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RESUMO QUÍ MÍCA DE ALÍMENTOS BL2 1. PROTEÍNAS: São polímeros de aas unidos por ligações peptídicas. Atuam na regeneração de tecidos, como catalizadores, nas reações imunológicas, fundamentais para crescimento e reprodução, além de suas funções estruturais. Para serem sintetizadas necessitam de consumo. Apresentam em sua estrutura C, H, N, O e S, podendo apresentar também P,Fe, Zn e Cu. São compostas pelo conjunto de 20 aas em sequências específicas, alterando suas funcionalidades. Quanto a composição podem ser classificadas em: Homoproteínas: constituídas apenas por proteínas. Um exemplo, é a albulmina. Essas proteínas apresentam menor peso molecular e são solúveis em água. Pode ser Escleroproteínas ou proteínas fibrosas, sendo as últimas exclusivas dos animais e são insolúveis em água, como o colágeno e a elastina. Heteroproteínas: são proteínas conjugadas, onde os aas estão ligados a um grupo prostético não proteico. Um exemplo, são as cromoproteínas como os pigmentos, a HB, os citocromos. Há também as fosfoproteínas como a caseína, as glicoproteínas como a mucina, as lipoproteínas presentes nas membranas e no vitelo, além das nucleoproteínas como as ribonucleicas e desoxrribonucleicas. Quanto a classificação da cadeia podem ser: Monomérica: apresenta apenas uma cadeia polipeptídica. Oligomérica: apresenta mais de uma cadeia polipeptídica. Quanto a forma, podem ser classificadas em: Fibrosa: apresentam maior peso molecular, são mais retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. São insolúveis em solventes aquosos. Como exemplos, temos o colágeno, a elastina, a queratina, a miosina, a fibrina, etc. Globulares: apresentam forma esférica ou elíptica, são solúveis nos solventes aquosos. Sua forma auxilia na dissolução em solventes aquosos. Apresentam atividade catalítica, atuando como enzimas. Os aminoácidos apresentam grupo carboxila, grupo amino e cadeia lateral. Apresentam carbono anomérico, exceto a glicina. Os aas de superfície das proteínas conferem o caráter ácido ou básico, bem como a solubilidade. Classificação quanto a polaridade da cadeia lateral: Cadeias laterais alifáticas (hidrofóbicas): glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina e prolina. São menos solúveis em água. A hidrofobicidade aumenta com o comprimento da cadeia lateral. Os aa polares da ptn interagem com a água, tendendo a se localizar na superfície e os apolares se localizam internamente, interagindo entre si, formando pontes de H. O grupo sulfidrila (SH) do aa cisteína forma pontes de enxofre. Cadeias laterais polares (hidrofílicas): serina, treonina, cisteína, tirosina, aspargina, glutamina. Os aa polares interagem com a água, maximizando o contato e, conseqüentemente, tendem a se localizar na superfície da molécula da proteína; quando presentes no interior, interagem entre si, formando pontes de H, portanto, são localizados muito próximos. Cadeias laterais polares (carga positiva) (polares básicos): lisina, arginina, e Histidina. São os de cadeia lateral positivamente carregada (pH próximo a neutralidade). Cadeias laterais polares (carga negativa) (polares ácidos): ácido aspártico, e ác. glutâmico. São os de cadeia lateral negativamente carregada. Com anéis aromáticos: Fenilalanina, Tirosina e Triptofano. São hidrofóbicos, apolares. Contudo, tirosina e triptofano podem se localizar tanto no interior quanto no exterior da proteína, mas, quando no interior da molécula, a hidroxila da tirosina é utilizada para formar pontes de H com outros aa. Para uma proteína ter qualidade deve ter uma boa proporção de aas essenciais a fim de apresentar uma melhor digestabilidade. Para a absorção total da proteína e para boa digestabilidade os seguintes teores de aas, baseados na proteía hipotética FAO, devem ser cumpridos. As proteínas mais próximas dos valores de FAO são as proteínas do ovo e do leite humano. A proteína que melhor alimenta é aquela da mesma espécie. Como as proteínas do ovo e do leite humano são reais e próximas dos valores de FAO, também podem ser usadas como “padrão” para comparação com outras proteínas. Os aas limitantes são aqueles que estão em menor porcentagem se comparadas as proteínas de referência. Os aas limitantes são aas essenciais que estão presentes na proteína em quantidades menores que as necessárias para bom aproveitamento da proteína. Há a limitação da absorção da proteína, pois esta para de ser absorvida quando encontra o aas limitante. Com o mínimo de cada aas essencial há 100% de aproveitamento, mas se algum desses aminoácidos estiver abaixo do mínimo será considerado limitante e não haverá o total aproveitamento da digestão da proteína. Digestabilidade é a relação entre o N ingerido e o N absorvido, com desconto do que é eliminado nas