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RESUMO QUÍMICA DE ALIMENTOS BL2

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RESUMO QUÍ MÍCA DE ALÍMENTOS BL2 
1. PROTEÍNAS: 
São polímeros de aas unidos por ligações peptídicas. Atuam na regeneração de tecidos, como 
catalizadores, nas reações imunológicas, fundamentais para crescimento e reprodução, além de suas 
funções estruturais. 
Para serem sintetizadas necessitam de consumo. Apresentam em sua estrutura C, H, N, O e 
S, podendo apresentar também P,Fe, Zn e Cu. São compostas pelo conjunto de 20 aas em sequências 
específicas, alterando suas funcionalidades. 
Quanto a composição podem ser classificadas em: 
 Homoproteínas: constituídas apenas por proteínas. Um exemplo, é a albulmina. Essas 
proteínas apresentam menor peso molecular e são solúveis em água. Pode ser Escleroproteínas ou 
proteínas fibrosas, sendo as últimas exclusivas dos animais e são insolúveis em água, como o 
colágeno e a elastina. 
 Heteroproteínas: são proteínas conjugadas, onde os aas estão ligados a um grupo 
prostético não proteico. Um exemplo, são as cromoproteínas como os pigmentos, a HB, os 
citocromos. Há também as fosfoproteínas como a caseína, as glicoproteínas como a mucina, as 
lipoproteínas presentes nas membranas e no vitelo, além das nucleoproteínas como as ribonucleicas 
e desoxrribonucleicas. 
Quanto a classificação da cadeia podem ser: 
 Monomérica: apresenta apenas uma cadeia polipeptídica. 
 Oligomérica: apresenta mais de uma cadeia polipeptídica. 
Quanto a forma, podem ser classificadas em: 
 Fibrosa: apresentam maior peso molecular, são mais retilíneas e paralelas ao eixo da 
fibra. São insolúveis em solventes aquosos. Como exemplos, temos o colágeno, a elastina, a 
queratina, a miosina, a fibrina, etc. 
 Globulares: apresentam forma esférica ou elíptica, são solúveis nos solventes 
aquosos. Sua forma auxilia na dissolução em solventes aquosos. Apresentam atividade catalítica, 
atuando como enzimas. 
 
 Os aminoácidos apresentam grupo carboxila, grupo amino e cadeia lateral. 
Apresentam carbono anomérico, exceto a glicina. Os aas de superfície das proteínas conferem o 
caráter ácido ou básico, bem como a solubilidade. 
 
Classificação quanto a polaridade da cadeia lateral: 
 Cadeias laterais alifáticas (hidrofóbicas): glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina e 
prolina. São menos solúveis em água. A hidrofobicidade aumenta com o comprimento da cadeia 
lateral. Os aa polares da ptn interagem com a água, tendendo a se localizar na superfície e os 
apolares se localizam internamente, interagindo entre si, formando pontes de H. O grupo sulfidrila 
(SH) do aa cisteína forma pontes de enxofre. 
 Cadeias laterais polares (hidrofílicas): serina, treonina, cisteína, tirosina, aspargina, 
glutamina. Os aa polares interagem com a água, maximizando o contato e, conseqüentemente, 
tendem a se localizar na superfície da molécula da proteína; quando presentes no interior, interagem 
entre si, formando pontes de H, portanto, são localizados muito próximos. 
 Cadeias laterais polares (carga positiva) (polares básicos): lisina, arginina, e Histidina. 
São os de cadeia lateral positivamente carregada (pH próximo a neutralidade). 
 Cadeias laterais polares (carga negativa) (polares ácidos): ácido aspártico, e ác. 
glutâmico. São os de cadeia lateral negativamente carregada. 
 Com anéis 
aromáticos: Fenilalanina, Tirosina e 
Triptofano. São hidrofóbicos, 
apolares. Contudo, tirosina e 
triptofano podem se localizar tanto 
no interior quanto no exterior da 
proteína, mas, quando no interior 
da molécula, a hidroxila da tirosina 
é utilizada para formar pontes de H 
com outros aa. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Para uma proteína ter qualidade deve ter uma boa proporção de aas essenciais a fim de 
apresentar uma melhor digestabilidade. Para a absorção total da proteína e para boa digestabilidade 
os seguintes teores de aas, baseados na proteía hipotética FAO, devem ser cumpridos. 
 
 
 
As proteínas mais próximas dos valores de FAO são as proteínas do ovo e do leite 
humano. A proteína que melhor alimenta é aquela da mesma espécie. Como as proteínas do ovo e 
do leite humano são reais e próximas dos valores de FAO, também podem ser usadas como “padrão” 
para comparação com outras proteínas. 
Os aas limitantes são aqueles que estão em menor porcentagem se comparadas as 
proteínas de referência. Os aas limitantes são aas essenciais que estão presentes na proteína em 
quantidades menores que as necessárias para bom aproveitamento da proteína. 
 
Há a limitação da absorção da proteína, pois esta para de ser absorvida quando encontra 
o aas limitante. Com o mínimo de 
cada aas essencial há 100% de 
aproveitamento, mas se algum 
desses aminoácidos estiver abaixo 
do mínimo será considerado 
limitante e não haverá o total 
aproveitamento da digestão da 
proteína. 
 
