BIOQ - aminoacidos, proteinas e enzimas

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Bioquímica 
Aminoácidos, Proteínas e Enzimas 
Aminoácidos
- é uma macromolécula orgânica formada por átomos de carbono, oxigênio e hidrogênio
- alguns aminoácidos podem conter enxofre 
FUNÇÃO: síntese de proteínas, função estrutural, hormonal, enzimática, defesa (anticorpos)
ESTRUTURA DOAMINIÁCIDO
- são divididos em quatro partes:
Grupo amina: (NH2)
Grupo carboxílico: (COOH)
Carbono alfa: todos os diferentes grupos se ligam a ele
Radical: substituinte característica de cada aminoácido
Hidrogênio
- os aminoácidos são denominados monômeros
- quando vários monômeros se ligam = Polímeros chamados de proteínas 
CLASSIFICADOS EM:
NATUREZA DAS CADEIAS LATERAIS
Relacionado com a polaridade dos aminoácidos e com a possibilidade se serem carregados
Polares: carregados positivamente, carregados negativamente, não carregados e carregados com grupo OH, SH e C=0-NH2
Apolares: cadeia lateral com hidrocarbonetos ou hidrogênio (glicina)
OBS: aminoácidos com cadeias aromáticas podem ter polaridades variadas dependendo da presença de OH e N (exemplo: triptofano e tirosina)
RELAÇÃO Á PRODUÇÃO DE AMINOÁCIDOS PELO ORGANISMO
Não essenciais (ou naturais): aminoácidos produzidos pelo organismo
Olicina, Alanina, Prolina, Serina, Cisteina, Tirosina, Asparagina, Glutamia, Aspartato, Glutamato
Essenciais: aminoácidos que não são produzidos pelo organismo e são obtidos exclusivamente da alimentação
Leucina, Valina, Isoleucina, Fenilanina, Treonina, Lisina, Triptofano, Metionina
QUIRALIDADE DOS AMINOÁCIDOS
- Todos aminoácidos (exceto glicina) possuem quatro drupos diferentes ligados ao carbono alfa
- O carbono alfa é considerado quiral
- podem possuir arranjos espaciais únicos (2 estereoisômeros denominados enantiômeros)
ISOMERIA = fenômeno onde dois ou + compostos apresentam a mesma forma molecular e formula estruturais diferentes
COMPORTAMENTO DOS AMINOÁCIDOS EM pHs DIFERENTES
- anfóteros ou anfólitos: são aminoácidos que se comportam como ácidos e bases
- isso ocorre devido ao grupo COOH e NH2, além da capacidade de ionização da cadeia lateral
CATION = aminoácido ácido (pH baixo)
ÂNION = aminoácido básico (pH alto)
ZWITTERÍON = molécula eletricamente neutra, mas que possui carga positiva e negativa que se anulam
FORMAÇÃO DE PEPTÍDIOS E PROTEINAS
Peptídios: são polímeros formados a partir de aminoácidos (monômeros)
Ligação peptídica: interação entre dois aminoácidos liberando agua
CLASSIFICAÇÃO QUANTO AO Nº DE AMINOÁCIDOS LIGADOS
Dipeptídieo: dois resíduos de aminoácidos
Oligopeptídieo: até 10 resíduos de aminoácidos
Polipeptideo: união de mais de 10 resíduos de aminoácidos
Proteína: acima de 100 resíduos de aminiácidos
Em um peptídio sempre haverá duas extremidades: um grupo NH2 aminoterminal (esquerdo) e um grupo COOH carboxiterminal (direito)
A nomenclatura de uma proteína se inicia pelo gruo aminoterminal e utilizando os símbolos de cada aminoácido envolvido
 Proteínas 
- principais constituintes celulares
- o ser humano produz 100 mil proteínas diferentes
FUNÇÕES
Contração dos músculos pela atuação de algumas proteínas, sendo as principais actina e miosina
Processo de transporte e utilização de oxigênio e gás carbônico realizado pelo nosso organismo tem participação das proteínas hemoglobina e mioglobina
Defesa do nosso organismo é garantido pelos anticorpos que também são proteínas
Fotossíntese, realizada pelos seres autotróficos, ocorre devido a presença de pigmentos que ficam ligados as proteínas
Penas, chifres, venenos/peçonhas, cabelos, unhas e diversas estruturas são compostas por proteínas
Enzimas, que estão envolvidas em quase todas as reações metabólicas, também são proteínas
FORMAÇÃO DE UMA PROTEINA
 Sequência de DNA -> sequência de RNA -> sequência de proteína
 Cada aminoácido na sequência primaria de uma proteína é resultado da leitura de um códon do RNA (é um trio de nucleotídeos que, durante o processo de tradução, é codificado em um aminoácido)
CLASSIFIAÇÃO DAS PROTEINAS
ESTRUTURA
Primaria: é a sequência linear de aminoácidos da proteína
Os AA mais comuns nas proteínas são: leucina, a alanina, a glicina, a valina e o glutamato. Os mais raros são: triptofano, cisteína, metionina e histidina
Secundaria: é a maneira como esses aminoácidos se organizam no espaço
Refere-se a interação entre os grupos hidroxila e amina presentes nas cadeias laterais (ligaçõo de hidrogênio)