fezes na quantidade ingerida. As proteínas animais apresentam 95% de digestabilidade, bem como a proteína da soja e o glúten do trigo. Valor biológico é a relação ente o N absorvido e o N retido para a síntese proteica, descontando o que é eliminado na urina. De mais N fica retido, há aumento do valor biológico. As proteínas de origem animal, geralmente não apresentam aas limitantes, diferente dos vegetais. Por isso que a dieta vegana é perigosa, pois os veganos se alimentam de alimentos que apresentam muitos aas limitantes, possibilitando déficit proteico, pois não há completo aproveitamento das proteínas. A qualidade da proteína é da pelo PDCAA, o qual é o escore de aas corrigido pela digestabilidade. Caseína, clara do ovo, proteína isolada da soja e do leite apresentam PDCAA = 1. As proteínas isoladas tendem a apresentar maior PDCAA. É possível impedir o efeitos dos aas limitantes nos alimentos que os apresentem, complementando este alimento com outro que seja rico no seu aas limitante, garantindo a digestabilidade e o valor biológico. Um exemplo é o feijão que é pobre em metionina e rico em lisina, podendo ser complementado com o arroz que é rico em metionina e pobre em lisina. Essa complementação não precisa ser feita na mesma refeição, podendo ser realizada em até algumas horas depois. Para crianças, esse período não deve ultrapassar 6 horas, e tal período é chamado de tempo de complementação. A caseína do leita apresenta Pi de 4,6 a 20ºC, por isso pode- se forçar para chegar ao Pi com a utilização de ácido láctico na fermentação, promovendo a precipitação e coagulação, formando uma malha que está presente em queijos e iogurtes. Com a carga líquida + expõe os grupos polares, aumentando a solubilidade. A precipitação também pode estar relacionada com a exposição de grupamentos hidrofóbicos, os quais realizam ligações hidrofóbicas e promovem a precipitação. As proteínas globulares são menos viscosas, e as fibrosas mais viscosas. Hidratação é a capacidade de retenção de água e, alimentos muito proteicos que conseguem ser mais hidratados são mais suculentos. A capacidade de uma proteína em reter água é mais importante do que a de se ligar a ela, pois esta característica está associada à suculência e à maciez de produtos cárneos triturados e às propriedades texturais de produtos do tipo gel. Quanto maior o número de aas carregados, maior a hidratação, bem como o pH básico favorece a hidratação. Aumento da concentração de sal na matriz proteica facilita a interação entre as proteínas e favorece a precipitação. As proteínas evitam a floculação, favorecendo as emulsões, pois ficam na interfaceentre a fase aquosa e os lipídeos. Quando a estabilidade se reduz há a coalescência, a qual é a evidenciação de duas fases na matriz alimentar. A desnaturação desestabiliza a proteína modificando sua estrutura sem o rompimento das ligações peptídicas, alterando suas propriedades. Agentes químicos (ácidos, bases, metais, etc), aquecimento, resfriamento, U.V, pressão hidrostática, agitação e ação detergente promovem a desnaturação. A desnaturação pode ser: Intencional (destruição de proteínas tóxicas). Involuntária. Desejada - aumenta a digestibilidade com calor moderado. Indesejada – aumenta a reatividade (com calor excessivo e prolongado). Temperaturas acima de 100°C: formação de ligações isopeptídicas ou cruzadas entre o grupo NH2 da lisina e o grupo amida do ác. glutâmico ou aspártico, o que diminui seu valor nutricional. Temperaturas acima de 180°/200°C: Ocorre destruição dos aminoácidos ou RACEMIZAÇÃO (formação de aa na forma D). A presença de D-isômeros reduz a digestibilidade da proteína, além desses não serem utilizados na síntese de novas proteínas. A desnaturação mecânica por agitação expõe os aas hidrofóbicos, favorecendo a interação entre eles e com isso há formação de rede, que encarcera o ar incorporado durante a agitação – formação da clara em neve. A incorporação de ar torna a matriz mais leve e macia, por isso que é usada em bolos e musses. Para uma clara em neve bem constituída, deve-se adicionar sal ou açúcar, pois favorece a desidratação e maior interação entre as proteínas. Para que aconteça a gelificação a proteína deve estar solúvel e concentrada em pró- gel pelo aquecimento. O pró-gel é um líquido viscoso, com certo grau de desnaturação e polimerização. Com a desnaturação, os grupos funcionais fazem ligações não covalentes, e quando há a estabilização há a formação da malha do gel. Pode acontecer de existir malhas de gel com ligação de H que são, tecnicamente reversíveis, portanto, com o aquecimento a malha desfaz e se refaz com o resfriamento, como presente na gelatina e na geleia de mocotó. Quando o gel tem interações hidrofóbicas fortes, as quais são tecnicamente irreversíveis, a malha do gel não é alterada, como a clara do ovo aquecida. Outras formas de obtenção de gel proteico: Por ação enzimática: O gel é formado após proteólise limitada. Ex. adição de quimosina às micelas de caseína do leite resulta na formação de um gel do tipo coágulo (queijo). A caseína perde a solubilidade e precipita, então se separa o soro e o precipitado é o queijo. Por adição de cátions divalentes: Ca++ e Mg++ formam ligações cruzadas entre grupos carregados negativamente de moléculas proteicas (queijo tofu). Deve ocorrer a hidrólise ácida ou alcalina, presença de enzimas ou ação microbiana. 