aminoácidos, peptídeos e proteínas

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UNIVERSIDADE FEDERAL DO PARÁ
CAMPUS UNIVERSITÁRIO DE ALTAMIRA
FACULDADE DE CIÊNCIAS BIOLÓGICAS
Professora: Aminoácidos, Peptídeos e Proteína
Profa. Paula Anastácia Ferreira
AMINOÁCIDOS PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
As Proteínas controlam praticamente todos os processos que ocorrem em uma célula, exibindo quase infinita diversidade de funções. Elas são polímeros de aminoácidos ligados através de um tipo de ligação covalente chamada de ligação peptídica. Vinte aminoácidos diferentes são comumente encontrados em proteínas, no qual cada um possui uma denominação e abreviatura específica como descrito na tabela abaixo. A partir disso, descreva como é a estrutura típica de um aminoácido
	Aminoácido
	Abreviatura (3 letras
	Abreviatura (1 letra)
	Aminoácido
	Abreviatura (3 letras
	Abreviatura (1 letra)
	Glicina
	Gly
	G
	Serina
	Sr
	S
	Alanina
	Ala
	A
	Treonina
	Thr
	T
	Prolina
	Pro
	P
	Cisteína
	Cys
	C
	Valina
	Val
	V
	Asparagina
	Asn
	N
	Leucina
	Leu
	L
	Glutamina
	Gln
	Q
	Isoleucina
	Ile
	I
	Lisina
	Lys
	K
	Metionina
	Met
	M
	Histidina
	His
	H
	Fenilalanina
	Phe
	F
	Arginina
	Arg
	R
	Tirosina
	Tyr
	Y
	Aspartato
	Asp
	D
	Triptofano
	Trp
	W
	Glutamato
	Glu
	E
Com exceção de um aminoácido, os demais aminoácidos que participam na síntese de proteínas apresentam isomeria óptica. Em um primeiro momento, entenda o que é isomeria óptica e por que os aminoácidos possuem essa característica? Em seguida, identifique qual a exceção citada no início desse enunciado e demonstre o porquê. Por fim, qual a importância desse conhecimento químico no que tange a estruturação das proteínas?
Os aminoácidos podem ser agrupados (classificados) de acordo com o grupo R, o que confere diferentes propriedades para os mesmos e que será de fundamental importância para a conformação das proteínas. Na tabela de aminoácidos apresentada acima conseguimos observar diferentes sombreamentos, no qual cada cor define um grupo específico. Identifique cada grupo e descreva as características de cada um (Obs: em alguns livros pode apresentar a divisão em 4 grupos).
Uma outra forma de classificar os aminoácidos é quanto à forma que o organismo o adquire. A partir disso, caracterize esse tipo de classificação e divida os 20 aminoácidos em cada classe?
Além dos 20 aminoácidos comuns, as proteínas podem conter resíduos criados por modificações de resíduos comuns já incorporados em um polipeptídeo. Esses resíduos de aminoácidos irão constantemente aparecer em estudos de outras disciplinas como a histologia e a fisiologia. Conheça alguns exemplos desses aminoácidos raros.
Devido a quantidade de aminoácidos presentes no corpo, poderíamos pensar que eles poderiam ser utilizados como sistemas tampões, visto que possuem no mínimo dois grupos ionizáveis (alguns grupos R são ionizáveis). Essa característica proporciona aos aminoácidos em solução aquosa se apresentarem como um íon bipolar, ou zwitteríon, formas que podem agir como ácidos ou bases. Provavelmente você já deve imaginar que essas subunidades possuem uma curva de titulação apresentada anteriormente no roteiro. Logo, examine a curva de titulação da glicina mostrada ao lado e explique o porquê de uma solução de aminoácido não constituir um bom tampão para o pH fisiológico.
Ao lado está exemplificado um peptídeo com cinco resíduos de aminoácidos. Identifique as ligações peptídicas, os grupos R e os carbonos que representavam os carbonos α dos aminoácidos. Além disso, entenda o conceito de extremidade aminoterminal e carboxiterminal, este que é extremamente importante para biologia celular.
Os polipeptídeos que ocorrem biologicamente variam em tamanho de pequenos a muito grandes, consistindo em dois ou três a milhares de resíduos de aminoácidos ligados. Os aminoácidos unem-se através de ligações covalentes denominadas de ligações peptídicas. Defina ligação peptídica e explique os processos químicos que ocorrem em sua formação. Por fim, defina o que é um resíduo de aminoácido.
As proteínas são macromoléculas com grau de complexidade e composição que varia no número de aminoácidos, na ordem dessas subunidades na cadeia polipeptídica e na conformação espacial que a proteína irá adquirir. Nesse contexto, por convenção as proteínas são estudadas didaticamente em diferentes graus hierárquicos de complexidade. Identifique e conceitue os quatro níveis de estrutura proteica. 
uma proteína típica geralmente tem uma ou mais estruturas tridimensionais (conformações) que refletem sua função. Diante disso, para você conseguir entender como as proteínas “se estruturam”, conheça as principais ligações responsáveis pela estrutura proteica e defina os conceitos de conformação nativa da proteína e estabilidade proteica.
Na figura abaixo, apresenta uma porção de uma estrutura primária proteica. Vários estudiosos definiram diversas conclusões sobre a distância entre os átomos de ligações (em ångström e seta de dupla sentido na imagem), rotação (seta circunflexa mais escura) e três ângulos diedros φ (phi), ψ (psi) e ω (ômega). Procure identificar quais as ligações entre átomos possuem rotação e logo conseguem produzir ângulos diedros (grau de liberdade de giro). Por que os estudiosos definiram que “a ligação peptídica é rígida e planar”?
Existem alguns tipos de estruturas secundárias que são particularmente estáveis e ocorrem extensamente em proteínas. As mais conhecidas são as hélices α e as conformações β (folha β). Caracterize estruturalmente cada uma dessas conformações.
Considerando os níveis estruturais proteicos terciário e quaternário, podemos designar dois grandes grupos nos quais muitas proteínas podem ser classificadas que são as proteínas fibrosas e as proteínas globulares. Cite exemplos de proteínas e explique como se caracteriza cada um desses grupos proteicos? 
O que é um “motivo” na estrutura de uma proteína?
Explique o que é desnaturação e renaturação proteica e quais os fatores que podem contribuir para essas condições.