Resumo Equilibrio ácido-base
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Resumo Equilibrio ácido-base


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Tecnologia Enzimática – 02/2019 – Turma A
Resumo
19/08/2019
Thiago José Santos Gonçalves – 14/0163948
Equilíbrio ácido-base
A regulação dos íons hidrogênio é de crucial importância para os sistemas
enzimáticos, pois suas interações e reações dependem do meio onde se encontram.
Assim, caso haja alteração na concentração dos mesmos, as funções das diversas
células serão afetadas de acordo. A força de um ácido ou uma base é dada pela
extensão de sua reação com a água, representando a tendência que um ácido tem
em doar prótons e da base de receber prótons. Existem sistemas que se combinam
rapidamente com o ácido ou base evitando alterações drásticas nos íons hidrogênio,
são chamados de tampões e desempenham importante função no organismo dos
seres vivos, principalmente no sangue, pois qualquer desvio na faixa pode alterar a
função de diversos órgãos. dois tipos de alteração no equilíbrio ácido-base, a
acidose e a alcalose, que representam respectivamente um excesso de ácido e
base na corrente sanguínea. Dessa forma, esse equilíbrio é de extrema importância
pois quando desregulado, pode trazer diversos problemas ao organismo.
Estrutura de aminoácidos e proteínas
Todos os aminoácidos tem um grupo amino (NH2) e um grupo carboxila (COOH)
ligados ao carbono α. Eles se diferenciam através de seus grupos R, os quais
podem possuir características físico-químicas distintas (estrutura, tamanho e carga
elétrica), influenciando na sua solubilidade e possíveis interações com outras
moléculas.Os aminoácidos são classificados como apolares, polares neutros, ácidos
e básicos. As proteínas são polímeros de aminoácidos, caracterizadas por serem
macromoléculas compostas de uma ou mais longas cadeias polipeptídicas. Elas
podem ser encontradas na forma de estrutura primária, secundária, terciária e
quaternária. A estrutura primária é caracterizada pela sequência linear dos
aminoácidos ligados por ligações peptídicas. É o nível de arranjo mais simples,
possuindo uma extremidade amino terminal e outra carboxi terminal, definindo
assim qual lado é capaz de efetuar novas ligações. A estrutura secundária das
proteínas ocorre graças a possibilidade de rotação das ligações entre o carbono α
dos aminoácidos, possibilitando assim a formação de pontes de hidrogênio entre os
átomos, que são ligações bastante fortes, modificando e estabilizando o arranjo das
moléculas. Elas podem interagir de duas formas principais: alfa-hélice ou folha-beta.
Na estrutura terciária das proteínas ocorre a organização tridimensional no espaço
das alfa-hélices ou folha-beta, garantindo maior estabilidade e mantendo as ligações
por interações hidrófugas ou hidrofílicas. Na estrutura quaternária, ocorre a
interação entre diversos arranjos protéicos enovelados, formando complexos que
são estabilizados por ligações não covalentes. As proteínas podem desempenhar
diversas funções, tanto enzimáticas quanto catalisadoras, a sua finalidade irá
depender da sua organização e características físico-químicas das suas ligações.
Referências Bibliográficas
Nelson, David L.; COX, Michael M. Princípios de bioquímica de Lehninger. Porto
Alegre: Artmed, 2011. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014.