2. PROTEÍNAS RELEVANTES EM ALIMENTOS: A. GLÚTEN: É o complexo de proteínas presente no trigo, cevada, centeio e aveia. Confere elasticidade (massa estica, mas sem arrebentar – massa viscoelástica)e coesividade, no trigo há a existência do glúten de melhor qualidade. As proteínas que compõe o glúten são a gliadina e a gluteína, onde a gliadina pode ser substituida por outras poliaminas como secalina presente no centeio, a hordeína presente na cevada, a aveina presente na aveia. Tais proteínas conferem a propriedade viscoelástica, porém menor que a do trigo. Produtos 100% aveia, cevada ou centeio são aqueles em que aglutina e não conseguem formar massa aerada, favorecendo que o produto fique mais rígido. A massa fica menos aerada por ocorrer menor retenção de gás, o qual é formado pela fermentação das leveduras. Tal gás é retido pelo glúten, conferindo a expansão do mesmo em função do gás. Esse processo acontece em menor quantidade em aveia, centeio e cevada, por isso que as massas são mais rígidas e menos aeradas. Pães de aveia, centeio e cevada apresenta maior teor de fibras. Na farinha de trigo integral há menos formação de glúten, promovendo a formação de massas mais pesadas e compactas, porém com maior teor de fibras. Glutenina: Formada por várias cadeias ligadas entre si, apresentando um peso molecular médio que varia de 100.000 a vários milhões, é elástica, mas não coesiva e fornece à massa a propriedade de resistência à extensão. Gliadina: apresenta um peso molecular médio de 40.000, cadeia simples e é extremamente gomosa quando hidratada, apresentando pouca ou nenhuma resistência à extensão, e sendo portanto, responsável pela coesividade da massa. O glúten é formado na presença de água pela interação de proteínas hidrofóbicas (compostas por 40% Gln e Pro). O glúten apresenta baixo teor de aminoácidos com cadeias laterais ionizáveis (<10%). Elevados teores de glutamina e de aa hidroxilados (~10%) são responsáveis pela ligação com a água. Pontes dissulfeto são o que mantém a estrutura do glúten, com a formação da trama do glúten pela interação entre a gliadina, que é globular, que se dispõe entre a glutenina, que é fibrosa. Na presença de água, glutenina e gliadina interagem , mas é necessária a ação mecânica, e quanto mais se sovar a massa haverá maior alinhamento entre as estruturas fibrilares e paralelas, e tal estrutura fibrilar é que promove a elasticidade. O glúten é fundamental para a panificação. Glúten vital é adicionado nas farinhas de cevada, aveia e centeio a fim de promover maior maciez. Promove ganho nutricional, as ainda não é recomendável para intolerantes. Um teste para aquisição do glútem é a hidratação da farinha, sovar a massa, reservar overnight com água. Lavar a fim de retirar os sacarídeos ( lavar até o líquido parar de sair branco), o restante é glúten. B. PROT EÍNAS DAS LEGUMINOSAS: Apre sentam elevado valor nutritivo, sendo fonte proteica. Apresentam elevado teor de lisina e reduzido de triptofano e metionina, os quais são os aas limitantes. O menor teor de triptofano depende do tipo de feijão, podendo ser ou não limitante, enquanto que a metionina sempre é limitante. a. SOJA: Da soja se obtém o óleo e outros produtos como as lecitinas, as quais são proteínas com ação emulsificante, sendo um resíduo sólido obtido com a extração do óleo de soja. Existem mais de 500 variedades de soja, a maioria transgênica. Possui dois tipos de proteínas: as glicinina, que é uma globulina, e a legumina, que é uma albulmina. A relação de concentração entre glicinina e legumina é de 4:1. Como subprodutos da soja temos: Farelo de soja (40-50% de proteína): é o seu principal subproduto, com alta participação na alimentação animal. - Farinha de soja (50% de proteínas): é utilizada no fabrico de pães, biscoitos, etc. -Concentrado de soja (70% de proteínas) e o isolado de soja (90% de proteínas): são vendidos (pó fino) como veículos de proteínas de baixo custo, (enriquecimento de alimentos e indústria de embutidos). -Proteína texturizada da soja (50% de proteína): obtida a partir da farinha de soja desengordurada, é muito utilizada na fabricação de produtos cárneos industrializados, pois confere características físicas desejáveis a