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Bioquímica Fundamental - Estudo Dirigido Metabolismo de Lipídios 1) Descreva as etapas em relação aos lipídios Digestão: Os triacilgliceróis da dieta são emulsificados no intes�no delgado por sais biliares, hidrolisados pelas lipases intes�nais, absorvidos pelas células epiteliais intes�nais, reconver�dos em triacilgliceróis, e então transformados em quilomícrons pela combinação com apolipoproteínas específicas. Absorção: Transporte: São transportados pelos quilomícrons 2) O que são quilomícrons e qual é a sua composição? São apolipoproteínas. É formado por uma camada de fosfolipídios na super�cie, enquanto no interior estão os triacilgliceróis que foram”sequestrados” 3) Procure informações sobre o mecanismo de ação do medicamento chamado Xenical. Eles inibem a ação da lipase. Ligando - se covalentemente aos resíduos de serina do sí�o a�vo das lipases gástricas e pancreá�cas. Com o sí�o a�vo ocupado, as enzimas não são mais capazes de hidrolisar a gordura alimentar. 4) Em que condições e como se dá a mobilização de triacilgliceróis (TAGs) estocados no tecido adiposo? São mobilizados por uma lipase de triacilglicerol que é sensível a hormônios, como o glucagon. Quando os níveis de glicose estão baixos, esse hormônio se liga a um adipócito e es�mula essa mobilização. 5) Faça um esquema resumido da oxidação de ácidos graxos até a produção de ATP. Ácidos graxos→Acil CoA→Acil carni�na→Acil CoA→𝜷-oxidação 6) Qual é a função da carni�na? Transportar o Acil CoA para dentro da matriz mitocondrial 7) Descreva as reações da β-oxidação observando e analisando o que acontece com o carbono β do acil-Coa durante o processo. Na primeira reação, o Carbono 𝜷 perde um de seus hidrogênios (que vão para o FADH 2 ). Na segunda, ele recebe dois Hidrogênios e um Oxigênio vindos da água. Na terceira reação, ele perde dois hidrogênios e forma uma ligação dupla com o oxigênio Na quarta, ele recebe a coenzima A (S-CoA) e se torna o grupo funcional . 8) Como se dá a produção de NADH e FADH2 pela β-oxidação? Re�rando hidrogênios do carbono 𝜷 - FADH2 Re�rando o oxigênio do carbono 𝜷 -NADH 9) Que des�nos podem ter NADH, FADH2 e ace�l-CoA produzidos durante a β-oxidação? Eles seguem para o Ciclo do ácido cítrico 10) Calcule quantos ATPs são produzidos a par�r de ácidos graxos saturados (por exemplo, com 4, 8 e 12 carbonos). Número de C 4 8 12 ATP formado 22 50 78 11) Seja capaz de calcular a produção de ATPs a par�r de um ácido graxo com insaturação. 12) O que são corpos cetônicos? Quando e como são formados? Para que servem? Como são u�lizados? Nome dado a três moléculas (Acetona, Acetoacetato e Hidroxibu�rato) derivadas do Ace�l-CoA. São formadas quando os intermediários do ácido cítrico estão empregados na síntese de glicose, quando ela está escassa, a oxidação dos intermediários do ciclo do ácido cítrico diminui e o mesmo ocorre com a oxidação do ace�l-CoA. A acetona vai ser expirada pelos pulmões e o β-hidroxibu�rato e o acetoacetato vão sair do �gado para chegar, por meio do sangue, até os tecidos que podem usar esses corpos cetônicos como fonte de energia, como o músculo esquelé�co e o coração e, em casos extremos, pode até alimentar o cérebro . 13) Qual é o perigo para um indivíduo que está com uma alta produção de corpos cetônicos? Corre o risco da pessoa ter o pH do corpo abaixado a níveis muito ácidos, ocorrendo a cetoacidose. 