Enzimas 2

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Enzimas
Profa Renata Ruoco Loureiro M.Sc.
OBJETIVOS
✓ Descrever o conceito de enzima, sítio ativo, 
eficiência catalítica, especificidade, holoenzima.
✓ Compreender princípios gerais das reações 
enzimáticas.
✓ Relacionar como fatores físicos, químicos e
inibidores afetam as reações enzimáticas. 
Conceitos importantes
Metabolismo: Conjunto de reações químicas
altamente coordenadas para a transformação de
substâncias no interior de organismos vivos.
Catalisador: Toda e qualquer substância que
aumenta a velocidade de uma reação, sem ser
consumido no processo.
Conceitos importantes
Enzimas: Proteínas que aumentam a velocidade das
reações, sem sofrerem alterações no processo global
(catalisadores biológicos).
• Os reagentes devem entrar em contato; 
• Deve haver afinidade química entre os reagentes;
• As colisões entre as partículas dos reagentes devem 
ser eficazes;
Para que uma reação química 
aconteça:
▪ Deve-se atingir a energia de ativação.
Para que uma reação química 
aconteça:
Energia de Ativação 
→ Quantidade 
mínima de energia 
necessária para que 
a reação ocorra 
(para que a colisão 
entre as moléculas 
seja efetiva).
Exemplo: Reação química entre os reagentes AB e 
CD, para a formação dos produtos AD e CB. 
AB + CD → AD + CB
Energia de ativação
✓ A energia necessária para 
a formação do complexo 
ativado é de 30 Kcal 
(ponto mais elevado da 
curva)
✓ A energia de ativação 
dessa reação seria de 10 
Kcal (ela parte dos 
reagentes que 
apresentam energia de 
20 Kcal e termina no 
complexo ativado que 
apresenta energia de 30 
Kcal)
Energia de ativação
1-) Aumentando a concentração dos reagentes. 
Como aumentar a velocidade 
de uma reação?
O aumento da 
concentração dos 
reagentes, aumenta 
o número de 
colisões, e 
consequentemente 
a velocidade da 
reação. 
2-) Aumentando temperatura. 
Como aumentar a velocidade 
de uma reação?
O aumento da 
temperatura faz com 
que as moléculas 
movimentem-se com 
maior velocidade, 
aumentando a 
quantidade de choques 
efetivos que resultam 
em uma reação mais 
rápida. 
3-) Diminuindo a energia de ativação
Como aumentar a velocidade 
de uma reação?
Através de 
catalisadores que 
atuam mudando o 
mecanismo da reação, 
aumentando a 
velocidade das 
reações sem participar 
delas, ou seja, sem ser 
consumido durante o 
processo. 
Enzimas 
• Função: Viabilizar a atividade das células, quebrando 
moléculas ou juntando-as para formar novos 
compostos. 
Obs.: Nem todas as enzimas têm natureza proteica. Existe um 
grupo de enzimas formado por RNA, chamadas de ribozimas.
Nomenclatura:
• É dado pelo substrato da reação mais o sufixo 
ASE, sendo que esta palavra indica a sua função.
• Ex.: Amilase, glicogênio sintetase, glicogênio 
fosforilase
* Zimogênio ou zimógeno: forma inativa (ex: 
pespinogênio).
Enzimas 
Enzimas 
Classificação:
• Óxido-redutases (óxido-redução – transferência de 
elétrons)
• Transferases (transferem grupos funcionais)
• Hidrolases (hidrólise – adição de água)
• Liases (adição ou remoção de grupos a duplas 
ligações)
• Isomerases (rearranjo intramolecular)
• Ligases (condensa 2 moléculas)
Enzimas 
Características:
• São extremamente específicas (para cada reação 
existe uma enzima).
• São sintetizadas pelas próprias células.
• Aumenta em até 1014 vezes a velocidade da 
reação.
• Tem concentração e atividade moduláveis 
(permite ajuste).
Enzimas 
Reação enzimática
Composta por:
1. Enzima (proteína catalisadora)
2. Substrato (composto que irá ser modificado)
3. Produto
Modelo 
Chave-
Fechadura
Modelo 
Ajuste-
Induzido
Reação enzimática
Especificidade enzimática 
• A alta especificidade da enzima é dada pelo SÍTIO
ATIVO (ou centro ativo), onde deve ser
“encaixado” o substrato.
• O sítio ativo corresponde, geralmente, a uma
cavidade na molécula de enzima, com um
ambiente químico muito próprio.
• O substrato entra no sítio ativo e liga-se à enzima.
• Qualquer alteração no sítio ativo reduz a atividade
enzimática.
Especificidade enzimática 
São específicas em função e quanto a reação metabólica.