estes produtos. A proteína texturizada (90% de proteína) pode ser utilizados para obter produtos semelhantes a bifes, presuntos, etc. -Extrato de soja (45% de proteínas): é um produto obtido pelo maceração e cozimento de grãos de soja de boa qualidade. O leite de soja poderá ser comercializado na forma fluida ou em pó. As proteínas de soja apresentam fatores antinutricionais e sabor amargo, por isso que se adiciona frutas e se fermenta a soja, a fim de minimizar o sabor amargo. b. FEIJÕES: As principais proteínasdo feijão são a faseolina, que é uma globulina e corresponde a 15% das proteínas totais, a Faselina, que é uma albulmina, que corresponde a 2%, as proteínas álcalis – solúveis que correspondem a 3,5% e as proteínas álcalis – insolúveis. c. ERVILHAS: As principais proteínas da ervilha são a legumina, a qual é a globulina predominantes, a legumelina, a qual é uma albulmina similar a albulmina da soja e a vicilina, a qual é uma globulina também presente na soja, que apresenta ação emulsificante, que pode ser usada em substituição das gorduras em biscoitos e bolos. C. PROTEÍNAS DO LEITE: O leite é uma solução coloidal aquosa que contém proteínas, lactoses, minerais e vitaminas hidrossolúveis. Se comporta como uma emulsão entre glóbulos de gordura e vitaminas lipossolúveis. No leite integral há de 2,9% a 5% de proteínas, dentre as quais a caseína corresponde a 80% e as proteínas do soro 20%. A caseína forma micelas. a. CASEÍNAS: Há 4 tipos de caseína α, β,κ e γ. A caseína é precipitada quando o leite atinge o pH de 4,6 e isso é o que determina a produção de produtos lácteos fermentados a temperatura ambiente, ou por enzimas. As enzimas utilizadas são a renina e a quimosina. As caseínas são resistentes ao calor, se comparadas as proteínas do soro, resistindo ao método UHT. As caseínas estão presentes em suplementos para atletas e pacientes queimados, a fim de acelerar a regeneração tecidual. Nas micelas de caseína, cada uma delas apresenta as 4 caseínas, α e β no interior da micela e κ no exterior. As caseínas do interior estão ligadas por fosfato e cálcio. No exterior há o macropeptídeo CMP que está relacionado com κ e que permite a solubilidade da caseína no leite, impedindo a precipitação. Κ caseína se agrega, de modo que sua porção hidrofílica (CMP) se ligue a outras micelas. As Micelas de Caseína são agregados de Submicelas cada uma constituindo- se de 25 a 30 moléculas de α, β e қ-caseína. As submicelas são formadas a partir de interações entre aas hidrofóbicos na extremidade das moléculas. Na extremidade oposta há predominância de aminoácidos polares. No caso da α, β –Caseína esta extremidade polar está associada ao fosfato (PO4-), estes grupos fosfato reagem com o íon Ca++ e unem as submicelas umas as outras, seja diretamente (ligação fosfato de cálcio - Ca(PO4-) ou envolvendo outros grupos (citrato) formando assim a micela de caseína. Produção de queijo: Para a produção de queijo há a utilização das enzimas renina ou quimosina, as quais irão clivar o CMP, promovendo a perda da solubilidade da caseína no leite, possibilitando que as micelas interajam mais umas com as outras e precipitem. A fração mais lipídica precipita junto - o queijo minas não é isento de gordura! Essa gordura só estará ausente no queijo ligth e, no caso do queijo branco é equiparada ao queijo muçarela. O soro é basicamente água e proteínas, e a ricota é produzida a partir do soro, por isso que não apresenta sabor e textura mais rígida, pois não apresenta lipídeos. Sua produção se dá com o aquecimento do soro até 90ºC com adição de ácido cítrico e láctico, os quais promoverão a precipitação por Pi das proteínas do soro. Quando a caseína precipita por acidificação há o processo de coagulação por Pi, havendo a produção de iogurte. Na precipitação enzimática, há a redução da solubilidade e coagulação, favorecendo maior interação entre as micelas, formando uma massa mais sólida, como presente no queijo. Na precipitação ácida há a redução da solubilidade, mas o CMP está íntegro, não ocorrendo aumento da interação entre as micelas, por isso a estrutura é mais lisa e fina, como presente no iogurte. Deve-se salpicar sal por cima da massa do queijo, pois este retrai, em função da continuidade das interações hidrofóbicas entre as micelas de caseína, e com isso perde água. Com a perda da água o sal é incorporado, devendo salgar o queijo aos poucos, virando-o de um lado a outro. Os leites fermentados são ácidos, mas não ácidos o suficiente para precipitar e apresentar textura rígida. Quando os lactobacilos morrem, formam um pellet, e conforme o leite fermentado fica mais velho, esse pellet aumenta em função da precipitação da caseína. Proteínas do soro: D. PROTEÍNA UNICELULAR: E. ENZIMAS: As enzimas, que são catalisadores biológicos utilizados