Estudo dirigido

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CÂMPUS DE TRÊS LAGOAS
CURSO DE ENFERMAGEM
	
	
	
	
Disciplina: Bioquímica
ESTUDO DIRIGIDO: ÁGUA, pH E TAMPÃO,
AMINOÁCIDOS, ENZIMAS E CARBOIDRATOS
Discente
Amanda Rafaela Teixeira
Docente
 Profª. Drª. Catchia Hermes Uliana
Três Lagoas, MS
2020
Água, pH e tampões 
1- Explique as características químicas da molécula de água que a caracteriza como uma molécula polar.
Dois átomos de hidrogênio e um de oxigênio representam a composição química da molécula da água. Ainda que exista uma relação química entre um átomo de hidrogênio e um de oxigênio e por ser estabelecidos pelos dois átomos, os átomos de oxigênio aproximam de forma mais efetiva os elétrons, que dessa forma permanecem mais juntos dele. A partir daí a molécula de água exibe uma região positiva, os hidrogênios, e uma negativa, o oxigênio, dando origem a uma molécula polar e/ou dipolo. Portanto, a molécula de água é polar pelo fato de que o oxigênio não compartilha todos os elétrons com o hidrogênio, caracterizando a presença de um par de elétrons desemparelhados.
2- Explique o que são e como ocorrem as ligações de hidrogênio? Elas ocorrem apenas com a água?
As ligações de hidrogênio são o tipo de força intermolecular mais intenso, que ocorre entre dipolos permanentes das moléculas, em que o polo positivo é sempre o hidrogênio e o polo negativo é um átomo mais eletronegativo, como flúor, oxigênio e nitrogênio. Esses elementos são bastante eletronegativos e, atraem mais fortemente os elétrons da ligação dupla e ficam com carga parcial negativa. Este fenômeno ocorre com todos os líquidos, mas com a água acontece mais intensamente.
3- Em relação às ligações covalentes as ligações de hidrogênio são consideradas fortes ou fracas? Explique. Qual a importância biológica?
Em relação as forças intermoleculares sim, as pontes de hidrogênio são as mais intensas (fortes). No entanto, as ligações de hidrogênio individuais são fracas e facilmente quebradas, mas muitas ligações de hidrogênio juntas podem ser muito fortes. Por isso, apesar de as ligações de hidrogênio serem aproximadamente dez vezes mais fracas que as ligações covalentes; em determinadas circunstâncias elas conseguem romper as ligações covalentes. Biologicamente são fundamentais para a estrutura de moléculas orgânicas com base em carbono tais como o DNA e as proteínas.
4- O que são compostos anfipáticos?
São aqueles que possuem uma região que é hidrofílica, capaz de interagir com a água, e uma região hidrofóbica, que repeli a água.
 
5- Explique como ocorre a solvatação do NaCl em água.
Ao entrar em contato com a água, a estrutura cristalina do NaCl vai começa a dissociar-se em íons Na+ e Cl-. As moléculas de água formam camadas de solvatação em torno dos íons: íons Na+ positivamente carregados são rodeados pelas cargas parcialmente negativas das extremidades do oxigênio das moléculas de água, enquanto os íons Cl- negativamente carregados são rodeados pelas cargas parcialmente positivas das extremidades hidrogênio. À medida que o processo continua, todos os íons dos cristais do sal de cozinha são envolvidos por camadas de solvatação e dispersados na solução.
6- Diferencie ácido de base.
Ácidos e bases são dois grupos químicos relacionados entre si, mas que se diferem porque o ácido é uma substância que doa próton e, uma base é qualquer substância que recebe um próton. As bases, em contato com solução aquosa, liberam íons negativos, as hidroxilas (OH-). Já os ácidos, em contato com água liberam íons positivos de hidrogênio (H+).
7- Defina pH.
