Imunologia - AULA 03 - Anticorpos e Antígenos

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Anticorpos e Antígenos
 Samia Mascarenhas B. Marques
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 A imunidade humoral é mediada por uma família de glicoproteínas designadas anticorpos.
Anticorpos
Moléculas do complexo de histocompatibilidade principal
Receptores de antígenos das células T
 Anticorpos: mais ampla gama de estruturas antigênicas, maior capacidade para discriminar entre diferentes antígenos e maior força de ligação.
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 Os anticorpos ligam-se especificamente aos antígenos tanto na fase de reconhecimento como na fase efetora da imunidade humoral.
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Distribuição natural e produção dos anticorpos
 Os anticorpos são distribuídos nos fluidos biológicos e são encontrados na superfície de um limitado número de tipos celulares.
proteínas da membrana integral
secretados: no plasma, nas secreções das mucosas, no líquido intersticial dos tecidos
Inserem-se muitas vezes na superfície de outras células: fagócitos mononucleares, células NK e mastócitos
Adulto 70kg: 3g anticorpo/dia
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Estrutura molecular dos anticorpos
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Características gerais da estrutura dos anticorpos
-glicoproteínas do plasma ou soro
 -albuminas e globulinas
 -gamaglobulinas
 -imunoglobulina
 Gamaglobulina ou imunoglobulina
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 Todas as moléculas de anticorpos compartilham as mesmas características estruturais básicas, porém exibem notável variabilidade nas regiões que ligam antígenos.
-107 a 109 diferentes moléculas de anticorpos
 Todo anticorpo possui uma estrutura central simétrica composta de 2 cadeias leves idênticas e 2 cadeias pesadas idênticas.
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Domínio de imunoglobulina
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 O reconhecimento do antígeno e as funções efetoras das moléculas dos anticorpos são espacialmente segregadas entre a região V e a região C, respectivamente.
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Características estruturais das regiões variáveis e suas relações com a ligação dos antígenos
 A maioria das diferenças de seqüência entre os diferentes anticorpos é confinada a 3 curtas extensões nas regiões V das cadeias leves e pesadas, chamadas segmentos hipervariáveis.
- regiões determinantes de complementaridade (CDRs)
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 A ligação de antígenos pelas moléculas de anticorpo é primariamente uma função das regiões hipervariáveis da Vh e da Vl.
- os resíduos de aminoácidos das regiões hipervariáveis formam amplos contactos com os antígenos ligados; o contato mais extenso é com a CDR3.
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Características estruturais das regiões constantes e suas relações com as funções efetoras
 As moléculas de anticorpos podem ser divididas em classes e subclasses distintas com base nas diferenças da estrutura de suas regiões C de cadeias pesadas.
. IgA . IgA1
. IgD . IgA2
. IgE classes ou subclasses ou
. IgG isótipos . IgG1,2,3,4 subtipos
. IgM
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 Os diferentes isótipos e subtipos de anticorpos executam diferentes funções efetoras.
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Região de dobradiça
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 Duas classes ou isótipos de cadeias leves, chamadas  e λ, podem ser distinguidas pelas suas regiões C carboxiterminais.
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 Os anticorpos podem ser expressos em formas secretadas ou associadas a membranas que diferem na seqüência de aminoácidos carboxiterminais finais do último domínio Ch.
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Associações entre cadeias pesadas e leves
 As cadeias pesadas e leves são covalentemente ligadas de tal modo que os domínios Vh e Vl são justapostos para formarem sítios de ligação de antígenos, e os domínios Ch formam os sítios que interagem com as outras moléculas receptoras e efetoras.
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Síntese, reunião e expressão das moléculas de imunoglobulina
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Ligação do anticorpo ao antígeno
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Antígeno
Imunógeno
Hapteno
Carreador
Complexo hapteno-carreador
Epítopo ou determinante
Polivalência ou multivalência
Características dos antígenos biológicos
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Bases estruturais e químicas da ligação do antígeno
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Complexos antígeno-anticorpo
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Características relacionadas ao reconhecimento do antígeno
Especificidade
Diversidade
Afinidade e avidez
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Características relacionadas às funções efetoras