para biotransformações, consistem em proteínas que em muitos casos são compostas por co-factores ou grupos prostéticos. Basta fermentar o substrato e se obtém uma massa crítica. Na indústria de alimentos são utilizadas na produção de pães, queijos, cerveja, vinhos, vinagres, dentre outras. Utilização de enzimas de origem animal, vegetal ou microbiana, sendo as últimas com grande relevância. Enzimas aplicadas na indústria de bebidas: As mais comuns são aquelas aplicadas na clarificação: •Pectinases (galacturonases) – Obtidas de bactérias e fungos. São estáveis a baixas temperaturas e pH ácido. •Celulases and hemicelulases – Obtidas dos gêneros Aspergillus e Trichoderma. Melhoram a extrtação e a concentração de açúcares fermentescíveis. •β-Glucosidases – Obtidas principalmente de Candida. Hidrolisam glicosídeos terpenos e outros •Amilases – Obitadas dos gêneros Aspergillus and Rhizopus e de sementes germinadas. Utilizadas também em processos de sacarificação. •Peptidases específicas por prolina – De origem fungica. Utilizadas para não formação de nevoa em sucos, cervejas e vinhos. 3. PIGMENTOS NATURAIS: São encontrados em células e tecidos vegetais e animais e conferem cor. São englobados no grupo de corantes, os quais são qualquer produto químico, natural ou sintético, que confere cor. Os pigmentos podem ser extraídos e utilizados como pigmentos para outras matrizes. A cor é importante, pois está relacionada com o primeiro contato sensorial com o alimento, estando relacionada com percepção sensorial de qualidade. A importância sensorial da cor está relacionada com: Aquisição (alimentos mais atraentes) Qualidade (grau de maturação/frescor) Aumentar ou diminuir o apetite Percepção de sabor (vermelho - morango) Atividade anti-oxidante, pois os pigmentos também podem apresentar esta propriedade. Os pigmentos naturais apresentam diversas tonalidades sendo encontrados nos vegetais nas frutas, raízes, folhas e sementes. Em geral são estáveis e a alteração da cor pode acontecer em função de alterações químicas e eletroquímicas durante processamento e estocagem. Deve-se atentar aos fatores que alteram a cor como: solubilidade, resistência ao tratamento térmico, estabilidade na presença de luz e pH, os quais devem ser considerados no desenvolvimento de novos produtos. Dependendo do pigmento deve- se observar e escolher o melhor tipo de processamento a fim de preservá-lo. Os pigmentos são classificados em função de sua estrutura química: A. COMPOSTOS HETEROCÍCLICOS COM ESTRUTURA TETRAPIRRÓLICA: Temos como exemplo, a HB e as clorofilas. A mioglobina é estruturalmente similar a HB. Por variar entre as espécies, se justifica o fato da carne bovina ser mais vermelha. Está presente no sarcoplasma, é uma proteína globular atuante na respiração muscular. A cor está relacionada a sua estrutura química, e a cor dos tecidos refletem o tipo de mioglobina. A mioglobina apresenta coloração vermelho púrpura, em função do grupo Heme. A oximioglobina apresenta coloração vermelha mais viva e brilhante, em função de ser a forma oxigenada da mioglobina. A metamioglobina apresenta coloração amarronzada, que reflete a oxidação do ferro. Nitrito e nitrato sódicos sãoconservantes que são adicionados às carnes e imbutidos, formando nitrosilmioglobina, o qual é um pigmento vermelho e estável, resistente ao processo de oxidação, pois fixa o óxido nítrico, o qual é produto da fixação entre nitrito e mioglobina. Pode mascar carnes que perderam a validade e estão esverdeadas, ou com a presença de metamioglobina. Ao perceber o início da formação de metamioglobina se adiciona nitrato ou nitrito e a formação da nitrosilmioglobina irá manter a carne com a aparência vermelha viva, simulando a presença de oximioglobina. Isto é um procedimento proibido! O crescimento de P. fluorecens promove a produção de Coleoglobina e Sulfomioglobina, as quais promovem o esverdeamento das carnes de modo que não é reversível pela adição de nitrato e nitrito. Qualquer alteração que aconteça com o magnésio irá alterar a cor da clorofila, por isso que o cozimento em pH neutro preserva o pigmento. Cocção por tempo prolongado associada com acidez promove o amarelamento da estrutura, pois com o aquecimento há a isomerização do anel, forçando a saída do magnésio, o qual é deslocado por 2 átmos de hidrogênio, havendo a formação de feofitna a partir da clorofila, a qual apresenta tonalidade marrom. Em pH alcalino, há a saída de magnésio e fitol (cadeia lateral), formando o feoforbídeo, o qual apresenta coloração marrom. O cozimento em pH menor que 3 forma feoforbídeo direto, a partir da clorofila verde, mas se o pH alcalino, antes de formar o feoforbídeo há a formação da clorofilida, a qual é verde brilhante e perdeu apenas fitol, após isso se o pH se reduzir há a saída do magnésio