Os mais comuns são a alfa-helice e as conformações folhas β preguiadas
α-hélice: estrutura mais simples possível para as proteínas
Cadeias laterais ficam “voltadas” para a parte exterior
Cadeias laterais podem interagir entre si (ligações de hidrogênio/interações hidrofóbicas)
Conformação β (beta) – folhas β: o lado esquerdo da cadeia peptídica esta arranjado em forma de zigue-zague
As ligações de hidrogênio existem entre as folas
Cadeias laterais se projetam em direções opostas
Linha: paralela/ antiparalela (N-C/C-N)
Terciaria: é a maneira como a proteína se organiza no espaço tridimensional, isto é, o movimento, a organização das alfa-helices, as folhas betas no espaço tridimensional
Mantida por interações hidrofóbicas, ligações de hidrogênio e ligações dissulfeto
Inclui grupos prostéticos: são outrasmoleculas ou átomos (diferentes dos aminoácidos) presentes dentro de uma proteína
Quartearia: quando a proteína tem mais de uma subunidade, isto é, forma dímeros (duas subunidades associadas), trímeros (três subunidades associadas, tretrÂmeros (quatro subunidades associadas) e oligômeros (mais de quatro subunidades associadas
FORMA DA PROTEINA
Globular: estrutura espacial mais complexa
tende a ser mais esférica
- geralmente é mais solúvel em solventes aquosos
- pertecem as proteínas ativas como enzimas, hemoglobina (proteína transportadora e albumina
Fibrosa: insolúvel em solventes aquosos e possuem peso moleculares muito elevados
- formada geralmente por logas moléculas mais retilíneas ao eixo da fibra
- pertencem as proteínas de estrutura, como colágeno, a queratina, a mmiosina
COMPOSIÇÃO DA PROTEINA
Simples: constituídas por aminoácidos 
- a partir de hidrolise liberam apenas aminoácidos
Conjugadas: contem grupos prostéticos, como carboidratos, pigmentos, ions 
- a partir da hidrolise liberam aminoácidos e um radical não peptídico denominado grupo prostético
NUMERO DE CADEIAS
Proteínas monoméricas: formadas por somente uma cadeia polipeptídica
Proteínas poliméricas: formadas por diversas cadeias polipeptídicas
São proteínas de função e de estrutura mais complexa
DESNATURAÇÃO PROTEICA
- Alterações na organização dos níveis estruturais das proteínas
- A desnaturação é considerada a perda total ou parcial das estruturas proteicas
- ocorre a diminuição de solubilidade, perda de atividade biológica e alterações na viscosidade e coeficiente de sedimentação
PODE SER CAUSADA POR: 
pHs extremos
Calor
Solventes orgânicos
Agitação vigorosa e constante
EXEMPLOS
Ao pingar gotas de limão no leite: o pH é alterado, causando a desnaturação das proteínas,que se precipitam na forma de coalho
Ao cozinhar um ovo: o calor modifica irreversivelmente a clara, que é formada pela proteína albumina e agua
A desnaturação também atinge enzimas, que realizam funções vitais do corpo! Primeira reocupação é baixar a febre, depois descobrir a causa.
OBS: Caso haja manutenção na estrutura primaria há uma chance da proteína se renaturada
Caso esta estrutura seja perdida = IMPOSSIVEL
Enzimas
- é uma proteína com capacidade de catalise, portanto são catalizadores biológicos. não sendo alteradas durante o processo e nem consumidas
Substrato: são reagentes de uma reação enzimática
Produto: são resultado da catalise
Sitio ou centro ativo: é o local da enzima onde o substrato se liga
Toda enzima é PROTEINA (exceção:: riboenzimas – RNA com capacidade catalítica)
FUNÇÃO: 
Possibilitar que as reações ocorram no nosso organismo. Logom ela possibilita que as ligações químicassejam feitas e desfeitas
Enzimas catalisam reações, ou seja, aumentam a velocidade de uma reação química sem interferir no processo
CARACTERISTICAS GERAIS
- São macromoléculas (proteínas) que possuem todos os níveis de organização estrutural de uma proteína comum. Porem elas são especializadas em catalise
- são muito especificas
- praticamente todas as reações químicas que ocorrem nos animais são catalisadas por enzimas
- não são toxicas
- dependem de diversos fatores para ter atividade ideal: pH, temperatra, etc...
- são altamente eficientes: aceleram a velocidade na ordem de 10³ e 108 
EXEMPLO: uma molécula de catalase decompõe 5.00.00 moleculas de H2O2 (em 1 minuto e em pH= 7.0)
- reduzem a energia de ativação de sistemas reacionais
Energia de ativação: é uma energia mínima para que uma reação química possa ocorrer, ou sejam é um dos fatores determinantes para a ocorrência de uma reação. 
