Estudo Dirigido de Bioquímica: Água, pH, Proteínas e Enzimas

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SDE3895 (FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA) – Prof Everton de Brito Oliveira Costa
Estudo dirigido preparatório para a AV1 – Valor: 2,0 pts – Entrega até 30/09/19
I – Estrutura e propriedades da água, pH e sistemas tampão
Descreva a molécula de água e explique por que ela é uma molécula dipolar.
R: A molécula de água é considerada um dipolo porque a ligação entre os DOIS ÁTOMOS DE HIDROGÊNIO E UM DE OXIGÊNIO forma polos negativos e positivos. Devido a grande diferença de eletronegatividade entre os seus átomos.
Explique o que são compostos orgânicos
R: São as substâncias químicas que contêm na sua estrutura Hidrogênio e Carbono, e muitas vezes com oxigênio, enxofre, nitrogênio, halogênios, boro, fósforo e outros.
Desenhe a escala de pH indicando a região ácida, neutra e básica (alcalina).
 R: 0--------------------7-------------------14
Ácido Neutro Alcalino
Qual é o pH médio do sangue e qual é a faixa fisiológica normal de variação desse pH? 
R: PH médio é 7 e sua variação fica entre 7.35 abaixo disto causa acidose e acima de 7.45 pode causar alcalose. 
Defina sistema tampão de pH.
R: Sistema Tampão ou tamponamento, impedir grandes variações de PH e regular a homeostase. 
Cite os principais tampões fisiológicos e seu local de ação (intracelular ou extracelular/plasmático).
R: O principal sistema tampão Bicarbonato/ácido carbônico, o sistema tempão fosfato, formado pelo fosfato de sódio e ácido fosfórico é eficaz no plasma, no liquido intracelular e nos túbulos renais. O sistema tampão hemoglobina é exclusivo das hemácias; colabora com a função de transporte do CO2 e com tampão bicarbonato. 
Qual proteína contribui para o tamponamento do sangue e onde ela é encontrada? 
R: A proteína que contribui para o tamponamento é a Hemoglobina, encontrada nas hemácias.	
II – Estrutura de aminoácidos e proteínas
Escreva a fórmula geral de um aminoácido, indicando os grupos constituintes e sua carga em pH fisiológico.
R: H(hidrogênio)
 (amina) NH2 - C (quiral) - COOH (carboxila)
 R (radical ou cadeia lateral)
Como é denominada a ligação que ocorre entre dois aminoácidos? Como ela é formada?
R: A ligação entre dois aminoácidos é chamada de ligação peptídica, é uma ligação química que ocorre entre duas moléculas quando o grupo carboxila de uma molécula reage com o grupo amina de outra molécula.
Descreva sucintamente os níveis estruturais das proteínas (estruturas primária, secundária, terciária e quaternária). Dê um exemplo de proteína com estrutura quaternária e sua função.
R: Primaria: Linear – sequencia de aas. Secundária: Dobramentos da cadeia α-hélice e a folha-β pregueada. Terciária: Forma tridimensional ( junção das dobraduras secundárias ). Quaternária: União de 2 ou mais cadeia polipeptídicas. 
A hemoglobina é uma proteína com estrutura quaternária e sua função é transportar o oxigênio no sangue.
Cite um exemplo de proteína fibrosa e um exemplo de proteína globular.
R: A queratina é um exemplo de uma proteína fibrosa e são exemplos de proteínas globulares as proteínas ativas, como as enzimas, e as transportadoras, como a hemoglobina.
Cite cinco funções de proteínas.
R: - Defesa imunológica (anticorpos)
- Estrutural;
- Transporte;
- Enzimática\Catalisadora;
- Comunicação celular.
Explique o que é desnaturação proteica e quais as possíveis causas.
R: É um processo que se dá em moléculas biológicas, e suas possíveis causas são aumento de temperatura, extremos de PH, ao pingar gotas de limão no leite etc...
III – Enzimas
Explique dois modelos de mecanismos de ação das enzimas?
R: Chave-Fechadura: ligações formadas entre o substrato e as cadeias laterais de aminoácidos no sítio ativo.
Encaixe Induzido: o substrato é capaz de induzir uma mudança na conformação de uma enzima. Essa modificação pode ser passada para as enzimas próximas, garantindo assim que estas desempenhem seu papel catalítico.
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Cite e explique o que é inibição enzimática. Como isso pode ocorrer?
R: É a redução da velocidade de uma reação enzimática provocada por uma molécula, a inibição enzimática pode ocorrer em dois tipos: reversível e irreversível; A inibição reversível é subdividida em 2 classes: Inibição competitiva – os inibidores competitivos são substâncias que concorrem diretamente com o substrato específico da enzima. Já na inibição irreversível, a atividade enzimática é inativada definitivamente, substância inibidora se une à enzima por ligações covalentes.
IV – Bioenergética e introdução ao metabolismo
Relacione a variação de energia livre (G) com a espontaneidade das reações biológicas.
R: A energia livre é simplesmente um método de medição do trabalho máximo realizado durante um processo. Já a espontaneidade de um processo pode depender da temperatura. Então o processo espontâneo é aquele que ocorre sem a adição de energia externa. Um processo espontâneo pode acontecer rapidamente ou lentamente, porque a espontaneidade do processo não está relacionada à sua cinética ou velocidade de reação.
Como as reações não espontâneas são realizadas nas células?
R: podemos saber quando uma reação será não espontânea quando há reação que absorve calor e diminui a entropia.
Defina catabolismo e anabolismo e dê um exemplo (reação ou via metabólica) de cada.
R: Catabolismo: é a sucessão de processos químicos que levam à degradação dos compostos moleculares, ou seja, destruição\digestão e sua via metabólica pode ocorrer GLICÓLISE AERÓBICA (PIRUVATO).
Anabolismo: é um processo metabólico de construção de tecido muscular com consumo de energia. E sua via metabólica pode ocorrer no CICLO DAS PENTOSES.
O que é ATP e qual sua importância no metabolismo?
R: ATP Adenosina Trifosfato a sua função essencial é armazenar energia para as atividades vitais básicas das células.