 
 
 
 
Digestabilidade é a relação entre o N ingerido e o N absorvido, com desconto do que é 
eliminado nas fezes na quantidade ingerida. As proteínas animais apresentam 95% de 
digestabilidade, bem como a proteína da soja e o glúten do trigo. 
Valor biológico é a relação ente o N absorvido e o N retido para a síntese proteica, 
descontando o que é eliminado na urina. De mais N fica retido, há aumento do valor biológico. 
 
As proteínas de origem animal, geralmente não 
apresentam aas limitantes, diferente dos vegetais. Por isso que a 
dieta vegana é perigosa, pois os veganos se alimentam de alimentos 
que apresentam muitos aas limitantes, possibilitando déficit proteico, 
pois não há completo aproveitamento das proteínas. 
 
 
A qualidade da proteína é da pelo PDCAA, o qual é o escore de aas corrigido pela 
digestabilidade. Caseína, clara do ovo, proteína isolada da soja e do leite apresentam PDCAA = 1. As 
proteínas isoladas tendem a apresentar maior PDCAA. 
 
É possível impedir o efeitos dos aas limitantes nos alimentos que os apresentem, 
complementando este alimento com outro que seja rico no seu aas limitante, garantindo a 
digestabilidade e o valor biológico. Um exemplo é o feijão que é pobre em metionina e rico em lisina, 
podendo ser complementado com o arroz que é rico em metionina e pobre em lisina. Essa 
complementação não precisa ser feita na mesma refeição, podendo ser realizada em até algumas 
horas depois. Para crianças, esse período não deve ultrapassar 6 horas, e tal período é chamado de 
tempo de complementação. 
 
 
 
 
A caseína do leita apresenta Pi 
de 4,6 a 20ºC, por isso pode-
se forçar para chegar ao Pi 
com a utilização de ácido 
láctico na fermentação, 
promovendo a precipitação e 
coagulação, formando uma 
malha que está presente em 
queijos e iogurtes. 
Com a carga líquida + expõe os grupos 
polares, aumentando a solubilidade. 
A precipitação também pode estar 
relacionada com a exposição de 
grupamentos hidrofóbicos, os quais 
realizam ligações hidrofóbicas e 
promovem a precipitação. 
As proteínas globulares são menos 
viscosas, e as fibrosas mais viscosas. 
Hidratação é a capacidade de retenção de água e, alimentos muito proteicos que 
conseguem ser mais hidratados são mais suculentos. A capacidade de uma proteína em reter água é 
mais importante do que a de se ligar a ela, pois esta característica está associada à suculência e à 
maciez de produtos cárneos triturados e às propriedades texturais de produtos do tipo gel. Quanto 
maior o número de aas carregados, maior a hidratação, bem como o pH básico favorece a 
hidratação. Aumento da concentração de sal na matriz proteica facilita a interação entre as proteínas 
e favorece a precipitação. 
As proteínas evitam a floculação, favorecendo as emulsões, pois ficam na interfaceentre a fase aquosa e os lipídeos. Quando a estabilidade se reduz há a coalescência, a qual é a 
evidenciação de duas fases na matriz alimentar. 
A desnaturação desestabiliza a proteína modificando sua estrutura sem o 
rompimento das ligações peptídicas, alterando suas propriedades. Agentes químicos (ácidos, bases, 
metais, etc), aquecimento, resfriamento, U.V, pressão hidrostática, agitação e ação detergente 
promovem a desnaturação. A desnaturação pode ser: 
 Intencional (destruição de proteínas tóxicas). 
 Involuntária. 
 Desejada - aumenta a digestibilidade com calor moderado. 
 Indesejada – aumenta a reatividade (com calor excessivo e prolongado). 
Temperaturas acima de 100°C: formação de ligações isopeptídicas ou cruzadas entre 
o grupo NH2 da lisina e o grupo amida do ác. glutâmico ou aspártico, o que diminui seu valor 
nutricional. Temperaturas acima de 180°/200°C: Ocorre destruição dos aminoácidos ou 
RACEMIZAÇÃO (formação de aa na forma D). A presença de D-isômeros reduz a digestibilidade da 
proteína, além desses não serem utilizados na síntese de novas proteínas. 
A desnaturação mecânica por agitação expõe os aas hidrofóbicos, favorecendo a 
interação entre eles e com isso há formação de rede, que encarcera o ar incorporado durante a 
agitação – formação da clara em neve. A incorporação de ar torna a matriz mais leve e macia, por 
isso que é usada em bolos e musses. Para uma clara em neve bem constituída, deve-se adicionar sal 
ou açúcar, pois favorece a desidratação e maior interação entre as proteínas. 
Para que aconteça a gelificação a proteína deve estar solúvel e concentrada em pró-
gel pelo aquecimento. O pró-gel é um líquido viscoso, com certo grau de desnaturação e 
polimerização. Com a desnaturação, os grupos funcionais fazem ligações não covalentes, e quando 
há a estabilização há a formação da malha do gel. 
Pode acontecer de existir malhas de gel com ligação de H que são, tecnicamente 
reversíveis, portanto, com o aquecimento a malha desfaz e se refaz com o resfriamento, como 
presente na gelatina e na geleia de mocotó. 
Quando o gel tem interações hidrofóbicas fortes, as quais são tecnicamente 
irreversíveis, a malha do gel não é alterada, como a clara do ovo aquecida. 
 