14) Descreva e comente a β-oxidação em relação à sua função no metabolismo de sementes germinantes. O glioxissomo (que não tem cadeia respiratória), durante a germinação usa a B-oxidação como uma via anabólica. O TAG é degradado em AG que no glioxissomo (B-oxidação) produz ace�l CoA, que no ciclo do dlioxinato da origem ao succinato que entra na mitocôndria ( CAC) e sai malato que é usado para fazer hexoses (gliconeogênese) 15) Resuma os passos pela qual a glicose é metabolizada até produzir TAG. Glicose → Piruvato → Ace�l-CoA → Citrato → Ace�l-CoA → Ácido graxo 2 ácidos graxos + glicerol 3 fosfato → ácido fosfa�dico → Sai o fosfato e entre um novo grupo de AG → TAG 16) Como se dá a síntese de malonil-CoA a par�r de ace�l-CoA e bicarbonato? A BIOTINA CARBOXILASE re�ra um CO2 vindo de uma molécula de bicarbonato e liga ele na bio�na. Esse processo usa ATP; depois disso, a TRANSCARBOXILASE vai transferir o CO2 que está ligado na bio�na para o ACETIL-CoA, formando o MALONIL-COA 17) Descreva as várias reações catalisadas pelo complexo ácido graxo sintase. 18) Onde ocorre a síntese de NADPH e AGs em células animais e vegetais? Há alguma correlação entre essas duas sínteses? Animais: Citosol Plantas: Cloroplasto 19) Descreva resumidamente rotas de síntese de outros ácidos graxos maiores e insaturados a par�r de palmitato até a formação de eicosanóides. O palmitato vai sendo alongado é alongado até a�ngir 18 carbonos, depois é dessaturado no carbono 9, depois, em plantas, é dessaturado novamente, dessa vez no carbono 12. Depois sofre mais uma dessaturação (carbono 6) e é alongado até a�ngir 20 carbonos. Desse ponto, ele pode seguir para sofrer mais dessaturações ou ser mais alongado. 20) Como ocorre a formação de TAGs e fosfolipídios? Dois grupos de ácido graxo são a�vados pela formação de acil-CoA-graxo, e vão se ligar por meio de uma ligação éster a um glicerol 3 fosfato, gerando o ácido fosfa�dico. Depois, o fosfato é re�rado e um novo grupo de ácido graxo é adicionado. (TAG) A fosfa�dilserina é formada pela condensação da serina com CDP-diacilglicerol; a descarboxilação da fosfa�dilserina produz fosfa�diletanolamina. O fosfa�dilglicerol é formado pela condensação de CDP- -diacilglicerol com glicerol-3-fosfato, seguida pela remoção do fosfato em ligação monoéster (fosfolipídios em bactérias) 21) Explique como oxidação e síntese de ácidos graxos são reguladas. Oxidação: Inibida pelo Malonil-CoA Síntese: Insulina e citrato es�mulam a síntese, enquanto o glucagon, a adrenalina e o palmitoil-CoA inibem a síntese. 22) Como malonil-CoA inibe a oxidação de ácidos graxos? Em que situação isto ocorre? O malonil-CoA inibe a Carni�na-aciltransferase I, ou seja, inibe a entrada do Acil-CoA na matriz mitocondrial. Ocorre quando está acontecendo a síntese, para evitar um ciclo fú�l 23) Comente a biossíntese de colesterol, sua regulação e sua relação com a re�rada de LDL (“mau colesterol”) do plasma sanguíneo. Biossíntese: O primeiro passo é a condensação de três unidades de acetato, formando um intermediário de seis carbonos, o mevalonato; depois acontece a conversão do mevalonato em unidades de isopreno a�vadas; o terceiro passo é a polimerização das seis unidades de isopreno com 5 carbonos, formando o esqualeno linear, com 30 carbonos; e, por fim, a ciclização do esqualeno para formar os quatro anéis do núcleo esteróide. Regulação: a�vada por insulina, alta concentração de AMP. Inibida por glucagon, alta concentração de ATP Re�rada do LDL: 24) O que são esta�nas? Como agem no controle da biossíntese do colesterol? São uma classe de fármacos para tratar doenças relacionadas ao alto nível de colesterol no sangue. Elas são parecidos com o mevalonato e são inibidores compe��vos pela HMG-CoA-redutase. 25) Entenda a razão da classificação das lipoproteínas em LDL, VLDL e HDL. Conheça o ciclo metabólico dessas lipoproteínas. 