Proteínas e Aminoácidos

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Proteínas e Aminoácidos
1) O que são proteínas? Como pode ser explicada a diversidade de proteínas dos seres vivos?
As proteínas são moléculas feitas de sequências de aminoácidos ligados através de ligações peptídicas. O código genético traduz para 20 aminoácidos diferentes que compõe as proteínas. Por isso existem inúmeras combinações entre aminoácidos para se formar uma cadeia polipeptídica e esta é a razão para a diversidade de proteínas dos seres vivos.
2) Qual a importância das proteínas para os seres vivos?
As proteínas têm papel fundamental em praticamente todos os processos biológicos. Devido a sua diversidade, as proteínas podem assumir muitas configurações moleculares e desta forma ter participação em variados processos em células e tecidos.
Algumas funções de proteínas extremamente importantes são: estrutural (proteínas de membrana celular, proteínas do citoesqueleto, proteínas de tecido conectivo), enzimático (quase todas as enzimas são proteínas), reserva energética (proteínas podem ser degradadas em acetil CoA para o ciclo de Krebs), regulação osmótica (ex.: albumina), transporte (canais de membrana, pigmentos respiratórios), proteção imune (anticorpos), movimento (proteínas contráteis), integração do sistema endócrino (hormônios de proteínas) e informativa (receptores de membrana, sinalizadores intracelulares). Ainda existem diversas proteínas as quais não se sabem a sua função ainda.
3) Quais são as unidades que constituem uma proteína?
As unidades que formam proteínas são os aminoácidos.
4) O que são oligopeptídeos? Qual a diferença entre eles e polipeptídeos?
Peptídeo é uma molécula formada pela união de aminoácidos através de uma ligação peptídica. Oligopeptídeo é um peptídeo feito com poucos aminoácidos (oligo = poucos, do grego). Polipeptídeos são peptídeos feitos com muitos aminoácidos (poli = muitos, do grego), em geral são mais de 50 aminoácidos para serem considerados polipeptídeos.
5) Quantos são os aminoácidos que vão formar as proteínas nos seres vivos?
Existem 20 aminoácidos conhecidos que formam as proteínas e estão relacionados com o código genético. Ainda há muitos outros aminoácidos ainda não conhecidos.
6) Todo aminoácido tem um carbono central? Com quais grupos orgânicos este carbono central presente nos aminoácidos está ligado?
Ele está ligado a um grupo carboxila (-COOH), um grupo amina (-NH2), um átomo de hidrogênio (-H) e um radical variável de acordo com o aminoácido (-R).
7) Como os grupos amina podem ser classificados?
Aminas podem ser classificadas como primárias, aquelas em que apenas um radical (-R) está ligado ao -NH2; secundárias, aquelas em que um dos hidrogênios do -NH2 é substituído por outro radical (-R), tendo dois radicais -R; e terciária, onde não há hidrogênios ligados ao nitrogênio que está ligado a três radicais (-R).
8) Qual é a representação estrutural do grupo carboxila?
Grupos carboxila têm um carbono ligado por ligação simples a um grupo hidroxila (-OH) e uma dupla ligação com um átomo de oxigênio. A ligação que sobra neste carbono (carbonos podem fazer 4 ligações) está livre para reagir com outros grupos químicos.
9) Qual a representação estrutural de uma molécula de aminoácido?
Um aminoácido tem um carbono central que está ligado a um grupo carboxila de um lado e a um radical -R (variável) no lado oposto. Perpendicularmente a estes ligantes, o carbono central se liga a um grupo amina e do outro lado a um átomo de hidrogênio. A ligação com o grupo carboxila é responsável pelo nome “ácido” de aminoácido e a ligação com o grupo amina dá o nome “amino” a molécula.
10) Qual a importância do grupo radical -R (variável) em uma molécula de aminoácido?
O grupo -R, também chamada de cadeia lateral, é a parte variável na uma molécula aminoácido. O grupo -R pode ser uma complexa cadeia de carbonos, apenas um grupo metil (-CH3, formando o aminoácido alanina) ou então apenas um átomo de hidrogênio (formando a glicina, o aminoácido mais simples). A importância do grupo -R então é de que ele diferencia os aminoácidos.
11) Como a ligação entre dois aminoácidos para a formação de um peptídeo pode ser descrita?
Um peptídeo é formado quando um carbono do grupo carboxila (-COOH) de um aminoácido se liga ao nitrogênio do grupo amina de outro aminoácido. Durante a reação, a hidroxila do grupo carboxila e um átomo de hidrogênio do grupo amina se ligam, liberando uma molécula de água.