O pH é o potencial hidrogeniônico de uma substancia, consiste num índice de 0 a 14, que indica a acidez, neutralidade ou alcalinidade de um meio qualquer. Quanto menor o pH de uma substância, maior a concentração de íons H+ e menor a concentração de íons OH-. Valores de pH 0 a 7, são consideradas ácidas, valores em torno de 7 são neutras e valores acima de 7 são denominadas básicas ou alcalinas.
8- A escala de pH é logarítmica e não aritmética. Se duas soluções diferem em pH por uma unidade (5-6), significa que uma solução tem quantas vezes mais a concentração de íons H+?
A primeira solução primeira tem dez vezes mais íons hidrônio do que a segunda.
9- Explique o que é uma solução tampão.
É uma mistura de ácidos fracos e suas bases conjugadas em uma solução de pH próximo ao pKa do ácido, capaz de resistir a mudanças de pH quando ácidos ou bases são adicionados.
10- Explique a relação do sistema respiratório com pH.
A relação existente está entre a ventilação pulmonar e o pH do sangue arterial. Partindo da seguinte reação: CO2 + H2O ⇔ H2CO3⇔ H+ + HCO3. Quando a aumento na frequência respiratória, a aumento na retirada de CO2. Caso a necessidade seja oposta, isto é, diminuir o pH, a frequência respiratória diminui mantendo assim mais H+ livre e como consequência reduz o pH, a velocidade da reação à esquerda. Isso faz com que mais hidrogênio livre seja direcionado para formação de H2CO3. Como consequência, diminui-se a concentração de H+, elevando-se o pH.
11- Você já deve ter observado um inseto caminhando pela superfície da água de uma lagoa. Como é chamada a propriedade da água que permite que a pata do inseto não rompa a camada de água? Explique como isso ocorre.
A propriedade da água que permite que a pata do inseto não rompa a camada de água, é chamada de tensão superficial. Ocorre como resultado das ligações de hidrogênio, causadas pela atração dos hidrogênios de determinadas moléculas de água (que são os polos positivos (H+)) com os oxigênios das moléculas vizinhas (que são os polos negativos (O-)). A força de atração das moléculas na superfície da água é diferente da força que ocorre entre as moléculas abaixo da superfície. Isso ocorre porque essas últimas apresentam atração por outras moléculas de água em todas as direções: para cima, para baixo, para a esquerda, para a direita, para a frente e para trás. Isso significa que elas se atraem mutuamente com a mesma força.
12-	Explique o que ocorrerá com as hemácias quando mergulhadas em:
a) Solução hipertônica: devido à alta concentração externa de soluto, haverá uma perda de água, levando a desidratação da hemácia.
b) Solução isotônica: não ocorrerá nada, visto que as concentrações de soluto intra e extracelulares são as mesmas.
c) Solução hipotônica: a hemácia absorverá a água, por estar em um meio menos concentrado, levando ao rompimento da hemácia (hemólise).
13-	Qual o valor de pH considerado ideal para o sangue? Como são denominadas as alterações nos valores de pH?
O pH do sangue deve estar dentro de 7,35 e 7,45. Os resultantes de alterações da concentração de CO2 no sangue são chamados acidose respiratória (pH baixo) e alcalose respiratória (pH alto). Os distúrbios que têm influência na concentração de HCO3- são chamados acidose metabólica (pH baixo) e alcalose metabólica (pH alto).
14-	Por que a administração intravenosa de uma solução de bicarbonato (HCO3) aumenta o pH do plasma sanguíneo?
Porque diminui a acidez e eleva o pH sanguíneo, revertendo manifestações clínicas de acidose e tamponando o excesso da concentração do íon hidrogênio.
Aminoácidos e Proteínas
15-	Qual a estrutura química que forma um aminoácido?
A estrutura geral dos aminoácidos envolve um grupo amina e um grupo carboxilo, ambos ligados ao carbono α. O carbono α também é ligado a um hidrogénio e a uma cadeia lateral, que é representada pela letra R.
