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Proteínas - Bioquímica humana

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Avaliação de bioquímica – segundo estágio – Camila Medeiros. 
proteínas 
CARACTERISTICAS GERAIS 
 Macromoléculas constituídas por aminoácidos; 
 São quebradas em aminoácidos livres para 
serem absorvidos; 
 São produzidas pela união de aminoácidos 
através das ligações peptídicas; uma ligação 
peptídica é uma ligação química que ocorre 
entre duas moléculas quando o grupo carboxila 
de uma molécula reage com o grupo amina de 
outra molécula, libertando uma molécula de 
água (desidratação). Tal ligação é formada pela 
remoção de elementos de água (desidratação) 
do grupo a-carboxila de um aminoácido e do 
grupo a-amino do outro. 
 São diversas em ação com atividade 
enzimática, hormonal, imunológica(anticorpos) 
devido a sequência distinta de aminoácidos; 
CLASSIFICAÇÃO 
QUANTO A SUA FUNÇÃO: 
 
Enzimas Tripsina, Lipase, Amilase 
Proteínas transportadoras Hemoglobina, lipoproteínas 
Proteínas contráteis ou 
de movimento 
Actina, Miosina. 
Proteínas estruturais Queratina, Colágeno, 
Elastina. 
Proteínas de defesa Anticorpos, Toxina 
Botulínica. 
Hormônios Insulina, Hormônio do 
crescimento. 
Proteínas nutritivas ou de 
reservas 
Albumina (ovo), Caseína 
(leite). 
QUANTO A SUA FORMA: 
 Proteínas fibrosas (fios, maioria insolúvel em 
água) - moléculas torcidas. Ex: Albumina e 
queratina. 
 Proteínas globulares (esféricas, maioria solúvel 
em água) - moléculas enoveladas. Ex: 
Hemoglobina. 
QUANTO A SUA CONSTITUIÇÃO: 
 Simples: quando a proteína é formada apenas 
por aminoácido. 
 Conjugada: quando contém aminoácidos e 
outras substâncias. 
NIVÉIS DE ESTRUTURA PROTÉICA 
São quatro as etapas estruturais que podem incorrer em 
uma proteína: primária, secundária, terciária e 
quaternária. 
 
PRIMÁRIA 
Corresponde à sequência dos aminoácidos de uma 
proteína. É responsável pelas propriedades da proteína, 
não podendo, por isso, ser alterada. Quando isso ocorre, 
por mutação, como, por exemplo, a perda de um 
aminoácido, a proteína perde suas características 
estruturais e funcionais. 
SECUNDÁRIA 
É a primeira forma espacial, na qual a proteína sofre 
uma condensação filamentosa (helicoidal), muito 
parecida com o que ocorre com o DNA. Grupamentos 
R lateral podem interagir através de ligações não 
covalentes. Estabelecem-se interações entre os resíduos 
dos aminoácidos, podendo formar-se dois tipos de 
estruturas: 
➢ Hélice α 
• Estrutura helicoidal formada pelas pontes 
de hidrogênio intra-cadeia dos grupamentos 
amino e carboxila dos aminoácidos. 
• A ponte de hidrogênio se forma com o 
oxigênio da carboxila com o hidrogênio da 
amida do 4º aminoácido subsequente. 
 
➢ Folhas β 
• Estrutura linear pregueada formada pelas 
pontes de hidrogênio entre-cadeias dos 
grupamentos amino e carboxila dos 
aminoácidos. Estrutura em zigue zague. 
 
Avaliação de bioquímica – segundo estágio – Camila Medeiros. 
 
TERCIÁRIA 
É a segunda forma espacial, em que a condensação 
admite um formato espacial globoso. As forças 
responsáveis pela condensação são pontes de 
hidrogênio, atrações elétricas e pontes de bissulfeto. A 
sequência de aminoácidos é tão importante nessa fase 
que a alteração de um deles pode modificar 
drasticamente toda a morfologia da proteína. Ocorre 
apenas nas proteínas globosas. É a combinação entre 
várias alfa hélices e folhas beta, podendo ser somente 
alfa hélice, folhas beta ou ambas. 
QUARTENÁRIA 
Ocorre com as proteínas conjugadas de grande porte, 
com várias cadeias polipeptídicas enoveladas. É o caso 
clássico da hemoglobina, que é formada por 4 cadeias 
iguais de mioglobina unidas por um núcleo não-proteico 
do mineral ferro, chamado radical heme. 
É a combinação entre várias estruturas terciárias, 
formando estruturas diméricas, triméricas, tetraméricas, 
etc. 
NOMENCLATURA: Homo tetrâmero e Hetero 
tetrâmero. 
NOMENCLATURA 
• Dipeptídeo: 2 aminoácidos – 1 ligação peptídica 
• Tripeptídeo: 3 aminoácidos – 2 ligações 
peptídicas 
• Tetrapeptídeo: 4 aminoácidos – 3 ligações 
peptídicas 
• Pentapeptídeo: 5 aminoácidos – 4 ligações 
peptídicas 
• Oligopeptídeo: 2 a 50 aminoácidos 
• Polipeptídeo: 51 a 100 aminoácidos 
• Proteína: acima de 100 aminoácidos 
 