Outras formas de obtenção de 
gel proteico: 
 Por ação enzimática: 
O gel é formado após 
proteólise limitada. Ex. adição 
de quimosina às micelas de 
caseína do leite resulta na 
formação de um gel do tipo 
coágulo (queijo). A caseína 
perde a solubilidade e precipita, 
então se separa o soro e o 
precipitado é o queijo. 
 Por adição de cátions divalentes: 
Ca++ e Mg++ formam ligações cruzadas entre grupos carregados negativamente de moléculas 
proteicas (queijo tofu). Deve ocorrer a hidrólise ácida ou alcalina, presença de enzimas ou ação 
microbiana. 
 
 
 
 
 
 
 
2. PROTEÍNAS RELEVANTES EM ALIMENTOS: 
A. GLÚTEN: 
É o complexo de proteínas presente no trigo, cevada, centeio e aveia. Confere 
elasticidade (massa estica, mas sem arrebentar – massa viscoelástica)e coesividade, no trigo há a 
existência do glúten de melhor qualidade. 
As proteínas que compõe o glúten são a gliadina e a gluteína, onde a gliadina pode 
ser substituida por outras poliaminas como secalina presente no centeio, a hordeína presente na 
cevada, a aveina presente na aveia. Tais proteínas conferem a propriedade viscoelástica, porém 
menor que a do trigo. 
Produtos 100% aveia, cevada ou centeio são aqueles em que aglutina e não 
conseguem formar massa aerada, favorecendo que o produto fique mais rígido. A massa fica menos 
aerada por ocorrer menor retenção de gás, o qual é formado pela fermentação das leveduras. Tal gás 
 
é retido pelo glúten, conferindo a expansão do mesmo em função do gás. Esse processo acontece em 
menor quantidade em aveia, centeio e cevada, por isso que as massas são mais rígidas e menos 
aeradas. 
Pães de aveia, centeio e cevada apresenta maior teor de fibras. Na farinha de trigo 
integral há menos formação de glúten, promovendo a formação de massas mais pesadas e 
compactas, porém com maior teor de fibras. 
Glutenina: Formada por várias cadeias ligadas entre si, apresentando um peso 
molecular médio que varia de 100.000 a vários milhões, é elástica, mas não coesiva e fornece à 
massa a propriedade de resistência à extensão. 
Gliadina: apresenta um peso molecular médio de 40.000, cadeia simples e é extremamente gomosa 
quando hidratada, apresentando pouca ou nenhuma resistência à extensão, e sendo portanto, 
responsável pela coesividade da massa. 
O glúten é formado na presença de água pela interação de proteínas hidrofóbicas 
(compostas por 40% Gln e Pro). O glúten apresenta baixo teor de aminoácidos com cadeias laterais 
ionizáveis (<10%). Elevados teores de glutamina e de aa hidroxilados (~10%) são responsáveis pela 
ligação com a água. Pontes dissulfeto são o que mantém a estrutura do glúten, com a formação da 
trama do glúten pela interação entre a gliadina, que é globular, que se dispõe entre a glutenina, que 
é fibrosa. 
Na presença de água, glutenina e gliadina interagem , mas é necessária a ação 
mecânica, e quanto mais se sovar a massa haverá maior alinhamento entre as estruturas fibrilares e 
paralelas, e tal estrutura fibrilar é que promove a elasticidade. 
O glúten é fundamental para a panificação. Glúten vital é adicionado nas farinhas de 
cevada, aveia e centeio a fim de promover maior maciez. Promove ganho nutricional, as ainda não é 
recomendável para intolerantes. 
Um teste para aquisição do glútem é a hidratação da farinha, sovar a massa, reservar 
overnight com água. 
Lavar a fim de retirar 
os sacarídeos ( lavar 
até o líquido parar 
de sair branco), o 
restante é glúten. 
B. PROT
EÍNAS DAS 
LEGUMINOSAS: 
Apre
sentam elevado 
valor nutritivo, 
sendo fonte 
proteica. 
Apresentam elevado 
teor de lisina e 
reduzido de 
triptofano e metionina, os quais são os aas limitantes. O menor teor de triptofano depende do tipo 
de feijão, podendo ser ou não limitante, enquanto que a metionina sempre é limitante. 
a. SOJA: 
Da soja se obtém o óleo e outros produtos como as lecitinas, as quais são 
proteínas com ação emulsificante, sendo um resíduo sólido obtido com a extração do óleo de soja. 
Existem mais de 500 variedades de soja, a maioria transgênica. Possui dois 
tipos de proteínas: as glicinina, que é uma globulina, e a legumina, que é uma albulmina. A relação de 
concentração entre glicinina e legumina é de 4:1. 
Como subprodutos da soja temos: 
 Farelo de soja (40-50% de proteína): é o seu principal subproduto, com alta participação na 
alimentação animal. - Farinha de soja (50% de proteínas): é utilizada no fabrico de pães, 
biscoitos, etc. 
 -Concentrado de soja (70% de proteínas) e o isolado de soja (90% de proteínas): são 
vendidos (pó fino) como veículos de proteínas de baixo custo, (enriquecimento de alimentos 
e indústria de embutidos). 
 -Proteína texturizada da soja (50% de proteína): obtida a partir da farinha de soja 
desengordurada, é muito utilizada na fabricação de produtos cárneos industrializados, pois 
confere características físicas desejáveis a estes produtos. A proteína texturizada (90% de 
proteína) pode ser utilizados para obter produtos semelhantes a bifes, presuntos, etc. 
 -Extrato de soja (45% de proteínas): é um produto obtido pelo maceração e cozimento de 
grãos de soja de boa qualidade. O leite de soja poderá ser comercializado na forma fluida ou 
em pó. 
As proteínas de soja apresentam fatores antinutricionais e sabor amargo, por 
isso que se adiciona frutas e se fermenta a soja, a fim de minimizar o sabor amargo. 
b. FEIJÕES: 
As principais proteínasdo feijão são a faseolina, que é uma globulina e 
corresponde a 15% das proteínas totais, a Faselina, que é uma albulmina, que corresponde a 2%, as 
proteínas álcalis – solúveis que correspondem a 3,5% e as proteínas álcalis – insolúveis. 
c. ERVILHAS: 
As principais proteínas da ervilha são a legumina, a qual é a globulina 
predominantes, a legumelina, a qual é uma albulmina similar a albulmina da soja e a vicilina, a qual é 
uma globulina também presente na soja, que apresenta ação emulsificante, que pode ser usada em 
substituição das gorduras em biscoitos e bolos. 
 
