AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS

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Aminoácidos e Proteínas 
 Aminoácidos 
1- Nomenclatura 
- Asparagina Asparagus (1806) 
- Glutamato  Glúten 
- Glicina  glykos (grego) = doce 
- Tirosina  tyros = queijo 
- Treonina – 1938 
Denominação atual  Gly ou G; Ala ou A; 
Glu ou E 
Tamanho 
Estrutura 
Carga elétrica 
2- Estrutura Geral 
3- Configuração absoluta DL 
-Emil Fischer, 1891 
-Moléculas quirais 
Carbono  
4- Classificação e características 
•Aminoácidos de grupo R não polar 
(apolares) 
•Aminoácidos de grupo R 
aromáticos 
•Aminoácidos de grupo R polar 
sem carga 
•Aminoácidos de grupo R carga 
positiva 
•Aminoácidos de grupo R carga 
negativa 
Classificação 
Glicina Alanina Prolina Valina 
Leucina Isoleucina Metionina 
Aminoácidos de grupo R não polar 
 
Aminoácidos de grupo R aromático 
 
Fenilalanina Tirosina Triptofano 
Sítio de muitas modificação 
Serina Treonina Cisteína 
Asparagina Glutamina 
Aminoácidos de grupo R polar – sem carga 
 
Sítio de modificações 
Reação de óxido-redução de Cisteínas 
•Estabilizam as estruturas de várias proteínas 
•É uma ligação covalente 
red 
ox 
Aminoácidos de grupo R carga positiva (básicos) 
 
Lisina Arginina Histidina 
H+ pKa 6 
Coordena metais 
Aminoácidos de grupo R carga negativa (ácidos) 
 
Aspartato Glutamato 
4-Hidroxiprolina 
5-Hidroxilisina 
6-N-metillisina 
-Carboxiglutamato 
Desmosina 
Selenocisteina 
Colágeno 
Colágeno 
Miosina 
Protrombina 
Elastina 
Glutationa peroxidase 
Aminoácidos não usuais 
4 Lys 
5 - Propriedades ácido-base dos 
aminoácidos 
Glicina 
Curvas de titulação da glicina 
Como calcular o valor de PI? 
• É a soma dos valores de pKs/2 que resulta no aminoácido 
com carga nula: 
 
Gly pK1 + pK2 = PI Gly 2,34 + 9,60 = 5,97 = PI 
 2 2 
 2 
Glu pK1 + pKR = PI 
 2 
 
Interferência de grupos substituintes no valor de 
pKa 
Titulação de aminoácidos com grupo R ionizáveis 
Titulação de aminoácidos com grupo R ionizáveis 
Amino 
terminal 
Carboxi 
terminal 
 Ligação peptídica (amida) 
 
- Hidrólise de ligação peptídica 
 
As ligações peptídicas podem também ser hidrolisadas 
enzimaticamente, por enzimas chamadas genericamente de 
PROTEASES. 
 
As ligações peptídicas podem ser hidrolisadas por 
aquecimento tanto com ácido forte (HCl 6 M) quanto com 
base forte; 
 
Localização dos grupos ionizáveis em peptídeos 
Amino terminal 
Carboxi terminal 
 
Proteínas: Estrutura 
 Arranjo espacial dos átomos em uma 
proteína  Conformação 
 Sem quebra de ligações covalentes 
 Rotação em torna das ligações simples 
 Termodinamicamente favorável  menor 
(G) 
 Proteínas nativas - funcional 
 Estabilidade da conformação 
  ligações dissulfeto 
  interações fracas (pontes de H, Van der 
Waals, eletrostáticas, hidrofóbicas) 
 
 Proteína não enovelada 
  alto grau de entropia conformacional. 
  ligações de H com o solvente água 
NH3
+ 
COO- 
  
Características da ligação peptídica 
- rígida e planar 
 Níveis estruturais das proteínas 
Estrutura Primária – Descreve a seqüência 
de aminoácidos unidos por ligações covalente 
(ligações peptídicas) 
Estrutura Secundária – Arranjos estável de 
uma seqüência de resíduos de aminoácidos 
dando origem a um padrão estrutural 
 
➢ Linus Pauling e Robert Corey; 
 
 -hélice  arranjo mais simples que um a 
cadeia polipeptídica poderia assumir com suas 
ligações peptídicas rígidas. 
 
 -conformação  a cadeia polipeptídica é 
organizada em forma de folhas. 
Estrutura secundária - -hélice 
Estabilidade 
da alfa hélice 
é afetada por: 
- repulsão ou atração 
eletróstática, 
- grupo R volumoso 
- presença de resíduos de 
Pro e Gly. 
Estrutura secundária – folha  
- As cadeias polipeptídicas estão organizadas em 
folhas, estendidas 
 
- O esqueleto peptídico se estende em zig-zag 
 
- As pontes de H podem ser intra ou intercadeias 
 
- As cadeias polipeptídicas podem ser paralelas 
(com a mesma orientação amino para carboxi-
terminal) ou antiparalelas 
Estrutura secundária – folha  
Vista lateral 
Vista de cima 
Ponte de H2 
Os grupos R de aminoácidos adjacentes estão voltados para 
direções opostas 
 