e a formação do feoforbídeo. A coloração verde brilhante também pode ser adquirida com a adição de metais divalentes como Cu e Zn, os quais deslocam o Mg. Tais complexos são mais estáveis, mesmo em pH mais baixo. B. COMPOSTOS DE ESTRUTURA ISOPRENÓIDE: Temos como exemplo, os carotenoides e as xantofilas. C. FLAVONÓIDES: Temos como exemplo, as antocianinas. São compostos heterocíclicos que apresentam oxigênio e apresentam colorações de vermelho à roxo, estando presentes em flores, frutos e algumas folhas. As antocianinas apresentam coloração de azul a vermelho, as antoxantinas apresentam coloração de incolor a amarelo pálido, enquanto que a leucoantocianidinas são incolores. As antocianinas ao sofrem hidrólise, perdem o açúcar e forma-se as antocianidinas, promovendo a despigmentação, pois as antocianidinas são insolúveis e, quanto mais insolúvel, maior será a perda de pigmentação. No amadurecimento do morango há a oxidação das leucoantocianinas (incolores), formando as antocianinas (vermelhas). Quanto mais hidroxilas a molécula de antocianina apresentar, maior tendência à coloração vermelha. Quanto mais substituídas estiverem as hidroxilas do íon flavínium, maior será a tendência para coloração azul e roxa. Pigmentos mais estáveis tendem a apresentar coloração azul. O aumento do número de grupos hidroxilas converte o comprimento de onda de absorção máxima da antocinina, para comprimentos de onda mais longos, e sua cor muda de laranja para azul‐ avermelhado (roxo). Moléculas bastante insaturadas são muito susceptíveis a oxidação, por isso que se engarrafa suco de uva até o gargalo, a fim de não oxidar e perder o pigmento. Também é interessante utilizar frascos opacos ou âmbar, pois a luz é catalizador para a oxidação. Açúcares em concentração elevada protegem da degradação, pois promovem maior estabilização. Muitas embalagens apresentam metais que interagem com os pigmentos alterando-os. D. BETALAÍNAS: Temos como exemplo, as betalaínas e as betaxantinas. Estão presentes na beterraba. São instáveis em relação ao pH, porém mais estáveis que as antocianinas. Não existem vegetais que apresentem betalaínas e antocianinas simultaneamente. As betacianinas apresentam coloração vermelha, enquanto que as betaxantinas apresentam coloração amarela. 4. COMPOSTOS BIOATIVOS: Não é recomendável o tratamento térmico severo com corantes extraídos da beterraba, como gelatina, sorvete e derivados de soja, o ideal é utilizar processos com UHT. Os probióticos são bactérias que participam da microbiota intestinal e que foram isoladas e incorporadas a alimentos. Como exemplo temos os Lactobacillus spp., os Bifidobacterium spp., e Enterococcus spp. Inicialmente nas matrizes há um cultura starter a fim de iniciar o crescimento dessas bactérias, para então iniciar a cultura probiótica. A acidez do iogurte é maior que a do leite fermentado, por isso que a malha do gel do primeito é mais firme. Alimentos simbióticos apresentam bactérias probióticas e inulina, a qual favorece o estabelecimento dessas bactérias, pois é substrato para elas. Os probióticos conferem um pool de bactérias, as quais competem pelos nutrientes, produzem compostos antimicrobianos, os quais promovem a redução das bactérias patogênicas. Alimentos sulfurados e nitrogenados atuam na inibição do crescimento e proliferação celular, com isso há proteção contra a carcinogênese, pois há a inibição da ligação carcinógeno – DNA. A Alicina é um exemplo, estando presente no alho moído, pois precisa que a matriz do alho esteja arrebentada para que a enzima aliinase possa converter a aliina em alicina. A alicina dá origem ao ajoeno e vinil Os glicosinolatos necessitam ser clivados a fim de que seja formada a substância ativa, que é a glicorafanina. Estão presentes nos vegetais bráceos, como a couve flor, brócolis, couve de bruxelas, rabanete, nabo, couve, repolho e agrião, sendo a couve de bruxelas a que apresenta o maior teor de glicosinolatos. Os glicosinolatos devem sofrer a hidrólise do açúcar a fim de formar o isotiocianato e nitrila. Para que isso aconteça, a matriz vegetal deve ter a célula vegetal rompida a fim de que os glicosinolatos sejam expostos à mirosinase, formando o isotiocianato em pH neutro e as nitrilas em pH ácido. Quando mastigamos estamos realizando o rompimento da célula vegetal. A cocção inativa a enzima mirosinase e com isso há a hidrólise dos glicosinolatos apenas pelas bactérias intestinais. Com a mastigação, é facilitada a liberação de mirosinase da matriz vegetal não cozida, e as enzimas digestivas no duodeno facilitam a exposição dos glicosinolatos à mirosinase. As β- tioglicosidases clivam o isotiocianato. A absorção do isotiocianato e das nitrilas se dá por via para e intracelular, apresentando pequena recuperação nas fezes. A glicorafanina é precursora