C. PROTEÍNAS DO LEITE: 
O leite é uma solução coloidal aquosa que contém proteínas, lactoses, minerais e 
vitaminas hidrossolúveis. Se comporta como uma emulsão entre glóbulos de gordura e vitaminas 
lipossolúveis. 
No leite integral há de 2,9% a 5% de proteínas, dentre as quais a caseína 
corresponde a 80% e as proteínas do soro 20%. A caseína forma micelas. 
a. CASEÍNAS: 
Há 4 tipos de caseína α, β,κ e γ. A caseína é precipitada quando o leite atinge 
o pH de 4,6 e isso é o que determina a produção de produtos lácteos fermentados a temperatura 
ambiente, ou por enzimas. As enzimas utilizadas são a renina e a quimosina. As caseínas são 
resistentes ao calor, se comparadas as proteínas do soro, resistindo ao método UHT. 
As caseínas estão presentes em suplementos para atletas e pacientes 
queimados, a fim de acelerar a regeneração tecidual. Nas micelas de caseína, cada uma delas 
apresenta as 4 caseínas, α e β no interior da micela e κ no exterior. As caseínas do interior estão 
ligadas por fosfato e cálcio. No exterior há o macropeptídeo CMP que está relacionado com κ e que 
permite a solubilidade da caseína no leite, impedindo a precipitação. Κ caseína se agrega, de modo 
que sua porção hidrofílica (CMP) se ligue a outras micelas. 
As Micelas de Caseína são agregados de Submicelas cada uma constituindo-
se de 25 a 30 moléculas de α, β e қ-caseína. As submicelas são formadas a partir de interações entre 
aas hidrofóbicos na extremidade das moléculas. Na extremidade oposta há predominância de 
aminoácidos polares. No caso da α, β –Caseína esta extremidade polar está associada ao fosfato 
(PO4-), estes grupos fosfato reagem com o íon Ca++ e unem as submicelas umas as outras, seja 
diretamente (ligação fosfato de cálcio - Ca(PO4-) ou envolvendo outros grupos (citrato) formando 
assim a micela de caseína. 
 Produção de queijo: 
Para a produção de queijo há a utilização das enzimas renina ou quimosina, as quais irão 
clivar o CMP, promovendo a perda da solubilidade da caseína no leite, possibilitando que as micelas 
interajam mais umas com as outras e precipitem. A fração mais lipídica precipita junto - o queijo 
minas não é isento de gordura! Essa gordura só estará ausente no queijo ligth e, no caso do queijo 
branco é equiparada ao queijo muçarela. 
O soro é basicamente água e proteínas, e a ricota é produzida a partir do soro, por isso 
que não apresenta sabor e textura mais rígida, pois não apresenta lipídeos. Sua produção se dá com 
o aquecimento do soro até 90ºC com adição de ácido cítrico e láctico, os quais promoverão a 
precipitação por Pi das proteínas do 
soro. 
Quando a caseína 
precipita por acidificação há o 
processo de coagulação por Pi, 
havendo a produção de iogurte. Na 
precipitação enzimática, há a redução 
da solubilidade e coagulação, 
favorecendo maior interação entre as 
micelas, formando uma massa mais 
sólida, como presente no queijo. Na precipitação ácida há a redução da solubilidade, mas o CMP está 
íntegro, não ocorrendo aumento da interação entre as micelas, por isso a estrutura é mais lisa e fina, 
como presente no iogurte. 
Deve-se salpicar sal por cima da massa do queijo, pois este retrai, em função da 
continuidade das interações hidrofóbicas entre as micelas de caseína, e com isso perde água. Com a 
perda da água o sal é incorporado, devendo salgar o queijo aos poucos, virando-o de um lado a 
outro. 
Os leites fermentados são ácidos, mas não ácidos o suficiente para precipitar e 
apresentar textura rígida. Quando os lactobacilos morrem, formam um pellet, e conforme o leite 
fermentado fica mais velho, esse pellet aumenta em função da precipitação da caseína. 
 Proteínas do soro: 
 
 
 
