Proteínas

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UNIVERSIDADE ESTÁCIO DE SÁ 
 
DISCIPLINA: FUNDAMENTOS DA BIOQUÍMICA 
AULA 04 
SDE3895 – Fundamentos da Bioquímica 
Prof.: Fernanda Rocha 
Proteínas 
DEFINIÇÃO 
São polímeros (cadeia) não ramificados de aminoácidos unidos 
entre si por meio de ligações peptídicas. 
 
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Proteína 
CLASSIFICAÇÃO DOS PEPTÍDEOS 
A cadeia resultante das reações entre os aminoácidos é chamada 
de peptídeo. 
 
Dipeptídeos – quando se tem dois resíduos de aa na cadeia 
Tripeptídeos – quando se tem três resíduos de aa na cadeia 
Oligopeptídeos – cadeia com até 10 resíduos de aa 
Polipeptídeos – cadeia com mais de 10 resíduos de aa 
Proteína – cadeia com mais de 50 resíduos de aa 
 
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Proteína 
Características 
- As proteínas são as macromoléculas mais abundantes que 
ocorrem em uma célula. 
- São responsáveis pela maioria das reações biológicas 
importantes para a sobrevivência de qualquer espécie. 
- contêm uma ou mais cadeias polipeptídicas. 
- O comprimento das cadeias das proteínas podem variar 
consideravelmente (proteína do citocromo C de humanos 
apresenta 106 resíduos de aminoácidos enquanto que a titina 
humana apresenta 26.926 resíduos). 
- Os 20 aminoácidos principais quase nunca ocorrem em 
quantidades iguais em uma proteína. 
- Cada proteína apresenta um número e uma sequência de 
aminoácidos distintos. 
 
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Proteína 
Características 
 A cadeia polipeptídica pode ser dividida entre a cadeia 
principal e as cadeias laterais (grupos R) ligados aos carbonos 
alfa. 
Grupos laterais 
Cadeia principal 
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ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS 
As proteínas são classificadas quanto ao nível de organização da 
sua cadeia em: estrutura primária, secundária, terciária e 
quaternária. 
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Proteína 
ESTRUTURA PRIMÁRIA 
 
• É a sequência de aminoácidos em uma proteína. 
• A sequência é fundamental para o seu funcionamento, 
pois se uma proteína tiver apenas um aminoácido 
alterado, isso poderá modificar ou anular a sua função. 
• Muitas doenças genéticas resultam de proteínas com 
sequências anormais de aminoácidos, logo, a 
compreensão da estrutura primária é muito importante. 
 
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Proteína 
ESTRUTURA PRIMÁRIA 
 
• determina como ela se enovela em uma estrutura 
tridimensional única e determina também a função da 
proteína. 
• A sequência de aminoácidos de uma determinada 
proteína não é absolutamente fixa. 
• Muitas destas variações na sequência dos aminoácidos 
não produzem efeito na função da proteína. 
• A maioria das proteínas contêm regiões críticas, 
essenciais às suas funções e cuja sequência é, portanto, 
extremamente conservada. 
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ESTRUTURA SECUNDÁRIA 
 
• Refere-se aos arranjos espaciais dos polipeptídeos, sem 
levar em consideração a conformação das suas cadeias 
laterais. 
• É definida pela ligação de um aminoácido ao outro 
por meio de ligações muito fracas chamadas ligações 
de hidrogênio (ver na próxima imagem). 
• Essas interações permitem que a molécula dobre 
adotando uma forma tridimensional, graças à 
possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos α 
dos aminoácidos e os seus grupos amino e carboxílico. 
 
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Proteína 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA 
 
 
 α-hélice β pregueadas 
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Proteína 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA 
 
 
Existem alguns tipos de estruturas secundárias que são 
particularmente estáveis e ocorrem frequentemente 
em proteínas. As mais conhecidas são a estrutura em 
α-hélice e as folhas-β pregueadas. 
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Proteína 
ESTRUTURA TERCIÁRIA 
Descreve a estrutura tridimensional de um 
polipeptídeo, ou seja, é o resultado da interação e do 
enovelamento das α-hélices e das folhas β pregueadas 
de uma estrutura secundária. 
 α-hélice 
β pregueadas 
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ESTRUTURA TERCIÁRIA 
- As interações ocorrem entre os grupos R dos 
aminoácidos. 
- As interações mais comum que estabilizam a estrutura 
terciária de uma proteína são: ligações de hidrogênio, 
ligações iônicas, interações hidrofóbicas e pontes 
dissulfeto. 
- A cisteína é um aminoácido que possui em seu radical 
um átomo de enxofre livre, os átomos de enxofre 
possuem grande afinidade entre si estabilizando ligações 
covalentes muito fortes chamadas de pontes dissulfeto. 
Essa ligação é tão forte quanto a própria ligação 
peptídica e também muito estável e dá resistência à 
estrutura terciária da molécula proteica. 
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ESTRUTURA QUATERNÁRIA 
- É a união de duas ou mais cadeias polipeptídicas 
com estrutura terciária. 
- Cada cadeia que forma a proteína 
é chamada de subunidade. 
- Quando uma proteína apresenta 
quatro cadeias polipeptídicas, 
pode-se dizer que ela possui quatro 
subunidades. 
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Proteína 
CLASSIFICAÇÃO DA PROTEÍNAS 
 
1) Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas 
 
- Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma 
cadeia polipeptídica. 
- Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de 
uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de 
estrutura e função mais complexas. 
 
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CLASSIFICAÇÃO DA PROTEÍNAS 
2) Quanto à Forma 
Proteínas Fibrosas 
- Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nos 
solventes aquosos. 
- Possuem pesos moleculares muito elevados. 
- As proteínas fibrosas apresentam cadeias polipeptídicas 
arranjadas em longos filamentos ou folhas que dão força 
e/ou flexibilidade nas estruturas nas quais elas ocorrem 
- Exemplos: queratina do cabelo, o colágeno do tecido 
conjuntivo a actina e a miosina dos tecidos musculares. 
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Proteína 
CLASSIFICAÇÃO DA PROTEÍNAS 
2) Quanto à Forma 
Proteínas Globulares 
- as cadeias polipeptídicas se dobram umas sobre as outras, 
gerando uma forma mais compacta, esférica, com estrutura 
espacial mais complexa. 
- São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus 
pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários 
milhões. 
- Exemplos: as enzimas, proteínas transportadoras, 
proteínas motoras, hormônios, anticorpos. 
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CLASSIFICAÇÃO DA PROTEÍNAS 
2) Quanto à Forma 
Fibrosa Globular 
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FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS 
Elas exercem funções diversas, como: 
- Estrutura (colágeno, queratina); 
- Transporte (hemoglobina, albumina); 
- Defesa (Imunoglobulinas); 
- Sinalização (receptores de hormônios); 
- Catálise enzimática (enzimas hepáticas); 
- Movimento (contração muscular); 
- Combustíveis (gliconeogênese). 
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Proteína 
FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS 
Devido as proteínas exercerem umagrande variedade 
de funções na célula, estas podem ser divididas em 
dois grandes grupos: 
 - Dinâmicas - Transporte, defesa, catálise de 
reações, controle do metabolismo e contração, por 
exemplo; 
 - Estruturais - Proteínas como o colágeno e 
elastina, por exemplo, que promovem a sustentação 
estrutural da célula e dos tecidos. 
 
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Proteína 
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
 
Proteína Nativa – é a forma como a proteína é 
encontrada na natureza e é nessa conformação que 
ela desempenha as suas funções. 
Proteína Desnaturada – é quando uma proteína perde 
essa conformação a ponto de perder sua atividade 
funcional, ou seja, altera ou destrói a estrutura 
espacial das proteínas, mantendo somente a estrutura 
primária. 
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Proteína 
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
 
 
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Proteína 
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
 
Parte da estrutura da proteína é formada por 
ligações fracas, existem muitos fatores que podem 
afetar a sua estrutura ocasionando a desnaturação, 
tais como: 
- Altas temperaturas; 
- Mudança de pH; 
- Detergentes; 
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Proteína 
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
 
Altas Temperaturas 
Alterações elevadas na temperatura podem 
desfazer as ligações de hidrogênio na molécula 
proteica. A temperatura capaz de desfazer as ligações 
pode variar em cada proteína, entretanto, a maioria 
são desnaturadas em temperaturas acima de 50°C. 
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DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
 
Mudanças de pH 
Quanto maior for a alteração do pH, mais severo será 
o grau de desnaturação que a proteína pode 
desenvolver. 
Geralmente, para se desnaturar uma proteína, usa-se 
ou uma base ou um ácido muito forte, o qual será 
responsável por desfazer as interações moleculares 
estabelecidas na estrutura tridimensional da molécula 
proteica. 
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DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
 
Detergentes 
São agentes químicos especializados em quebrar 
pontes dissulfeto, ou seja, as ligações mais 
importantes que determinam a estrutura terciária 
de uma proteína. 
Portanto, uma proteína, uma vez desnaturada, mesmo que seja 
renaturada, dificilmente terá sua função recuperada.