Enzimas: Propriedades e Cinética

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E n z i m a s
Prof. Sídio Werdes Machado
Propriedades gerais
• Proteínas com poder 
catalítico.
• Algumas são RNAs catalíticos 
(ribozimas).
• Aceleram reações químicas, 
pois reduzem a necessidade 
de energia de ativação.
• Controlam o metabolismo 
celular.
• Peso molecular: 12.000 até 
mais de 1 milhão de daltons.
Nomenclatura das enzimas
Nomenclatura Regra Exemplos
Nome 
recomendado
Substrato + ase
Reação química + ase
Urease, sacarase
Lactato desidrogenase, 
adenilato ciclase
Nome 
sistemático
Segue classificação da 
IUBMB
Oxirredutases, 
transferases, hidrolases, 
liases, isomerases, ligases
Classificação das enzimas (IUBMB)
Classe Tipo de Reação Exemplo
Oxidorredutases Óxido-redução (reações de 
transferência de elétrons/prótons)
• Lactato desidrogenase
Transferases Transferência de grupamentos 
funcionais acil, carboxila, amina e 
fosfato.
• Serina hidroxi-metil transferase 
• Nucleosídeo-monofosfato cinase 
(NM cinase)
Hidrolases Reações de hidrólise (transferência 
de grupos funcionais para água)
• Urease
• Quimotripsina
Liases Quebra de ligações covalentes e 
remoção de moléculas de água, 
amônia e CO2.
• Piruvato descarboxilase
• Fumarase
Isomerases Reações de isomerização, ou seja, 
interconversão entre isômeros.
• Metil-malonil CoA mutase
• Triose-fosfato isomerase
Ligases Ligação entre dois substrato às 
custas da hidrólise de ATP.
• Aminoacil-tRNA sintetase
• Piruvato carboxilase
Estrutura de uma enzima
• As enzimas são proteínas globulares constituídas 
por subunidades ou não.
• São moléculas com poder catalítico extraordinário, 
muito maior do que catalisadores sintéticos.
Mecanismo da reação enzimática
• Reação ocorre em 2 fases: união do substrato e etapa 
catalítica.
• Enzima aumenta a velocidade da reação porque diminui 
a necessidade de energia de ativação.
União do substrato Etapa catalítica
Uso de enzima na reação química
1- Hidrólise ácida da sacarose usa 25.600 cal/mol para desdobrá-
la em glicose e frutose.
2- A mesma reação com uso da enzima sacarase usa 8.000 cal/mol.
O uso da enzima reduz a necessidade de energia de ativação 
durante uma reação química. Ex: hidrólise da sacarose:
Interação enzima-substrato
Modelo chave fechadura (Fischer, 1894)
• Prevê um sítio ativo totalmente pré-formado.
• Enzima deve ser complementar ao Substrato.
• Constitui um modelo rígido.
Interação enzima-substrato
Modelo do encaixe induzido (Koshland, 1958)
• Prevê um sítio ativo não totalmente pré-formado.
• Substrato e enzima se ajustam durante a reação.
• Raios-X confirmam que sítios ativos são pré-formados 
e se modificam durante a reação.
• Constitui um modelo dinâmico.
Especificidade enzimática
• Resulta da formação de múltiplas 
interações fracas entre a enzima e o 
substrato.
• Interações fracas permitem que a 
enzima identifique o substrato 
específico.
• Ocorre redução da entropia* por:
– Ajustamento enzima-substrato
– Dessolvatação do substrato
* Entropia  grandeza termodinâmica que mede a 
parcela de energia que não pode mais ser transformada 
em trabalho à dada temperatura e pressão.
Cinética enzimática
 A concentração do substrato 
influencia na velocidade da reação 
enzimática.
 Curva de Michaelis-Menten [ou 
curva de saturação para uma enzima], 
mostra a relação entre a concentração 
do substrato [S] e a velocidade da 
reação [V0].
 Constante de Michaelis-Menten 
(Km) correspondente a ½ Vmáx.
Curva de Michaelis-Menten
Por que comportamento hiperbólico?
Enzima está
saturada : mais
substrato do que
ela consegue processar
em um certo instante
Cinética enzimática
 A curva de Michaelis-Menten [ou curva de saturação para uma enzima], pode 
ser dividida em duas etapas cinéticas.
• Primeira ordem  velocidade depende do substrato [S]
• Ordem Zero  constitui o “estado estacionário”  velocidade independe do [S]
Cinética enzimática
A enzima segue a cinética de Michaelis-
Menten, logo, mostra curva hiperbólica. 
Enzima alostérica não segue Michaelis-
Menten, logo, mostra curva sigmoide.
Quimotripsina Aspartato-transcarbamoilase
O estudo da cinética enzimática ajuda a explicar como as 
enzimas atuam e permite prever o comportamento das 
enzimas em organismos vivos.
Fatores que inflenciam a reação
pH = potencial hidrogeniônico
• Velocidade da reação química depende da faixa de pH.
• Maior velocidade está associada ao pH do ambiente onde a 
enzima atua (pH ótimo da enzima).
Fatores que inflenciam a reação
Temperatura
À medida que a temperatura sobe, o movimento molecular 
e, consequentemente, as colisões entre enzima e substrato 
aumentam. Mas como as enzimas são proteínas, há um 
limite superior para além do qual a enzima desnatura e se 
torna ineficaz.
Inibição da reação enzimática
• Existem dois tipos de inibição enzimática: 
reversíveis e irreversíveis.
• Inibição pode ser competitiva e não-
competitiva.
• Inibição competitiva: inibidor compete 
pela ligação ao sítio ativo.
• A ligação do inibidor altera os parâmetros 
cinéticos, tornando a reação mais lenta.
Desnaturação de enzimas
• A ureia é usada para desnaturar 
a ribonuclease, e o 
mercaptoetanol para reduzir e 
romper as ligações dissulfeto, 
gerando 8 resíduos de Cys. 
• A renaturação exige o 
restabelecimento correto das 
ligações dissulfeto SH.
• As enzimas desnaturadas podem 
voltar aos estados nativos 
através de renaturação, quando o 
estímulo é retirado.
Agentes desnaturantes de enzimas
Agentes Comentários
Alteração de pH Ácidos e bases fortes afetam a ionização 
da enzima com exposição do núcleo 
hidrofóbico.
Solventes orgânicos A ureia estabelece pontes de hidrogênio 
com os radicais das proteínas e 
compromete a estrutura da enzima.
Detergentes Moléculas anfipáticas introduzem-se no 
interior da enzima e rompem as interações 
hidrofóbicas.
Altas temperaturas Rompem as interações fracas que mantém a 
estrutura terciária e secundária da enzima.
F I M
Aula baseada em 
Princípios de Bioquímica (Lehninger) 
Capítulo 8 – pg. 147- 178