 
D. PROTEÍNA UNICELULAR: 
 
E. ENZIMAS: 
As enzimas, que são catalisadores biológicos utilizados para biotransformações, consistem 
em proteínas que em muitos casos são compostas por co-factores ou grupos prostéticos. 
Basta fermentar o substrato e se obtém 
uma massa crítica. 
Na indústria de alimentos 
são utilizadas na produção de 
pães, queijos, cerveja, vinhos, 
vinagres, dentre outras. 
Utilização de enzimas de origem 
animal, vegetal ou microbiana, 
sendo as últimas com grande 
relevância. 
 Enzimas aplicadas na 
indústria de bebidas: 
As mais comuns são aquelas aplicadas na clarificação: 
•Pectinases (galacturonases) – Obtidas de bactérias e fungos. São estáveis a baixas temperaturas 
e pH ácido. 
•Celulases and hemicelulases – Obtidas dos gêneros Aspergillus e Trichoderma. Melhoram a 
extrtação e a concentração de açúcares fermentescíveis. 
•β-Glucosidases – Obtidas principalmente de Candida. Hidrolisam glicosídeos terpenos e outros 
 
•Amilases – Obitadas dos gêneros Aspergillus and Rhizopus e de sementes germinadas. 
Utilizadas também em processos de sacarificação. 
•Peptidases específicas por prolina – De origem fungica. Utilizadas para não formação 
de nevoa em sucos, cervejas e vinhos. 
3. PIGMENTOS NATURAIS: 
São encontrados em células e tecidos vegetais e animais e conferem cor. São 
englobados no grupo de corantes, os quais são qualquer produto químico, natural ou sintético, que 
confere cor. Os pigmentos podem ser extraídos e utilizados como pigmentos para outras matrizes. A 
cor é importante, pois está relacionada com o primeiro contato sensorial com o alimento, estando 
relacionada com percepção sensorial de qualidade. 
A importância sensorial da cor está relacionada com: 
 Aquisição (alimentos mais atraentes) 
 Qualidade (grau de maturação/frescor) 
 Aumentar ou diminuir o apetite 
 Percepção de sabor (vermelho - morango) 
 Atividade anti-oxidante, pois os pigmentos também podem apresentar esta 
propriedade. 
Os pigmentos naturais apresentam diversas tonalidades sendo encontrados nos 
vegetais nas frutas, raízes, folhas e sementes. Em geral são estáveis e a alteração da cor pode 
acontecer em função de alterações químicas e eletroquímicas durante processamento e estocagem. 
Deve-se atentar aos fatores que alteram a cor como: solubilidade, resistência ao tratamento térmico, 
estabilidade na presença de luz e pH, os quais devem ser considerados no desenvolvimento de novos 
produtos. Dependendo do pigmento deve-
se observar e escolher o melhor tipo de 
processamento a fim de preservá-lo. 
Os pigmentos são 
classificados em função de sua estrutura 
química: 
A. COMPOSTOS 
HETEROCÍCLICOS COM ESTRUTURA 
TETRAPIRRÓLICA: 
Temos como exemplo, a HB 
e as clorofilas. 
A mioglobina é estruturalmente similar a HB. Por variar entre as espécies, se justifica 
o fato da carne bovina ser mais vermelha. Está presente no 
sarcoplasma, é uma proteína globular atuante na respiração 
muscular. A cor está relacionada a sua estrutura química, e a 
cor dos tecidos refletem o tipo de mioglobina. A mioglobina 
apresenta coloração vermelho púrpura, em função do grupo 
Heme. A oximioglobina apresenta coloração vermelha mais 
viva e brilhante, em função de ser a forma oxigenada da 
mioglobina. A metamioglobina apresenta coloração 
amarronzada, que reflete a oxidação do ferro. 
Nitrito e nitrato sódicos sãoconservantes que são adicionados às carnes e imbutidos, 
formando nitrosilmioglobina, o qual é um pigmento vermelho e estável, resistente ao processo de 
oxidação, pois fixa o óxido nítrico, o qual é produto da fixação entre nitrito e mioglobina. Pode 
mascar carnes que perderam a validade e estão esverdeadas, ou com a presença de metamioglobina. 
Ao perceber o início da formação de metamioglobina se adiciona nitrato ou nitrito e a formação da 
nitrosilmioglobina irá manter a carne com a aparência vermelha viva, simulando a presença de 
oximioglobina. Isto é um procedimento proibido! 
 
O crescimento de P. fluorecens promove a 
produção de Coleoglobina e Sulfomioglobina, 
as quais promovem o esverdeamento das 
carnes de modo que não é reversível pela 
adição de nitrato e nitrito. 
 
 
 
Qualquer alteração que 
aconteça com o magnésio irá alterar a cor da 
clorofila, por isso que o cozimento em pH 
neutro preserva o pigmento. Cocção por 
tempo prolongado associada com acidez 
promove o amarelamento da estrutura, pois 
com o aquecimento há a isomerização do 
anel, forçando a saída do magnésio, o qual é 
deslocado por 2 átmos de hidrogênio, 
havendo a formação de feofitna a partir da clorofila, a qual apresenta tonalidade marrom. 
Em pH alcalino, há a saída de magnésio e fitol (cadeia lateral), formando o feoforbídeo, o qual 
apresenta coloração marrom. O cozimento em pH menor que 3 forma feoforbídeo direto, a partir da 
clorofila verde, mas se o pH alcalino, antes de formar o feoforbídeo há a formação da clorofilida, a 
qual é verde brilhante e perdeu apenas fitol, após isso se o pH se reduzir há a saída do magnésio e a 
formação do feoforbídeo. 
 
A coloração verde brilhante também pode 
ser adquirida com a adição de metais 
divalentes como Cu e Zn, os quais 
deslocam o Mg. Tais complexos são mais 
estáveis, mesmo em pH mais baixo. 
 