Enzimas se encaixam no substrato e diminuem a energia de ativação necessária para que a reação aconteça
- enzimas são por tanto, catalizadores proteicos, porem, NÃO são consumidos durante o processo
- tem localização especifica
CLASSIFICAÇÃO
QUANTO A LOCALIZAÇÃO CELULAR:
Citosólicas: localizadas no cistosol.
- Podem ser de sintese ou degradação de moléculas
EX: enzimas da Glicolse (quebra da glicólise) ou Glicogênese (síntese de glicose) 
Mitocondriais: localizada na mitocôndria
- participam do metabolismo: enzimas do ciclo de Krebs; oxidação de ácidos graxos
Nucleases: localizadas no núcleo
- sintese de RNA/DNA (DNA POLIMERASE/ RNA polimerase)
Lisossomais: localizadas no lisossomo
- participam da degradação de macromoléculas (lipídios, proteínas, etc....)
QUANTO A REAÇÃO CATALIZADA
Oxirredutases: transferência de elétrons (oxirredução)
- ions hidroto ou átomos H
Transferases: transferem grupos orgânicos entre as moléculas
EX: Alanina aminotransferase
Hidrolases: catalisam reações com a adição de H2O ) quebram moléculas utilizando a água
- Amilase, Nuclease, Tripsina, etc...
Liases: desfazem ligações químicas ( C-C; C-N; C=C)
- retiram ou adicionam agrupamentos de moléculas sem o uso da água
EX: dehidratases (retiram H2O); descarboxilases (retiram CO2)
Isomerases: catalisam reações de isomerização
- reorganizam a molécula sem que ela perca nenhum átomo
- transferência de fgrupos dentro da mesma molécula para formar isômeros
Ligases: fazem ligações químicas entre dois compostos 
- necessita da energia proveniente do ATP
- formação de ligações C-C; C-S; C-O; C-N pelo acoplamento de clivagem do ATP
NOMECLATURA DAS ENZIMAS
Classe 1: oxirredutases
Classe 2: transferases
Classe 3: hidrolases
Classe 4: liases
Classe 5: isomerases
Classe 6: ligaases
INTERAÇÃO SUBSTRATO-ENZIMA
Substrato + enzima <-> complexo <-> produtos
ESPECIFICIDADE
- a especificidade de uma enzima reside na cavidade ou fenda de ligação ao substrato situada na superfície da proteína enzimática
- é da especificidade da ligação entre o substrato e o sitio ativo da enzima que surge a especificidade de cada ativdadae enzimática 
Sitio ativo: fenda que contem as cadeias laterais dos aminoácidos complementares ao substrato. O substrato liga-se a essas cadeias laterais (interações fracas) e depois é convertido em produto, sendo liberado pela enzima
MODELO CHAVE-FECHADURA
- a especificidade da enzima (fechadura) por seu substrato (chave) era decorrente de suas estruturas geométricas complementares
MODELO DE AJUSTE INDUZIVEL
- o sitio ativo deve se complementar ao estado de transição, e não ao substrato 
- quando o substrato se liga á enzima, a interação entre as duas moleculas favorece a formção doestado de transição
ENZIMAS ALOSTÉRICAS – HOLOENZIMAS
- são enzimas que além do sitio catalítico elas possuem outro sitio de ligação denominado alostérico
- essas enzimas são muito importantes para o metabolismo
- cofatores e coenzimas se ligam ao sitio alostérico
- enzima + componente não proteico: holoenzima
- enzima sem o componente não proteico apoenzima (inativa)
CIÉTICA ENZIMÁTICA
- os fatores que afetam a atividade de uma enzima são:
pH 
A ionização do aminoavido pode provocar modificações na conformação da enzima.
O substrato também pode ser afetado
Temperatura
O aumento da temperatura proporciona dois efeitos:
A velocidade da reação aumenta, como se observa na maioria das reações químicas
A estabilidade das proteínas diminui devido a desativação térmica
As enzimas possuem uma temperatura ótima para que atinja a sua atividade máxima
Concentração da enzima
A velocidade máxima de uma reação é uma função da quantidade de enzima disponível (com substrato)
Concentração do substrato
O aumento da concentração de substrato proporciona aumento da atividade enzimática
É importante levar em consideração a presença de enzimas
INIBIDORES ENZIMATICOS
- são substancias que interferem na ação de uma enzima, tornando mais lenta a velocidade da reação
Reversíveis competitivos disputam o mesmo sitio ativo. O inibidor se liga reversivelmente ao sitio ativo
Reversíveis não-competitivos o inibidor se liga a um sitio diferente do sitio ativo. Ele muda a conformação da enzima e altera sua capacidade catalítica
Reversíveis incompetitivos interação de uma determinada molécula inibidora com complexo enzima-substrato, diminuindo a velocidade de reação
Irreversíveis o inibidor se liga permanente a enzima