do sulforafano. Os sulforafanos são transportados via glutationa, cisteínaglicina e N- acetilcisteína e nesse conjugado há o efeito ativo, inibindo as reações de fase I, que promovem a carcinogênese e estimulam as reações de fase I que promovem detoxificação. Há aumento da biodisponibilidade do licopeno com o tratamento térmico, por isso que o molho de tomate e o ketchup apresentam mais licopeno que o tomate fresco, e seriam muito bons se nãoapresentassem tantos conservantes. As substâncias tóxicas em vegetais são alcalóides ( pirrolizidina), presentes em leite de vaca e cereais processados com ervas daninhas. Presentes no leite, pois as vacas comem gramíneas que podem conter tais substâncias. Glicosídeos de alcalóides, como as solaninas, estão presentes no tomate e na batata, principalmente quando esta se encontra verde. Há uma recomendação máxima de ingestão diária de solaninas, que é de 200mg/dia, e que dificilmente será alcançada, pois na batata há, aproximadamente, 10 mg de solanina por 100g. Cortar a parte verde da batata, que apresenta solanina, não isenta a presença de solanina. Os glicosídeos cianogênicos apresentam HCN e estão presentes na mandioca brava. Linamarina e durrina formam HCN quando são degradadas. Essas substâncias promovem paralisia motora, em função dos distúrbios neuromotores e também gastrointestinais. O HCN se liga ao ferro da HB, impedindo o transporte de oxigênio, além de se ligar ao citocromo C da cadeia respiratória. Em animais há a presença de aminas aromáticas heterocíclicas, como a Acrilamina, a qual é produto da reação de açúcares redutores e de L-asparagina na reação de Mailard, mais específica mente na reação de Strcker. A Acrilamida é uma neurotoxina. Fritura por imersão de produtos cárneos gera os produtos da reação de Mailard. Os antinutrientes são capazes de prejudicar a absorção de nutrientes, são eles: Inibidores de proteases: promovem a não digestão e absorção de proteínas. São eliminados com elevadas temperaturas durante a cocção. Presentes em leguminosas, por isso que a ingestão de grãos crus é perigosa, os quais são usados na preparação de rações para animais, o que promove redução do crescimento. Lectinas: apresentam afinidade por açúcares da superfície celular e promovem aglutinação, como acontece com as hemácias. Presentes na soja e nas leguminosas. São inativadas pela cocção. Fitatos e Taninos: apresentam afinidade por metais como cálcio, ferro e magnésio, impedindo a absorção. Se estiverem em solução, precipitam. Oxalatos: também quelam metais, podendo causar cálculo renal. 5. ADITIVOS ALIMENTARES: Há uma infinidade de compostos que são aprovados para serem aditivos alimentares. Aditivos alimentares são quaisquer substâncias que possam ser adicionadas à matriz alimentar, com qualquer objetivo. Todo aditivo deve fornecer alguma função ou atributo útil como jutificativa de uso. É proibida a utilização de aditivos com o intuito de mascarar danos. O uso de aditivos é desaconselhado quando efeitos similares podem ser obtidos com boas práticas de fabricação. Havendo necessidade, as boas práticas de fabricação determinam que aditivos devem ser adicionados em quantidade necessária para fornecer o atributo desejado. Os aditivos não podem alterar as características sensoriais e nutricionais. Para manter a consistência do produto Para manter ou melhorar o valor nutricional Para manter a palatabilidade Para aumentar a maciez ou controlar o pH Para melhorar sabor ou cor Para fornecer ou aprimorar a funcionalidade Aditivos nutricionais são aqueles que adicionam atributos nutricionais, como a fortificação por vitaminas e sais minerais, com o objetivo de aumentar a qualidade nutricional. Esses aditivos não apresentam restrição diária de consumo. Classificação dos aditivos quanto ao risco: Classes de aditivos: Os agentes de massa aumentam a elasticidade e o volume da massa. Os agentes de firmeza atuam conferindo textura. Os sequestrantes retiram metais. O glutamato monossódico é um realçador de sabor. Há aditivos para diversas funções, mas uma mesma molécula pode ter mais de uma função aditiva. Apresentam potencial carcinogênico. Os grupos amino azo benzênico, no consumo a médio e longo prazo oferecem risco carcinogênico, mas são, justamente, esses grupos que conferem a atividade cromófora. São hidrossolúveis e estáveis ao calor, luz e acidez, mas sensíveis a agentes redutores. Apresentam reduzida hidrossolubilidade, são sensíveis a luz, mas estáveis frente a agentes redutores. De maneira geral, as condições mais propensas a causar descoloração ou precipitação de corantes são a presença de agentes redutores ou metais pesados, luz, calor excessivo e exposição a ácidos ou álcalis. A eritrosina pode apresentar liberação dos iodos de sua estrutura, estando relacionada com o