 
B. COMPOSTOS DE ESTRUTURA ISOPRENÓIDE: 
Temos como exemplo, os carotenoides e as xantofilas. 
 
 
 
 
 
 
C. FLAVONÓIDES: 
Temos como exemplo, as antocianinas. 
São compostos heterocíclicos que apresentam oxigênio e apresentam colorações de 
vermelho à roxo, estando presentes em flores, frutos e algumas folhas. As antocianinas apresentam 
coloração de azul a vermelho, as antoxantinas apresentam coloração de incolor a amarelo pálido, 
enquanto que a leucoantocianidinas são incolores. 
 
 
 
 
As antocianinas ao sofrem hidrólise, perdem o açúcar e forma-se as antocianidinas, 
promovendo a despigmentação, pois as antocianidinas são insolúveis e, quanto mais insolúvel, maior 
será a perda de pigmentação. No amadurecimento do morango há a oxidação das leucoantocianinas 
(incolores), formando as antocianinas (vermelhas). 
Quanto mais hidroxilas a molécula de antocianina apresentar, maior tendência à 
coloração vermelha. Quanto mais substituídas estiverem as hidroxilas do íon flavínium, maior será a 
tendência para coloração azul e roxa. Pigmentos mais estáveis tendem a apresentar coloração azul. O 
aumento do número de grupos hidroxilas converte o comprimento de onda de absorção máxima da 
antocinina, para comprimentos de onda mais longos, e sua cor muda de laranja para azul‐
avermelhado (roxo). 
 
 
 
 
 
Moléculas bastante insaturadas são muito susceptíveis a oxidação, por isso que se 
engarrafa suco de uva até o gargalo, a fim de não oxidar e perder o pigmento. Também é 
interessante utilizar frascos opacos ou âmbar, pois a luz é catalizador para a oxidação. Açúcares em 
concentração elevada protegem da degradação, pois promovem maior estabilização. Muitas 
embalagens apresentam metais que interagem com os pigmentos alterando-os. 
D. BETALAÍNAS: 
Temos como exemplo, as betalaínas e as betaxantinas. Estão presentes na beterraba. 
São instáveis em relação ao pH, porém mais estáveis que as antocianinas. Não existem vegetais que 
apresentem betalaínas e antocianinas simultaneamente. 
 
As betacianinas apresentam coloração vermelha, enquanto 
que as betaxantinas apresentam coloração amarela. 
 
4. COMPOSTOS BIOATIVOS: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Não é recomendável o tratamento térmico 
severo com corantes extraídos da beterraba, 
como gelatina, sorvete e derivados de soja, o 
ideal é utilizar processos com UHT. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Os probióticos são bactérias que participam da microbiota intestinal e que foram isoladas e 
incorporadas a alimentos. Como exemplo temos os Lactobacillus spp., os Bifidobacterium spp., e 
Enterococcus spp. 
 Inicialmente nas matrizes há um cultura starter a fim de iniciar o crescimento dessas 
bactérias, para então iniciar a cultura probiótica. 
 A acidez do iogurte é maior que a do leite fermentado, por isso que a malha do gel 
do primeito é mais firme. 
Alimentos simbióticos apresentam 
bactérias probióticas e inulina, a qual favorece o 
estabelecimento dessas bactérias, pois é substrato 
para elas. Os probióticos conferem um pool de 
bactérias, as quais competem pelos nutrientes, 
produzem compostos antimicrobianos, os quais 
promovem a redução das bactérias patogênicas. 
 
 
 
Alimentos sulfurados e nitrogenados atuam na inibição do crescimento e proliferação 
celular, com isso há proteção contra a carcinogênese, pois há a inibição da ligação carcinógeno –
DNA. A Alicina é um exemplo, estando presente no alho moído, pois precisa que a matriz do alho 
esteja arrebentada para que a enzima aliinase possa converter a aliina em alicina. A alicina dá origem 
ao ajoeno e vinil 
 
 
 
 
Os 
glicosinolatos 
necessitam ser 
clivados a fim 
de que seja 
formada a 
substância 
ativa, que é a 
glicorafanina. 
Estão presentes 
nos vegetais 
bráceos, como a 
couve flor, 
brócolis, couve 
de bruxelas, 
rabanete, nabo, 
couve, repolho 
e agrião, sendo 
a couve de bruxelas a que apresenta o maior teor de glicosinolatos. 
Os glicosinolatos devem sofrer a hidrólise do açúcar a fim de formar o isotiocianato e 
nitrila. Para que isso aconteça, a matriz vegetal deve ter a célula vegetal rompida a fim de que os 
glicosinolatos sejam expostos à mirosinase, formando o isotiocianato em pH neutro e as nitrilas em 
pH ácido. Quando mastigamos estamos realizando o rompimento da célula vegetal. A cocção inativa 
a enzima mirosinase e com isso há a hidrólise dos glicosinolatos apenas pelas bactérias intestinais. 
Com a mastigação, é facilitada a liberação de mirosinase da matriz vegetal não cozida, e as enzimas 
digestivas no duodeno facilitam a exposição dos glicosinolatos à mirosinase. 
 
As β- tioglicosidases clivam o isotiocianato. A absorção do isotiocianato e das nitrilas se dá 
por via para e 
intracelular, 
apresentando pequena 
recuperação nas fezes. 
A glicorafanina é 
precursora do 
sulforafano. 
 
