Síntese de Proteínas

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Síntese de 
Proteínas
Alunos: 
André Bomfim Ferreira
Taisy Melo
Yara Helsdingen Archanjo
Professora: Silvia Prado
Disciplina: Fundamentos de Bioquímica
O que é uma proteína ?
Uma proteína é um grande polipeptídeo, ou seja, resíduos de
aminoácidos estão ligados entre si covalentemente, chamamos
de ligação peptídica. É a união entre o grupo carboxila de um
aminoácido com o grupo amina de outro aminoácido, liberando
água. Esta sequência de aminoácidos é única para cada proteína
específica e é determinada pelo gene
Fonte Imagens: http://bioquimicamichelle.blogspot.com Fonte : HARVEY, Richard A.; FERRIER, Denise R. Bioquímica ilustrada. Artmed Editora, 2015.
Definição:
Ela é um polímero de aminoácidos que pode atuar como enzimas, catalisando reações
químicas, podem transportar pequenas moléculas ou íons; podem ser motoras para auxiliar no 
movimento em células e tecidos; participam na regulação gênica, ativando ou inibindo; estão
no sistema imunológico, entre outras centenas de funções.
Constituição dos amino ácidos
Como o corpo consegue a proteína
Digestão e absorção das 
proteínas da dieta:
• As proteínas são muito grandes para serem absorvidas pelo intestino e, sendo assim, 
devem ser hidrolisadas até seus aminoácidos, os quais serão absorvidos.
• As enzimas proteolíticas são produzidas por três órgãos:
• Estomago, pâncreas e intestino delgado
• O estomago secreta suco gástrico, que contém o ácido clorídrico e a 
proenzima pepsinogênio formando a pepsina.
• A pepsina libera peptídeos e alguns aminoácidos libres das 
proteínas da dieta.
Fonte : Nelson, David L.; COX, Michael M. Princípios de bioquímica de Lehninger. Porto Alegre: Artmed, 2011. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014.
Como o corpo consegue a proteína
Digestão e absorção das 
proteínas da dieta:
• Ao entrar no intestino, os polipeptidoes produzidos no estomago pela ação da 
pepsina são clivados em oligopeptidoes e aminoácidos por grupos de proteases 
pancreáticas: Tripsina, quimotripsina, elastase e caboxipeptidades.
• Os aminoácidos livres e dipeptídeos são absorvidos pelas células 
epiteliais intestinais, onde os dipeptideos são hidrolisados antes 
de entrarem na corrente sanguínea.
Fonte : Nelson, David L.; COX, Michael M. Princípios de bioquímica de Lehninger. Porto Alegre: Artmed, 2011. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014.
• Os aminoácidos são metabolizados pelo fígado
Síntese de Proteica
Os processos de síntese de proteínas na célula são controlados pelo
metabolismo de controle. As duas principais personagens do
metabolismo de controle são as moléculas de DNA e RNA. O DNA
DNA (ácido desoxirribonucleico) RNA (ácido ribonucleico)
Se localiza somente no núcleo Se localiza no núcleo e no citoplasma
Apresenta forma de dupla hélice com 
duas fitas
Apresenta apenas uma fita
É formado com pentose desoxirribose É formado com a pentose ribose
Bases nitrogenadas participantes: A, 
T, C, G
Bases nitrogenadas participantes: A, 
U, C, G
Fonte : Farah. S.B, 1997
Síntese de Proteica
Fonte : Cardoso M., Síntese de proteínas, 2019
A síntese das proteínas é o processo por meio do qual as células biológicas
geram novas proteínas, ela é um processo rápido, que ocorre em todas as
células do organismo, mais precisamente, nos ribossomos, organelas
encontradas no citoplasma e no retículo endoplasmático rugoso. Esse
processo pode ser dividido em três etapas:
1° Transcrição
2° Ativação de aminoácidos
3° Tradução 
Síntese de Proteica
Fonte : Brown, T. A., 2018
A transcrição, que ocorre no núcleo, consiste na formação de uma cadeia de pré-RNAm a
partir de uma cadeia de DNA que contém a informação da proteína a sintetizar.
Transcrição
• A enzima RNA-polimerase abre a dupla hélice do DNA e inicia produção de uma
molécula de RNAm, no sentido 5’ → 3’.
• Os Nucleotídeos são ligados respeitando a ordem A-U, G-C
• Ao final da transcrição a RNA-polimerase se desliga do DNA, a molécula de RNAm
está formada e segue para o citoplasma onde será traduzida
Síntese de Proteica
o RNA transportador (RNAt), que leva os aminoácidos dispersos no citoplasma, provenientes
da digestão, até os ribossomos.
