biologia enzimas
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biologia enzimas


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ENZIMAS
Prof Bárbara E C Pinheiro
Características Gerais
\u2013 Proteínas sintetizadas nas células vivas que catalisam ou aceleram 
uma reação termodinamicamente possível;
\u2013 Altamente específicas, interagindo com um ou alguns substratos e 
catalisando somente um tipo de reação química; 
SUBSTRATO ENZIMA+ PRODUTOS
Características Gerais
\u2013 Aumentam de 1 milhão até mais de 1 trilhão de vezes a
velocidade da reação
\u2013 Não são consumidas! Uma mesma molécula de enzima pode agir
repetidamente na conversão de muitas moléculas de A em B
Nomenclatura e Classe das Enzimas
Estrutura de uma Enzima
\u2013 Apoenzima: porção protéica da enzima;
\u2013 Cofator: porção não-proteica; Pode ser um íon metálico ou
coenzima necessários ao funcionamento da enzima;
\u2013 Holoenzima: complexo enzima-cofator catalicamente ativo;
Estrutura de uma Enzima
\u2013 Cofator:
\u2013 Enzima inativa na ausência do cofator;
\u2013 As coenzimas são quimicamente modificadas pelas reações
enzimáticas em que participam. Portanto devem ser regeneradas;
\u2013 Ìons como K+, Mn 2+, Mg 2+, Ca 2+ ou Zn 2+ também são cofatores;
Estrutura de uma Enzima
\u2013 Cofator:
\u2013 As vitaminas são coenzimas que não podem ser sintetizadas
pelo organismo e que portanto devem estar presentes na dieta;
\u2013 Coenzima recebe ou doa átomos ao substrato; recebem
elétrons do substrato e os doam a outras substâncias
(carreadores);
Estrutura de uma Enzima
\u2013 Coenzimas importantes:
\u2013 NAD (Niacina \u2013 vit B3);
\u2013 NADP (Niacina - vit B3);
\u2013 FMN (Riboflavina - vit B2);
\u2013 FAD (Riboflavina \u2013 vit B2);
\u2013 COA (Ácido pantotênico \u2013 vit 
B5): metabólito Central: 
metabolismo de lipideos, 
ptns e chos;
Como Funcionam as Enzimas?
\u2013 As reações químicas têm uma barreira de energia, denominada
energia livre de ativação, separando os reagentes e produtos;
\u2013 As enzimas possuem um sítio ativo, uma fenda que contém
aminoácidos cujas cadeias laterais criam uma superfície
tridimensional complementar ao substrato.
Substrato + 
Sítio ativo 
da enzima
Complexo 
enzima-
substrato
Substrato modificado 
por quebra, rearranjo 
dos átomos ou 
combinação com 
outro substrato
Substrato 
modificado 
(produto) 
liberado e 
enzima reage 
com novo 
substrato
Sítio Ativo de uma Enzima
uma molécula, para ser 
aceita como substrato, 
deve ter a forma 
espacial adequada para 
alojar-se no no centro 
ativo da enzima
O centro ativo da enzima 
só permite a ligação do 
seu substrato
Como Funcionam as Enzimas?
\u2013 O sítio ativo consiste em diferentes partes da cadeia protéica,
que são mantidas juntas através do dobramento da cadeia
protéica (estruturas secundárias e terciárias);
Sítio ativo na enzima 
intacta
Sítio ativo na enzima 
desnaturada
Como Funcionam as Enzimas?
ESPECIFICIDADE DE 
UMA ENZIMA
Especificidade absoluta:
atuam sobre um único
substrato: succinato
desidrogenase catalisa a
conversão de ác.
succinico para ác.
Fumárico (trans
somente).
Estereoespecificidade: enzimas
podem detectar a diferença entre
isômeros ópticos; A arginase
catalisa a hidrólise da L-arginina,
mas não a da D-arginina.
Especificidade de
reação: catalisam
certos tipos de
reações: esterases
catalisam a hidrólise
de ésteres;
Ligação específica: rompe
ligações apenas entre
grupos específicos.
trombina rompe ligações
entre arginina e glicina;
Como Funcionam as Enzimas?
\u2013 Substrato + Enzima se transformam em um complexo ES que
dissocia-se em enzima e produto
Fatores que Influenciam na 
Atuação das Enzimas
\u2013 As enzimas sofrem influência de inúmeros fatores, tendo sua
melhor atuação em condições ideais de temperatura, pH,
concentração da enzima e do substrato;
\u2013 Podem ainda ser coaguladas quando expostas as calor, álcool,
ácidos fortes, reagentes alcalóidicos: agentes desnaturantes.