12) Qual o nome da ligação entre dois aminoácidos?
O nome da ligação química entre dois aminoácidos, é chamada de ligação peptídica.
13) Os grupos radicais da cadeia lateral (-R) dos aminoácidos participam da ligação entre eles?
A ligação peptídica é entre o grupo carboxila e amina dos respectivos aminoácidos, portanto, os grupos -R não participam da ligação.
14) O hidrogênio ligado ao carbono central dos aminoácidos participa da ligação peptídica?
Os carbonos centrais, os grupos -R e os hidrogênios não participam da ligação peptídica.
15) Os grupos amina e carboxila ligados aos carbonos centrais participam da união entre os aminoácidos?
Sim. O nitrogênio do grupo amina de um aminoácido se liga ao carbono do grupo carboxila de outro aminoácido. Uma molécula de água é liberada na formação da ligação peptídica, sendo a molécula formada por um hidrogênio da amina e um oxigênio e um hidrogênio do grupo carboxila.
16) A reação química da união de aminoácidos incorpora ou libera átomos? Quais são as moléculas incorporadas ou liberadas nesta reação?
A união entre aminoácidos pela ligação peptídica libera átomos. Eles liberam os constituintes de uma molécula de água para cada ligação.
17) São formadas proteínas diferentes através da união do mesmo número de aminoácidos?
Sim. Diferentes proteínas podem ser formadas pelo mesmo número de aminoácidos constituintes. Nestes casos, o que diferencia a proteína é o tipo de aminoácido que formam a macromolécula ou a sequência de aminoácidos em cada uma das proteínas.
18) Proteína com a mesma quantidade de aminoácidos diferentes, necessariamente vão formar proteínas idênticas?
Mesmo que muitas proteínas tenham o mesmo número de aminoácidos dos mais variados tipos, por exemplo, 50 alaninas, 70 glicinas e 20 histidinas, as sequências que estes aminoácidos têm na macromolécula é diferente. Portanto, se uma ou mais proteínas têm a mesma condição de números de aminoácidos, elas não são necessariamente idênticas.
19) Qual a condição essencial para que uma proteína seja idêntica a outra?
Para uma proteína ser idêntica a outra é necessário que elas tenham a mesma sequência de aminoácidos.
20) O que é uma estrutura primária de uma proteína? Qual a importância da estrutura primária de uma proteína?
A estrutura primária de uma proteína é a sequência linear de aminoácidos que forma a molécula. A estrutura primária é a base da identidade de uma proteína. A modificação de apenas um aminoácido, altera a estrutura primária e cria uma proteína diferente. Esta proteína diferente pode ser inativa ou ter outra função biológica.
21) O que é a estrutura secundária de uma proteína?
A estrutura secundária de uma proteína é gerada pela maneira que os aminoácidosinteragem, formando ligações intermoleculares. Estas interações criam uma conformação espacial filamentosa de polipeptídeo. As conformações secundárias mais estudadas das proteínas são a alfa-hélice e a estrutura beta-plana.
22) Qual a diferença entre a alfa-hélice e a beta-plana na conformação das proteínas?
Alfa-hélice e beta-plana são as duas principais conformações da estrutura secundária de proteínas. De acordo com a estrutura primária, a estrutura secundária tem uma ou outra forma. Na alfa-hélice a estrutura polipeptídica se encurva pela ação de pontes de hidrogênio formando uma espiral ou uma hélice. Na beta-plana, a proteína é mais distendida e as pontes de hidrogênio se formam em ziguezague, modelando a proteína em uma estrutura chamada de beta-pregueada. Muitas sequências beta-pregueadas formam a estrutura beta-plana.
23) O que é a estrutura terciáriade uma proteína? Quais são os principais tipos de estrutura terciária?
A estrutura terciária de uma proteína é uma conformação adicional a estrutura secundária (alfa-hélice e beta-pregueada), em que a macromolécula dobra-se sobre si mesma. As forças que mantém a estrutura terciária geralmente são interação entre as cadeias laterais dos aminoácidos e outras partes da proteína com moléculas de água em solução. As principais estruturas terciárias de uma proteína são as globulares e as fibrosas.
24) O que é a estrutura quaternária de uma proteína? Todas as proteínas têm estrutura quaternária?