26) Discuta como ficam os níveis de LDL no sangue em situações de dieta normal, dieta rica em colesterol e hipercolesterolemia familiar. Metabolismo de Aminoácidos e Nucleotídeos 1) Em que circunstâncias os aminoácidos sofrem degradação oxida�va nos animais? Em déficit energé�co 2) Como se dá a digestão de proteínas? Ocorre no nível do aminoácido onde moléculas desaminadoras irão re�rar a amina (que irá para o ciclo da ureia) e deixando para trás um cetoácido(esqueleto carbônico da Aminoácido) que irá ser conver�do em moléculas do ciclo da ácido cítrico ou então par�cipar da síntese de novas moléculas. 3) O que são zimogênios? Qual é a sua importância? São precursores ina�vos das enzimas 4) Desenhe um esquema geral para o catabolismo de aminoácidos em mamíferos. 5) De que modo ocorre a re�rada dos grupos amino de aminoácidos? Mostre as reações e a regulação. Pela desaminação e pela transaminação. 6) O que são transaminases? Mostre as reações catalisadas pela aspartato transaminase e pela alanina transaminase por exemplo. São as enzimas responsáveis por coletar o grupo amina de vários aminoácidos e transferir ele para o α-Cetoglutarato para formar o glutamato. Aspartato transaminase: Alanina transaminase: Transfere o grupo amina do glutamato para um piruvato, formando uma alanina 7) Qual é a reação catalisada pela glutamato desidrogenase? Qual é a sua importância? A conversão de glutamato em a-cetoglutarato. É ela que faz a desaminação do glutamato. 8) De que formas a amônia produzida pela desaminação de aminoácidos nos músculos e tecidos extra hepá�cos é transportada ao �gado? O glutamato é conver�do em glutamina para fazer o transporte ao �gado ou pela alanina produzida pela alanina transaminase passa para o sangue e segue para o �gado, no citosol dos hepatócitos, a alanina-aminotransferase transfere o grupo amino da alanina para o a-cetoglutarato, formando piruvato e glutamato 9) Em quais formas os animais podem excretar amônia? Ureia, ácido úrico ou amônia 10) Descreva o ciclo da uréia, mostrando sua compar�mentalização. 11) Como o ciclo da uréia e o ciclo do ácido cítrico se interligam através da “bicicleta de Krebs”? O ciclo da Ureia fornece Fumarato pro ciclo de Krebs e o CaC fornece oxaloacetato que se transformará em Aspartato e irá para o ciclo da ureia. 12) Comente a regulação do ciclo da uréia. É mais a�vada no jejum (baixa energia), alta concentração de glutamato, ace�l-CoA e arginina 13) Quais são os des�nos dos esqueletos carbônicos dos α-cetoácidos derivados dos aminoácidos? Glicogênicos são enviados para produção de glicose e os Cetogênicos são enviados para produção de corpos cetônicos. 14) O que são aminoácidos glicogênicos e cetogênicos? Glicogênicos são enviados para produção de glicose e os Cetogênicos são enviados para produção de corpos cetônicos 15) O que é a fenilcetonúria? Uma doença onde a pessoa é incapaz de quebrar corretamente a fenilalanina. Defeito na Fenilalanina hidroxilase 16) Descreva o ciclo do nitrogênio de forma geral e a fixação de nitrogênio de forma mais detalhada. 17) Como ocorre a incorporação de amônia em aminoácidos? Através do glutamato e da glutamina 18) Monte um esquema resumido que mostre a origem dos esqueletos carbônicos dos aminoácidos. 19) O que são aminoácidos essenciais, não essenciais e condicionalmente essenciais? Essenciais: O corpo não é capaz de sinte�zar, devendo ser absorvidos de outra maneira Não essenciais: O corpo consegue sinte�zar Condicionalmente essencial: Necessários em certo grau para animais jovens em crescimento e/ou durante certas patologias. 20) Comente sobre alguns compostos importantes (além de proteínas) derivados de aminoácidos. Hormônios, coenzimas, nucleo�deos, alcalóides, polímeros cons�tuintes da parede celular, porfirinas, an�bió�cos, pigmentos e neurotransmissores 21) As reações de catabolismo e anabolismo de aminoácidos são as mesmas reações ocorrendo em sen�dos opostos ou são reações completamente diferentes? Explique. 