Temperatura
\u2013 A velocidade de
todas as reações
químicas e
afetada pela
temperatura;
Temperatura ótima 
para a maioria das 
enzimas: 40-45ºC
PH
\u2013 Cada enzima possui um pH ótimo (faixa) de funcionamento;
\u2013 Não varia muito (tamponamento);
Efeito das Concentrações
\u2013 Velocidade aumenta com o aumento das concentrações dos 
reagentes;
\u2013 Com o aumento do substrato, a velocidade aumenta até que a 
enzima se torne saturada;
\u2013 Com o aumento da quantidade de enzima, a velocidade de reação 
aumentará supondo um suprimento ilimitado de substrato;
Importância Clínica das 
Enzimas
\u2013 A concentração de enzimas intracelulares no plasma é centenas de
vezes menor que no interior das células, onde elas são
sintetizadas;
\u2013 Quando as células são lesadas, suas concentrações plasmáticas
tornam-se anormalmente elevadas: doença!
\u2013 Dosagem de enzimas no plasma: diagnóstico e acompanhamento;
Importância Clínica das 
Enzimas
Importância Clínica das Enzimas
Regulação da Atividade 
Enzimática
\u2013 Regulação da velocidade de reação das enzimas é essencial para o 
organismo coordenar seus inúmeros processos metabólicos.
INIBIDORES
COMPETITIVOS
NÃO 
COMPETITIVOS
Competem com o substrato pelo
sítio ativo da enzima; Similares ao
substrato; Reversível ou não;
Ligam em outra parte da enzima
(sítio alostérico), alterando o sítio
ativo, tornando-o não funcional;
Regulação da Atividade 
Enzimática
COMPETITIVO NÃO COMPETITIVO
Regulação da Atividade Enzimática
\u2013 Efetores - são moléculas que se ligam de modo não-covalente a um
sítio diferente do sítio ativo (sítio alostérico);
\u2013 Podem ser:
\u2013 O próprio substrato (homotrófico): efetor positivo, ou seja, aumenta a
propriedade catalítica da enzima (aumenta afinidade pelo substrato e
velocidade da reação);
\u2013 Um produto da via metabólica (heterotrófico): Inibição por feedback serve
para coordenar o fluxo de moléculas de substrato nas reações de acordo com
a necessidade da célula;
Inibição Enzimática por 
Feedback
\u2013 Alta concentração de isoleucina faz com que esse produto se ligue 
alostericamente na enzima 1, reduzindo sua atividade
Inibição Enzimática por 
Feedback
\u2013 Geralmente é inibida a primeira enzima da via!
QUESTÃO 1
(MACK-SP) Para inibir a ação de uma enzima, pode-se fornecer à célula uma
substância que ocupe o sítio ativo dessa enzima. Para isso, essa substância deve:
a) estar na mesma concentração da enzima.
b) ter a mesma estrutura espacial do substrato da enzima.
c) recobrir toda a molécula da enzima.
d) ter a mesma função biológica do substrato da enzima.
e) promover a desnaturação dessa enzima
QUESTÃO 2
(UFMT) - Sobre as enzimas, analise as afirmações abaixo e assinale a incorreta:
a) São moléculas de lipídios especializadas na função catalisadora.
b) As reações enzimáticas são altamente específicas; uma enzima, normalmente, 
catalisa apenas um tipo de reação química.
c) São substâncias importantes nas reações químicas que ocorrem nos seres vivos, 
atuando como catalisadores.
d) Na reação enzimática os reagentes (substratos) se unem temporariamente à 
enzima, formando um complexo enzima-substrato, que, após ocorrida a reação, 
desagrega-se, originando o produto e liberando a enzima.
e) Depois de concluída uma reação, a enzima liberada poderá catalisar outra 
reação, desde que seja do mesmo tipo à qual é especializada.
QUESTÃO 3
A seta indica o ponto:
a) Mínimo da temperatura para a reação enzimática.
b) De desnaturação da enzima.
c) De desnaturação do produto.
d) Ótimo de temperatura para a atividade enzimática.
e) Máximo de substrato obtido
(UFV) - O gráfico abaixo representa a atividade enzimática de uma determinada 
reação em função da temperatura.
QUESTÃO 4
"Cerca de 27 milhões de brasileiros têm intolerância ao leite por deficiência na
produção de uma enzima do intestino." (FOLHA