Ativação de 
aminoácidos
Em uma das extremidades do RNAt está o Anticódon
Sequencia 3 bases 
complementares ao 
códon de RNAm
A ativação dos aminoácidos é dada por enzimas específicas que se unem ao
RNA transportador, formando o complexo aa-RNAt, originando o anticódon
Para que esse processo aconteça é preciso 
haver energia, que é sim fornecida pelo ATP.
Fonte : Cardoso M., Síntese de proteínas, 2019
Síntese de Proteica
Fonte : Farah. S.B, 1997
Ocorre no citoplasma, a mensagem contida no RNAm é decodificada e o ribossomo a utiliza
para sintetizar a proteína de acordo com a informação dada.
Tradução
• O RNAm Transcrito no núcleo se liga um ou mais ribossomos
• O ribossomo lê o primeiro códon e um RNAt com o anticódon
correspondente transporta um aminoácido e se liga ao códon.
O ribossomo se desloca no
sentido 5’ → 3’ e lê o próximo
códon.
Final da Tradução
Tem-se o polipeptídio 
(Proteína)
Síntese de Proteica
Fonte : Farah. S.B, 1997
O processo da tradução encerra com três etapas : iniciação, alongamento e finalização: 
Tradução
Iniciação: A subunidade menor do ribossomo liga-se à extremidade 5' do mRNA, 
esta desliza ao longo da molécula do mRNA até encontrar o códon de iniciação 
(AUG).
Alongamento: Um 2º tRNA leva um aminoácido específico de acordo com o códon.
Estabelece-se uma ligação peptídica entre o aminoácido recém chega do e a
metionina.
Finalização: O ribossomo encontra o códon de finalização (UAA, UAG ou UGA)
terminando o alongamento. O último tRNA abandona o ribossomo, as
subunidades do ribossomo separam-se, podendo ser recicladas e por fim, o
peptídeo é libertado.
Síntese de Proteica e regulação da leucina
A leucina é um dos 20 aminoácidos que as células do corpo humano utilizam para sintetizar proteínas, porém o
mesmo não o produz. Desempenha funções importantes no aumento das proteínas e atua com fonte de energia
durante os exercícios físicos, aumentando a resistência e reduzindo a fadiga.
LEUCINA
A leucina exerce um efeito sobre a regulação de curto prazo no nível da
tradução na síntese de proteínas. Este efeito é sinérgico com a insulina.
O efeito anabólico da Leucina na síntese de proteínas auxilia na atenuação da
perde de massa magra, que ocorre em estados catabólicos em condições
especificas, como o envelhecimento.
A ingestão de Leucina resulta
em um leve aumento transitório
dos níveis séricos de insulina
↑ a síntese proteica induzida
por esse aminoácido
Fonte : Vianna, D., 2010
Síntese de Proteica e regulação da leucina
Fonte : Vianna, D., 2010
LEUCINA
Existem vias específicas que favorecem a síntese proteica, bem como o crescimento e
proliferação celular, como a via mediada pela proteína mTOR. Essa via é estimulada por
mitógenos, incluindo insulina e BCAA, mas particularmente leucina
Leucina PI3-K
mTOR
IRS-1Akt / PKB
Nos tecidos periféricos, a fosforilação de Akt / PKB promove vários
efeitos, como a translocação do transportador de glicose tipo 4 (GLUT-4)
para a membrana plasmática, regulação da síntese de proteínas,
metabolismo do glicogênio e progressão do ciclo celular.
Estimula Síntese proteica.
Ativa Proteina
Modula
↑ fosforilação
↓ atividade
Fosforila
Síntese de Proteica e a Integração metabólica
Referências
Brown, T.A. Bioquímica. Artmed Editora,. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 1. ed., 2018
Cardoso, Mayara., Síntese de proteínas. InfoEscola, 2019. Disponivel em : <https://www.infoescola.com/bioquimica/sintese-de-proteinas/ > acesso em:17/11/2019
Farah. S.B., DNA Segredos & Mistérios, Editora Sarvier – 1997
HARVEY, Richard A.; FERRIER, Denise R. Bioquímica ilustrada. Artmed Editora, 2015.
Nelson, David L.; COX, Michael M. Princípios de bioquímica de Lehninger. Porto Alegre: Artmed, 2011. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014.
VIANNA, Daiana et al . Protein synthesis regulation by leucine. Braz. J. Pharm. Sci., São Paulo , v. 46, n. 1, p. 29-36, Mar. 2010 .