bioquimica

Prévia do material em texto

AMINOÁCIDOS, PROTEÍNAS E ENZIMAS 
 
1. De acordo com a classificação do grupo R (cadeia lateral) como são classificados os 
aminoácidos? Dê 2 exemplos de cada classe. 
Classificação dos aminoácidos de acordo com as propriedades de suas cadeias 
laterais: Polares e Apolares. 
 Apolares- apresentam uma distribuição homogênea de elétrons. Glicina, Alanina. 
Polares-apresentam uma distribuição desigual de elétrons, como ácidos e bases. 
Serina, Treonina. 
2. Quais são as partes dos aminoácidos envolvidos nas ligações peptídicas? Porque os 
aminoácidos envolvidos em tais ligações são chamados de resíduos? 
Esse tipo de ligação ocorre sempre por meio da reação entre o grupo amina de um 
aminoácido e o grupo carboxila do outro. É quando os aminoácidos perdem alguns 
átomos da formação da ligação peptídica. 
3. Quantos e quais são os níveis de organização estrutural das proteínas? Defina cada um 
deles. 
As proteínas apresentam quatro níveis estruturais: 
estrutura primária- corresponde à sequência linear dos aminoácidos unidos por ligações 
peptídicas. Em algumas proteínas, a substituição de um aminoácido por outro pode causar 
doenças e até mesmo levar à morte. 
 Secundária- corresponde ao primeiro nível de enrolamento helicoidal. É caracterizada por 
padrões regulares e repetitivos que ocorrem localmente, causada pela atração entre certos 
átomos de aminoácidos próximos. Os dois arranjos locais mais comuns que correspondem a 
estrutura secundária são a alfa-hélice e a beta-folha ou beta-pregueada. Conformação 
alfahélice: caracterizada por um arranjo tridimensional em que a cadeia polipeptídica assume 
conformação helicoidal ao redor de um eixo imaginário. Conformação beta-folha: ocorre 
quando a cadeia polipeptídica se estende em zig-zag e podem ficar dispostas lado a lado. 
Terciária- A estrutura terciária corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica sobre si 
mesma. Na estrutura terciária, a proteína assume uma forma tridimensional específica devido 
o enovelamento global de toda a cadeia polipeptídica. 
Quaternária- Enquanto muitas proteínas são formadas por uma única cadeia 
polipeptídica. Outras, são constituídas por mais de uma cadeia polipeptídica. A estrutura 
quaternária corresponde a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que se 
agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína. Por exemplo, a molécula 
da insulina é composta por duas cadeias interligadas. Enquanto, a hemoglobina é 
composta por quatro cadeias polipeptídicas 
4. Dos níveis organizacionais das proteínas qual deles não é afetado durante o processo de 
desnaturação? 
Estrutura primária. 
 
5. Dê um exemplo de proteína: 
a) Nutricional - carne 
b) Estrutural - colagénio 
c) Com atividade enzimática -alimentos industrializados 
6. Relacione as forças responsáveis pela manutenção da estrutura terciária de uma proteína. 
Forças de atração ou repulsão eletrostática, pontes de hidrogênio, forças de Van der 
Waals, pontes de dissulfeto. 
7. Diferencie proteínas fibrosas e proteínas globulares. 
As proteínas fibrosas caracterizam-se por serem insolúveis em água e apresentarem 
boa resistência. Alguns exemplos são: colágeno, elastina e queratina. 
 
As proteínas globulares- em sua maioria, são solúveis em água e tem função dinâmica. 
Alguns exemplos são: hemoglobina e albumina. 
 
8. Defina enzima, substrato e sítio ativo. 
As enzimas - são substâncias do grupo das proteínas e atuam como catalisadores de 
reações químicas. Isso é conseguido através do abaixamento da energia de ativação 
necessária para que se dê uma reação química, resultando no aumento da velocidade 
da reação e possibilitando o metabolismo dos seres vivos. A capacidade catalítica das 
enzimas torna-as adequadas para aplicações industriais, como na indústria 
farmacêutica ou na alimentar. 
Substrato- um composto químico que sofre uma boa reação catalisada por um ou mais 
enzimas. Um exemplo de substrato é composto pela bílis, que é produzida pelo fígado, 
e também de uma ou mais moléculas de glicogênio. Estes, encaixam-se nas enzimas 
produzidas pelo pâncreas seguindo um modelo "chave-fechadura”. Após esse encaixe 
ocorre a catalização das reações e a emulsificação das moléculas de lipídios presentes 
na reação. 
Sítio ativo- é a pequena região de uma enzima onde ocorrerá uma reação química. 
Provém de grupamentos de partes da sequência de aminoácidos. As enzimas são 
muito específicas para os seus substratos. Esta especificidade se deve à existência, na 
superfície da enzima, de um local denominado sítio de ligação do substrato. O sítio de 
ligação do substrato de uma enzima é um arranjo tridimensional de aminoácidos de 
uma determinada região da molécula, geralmente complementar à molécula do 
substrato, e ideal espacial e eletricamente para a ligação do mesmo. 
 