22) Quais são os principais substratos, intermediários e produtos finais da biossíntese de nucleo�deos de purina e pirimidina? 23) Com base na resposta da questão acima, monte um esquema que mostre resumidamente as vias biossinté�cas de nucleo�deos. 24) Descreva semelhanças e diferenças entre as vias de síntese “de novo” de nucleo�deos de purina e pirimidina. 25) Como age a droga an�câncer fluoracil? 26) Explique como se dá a degradação de nucleo�deos. 27) O que causa a doença gota e como é o seu tratamento? Gota é uma doença caracterizada pela elevação de ácido úrico no sangue. 28) O que é e como se processa a via de recuperação ou salvação para a síntese de nucleo�deos de purina? Qual a vantagem dessa via sobre a via “de novo”? 29) Conheça os princípios gerais de regulação que se aplicam ao metabolismo dos compostos acima referidos (aminoácidos e nucleo�deos). Fotossíntese 1) Descreva as caracterís�cas das fases fotodependente e de fixação de carbono na fotossíntese? Etapa fotoquímica: possui 2 formas de produção de energia para a fase de fixação de carbono, são elas: Fotofosforilação acíclica , tem a presença de 2 fotossistemas o P680 e o P700, a luz excita o P680 energizando seus elétrons que são repostos a par�r da quebra de H 2 0, tais elétrons que são enviados para clorofila A que em seguida os envia para a CTE que os leva para o P700 produzindo ATP no caminho, o elétron parte para a enzima NADP redutase onde é produzido NADPH + +H + Fotofosforilação cíclica , onde há a par�cipação apenas do P700 que é es�mulada pela luz energizando seus elétrons que em seguida vão para CTE produzindo ATP e retornando os elétrons pobres em energia para o P700 que novamente é es�mulado pela luz, gerando um ciclo. Etapa química(escura) : 3CO 2 reage com Ribulose 1,5 bifosfato para formar 3-fosfoglicerato, catalisado pela enzima Rubisco, há o gasto de 6 ATP e 6 NADPH para transformá-la em gliceraldeído-3P (que posteriormente poderá ser transformado em glicose) e depois mais 3 ATP para regenerar o receptor de CO 2 dp Ribulose 1,5 bifosfato. 2) Como se dá a captação de luz, transferência de energia pelas clorofilas e a transferência de elétrons na fotossíntese? Se dá através da captação das ondas pelos pigmentos que formam complexos da antena presente nos fotossistemas, essas ondas de luz excitam os elétrons que serão enviados para Clorofila A que em seguida serão enviados para CTE produzindo energia. 3) Que são fotosistemas? Descreva-os. Fotossistemas são organizações de moléculas de clorofila e outros pigmentos, localizados nas membranas dos �lacóides. Existem o P680 e o P700, referentes ao comprimento de onda que eles captam. 4) Esquema�ze o esquema em Z de Hill. O que esse esquema mostra? Mostra a produção de energia a par�r da fosforilação acíclica na etapa fotoquímica da fotossíntese. 5) Qual é a função da água após a excitação do fotossistema II pela luz? Repor os elétrons perdidos 6) O que acontece com CO 2 durante a fotossíntese? Eles reagem com a Ribulose 1,5 bifosfato no ciclo de calvin para gerar matéria orgânica, como o gliceraldeído-3P 7) Qual é a origem de O 2 na fotossíntese? A par�r da quebra da molécula de água, a fotossintese u�liza apenas o H + . 8) Como se dá a produção de NADPH durante a fotossíntese? A par�r dos elétrons re�rados do fotossistema P700 que foram pra NADP-redutase na fotofosforilação acíclica. 9) Como se dá a produção de ATP durante a fotossíntese? A par�r da fotofosforilação cíclica e acíclica.