• Proteases = enzimas que digerem proteínas
• Lipases = enzimas que digerem lipídios
• Lactase = enzima que quebra a lactose
• Amilase = enzima que quebra o amido
• Sacarase = enzima que quebra a sacarose
Especificidade enzimática 
Especificidade enzimática 
ENZIMAS
RIBOZIMAS PROTEÍNAS
RNAs
Conjugada
Simples
Apoenzima
Apoenzima
+ Cofator
Holoenzima
Estrutura enzimática
• Apoenzima – Porção puramente proteica da enzima.
• Cofator – Substância que auxilia no funcionamento 
enzimático.
Estrutura enzimática
• Muitas enzimas necessitam da associação com outras 
moléculas ou íons para exercer seu papel catalítico.
• Os cofatores podem ou não participar da reação 
química → transportam “grupamentos químicos” 
necessários para a atividade da enzima.
Cofatores enzimáticos
• Inorgânicos: íons metálicos: Ca++, Mg++, Mn++, Fe++
etc.
• Orgânicos (Coenzimas): holoenzimas (FAD, NAD), 
Vitaminas
Cofatores enzimáticos
Fatores que alteram a atividade 
enzimática
• pH 
• Temperatura
• Concentração do Substrato
A alteração de pH e temperatura
pode desnaturar as proteínas ou
alterar sua estrutura reduzindo a 
atividade. 
Atividade enzimática
pH
Em pH ideal, a velocidade da reação é máxima.
Temperatura
• A velocidade da reação é máxima quando a
temperatura for ótima.
• Acima desta, as enzimas são inativadas por
desnaturação
Atividade enzimática
Concentração do Substrato
• Quanto ↑ [substrato] → ↑ velocidade da reação, 
até que se atinja o platô (V max) → saturação
Atividade enzimática
• Modulação Alostérica
• Inibição
• Irreversível
• Reversível:
- Competitiva
- Não-Competitiva
*Inibidor é qualquer fator que possa reduzir ou 
cessar (pela desnaturação) a reação enzimática.
Ações sobre a atividade 
enzimática
• Sítio alostérico – região independente do sítio
ativo, na qual pequenas moléculas regulatórias
(efetores) podem ligar-se e modificar a atividade
catalítica da enzima.
• O efetor alostérico pode aumentar (efetor positivo)
ou diminuir (efetor negativo) a atividade catalítica.
Modulação Alostérica
• Reagem quimicamente com a enzima, em seu sítio 
ativo, inativando-a definitivamente.
Ex.: A penicilina inibe a atividade da enzima 
transpeptidase, indispensável à formação da parede celular 
bacteriana. Com a inativação dessa enzima, a bactéria não 
tem como fabricar a parede celular, o que impede a sua 
reprodução.
Inibidores Irreversíveis
X
• Não-Competitivos: Ligam-se a 
outra estrutura da enzima 
alterando o seu sítio ativo, 
impedindo a ligação do 
substrato. Nesse caso, a ligação 
do inibidor com a enzima não 
atrapalha a ligação do substrato, 
mas gera uma alteração que 
impede a formação do produto 
da reação. 
Ex.: Metais Pesados (Hg, Pb
etc).
Inibidores Reversíveis
• Competitivos: Competem com 
o substrato pelo sítio ativo da 
enzima, por apresentar 
configuração espacial 
semelhante ao substrato. Por 
não haver a formação do 
complexo-substrato, a 
atividade catalítica da enzima é 
inibida enquanto existir o 
complexo enzima-inibidor. 
Ex.: AZT (tratamento da 
AIDS).
Inibidores Reversíveis
• JUNQUEIRA, J. C., CARNEIRO, J. (01/2012). Biologia Celular e 
Molecular. 9ª edição. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan.
• ALBERTS, Bruces, JOHSON, Alexander, LEWIS, Julian, ROBERTS, 
Keith, WALTER, Peter, RAFF, Martin. (04/2011). Biologia 
Molecular da Célula. 5ª edição. Porto Alegre: Artmed.
• ALBERTS, Bruce, BRAY, Dennis, HOPKIN, Karen, JOHNSON, 
Alexander, LEWIS, Julian, RAFF, Martin, ROBERT. (01/2015). 
Fundamentos da Biologia Celular. 3ª edição. Porto Alegre: 
Artmed.
• MARZZOCO, Anita, TORRES, Baptista, B. (06/2015). Bioquímica 
Básica. 4ª edição. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan. 
• NELSON, David L., COX, Michael M. (2014). Princípios de 
Bioquímica de Lehninger. 6ª edição. Porto Alegre: Artmed.
Referências Bibliográficas:
Questões
1) O que são enzimas equais são as suas 
características? 
2) O que são e como atuam os cofatores enzimáticos? 
3) Explique como ocorre a modulação alostérica.
4) Como atuam os inibidores competitivos e não 
competitivos. 
renata.ruoco@hotmail.com