Resumo Bioquímica

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PROTEINAS
As proteínas são um dos constituintes básicos dos organismos, sendo uma das classes de moléculas mais estudadas em Bioquímica. As proteínas fazem parte de maquinaria celular responsável pelo funcionamento da célula. Muitas proteínas são enzimas, ou seja, têm capacidade de catalisar reações bioquímicas. Outras têm um papel estrutural ou mecânico, como as que fazem parte do citoesqueleto ou de poros em membranas. As proteínas são polímeros (cadeias) não ramificados de aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas, podendo ser constituídas por um ou mais de tais polímeros.
As proteínas são compostas por um ou mais polímeros lineares de aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Este tipo de ligação amida resulta da reacção de condensação entre um grupo carboxílico alfa de um aminoácido e o grupo amina alfa de outro aminoácido (estes grupos estão ligados ao carbono-α dos respectivos aminoácidos). A cada cadeia pode chamar-se também de péptido. Polímeros de pequenas dimensões (tipicamente com menos de vinte aminoácidos) são denominados oligopéptidos; em geral, uma cadeia simples mais ou menos longa de aminoácidos é denominada polipéptido, pelo que as designações "proteína" e "polipéptido" são muitas vezes usadas sem diferenciação.
Por serem cadeias não ramificadas, os polipéptidos têm numa extremidade um grupo amina que não se encontra envolvido numa ligação peptídica e na outra extremidade um carboxilato nas mesmas condições. A primeira extremidade é então denominada N-terminal e a segunda C-terminal. A sequência pela qual se encontram ligados os aminoácidos é denominada estrutura primária da proteína, mas é mais vulgarmente conhecida apenas por sequência de aminoácidos. Por convenção, estes são numerados começando no N-terminal, o que reflecte a forma como os polipéptidos são sintetizados na célula (também começando no N-terminal).
Como os aminoácidos perdem alguns átomos aquando da formação da ligação peptídica, é usual denominar estes de resíduos de aminoácidos (ou simplesmente resíduos) desde o momento em que fazem parte de uma cadeia polipeptídica.
As cadeias laterais dos aminoácidos são quimicamente muito variáveis, podendo ser polares ou apolares, ionizáveis ou não, tendo diversos tamanhos e níveis de complexidade. Os milhões de possibilidades de combinação de diferentes aminoácidos que uma proteína pode ter explica a complexidade e versatilidade das proteínas em geral.
As proteínas possuem diferentes tipos de estrutura, além da já mencionada estrutura primária. A sequência de aminoácidos pode organizar-se espacialmente em domínios, sendo esta organização denominada estrutura secundária. Os principais tipos de estrutura secundária são hélices alfa e folhas beta; além destas podem referir-se os random coils (zonas desordenadas) e as beta turn (ligações entre folhas beta).
As hélices alfa são troços de polipéptido com uma forma em hélice em que as cadeia de aminoácidos apontam para o exterior dessa hélice. Este tipo de estrutura é estabilizado pela existência de múltiplas ligações de hidrogénio no interior da hélice. Uma concentração relativamente alta de glicinas no polipéptido tende a forçar a existência de hélices alfa.
A estrutura em folha beta é formada por sequências do polipéptido que se empilham em camadas, havendo uma estabilização desta estrutura também através de ligações de hidrogénio. As folhas podem ter uma conformação em paralelo se se encontrarem na mesma direcção N-terminal—C-terminal ou em antiparalelo se se empilharem em sentidos opostos. As beta turns ligam duas folhas beta com quatro aminoácidos numa conformação definida.
Um random coil é uma zona da proteína que não tem uma estrutura secundária definida.
As proteínas adquirem a sua estrutura final (enrolamento ou folding, a estrutura terciária) de forma espontânea de modo a adquirir uma configuração de energia mínima. In vivo, existem algumas proteínas (denominadas "chaperones") que ajudam neste enrolamento nalguns casos, em especial quando uma proteína é muito complexa e tende a tomar enrolamentos errados; no entanto, a maioria das proteínas enrola-se de forma correcta espontaneamente. É a estrutura primária da proteína que determina o seu enrolamento final. Este enrolamento pode demorar alguns milissegundos.
Devido à enorme complexidade provocada pela existência de inúmeros aminoácidos de natureza química diversa, é difícil prever como uma proteína se enrolará. Existem curtas sequências de aminoácidos que se repetem em diferentes proteínas e que são ou podem ser conhecidos estruturalmente, podendo prever-se como se encontrarão noutras proteínas; estas sequências são denominadas motivos. Um dos maiores problemas em Biologia Molecular é saber se uma proteína pode ser produzida com um enrolamento correcto ou não.
As proteínas podem perder a sua estrutura se postas em condições químicas adversas, como pH extremos, ambientes hidrofóbicos, altas concentrações de sais ou altas temperaturas. Este processo é denominado desnaturação. Uma proteína desnaturada não tem uma estrutura definida e tende a agregar-se em massas insolúveis, especialmente encontrando-se numa concentração relativamente elevada. Um exemplo comum de desnaturação ocorre quando um ovo é cozinhado: o branqueamento e solidificação da clara do ovo é devido à desnaturação de proteínas (em particular da albumina) nela contida. Neste caso, o processo é irreversível, ou seja, as proteínas não voltam à sua configuração inicial, mas nem sempre este é o caso: muitas proteínas renaturam quando colocadas num ambiente adequado à formação da sua estrutura.
Pode também falar-se em estrutura quaternária de uma proteína quando se refere à presença de múltiplas cadeias polipeptídicas numa só proteína. Neste caso, diversos (dois ou mais) polipéptidos enrolam-se formando uma proteína. O enrolamento de mais de uma cadeia numa estrutura é estabilizado pela presença de ligações químicas intermoleculares, em particular ligações dissulfureto, que ligam as diferentes cadeias numa só unidade.
ENZIMAS
As enzimas são substâncias orgânicas, geralmente proteínas, que catalisam reações biológicas pouco espontâneas e muito lentas. O poder catalítico de uma enzima relaciona a velocidade das reações com a energia despendida para que elas aconteçam. 