Os sulforafanos são 
transportados via 
glutationa, 
cisteínaglicina e N-
acetilcisteína e nesse 
conjugado há o efeito 
ativo, inibindo as 
reações de fase I, que 
promovem a carcinogênese e estimulam as reações de fase I que promovem detoxificação. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Há aumento da biodisponibilidade do licopeno com 
o tratamento térmico, por isso que o molho de tomate e o 
ketchup apresentam mais licopeno que o tomate fresco, e 
seriam muito bons se nãoapresentassem tantos 
conservantes. 
 
 
 
 
 
As substâncias tóxicas em vegetais são alcalóides ( pirrolizidina), presentes em leite de vaca 
e cereais processados com ervas daninhas. Presentes no leite, pois as vacas comem gramíneas que 
podem conter tais substâncias. Glicosídeos de alcalóides, como as solaninas, estão presentes no 
tomate e na batata, principalmente quando esta se encontra verde. 
Há uma recomendação 
máxima de ingestão diária de 
solaninas, que é de 200mg/dia, e 
que dificilmente será alcançada, pois 
na batata há, aproximadamente, 10 
mg de solanina por 100g. Cortar a 
parte verde da batata, que 
apresenta solanina, não isenta a 
presença de solanina. 
 
Os glicosídeos cianogênicos 
apresentam HCN e estão presentes na mandioca brava. Linamarina e durrina formam HCN quando 
são degradadas. Essas substâncias promovem paralisia motora, em função dos distúrbios 
neuromotores e também gastrointestinais. O HCN se liga ao ferro da HB, impedindo o transporte de 
oxigênio, além de se ligar ao citocromo C da cadeia respiratória. 
Em animais há a presença de aminas aromáticas heterocíclicas, como a Acrilamina, a qual é 
produto da reação de açúcares redutores e de L-asparagina na reação de Mailard, mais específica 
mente na reação de Strcker. A Acrilamida é uma neurotoxina. Fritura por imersão de produtos 
cárneos gera os produtos da reação de Mailard. 
 
 
Os antinutrientes são capazes de prejudicar a absorção de nutrientes, são eles: 
 Inibidores de proteases: promovem a não digestão e absorção de proteínas. 
São eliminados com elevadas temperaturas durante a cocção. Presentes em leguminosas, por isso 
que a ingestão de grãos crus é perigosa, os quais são usados na preparação de rações para animais, o 
que promove redução do crescimento. 
 Lectinas: apresentam afinidade por açúcares da superfície celular e 
promovem aglutinação, como acontece com as hemácias. Presentes na soja e nas leguminosas. São 
inativadas pela cocção. 
 Fitatos e Taninos: apresentam afinidade por metais como cálcio, ferro e 
magnésio, impedindo a absorção. Se estiverem em solução, precipitam. 
 Oxalatos: também quelam metais, podendo causar cálculo renal. 
 
5. ADITIVOS ALIMENTARES: 
 
Há uma infinidade de compostos que são aprovados para serem aditivos alimentares. 
Aditivos alimentares são quaisquer substâncias que possam ser adicionadas à matriz alimentar, com 
qualquer objetivo. Todo aditivo deve fornecer alguma função ou atributo útil como jutificativa de 
uso. É proibida a utilização de aditivos com o intuito de mascarar danos. 
O uso de aditivos é desaconselhado quando efeitos similares podem ser obtidos com 
boas práticas de fabricação. Havendo necessidade, as boas práticas de fabricação determinam que 
aditivos devem ser adicionados em quantidade necessária para fornecer o atributo desejado. Os 
aditivos não podem alterar as características sensoriais e nutricionais. 
 Para manter a consistência do produto 
 Para manter ou melhorar o valor nutricional 
 Para manter a palatabilidade 
 Para aumentar a maciez ou controlar o pH 
 Para melhorar sabor ou cor 
 Para fornecer ou aprimorar a funcionalidade 
Aditivos nutricionais são aqueles que adicionam atributos nutricionais, como a 
fortificação por vitaminas e sais minerais, com o objetivo de aumentar a qualidade nutricional. Esses 
aditivos não apresentam restrição diária de consumo. 
Classificação dos aditivos quanto ao risco: 
 
 
Classes de aditivos: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Os agentes de massa aumentam a elasticidade e o 
volume da massa. 
Os agentes de firmeza atuam conferindo textura. 
Os sequestrantes retiram metais. 
O glutamato monossódico é um realçador de 
sabor. 
Há aditivos para diversas funções, mas uma 
mesma molécula pode ter mais de uma função 
aditiva. 
 
 
 
 Apresentam potencial carcinogênico. Os grupos amino azo benzênico, no 
consumo a médio e longo prazo oferecem risco carcinogênico, mas são, justamente, esses grupos 
que conferem a atividade cromófora. São hidrossolúveis e estáveis ao calor, luz e acidez, mas 
sensíveis a agentes redutores. 
 
 
 
 
 
 
 
 
Apresentam reduzida hidrossolubilidade, são sensíveis a luz, mas estáveis frente a agentes 
redutores. 
 
 
 De maneira geral, as condições mais propensas a causar descoloração ou 
precipitação de corantes são a presença de agentes redutores ou metais pesados, luz, calor excessivo 
e exposição a ácidos ou álcalis. 
 
