RELATORIO DE BIOQUIMICA IDENTIFICAÇAO DA CATALASE

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CENTRO UNIVERSITARIO 
 
 
CURSO DE ENFERMAGEM 
TURMA: 3007 
DISCIPLINA: BIOQUÍMICA APLICADA 
PROFESSOR (A): CYBELLE FAÇANHA 
 
 
FRANCISCA CLAUDIANE SANTIAGO LIMA 
 
RELATÓRIO AULA PRÁTICA 
IDENTIFICAÇÃO DA CATALASE 
 
 
 
 
FORTALEZA 
2019 
1. INTRODUÇÃO 
 
As enzimas são catalisadores extremamente poderosos, já que aceleram a 
velocidade das reações sem a necessidade de participar das mesmas como 
reagente ou produto. 
A catalase ou hidroperoxidase é uma hemoproteína que decompõe o peróxido de 
hidrogênio segundo a reação química: 2 H2O2 → 2 H2O + O2. 
Entretanto, diversos fatores podem afetar a atividade enzimática, são eles: a 
concentração do substrato, grau de acidez, concentração de ativadores, temperatura 
e concentração do produto. Estas variáveis devem ser controladas. 
Outros exemplos são os inibidores enzimáticos que são subdivididos em dois tipos: 
inibidores não competitivos, os que se ligam a um local que não é o sítio ativo, e 
inibidores competitivos, os que se ligam ao sítio ativo da catalase. 
 
 
 
 
 
2- OBJETIVO 
 
Verificar a atividade de catalase na presença e ausência de um íon metálico. 
Diferenciar inibição competitiva e não competitiva. 
 
 
 
 
 
 
 
3. METODOLOGIA 
 
3.1 MATERIAIS E REAGENTES 
 
3.1.1 MATERIAIS 
 4 vidros de relógio 
 Pipetas de Pasteur 
 Becker 
 Tubo de ensaio 
 Bico de Bunsen 
 
3.1.2 REAGENTES 
 Fígado 
 Carne 
 Batata inglesa 
 Pao 
 Leite 
 Água oxigenda (H2O2) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
3.2 PROCEDIMENTO EXPERIMENTAL 
 
 Adicionou-se as respectivas amostras no vidro de relógio e tubo de ensaio 
(amostra de leite) e em seguida 2ml de água oxigenada. 
 Amostra 1: fígado 
 Amostra 2: carne 
 Amostra 3: batata inglesa 
 Amostra 4: pão 
 Amostra 5: leite 
 
 
 
 RESULTADOS 
Observou-se que na amostra 1, 2 e 3 houve reação. Analisando a reação da 
catalase sobre cada uma delas, foi observada a formação de bolhas que surgiram 
da catalise da reação de decomposição da água oxigenada, aumentando sua 
velocidade. Isso é visível pela efervescência que se produz, pois, o volume de 
bolhas de oxigênio formadas foi muito maior. Observou-se a maior formação de 
bolhas no alimento que possui uma quantidade maior de enzima catalase, o 
alimento da amostra 1. 
A amostra 4 não houve reação, pois o peróxido de hidrogênio não reagiu com a 
catalase porque o cozimento do alimento alterou o seu sitio ativo. Na amostra 5 
também nao ocorreu reação, só houve uma mudança na coloração( concentração 
diluída ) e um aspecto de leite talhado, mostrando q houve desnaturação da proteína 
indicando que o leite não é fonte de enzima oxidante. 
 
 
 
 
 
 
4. CONCLUSÃO 
 A catalase é uma enzima que degrada a água oxigenada fazendo com que seja 
liberado o oxigênio e ficando somente a água. O fígado produz grande quantidade 
de catalase tornando assim um acelerador do processo de liberação de oxigênio 
pelo organismo. 
 A experiência realizada com o fígado fez com que esclarecesse como é esse 
processo em nosso organismo, fazendo com que visualizássemos diretamente a 
reação catalítica. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Quais outras enzimas antioxidantes existem no nosso organismo e 
onde elas atuam? 
 
 Lípase – É uma enzima produzida no pâncreas que atua na transformação 
dos lipídios e também participa dos processos digestivos, já que está 
presente no suco gástrico; 
 Amilase ou Ptialina – Essa enzima é produzida nas glândulas salivares, é 
extremamente importante na decomposição do carboidrato e na digestão do 
amido; 
 Lactase – Responsável pela digestão da lactose e da galactose; 
 Tripsina – Realiza a degradação de proteínas que, porventura, não foram 
digeridas no estômago; 
 Uréase – Participa da degradação da uréia; 
 Protease – Auxilia na digestão e na quebra de ligações peptídicas de 
aminoácidos presente nas proteínas; 
 DNA (Polimerase ou Transcriptase Reversa) – Catalisa a duplicação do DNA. 
Por causa dessa enzima, o DNA de cada pessoa é único. 
 
 
 
 
Referências 
https://www.queroviverbem.com.br/enzimas