A estrutura quaternária de uma proteína é a conformação espacial da molécula dada pela interação entre diferentes cadeias polipeptídicas de uma proteína. Somente proteínas feitas de duas ou mais cadeias polipeptídicas apresentam a estrutura quaternária. Insulina (duas cadeias), hemoglobina (quadro cadeias) e as imunoglobinas (anticorpos, quatro cadeias) são exemplos de proteínas que tem a estrutura quaternária.
25) O que é a desnaturação de uma proteína? Existe alguma mudança na estrutura primária da proteína quando desnaturada?
As estruturas quaternárias, terciárias e secundárias das proteínas são estruturas espaciais. A desnaturação é a modificação de qualquer uma destas organizações da molécula que faz a proteína ficar biologicamente inativa. Depois da desnaturação, a única estrutura que não é afetada é a primária (a ordem dos aminoácidos que formam a molécula).
26) Como a desnaturação pode ser classificada quanto a sua reversibilidade?
A desnaturação de uma proteína pode ser reversível ou irreversível. Dependendo da molécula e da situação que a sua estrutura espacial se encontra depois da desnaturação, pode ser impossível para a molécula retornar ao estado original.
27) Quais são os fatores que levam uma proteína a desnaturar?
A desnaturação de uma proteína pode ser causada por variações na temperatura ótima de determinada molécula, mudança no pH ótimo, mudança na concentração de solutos ao redor da molécula e outros processos fisiológicos. A maioria das proteínas desnatura depois da elevação acima da temperatura ótima de funcionamento ou em soluções ácidas ou básicas demais. Esta é uma das maiores razões que mantém a homeostasia dos organismo, mantendo temperatura e pH estáveis.
28) É correto deduzir que uma mudança nas estruturas primária, secundária ou terciária produziram mais consequências funcionais para as proteínas?
Qualquer mudança na estrutura da proteína é relevante e altera o seu funcionamento biológico. Mudanças da estrutura primária são os mais importantes porque elas são modificações da composição da molécula e isto vai determinar como todas as outras estruturas da proteína vão se formar.
29) Na anemia falciforme, uma doença hereditária, há a substituição de um aminoácido por outro em uma das cadeias polipeptídicas da hemoglobina. Neste caso, todas as estruturas da proteína são modificadas?
Na anemia falciforme há uma mudança da estrutura primária de uma das cadeias polipeptídica que formam a hemoglobina: o aminoácido ácido glutâmico (GLU) é substituído por um aminoácido valina (VAL) na cadeia beta. A conformação espacial da molécula também é afetada por este "erro" da cadeia primária, isto faz com que as hemácias com esta hemoglobina fiquem com um formato diferente, de foice (por isso falciforme, "em forma de foice"). Estas células modificadas acabam formando agregados de células que obstruem os vasos sanguíneos periféricos causando a hipoxia (falta de oxigênio) e crises de dor intensa.
30) Qual a diferença entre aminoácidos essenciais e naturais?
Os aminoácidos essenciais são aqueles que os organismos não são capazes de sintetizar e precisam consumir de algum outro indivíduo. Aminoácidos naturais são aqueles produzidos no metabolismo do próprio organismo. Existem espécies que produzem todos os aminoácidos de que precisam, por exemplo, a bactéria "Escherichia coli". Outras espécies, como os humanos, precisam obter aminoácidos essenciais a partir de sua dieta. Entre os 20 diferentes aminoácidos conhecidos, o organismo humano consegue produzir	12, restando 8 que devem ser ingeridos na alimentação. Os aminoácidos essenciais para os humanos são a fenilalanina, histidina, isoleucina, lisina, metionina, treonina, triptofano e valina.
31) Quais são as funções mais especiais das seguintes proteínas: miosina, CD4,albumina,queratina, imunoglobina, transcriptase reversa, hemoglobina e insulina?
A miosina é uma proteína que associada com a actina produz a contração muscular. CD4 é uma proteína de membrana de alguns linfócitos. Albumina é uma reserva de energia em forma de proteína, além de ter uma função importante como reguladora da osmolaridade do sangue. Queratina é uma proteína com função estrutural presente na epiderme e em apêndices da pele nos vertebrados. Imunoglobina são anticorpos, proteínas específicas que atacam e inativam agentes estranhos que invadem o organismo. Transcriptase reversa é uma enzima responsável pela transcrição de RNA em DNA, fazendo o processo contrário da transcrição, tem importante papel no ciclo de vida dos retrovírus. Hemoglobina é uma proteína que carrega oxigênio a partir dos pulmões até as células do corpo. Insulina é um hormônio secretado pelo pâncreas que participam do metabolismo de glicose.