 
 
 
 
A eritrosina pode 
apresentar liberação dos 
iodos de sua estrutura, 
estando relacionada com 
o desenvolvimento de 
tumores da tireóide. 
 
 Oxida
ntes primários: 
Compostos fenólicos 
que promovem a 
remoção ou 
inativação dos 
radicais livres 
formados durante a 
iniciação ou propagação da reação, através da doação de átomos de hidrogênio a estas 
moléculas. Ex. butil-hidroxi-anisol (BHA), butil-hidroxitolueno (BHT), terc-butil-hidroquinona 
(TBHQ) e propil galato (PG) e tocoferóis. 
 Sinergistas: são substâncias com pouca ou nenhuma atividade antioxidante, que podem 
aumentar a atividade dos antioxidantes primários quando usados em combinação adequada 
com eles. Ex. BHA e o BHT são sinergistas entre si. O BHA age como seqüestrante de radicais 
peróxidos, enquanto o BHT age como sinergista, ou regenerador de radicais BHA. 
 Removedores de oxigênio Compostos que atuam capturando o oxigênio presente no meio, 
através de reações químicas estáveis tornando-os, conseqüentemente, indisponíveis para 
atuarem como propagadores da autoxidação. Ex. Ácido ascórbico, seus isômeros e seus 
derivados são os melhores exemplos deste grupo. 
 Antioxidantes biológicos Incluem várias enzimas, como glucose oxidase, superóxido 
dismurtase e catalases. Estas substâncias podem remover oxigênio ou compostos altamente 
reativos de um sistema alimentício. 
 agentes quelantes/seqüestrantes Complexam íons metálicos, principalmente cobre e ferro, 
que catalisam a oxidação lipídica. Ex. Os mais comuns são ácido cítrico e seus sais, fosfatos e 
sais de ácido etileno diamino tetra acético (EDTA). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 O dióxido de exofre é também antioxidante e agente redutor, por isso que inibe o 
escurecimento não enzimático através da ligação à carbonila de açúcares redutores, além de inibir o 
escureciment enzimático pela inibição da fenolase. 
 
Os antimicrobianos apresentam 
função conservante, mas sua 
denominação como 
conservante não é muito 
adequada, pois conservante é 
um termo mais abrangente, 
que engloba estabilizantes e 
espessantes. 
Os sulfitos são mais eficazes 
para bactérias do que para 
fungos. 
 
 
 Espessantes: Substâncias com capacidade de aumentar a viscosidade de soluções, emulsões 
e suspensões. Principais aplicações – Melhorar a textura e consistência de produtos como 
sorvetes, pudins, molhos, produtos “light e diet” em substituição de açúcar e gordura (que 
também atuam aumentando a viscosidade). 
A grande maioria dos espessantes é composta de carboidratos naturais, ou modificados 
quimicamente 
 Polissacarídeos – alginatos e agar agar 
 Gomas vegetais – arábica, guar, jataí 
 Gomas microbianas – goma xantana 
 Amidos modificados quimicamente – apesar de não serem aditivos (pois possuem 
propriedades nutricionais), são utilizados como espessantes 
 Derivados de celulose – CMC – carboximetil celulose 
 Gelatina: 
derivada do colágeno, é um 
dos poucos 
estabilizantes/gelificantes 
que não é carboidrato. A 
gelatina apenas gelifica, 
diferentedo amido, que 
gelifica e espessa. 
 Estabilizantes 
(emulsionantes): Substâncias 
que favorecem e mantêm as 
características das emulsões, 
suspensões e espumas. São 
também utilizados para 
retardar a retrogradação do amido. São usados em massas, chocolates, margarinas, 
maioneses, molhos, produtos cárneos 
 Existem muitos espessantes com características de estabilizantes e vice-versa. 
 Umectantes: Substâncias com propriedades de evitar a perda de umidade em alimentos, 
evitando o ressecamento, retendo a água nos alimentos. Utilizados principalmente em 
produtos de confeitaria e produtos “light” e “diet”, onde o açúcar é substituído. Estão 
intimamente relacionados com a textura, onde a redução do teor de água promove o 
endurecimento. Principais umectantes: 
 Manitol 
 Propilenoglicol 
 Glicerol 
 Sorbitol 
 Eritritol 
 Anti-umectantes: Reduz as características higroscópicas, mantendo o fluxo livre de grânulos 
e pós. Leite em pó, farinhas, sal, etc, são matrizes que necessitam da presença de 
antiumectantes. Principais anti-umectantes: 
 Silicatos 
 Fosfatos 
 Carbonatos 
 Aromatizantes: atuam sobre o olfato 
 Saborizantes: atuam sobre o paladar 
São substâncias capazes de intensificar ou conferir aroma e sabor aos alimentos e bebidas (sabores 
doce e salgados estão excluídos desta definição). São compostos por uma grande faixa de 
substâncias químicas naturais ou sintética combinadas. São capazes de criar sabor antes inexistentes, 
potencializam sabores de ingredientes básicos ou repõem sabores naturais perdidos durante o 
processamento. Substituem os sabores naturais, os quais são de alto custo, e tecnologias inviáveis, 
bem como mascaram sabores indesejáveis resultantes da deterioração. 
 Edulcorantes, também conhecidos como adoçantes dietéticos, são substâncias que conferem 
sabor doce. Possuem o poder de adoçamento superior ao açúcar branco convencional. São 
recomendados para dietas especiais, seja de emagrecimento ou de restrição alimentar, como 
diabetes.

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