Antiparalelo Paralelo 
Estruturas Características Exemplos 
-hélice, ligações 
cruzadas por pontes 
dissulfetos 
Firme, estrutura 
protetora insolúvel 
variando na dureza e 
flexibilidade 
-queratina do 
cabelo, cascos e 
unhas, penas 
 conformação Leve, filamentos 
flexíveis 
Fibroína da seda 
Tripla hélice do 
colágeno 
Força altamente 
extensível 
Colágeno dos 
tendões, matriz óssea 
Estruturas secundárias e propriedades de algumas 
proteínas fibrosas 
Estrutura terciária 
 Arranjo tridimensional de todos os átomos em uma proteína. 
 Algumas proteínas possuem várias estruturas secundárias na 
mesma molécula. 
 Aminoácidos distantes e em diferentes estruturas 
secundárias podem interagir. 
 A estrutura terciária é determinada pela estrutura 
primária: 
Estrutura terciária 
 
-Mantida por interações fracas 
 
-Estrutura pode ser “desfeita” 
(desnaturação) 
 
-A desnaturação pode ser reversível 
 
 
 
Interação iônica 
Hidrofóbica 
Estrutura quaternária 
Glutamina Sintetase (GS) 
A estrutura quaternária refere-se ao arranjo de proteínas com 
mais de uma subunidade que podem ou não serem idênticas 
 
Ex. Enzimas - a interação entre as subunidades pode causar 
mudanças na atividade enzimática. 
Conformação: nativa x desnaturada 
Desnaturação  perda da estrutura 
tridimensional e conseqüentemente perda da 
função 
 
Agentes desnaturantes: 
 Calor – Fervura leva a perda das 
interações fracas 
 Solventes orgânicos, uréia, detergentes 
– quebram interações hidrofóbicas 
 pH – Altera carga líquida, causando 
repulsão eletrostática, quebra pontes de H2 
 
Dobramento de proteínas 
 Os polipeptídio dobram-se rapidamente por um processo passo a passo 
 
 O dobramento não é aleatório e passa por etapas intermediárias com a 
formação de estruturas secundárias ou ainda colapso espontâneo devido 
interações hidrofóbicas 
 
Classificação estrutural das proteínas 
 
 Estrutura supersecundária ou “motivos”  
arranjos estáveis de alguns elementos da estrutura 
secundária e as conexões entre eles. 
 Domínios unidades globulares estáveis 
 Os “motivos” - bases para a classificação estrutural 
protéica: 
• todas  
• todas  
• / (segmentos  e  estão intercalados ou 
alternados) 
•  +  (regiões  e  separadas) 
 
 Família de proteínas  seqüência primaria com 
significativa similaridade e/ou estrutura e função 
também similares. 
 
 Superfamília de proteínas 
• duas ou mais famílias com pouca similaridade na 
seqüência primária 
• mesmo motivo estrutural principal 
• similaridade funcional 
 Relativamente grande  funções 
 
 Limites para o tamanho de uma proteína: 
• Capacidade de codificação do código 
genético 
• Freqüência de erros durante a biossíntese – 
1:10.000 aa 
 
Composição de aminoácidos é variável 
Tamanho de um proteína 
Funções das proteínas; 
relação estrutura 
protéica/função biológica 
Funções biológicas das proteínas1-CATÁLISE DE REAÇÕES Ex. Enzimas 
 
2-TRANSPORTE Ex. Hemoglobina, Lipoproteínas do sangue 
 
3-NUTRIENTES E DE ARMAZENAMENTO Ex. Ovoalbumina, 
 caseína e ferritina 
 
4-CONTRATURA OU DE MOTILIDADE Ex. Actina e miosina 
 
5-ESTRUTURAL Ex. Colágeno, elastina, queratina 
 
6-DEFESA E COAGULAÇÃO SANGUÍNEA Ex. Imunoglobulinas, 
 trombina, fibrinogênio 
 
7-REGULAÇÃO Ex. Hormônios, proteína G, proteínas de ligação ao 
 DNA 
 
8-Outras: -Homeostase 
 -Tamponamento 
 -Anticongelantes 
Classes de proteínas (estrutura) 
 
 Fibrosas: 
 - Função estrutural 
 - Insolúveis (rica em aa hidrofóbicos) 
 - 1 tipo de estrutura 2a 
 - Estrutura linear 
 
 Globulares: 
 - Várias funções 
 - Vários tipo de estrutura 2a 
 - Estrutura esférica 
Proteínas fibrosas -  queratina 
-queratina -queratina 
Função estrutural - Resistência 
Cabelo-  queratina 
Proteínas fibrosas - fibroína 
Proteínas fibrosas - colágeno 
Hélice supra-molecular 
-hélice colágeno 
E D 
Proteínas fibrosas - colágeno 
Ligações covalentes entre Lys e HyPro 
Função estrutural - Resistência 
Cadeia de aa é formada por seqüências repetitivas: Gly – X – hidoxi-prolina ou 
Gly – X - prolina 
Estrutura das proteínas globulares 
-hélice (40%) -hélice e folhas  folhas  
 Pontes S-S Pontes S-S 
Função das proteínas globulares 
São altamente dinâmicas e apresentam uma gama de funções; 
 
Função muitas vezes depende da interação com outra molécula 
ou mesmo outra proteína (ligantes); 
 
Este se liga no sítio de ligação que é complementar em 
tamanho, forma, carga e hidrofobicidade; 
 
Ligação é altamente específica; 
 
Ligação é freqüentemente acompanhada de um ajuste 
induzido; 
 
Princípios funcionais desse tipo de interação são bem 
descritos na hemoglobina e mioglobina.