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Aminoácidos e Proteínas P R O F ª . E D L A A . H E R C U L A N O 1. Aminoácidos Unidades ou monômeros que se unem para formar as proteínas carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio Moléculas pequenas : PM = 130 Estrutura química básica: 1. Aminoácidos Quais as principais características químicas dos aminoácidos??? 1. Aminoácidos Carbono quiral Quais as principais características químicas dos aminoácidos??? 1º) Carbono α – que é um carbono quiral ou assimétrico 1. Aminoácidos Carbono quiral Quais as principais características químicas dos aminoácidos??? 2º) Grupo amino (-NH2) = característica básica Grupo amino 1. Aminoácidos Carbono quiral Quais as principais características químicas dos aminoácidos??? 3º) Grupo carboxila (-COOH) = característica ácida Grupo amino Grupo carboxila 1. Aminoácidos Carbono quiral Quais as principais características químicas dos aminoácidos??? 4º) Grupo R – Cadeia lateral Grupo amino Grupo carboxila 1. Aminoácidos 4º) Grupo R – Cadeia lateral É a variedade de cadeias laterais que possibilitaram a descoberta de mais de 300 tipos de aminoácidos!! Classificação dos Aminoácidos quanto a dieta Essenciais São os aminoácidos necessários ao metabolismo, mas o organismo não consegue sintetizar (são 8); Ex: fenilalanina, valina, triptofano, treonina, lisina, leucina, isoleucina e metionina Não-Essenciais Organismo consegue sintetizar, não sendo obrigatória a sua ingestão (são 12); Ex: Glicina, alanina, serina, cisteína, tirosina, arginina, ácido aspártico, ácido glutâmico, histidina, aspargina, glutamina e prolina Classificação dos Aminoácidos quanto a cadeia lateral Apolares – possuem radical R hidrofóbico Polares – possuem radical R hidrofílico Ácidos – possuem radical R carregado negativamente Básicos – possuem radical R carregado positivamente Quais as características físicas dos Aminoácidos? São sólidos a temperatura ambiente Cristalinos Incolores A maioria apresentam sabor adocicado Solúveis em água Insolúveis em solventes orgânicos Quais as características físicas dos Aminoácidos? Meio fisiológico forma “ionizada” Permite grande quantidade de interações entre essas moléculas 2. Polipeptídeos 2. Polipeptídeos Representam a estrutura primária das PROTEÍNAS 2. Polipeptídeos Contêm de 2 a milhares resíduos de aminoácidos 30 são OLIGOPEPTÍDEOS <30 são POLIPEPTÍDEOS PEPTÍDEOS COMUNS NA NATUREZA Hormônios – oxitocina, glucagon Antibióticos - gramicidina 3. Proteínas Protos -> “primeira” ou “mais importante” Biomoléculas mais abundantes nos seres vivos Presentes em todas as partes de uma célula Diversas de funções biológicas 3. Estrutura das Proteínas As proteínas diferem entre si pelo número, tipo e sequência dos aminoácidos em suas estruturas A sequência linear (inicial) de aminoácidos define sua ESTRUTURA PRIMÁRIA É determinada geneticamente É específica de cada proteína 3. Estrutura das Proteínas ESTRUTURA SECUNDÁRIA São interações do tipo pontes de hidrogênio entre partes do polipeptídeo α-hélice = escada helicoidal β-folha pregueada 3. Estrutura das Proteínas ESTRUTURA TERCIÁRIA As proteínas fazem outros tipos de ligações entre suas partes Dobram-se sobre si mesmas Adquirem conformação tridimensional 3. Estrutura das Proteínas ESTRUTURA QUATERNÁRIA Quando ocorre associação de dois ou mais polipeptídeos para formar a proteína Ex: hemoglobina 3. Estrutura das Proteínas Metabolismo de Proteínas 1. Digestão de Proteínas Como ocorre a digestão das proteínas? Onde ocorre? Quais as enzimas envolvidas? Proteínas Degradação mecânica na boca Proteínas Estômago PEPSINA PROTEÍNAS Pepsina PEPTÍDEOS Proteínas No intestino delgado recebem ação do suco pancreático TRIPSINA QUIMIOTRIPSINA PROTEÍNAS Tripsina Quimiotripsina PEPTÍDEOS Proteínas No intestino delgado recebe ação do suco pancreático CARBOXIPEPTIDASES AMINOÁCIDOS Carboxipeptidases PEPTÍDEOS 2. Absorção de Proteínas Como ocorre a absorção das proteínas? 2. Absorção de Proteínas Absorção por transporte ativo Enterócito Aminoácidos e Peptídeos 3. Distribuição dos Aminoácidos Apresentam absorção lenta Distribuem-se no sangue O excesso é retirado pelas células do corpo Principalmente os hepatócitos Transporte ativo 4. Destino dos A.A. nas células A. Armazenados na forma de proteína B. Liberados no sangue quando necessários: Regular a concentração de proteínas plasmáticas Síntese de proteínas em outros tecidos C. Catabolizados para obtenção de energia 4. Destino dos A.A. nas células A. Armazenados na forma de proteína 4. Destino dos A.A. nas células C. Catabolizados para obtenção de energia Todas as células têm um limite de estocagem de proteínas Passado esse limite ativam-se as enzimas AMINOTRANSFERASES (TGO e TGP) Pela ação dessas enzimas os A.A. são degradados e transformados em energia 4. Destino dos A.A. nas células C. Catabolizados para obtenção de energia Aminoácido Transaminação TGO e TGP α-cetoácido NH3 Acetil-CoA Principal substrato do CICLO DE KREBS 4. Destino dos A.A. nas células C. Catabolizados para obtenção de energia Aminoácido Transaminação TGO e TGP α-cetoácido NH3 Amônia A amônia é extremamente TÓXICA!!! Precisa ser transformada em URÉIA A uréia pode ser excretada pelos rins Coma hepático??? Uréia Degradação obrigatória de proteínas Quando o indivíduo não ingere proteínas... Vai apresentar perda obrigatória de proteínas (30g por dia)!!! Por isso, deve-se ingerir cerca de 75g de proteínas/dia, como margem de segurança. Jejum prolongado Após semanas de restrição calórica Reservas de carboidratos e gorduras começam a se esgotar 1º são usados os A.A. do sangue Proteínas teciduais começam a ser degradadas (125g/dia) Regulação hormonal do metabolismo protéico Hormônios que aumentam a síntese de proteínas Hormônio do crescimento humano (HGH) Insulina Testosterona Estrogênio (efeito pouco significante) Regulação hormonal do metabolismo protéico Hormônios que diminuem a síntese de proteínas Glicocorticóides Tiroxina
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