(Questão 1) 10) Compare a produção de ATP pela fotossíntese e pela respiração celular. A concentração de H + na respiração celular é acima da bicamada lipídica da mitocôndria enquanto na fotossíntese é abaixo da bicamada lipídica do �lacóide, a energia para as reações na fotossíntese vem da luz enquanto a da respiração celular vem da quebra de moléculas reduzidas. O papel do H + como combus�vel para o motor da ATP sintase é o mesmo. 11) Quais são as a�vidades enzimá�cas presentes na enzima ribulose-1,5-bifosfato carboxilase-oxigenase? Quais são os substratos e produtos destas reações? 12) O que é o Ciclo de Calvin? Quais os principais substratos, intermediários e produtos,a estequiometria e a localização celular desse ciclo? 13) Como ocorre a síntese de carboidratos a par�r de CO2 pela fotossíntese? 14) que é fotorrespiração? Como ela afeta a produ�vidade de plantas C3. 15) Quais são as diferenças entre plantas C3 e C4 em nível bioquímico? 16) Descreva formas de regulação da fotossíntese. 17) É correto afirmar que existe uma fase “escura”, levando a crer que exista uma fase que ocorra em ausência de luz durante a fotossíntese? Jus�fique. Não, pois a energia para ocorrer a fase escura é proveniente da luz, portanto não tem como ela ocorrer sem a luz. Fosforilase do glicogênio QUEBRA DO GLICOGÊNIO 1) Qual a vantagem da quebra pelo glicogênio fosforilase no lugar da quebra por hidrólise no miócito ? Diminui o gasto de energia e aumenta a quan�dade de glicose disponível para os músculos. A glicose é removida do glicogênio em um estado a�vado (fosforilada) e isto ocorre sem hidrólise de ATP. Se a glicose saísse por hidrólise, para o Pi se ligar depois a glicose haveria gasto de energia, pois seria usado ATP. O fosfato ligado a glicose prende ele na célula não deixando ela sair da célula, pois momento usar a glicose ela estará no músculo, logo o músculo terá mais glicose para ser usada 2) Como ocorre a regulação da enzima glicogênio fosforilase envolvida na degradação do glicogênio no tecido muscular e hepá�co? A�vação: ↑↑quan�dade de AMP Adrenalina Glucagon Ina�vação: ↑↑quan�dade de ATP Insulina 3) Quais os possíveis efeitos de mutações no gene PYGM (que contém informação para produção da enzima miofosforilase: responsável pela quebra de glicogênio em glicose-1-fosfato no músculo)? A doença de Mcadler. Essa doença é hereditária e recessiva. Glutamato desidrogenase CONVERTE O GLUTAMATO EM a-CETOGLUTARATO 1) Sobre a conformação da enzima Glutamato desidrogenase, responda: a. Qual a sua classificação e sua sub-classificação? Oxidoreductase (classe) e desidrogenase (subclasse) b. Como é formada sua estrutura secundária? Formada a par�r de interações alfa-hélices e folhas-beta 2) Qual gene da enzima glutamato desidrogenase? GLUD 1 3) A regulação dessa enzima é de extrema relevância para um bom funcionamento do organismo. Qual seria a consequência dentro do organismo se essa enzima não for regulada corretamente? Se a a�vidade da glutamato desidrogenase diminuir ou es�ver ausente, não ocorrerá a desintoxicação da amônia, sendo man�da em aminoácidos. Se a a�vidade for excessiva, acarretará em altas concentrações de amônia, que em células beta-pancreá�cas, estará relacionado com aumento da secreção de insulina, causando hipoglicemia para o indivíduo. 4) Qual o nome do modulador posi�vo e do nega�vo? E o que causaria a inibição de cada uma delas? ADP é o modulador posi�vo. Sua inibição causaria a ausência da reação catalisada pela glutamato desidrogenase. Isto faria com que a amônia permanecesse nos aminoácidos, na forma de amina. GTP é o modulador nega�vo. Sua inibição causaria alta a�vidade dessa enzima, u seja, haveria uma alta concentração de amônia livre no corpo. h�p://www.sgrillo.net/ka�a/bioquimica.htm
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