inibição competitiva
 Inibição não competitiva
 Temperatura
 Concentração de substrato
 Presença de ativadores ou inibidores
 Inibição reversível
 ASPIRINA · (inibe a enzima que cataliza a
prostaglandina)
 Inibição irreversível
REGULAÇÃO ALOSTÉRICA
 L – Treonina  L – Isoleucina
 Cadeia de 5 enzimas onde a primeira é inibida pela L –
isoleucina
 Enzima reguladora
ISOENZIMAS
 Enzimas da mesma espécie
 Mesmo substrato e velocidade de reação
Isoenzimas são enzimas com múltiplas formas 
que catalisam essencialmente a mesma 
reação.
ENFERMIDADES
DIAGNÓSTICO