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VIA LECTINA A lectina de ligação a manose ( MLB) pertence a uma família de proteínas denominada colectinas. Essa proteína é caracterizada por possuir três subunidades de cadeias polipeptídicas ligadas por ponte dissulfeto, seu domínio carboxi terminal reconhece resíduos de carboidratos (polissacarídeos) contendo manose e outros açucares na superfície de microorganismos invasores podendo assim ativar o sistema complemento na ausência de anticorpo e por um mecanismo independente da via alternativa. Os resíduos que se ligam a MBL estão arranjados em padrões com ordem repetitiva, facilitando a interação entre eles e minimizando a chance de ligação com o hospedeiro A via das lectinas possui uma molécula formada por duas a seis cabeças, semelhante a C1q composta pela MBL e pelas MASP-1, 2 (complexo com duas serina proteases) e Map-19, porém apenas MSP-1 e -2 apresentam funções definidas. MASP-1 e MASP-2 são similares a C1r e C1s. A formação do complexo tri-molecular MBL/MASP-1/MASP-2 resulta na ativação das MASPs, quando o complexo MBL liga-se à superfície de um patógeno, MASP-2 é ativada para clivar C4, em C4a e C4b. O fragmento C4b liga à membrana e o fragmento C4a é liberado no microambiente. MASPs ativadas também clivam C2 em C2a e C2b. C2a liga à membrana em associação com C4b e C2b é liberada no microambiente. O complexo C4bC2a resultante é a C3 convertase, que cliva C3 em C3a e C3b. C3b liga-se à membrana em associação com C4b e C2a e C3a é liberada no microambiente. O C4bC2aC3b resultante é a C5 convertase. A geração da C5 convertase é o fim da via da lectina. As atividades biológicas e proteínas reguladoras da via da lectina são as mesmas da via clássica.
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