Assim, na presença de uma enzima catalisadora, a velocidade da reação é mais rápida e a energia utilizada é menor. Por esse motivo as enzimas praticamente regem todo o funcionamento celular interno, favorecendo o metabolismo anabólico (construção) e catabólico (degradação), bem como externo, através de sinalizadores catalíticos estimulantes ou inibitórios atuantes em outras células (hormônios, por exemplo). 


Existem no organismo diferentes tipos enzimáticos, reguladores das diversas vias metabólicas, estendendo-se por todo o corpo humano, no entanto em pequenas quantidades. 

A grande especificidade de uma enzima é determinada pelo tamanho e forma tridimensional, formando regiões de afinidade com os reagentes (substratos). 
A essa complementaridade, denominamos combinação chave-fechadura. 

Alguns fatores influenciam na atividade catalítica das enzimas, tais como: concentração enzimática, concentração do substrato, Potencial Hidrogeniônico (pH) e temperatura. 

Levando-se em conta a concentração das moléculas de enzimas, quanto maior o seu teor, maior será a velocidade da reação, seguindo proporcionalmente a quantidade suficiente de substratos para reagir com as enzimas. 
Conforme a demanda no consumo de reagentes vai ocorrendo, a velocidade da reação decai gradativamente. 

Quando aumentamos a concentração do substrato, a velocidade tende a um limite determinante de acordo com a quantidade de enzimas no sistema. 
A partir desse ponto nenhuma influência terá o substrato sobre a velocidade, pois todas as enzimas já se encontraram ocupadas. 

Cada enzima também possui um pH ótimo para desempenhar suas funções, seja no estômago, no caso das pepsinas em pH ácido (por volta de 2-muito baixo), ou em qualqueroutro órgão ou tecido, na boca ou na corrente sanguínea, cada uma em seu local de atuação requerem de condições favoráveis para potencializar sua atuação. 


Para otimização das reações biológicas, mediadas por catalisadores, é necessário uma temperatura adequada que varia de acordo com o tipo de enzima. Baixas temperaturas podem causar inativação e altas temperaturas podem causar desnaturação enzimática. Portanto, as enzimas são muito sensíveis, daí entendemos a preocupação materna quando uma criança encontra-se febril. 

A vida tem seu perfeito funcionamento, condicionado à minuciosa atividade enzimática.
HEMOGLOBINOPATIAS
O termo hemoglobinopatia refere-se à uma gama de doenças ocasionadas por defeitos numa proteína denominada hemoglobina, presente nas hemácias. A principal função da hemoglobina é o transporte de oxigênio dos pulmões para os tecidos, e de gás carbônico dos tecidos aos pulmões para assim ser liberado
Podem ocorrer dois tipos de defeitos na produção da hemoglobina:
* Anormalidades estruturais, ocasionadas por alterações na produção de aminoácidos constituintes das cadeias de globina
* Síntese desbalanceada, com quantidades anormais das cadeias de globina