desenvolvimento de tumores da tireóide. Oxida ntes primários: Compostos fenólicos que promovem a remoção ou inativação dos radicais livres formados durante a iniciação ou propagação da reação, através da doação de átomos de hidrogênio a estas moléculas. Ex. butil-hidroxi-anisol (BHA), butil-hidroxitolueno (BHT), terc-butil-hidroquinona (TBHQ) e propil galato (PG) e tocoferóis. Sinergistas: são substâncias com pouca ou nenhuma atividade antioxidante, que podem aumentar a atividade dos antioxidantes primários quando usados em combinação adequada com eles. Ex. BHA e o BHT são sinergistas entre si. O BHA age como seqüestrante de radicais peróxidos, enquanto o BHT age como sinergista, ou regenerador de radicais BHA. Removedores de oxigênio Compostos que atuam capturando o oxigênio presente no meio, através de reações químicas estáveis tornando-os, conseqüentemente, indisponíveis para atuarem como propagadores da autoxidação. Ex. Ácido ascórbico, seus isômeros e seus derivados são os melhores exemplos deste grupo. Antioxidantes biológicos Incluem várias enzimas, como glucose oxidase, superóxido dismurtase e catalases. Estas substâncias podem remover oxigênio ou compostos altamente reativos de um sistema alimentício. agentes quelantes/seqüestrantes Complexam íons metálicos, principalmente cobre e ferro, que catalisam a oxidação lipídica. Ex. Os mais comuns são ácido cítrico e seus sais, fosfatos e sais de ácido etileno diamino tetra acético (EDTA). O dióxido de exofre é também antioxidante e agente redutor, por isso que inibe o escurecimento não enzimático através da ligação à carbonila de açúcares redutores, além de inibir o escureciment enzimático pela inibição da fenolase. Os antimicrobianos apresentam função conservante, mas sua denominação como conservante não é muito adequada, pois conservante é um termo mais abrangente, que engloba estabilizantes e espessantes. Os sulfitos são mais eficazes para bactérias do que para fungos. Espessantes: Substâncias com capacidade de aumentar a viscosidade de soluções, emulsões e suspensões. Principais aplicações – Melhorar a textura e consistência de produtos como sorvetes, pudins, molhos, produtos “light e diet” em substituição de açúcar e gordura (que também atuam aumentando a viscosidade). A grande maioria dos espessantes é composta de carboidratos naturais, ou modificados quimicamente Polissacarídeos – alginatos e agar agar Gomas vegetais – arábica, guar, jataí Gomas microbianas – goma xantana Amidos modificados quimicamente – apesar de não serem aditivos (pois possuem propriedades nutricionais), são utilizados como espessantes Derivados de celulose – CMC – carboximetil celulose Gelatina: derivada do colágeno, é um dos poucos estabilizantes/gelificantes que não é carboidrato. A gelatina apenas gelifica, diferentedo amido, que gelifica e espessa. Estabilizantes (emulsionantes): Substâncias que favorecem e mantêm as características das emulsões, suspensões e espumas. São também utilizados para retardar a retrogradação do amido. São usados em massas, chocolates, margarinas, maioneses, molhos, produtos cárneos Existem muitos espessantes com características de estabilizantes e vice-versa. Umectantes: Substâncias com propriedades de evitar a perda de umidade em alimentos, evitando o ressecamento, retendo a água nos alimentos. Utilizados principalmente em produtos de confeitaria e produtos “light” e “diet”, onde o açúcar é substituído. Estão intimamente relacionados com a textura, onde a redução do teor de água promove o endurecimento. Principais umectantes: Manitol Propilenoglicol Glicerol Sorbitol Eritritol Anti-umectantes: Reduz as características higroscópicas, mantendo o fluxo livre de grânulos e pós. Leite em pó, farinhas, sal, etc, são matrizes que necessitam da presença de antiumectantes. Principais anti-umectantes: Silicatos Fosfatos Carbonatos Aromatizantes: atuam sobre o olfato Saborizantes: atuam sobre o paladar São substâncias capazes de intensificar ou conferir aroma e sabor aos alimentos e bebidas (sabores doce e salgados estão excluídos desta definição). São compostos por uma grande faixa de substâncias químicas naturais ou sintética combinadas. São capazes de criar sabor antes inexistentes, potencializam sabores de ingredientes básicos ou repõem sabores naturais perdidos durante o processamento. Substituem os sabores naturais, os quais são de alto custo, e tecnologias inviáveis, bem como mascaram sabores indesejáveis resultantes da deterioração. Edulcorantes, também conhecidos como adoçantes dietéticos, são substâncias que conferem sabor doce. Possuem o poder de adoçamento superior ao açúcar branco convencional. São recomendados para dietas especiais, seja de emagrecimento ou de restrição alimentar, como diabetes.
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