EFEITO ALOSTÉRICO E 
DESNATURAÇÃO 
 Efeito alostérico - Modificação conformacional 
sem perda de função. 
 Desnaturação - Modificação conformacional com 
perda de função. Será o rompimento das ligações 
que formam tridimensionalmente a proteína. 
Quando acontece: O aumento da temperatura ou 
alteração no pH. 
 
MÉTODOS DE PURIFICAÇÃO E 
SEPARAÇÃO DE PROTEÍNAS. 
CROMATOGRAFIA 
Processo através do qual moléculas presentes em 
misturas complexas podem ser separadas com base nas 
suas solubilidades em diferentes solventes e em suas 
mobilidades em diferentes substratos. 
Troca iônica, exclusão pelo tamanho, afinidade. 
Fase estacionária e fase móvel. 
ELETROFORESE 
A eletroforese em gel é uma técnica de separação de 
moléculas que envolve a migração de partículas em um 
determinado gel durante a aplicação de uma diferença 
de potencial. As moléculas são separadas de acordo com 
o seu tamanho, pois as de menor massa irão migrar mais 
rapidamente que as de maior massa. 
WESTERN BLOTTING 
A técnica western blotting baseia-se na separação das 
proteínas por peso molecular através de uma 
eletroforese, seguindo-se da transferência para uma 
membrana e a detecção da proteína de interesse com um 
anticorpo específico. 
• Extração – quebra para obtenção da amostra e 
desnaturação; 
• Fracionamento – gel de poliacrilamida separação por 
tamanho (SDS –dodecil sulfato de sódio confere carga 
negativa); 
Avaliação de bioquímica – segundo estágio – Camila Medeiros. 
• Transferência para membrana – nitrocelulose e 
PVDF. A proteína passa para membrana por 
capilaridade. Coloração; 
• Bloqueio – proteínas bloqueadoras para não ligação 
de anticorpos; 
• Detecção – anticorpo primeiro, lavagem, anticorpo 
secundário marcado, lavagem. 
 
enzimas 
O QUE SÃO AS ENZIMAS? 
As enzimas talvez sejam as proteínas mais famosas. São 
especializadas na função de catalisação e, por isso, são 
chamadas de biocatalisadores, de ação intra e 
extracelular. As enzimas são proteínas que catalisam 
reações químicas as quais ocorrem em seres vivos. Elas 
aceleram a velocidade das reações, o que contribui para 
o metabolismo. Sem as enzimas, muitas reações seriam 
extremamente lentas. Durante a reação, as enzimas não 
mudam sua composição e também não são consumidas. 
Assim, elas podem participar várias vezes do mesmo 
tipo de reação, em um intervalo de tempo pequeno. Elas 
reconhecem o substrato pela sua forma tridimensional. 
Com exceção das Ribozimas, que são moléculas de 
RNA que atuam como enzimas. Muitas reações 
químicas que ocorrem dentro das células são catalisadas 
pelo RNA. Assim como as proteínas que atuam como 
enzimas, essas moléculas de RNA aceleram a 
velocidade de certas reações químicas. Elas também são 
altamente específicas quanto ao substrato e 
permanecem quimicamente intactas após a reação. A 
atuação dessas ribozimas está ligada a várias etapas da 
síntese de proteínas nas células. 
As enzimas são classificadas em enzimas simples, 
quando contém apenas aminoácidos e conjugadas 
(holoenzimas-coenzima ou cofator). 
ALGUMAS QUESTÕES... 
Qual a função primordial das enzimas? 
• Como elas reconhecem seu substrato? 
• O que é Ribozima? 
• O que acontece com as enzimas durante as reações? 
• O que significa sítio de ligação? 
• O que são holoenzimas? 
O FUNCIONAMENTO DAS ENZIMAS 
ESPECIFICIDADE; 
 
SUBSTRATO; 
 
SÍTIO DE LIGAÇÃO; 
 
DESNATURAÇÃO (QUEBRA DE PONTES DE 
HIDROGÊNIO); 
 
MUDANÇAS CONFORMACIONAIS.

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