9. Faça a distinção entre os modelo Chave-fechadura e Encaixe induzido. 
A teoria chave-fechadura compreende um dos principais modelos adotados para 
explicar o funcionamento da interação entre o substrato e a enzima, que se ligam de 
forma específica durante as reações químicas. 
 A teoria encaixe-induzido mostra que, na verdade, o substrato modifica sítios de 
ligação para se conectar à enzima, teoria conhecida como encaixe-induzido. 
 
10. Identifique os componentes de uma reação enzimática. 
As enzimas são formadas por uma parte proteica, chamada de apoenzima e outra 
parte não proteica, chamada de co-fator. Quando o co-fator é uma molécula 
orgânica, recebe a denominação de coenzima. Muitas coenzimas são relacionadas 
com as vitaminas. 
11. Defina Inibidor competitivo e Não-competitivo. 
Inibição competitiva – os inibidores competitivos são substâncias que concorrem 
diretamente com o substrato específico da enzima. As moléculas desses inibidores 
têm uma estrutura muito parecida com a do substrato da enzima e, por isso, se unem 
reversivelmente às enzimas, formando um complexo enzima-inibidor muito 
semelhante ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da enzima. Inibição 
não competitiva – a substância inibidora pode ligar-se tanto à enzima quanto ao 
complexo enzima-substrato, mas num sítio de ligação diferente. Nesse caso, a ligação 
do inibidor com a enzima não atrapalha a ligação do substrato, mas gera uma 
alteração que impede a formação do produto da reação. 
 
12. Quais os principais mecanismos de regulação da atividade enzimática? 
 Atividade das enzimas também podem ser reguladas por modificações covalentes, 
tais como a adição de grupos fosfato a resíduos de serina, treonina ou tirosina. A 
fosforilação é um mecanismo muito comum na regulação da atividade enzimática, a 
adição de grupos fosfato estimula ou inibe as atividades de muitas enzimas. 
13. Que fatores alteram a atividade das enzimas? Temperatura, ph, tempo. 
14. O que são Enzimas alostéricas? 
 As enzimas alostéricas são sensíveis reguladores do metabolismo, porque ao se 
ligarem a determinados metabólitos celulares, sua atividade sofre grandes alterações. 
Estes metabólitos também podem ser chamados de efetuadores ou moduladores 
alostéricos, e podem ser positivos (aumento da velocidade de reação) ou negativos 
(redução da velocidade de reação) de acordo com o seu efeito. Portanto os moduladores 
alostéricos podem atuar tanto como inibidores, como ativadores da reação enzimática. 
Na maioria das vias metabólicas, é comum que o produto final atue como modulador 
alostérico negativo da enzima que catalisa as primeiras reações da via. Portanto, quando 
a concentração deste produto fica aumentada ele vai agir como um inibidor alostérico, 
diminuindo a velocidade da via e a sua própria produção. Este mecanismo é denominado 
inibição por retroalimentação ou feedback. Caso o produto final comece a ser 
consumido e consequentementesua concentração diminua ele vai deixar de inibir a via, 
fazendo com isso que a via tenha sua velocidade aumentada. 
 
15. Conceitue Isoenzimas e descreva sua importância na clínica médica. 
São enzimas que diferem na sequência de aminoácidos, mas que catalisam a mesma 
reação química. Estas enzimas podem mostrar diferentes parâmetros cinéticos (i.e. 
diferentes, valores de KM), ou propriedades de regulação diferentes. A existência 
das isoenzimas permite o ajuste do metabolismo para satisfazer as necessidades 
particulares de um determinado tecido ou etapa de desenvolvimento.