16-	As proteínas de cada organismo, da mais simples das bactérias aos seres humanos, são construídas a partir do conjunto de quantos aminoácidos? O que diferencia entre um aminoácido e outro?
A partir do conjunto onipresente de 20 aminoácidos. O que diferencia um aminoácido do outro é o radical (R).
17-	Qual a diferença da Prolina para os demais aminoácidos?
Diferencia-se dos demais aminoácidos devido ao fato de possuir uma estrutura quimicamente coesa e rígida.  Tem uma cadeia lateral alifática, ligada tanto ao nitrogênio, quanto ao átomo de carbono.  Sendo mesmo o aminoácido mais rígido dos vinte que sãocodificados geneticamente.
18-	Como os aminoácidos podem ser classificados de acordo com a cadeia lateral? Qual a principal característica de cada classe?
São classificados em:
· Aminoácidos com cadeias laterais apolares: apresentam uma distribuição homogênea de elétrons. 
· Aminoácidos com cadeias laterais polares: apresentam uma distribuição desigual de elétrons, como ácidos e bases.
· Aminoácidos ácidos: possuem cadeias laterais com carga negativa devido à presença de grupos carboxila
· Aminoácidos básicos: possuem o grupo amino nas cadeias laterais.
19-	Diferencie aminoácidos essenciais dos não essenciais. O que são os aminoácidos condicionalmente essenciais?
Os aminoácidos chamados essenciais são aqueles que não podem ser sintetizados endogenamente e devem ser obtidos a partir do alimento, já os aminoácidos não essenciais são aqueles que o organismo é capaz de sintetizar. Aminoácidos condicionalmente essenciais, são os aminoácidos que, devido a determinadas patologias, não podem ser sintetizados pelo corpo.
20-	O que são proteínas e cite algumas funções?
São macromoléculas biológicas mais abundantes das células, constituídas por uma ou mais cadeias de aminoácidos, fundamentais para a estrutura e função celular. As proteínas apresentam uma extensa lista de funções no organismo, mas destaca-se seu papel no transporte de oxigênio (hemoglobina), na proteção do corpo contra organismos patogênicos (anticorpos), como catalizadora de reações químicas (enzimas), receptora de membrana, atuação na contração muscular (actina e miosina), além de serem fundamentais para o crescimento e formação dos hormônios.
21-	O que você entende por estrutura primária de uma proteína? Que informações importantes ela nos fornece? Que tipo de ligação estabiliza essa estrutura?
A estrutura primária é dada pela sequência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. São específicas para cada proteína, sendo geralmente determinados geneticamente. As ligações que estabilizam essa estrutura são as ligações peptídicas. 
22-	O que é estrutura secundária de uma proteína? Quais são os tipos? Que tipos de interações químicas estabilizam este tipo de estrutura?
São estruturas regulares formadas por um padrão regular de pontes de hidrogênio entre os grupamentos peptídicos N- H e C=O dos aminoácidos. Os dois tipos principais de estrutura secundária são a hélice alfa e a folha beta. As interações químicas que estabilizam esse tipo de estrutura são hélices α e conformações β.
23-	O que é estrutura terciária? Quais são as forças que a mantêm?
É a estrutura tridimensional da proteína. As forças que a mantêm são as interações hidrófobas entre os aminoácidos no interior.
24-	Quais as principais características estruturais das proteínas quaternárias?
Agregação de 2 ou m ais cadeias polipeptídicas, cada cadeia individual é chamada de subunidade, as subunidades podem ser idênticas ou diferentes, na maioria dos casos, as subunidades são mantidas unidas por interações não covalentes. 
25-	Explique a característica que permite a isomeria dos aminoácidos. Explique por que o aminoácido glicina não apresenta isomeria.
A característica que permite a isomeria dos aminoácidos é o fato de as moléculas possuírem átomos com os 4 ligantes diferentes, ou seja, os átomos de carbono são quirais (ou assimétricos). A glicina não apresenta isomeria, pois a cadeia lateral é um átomo de hidrogênio, ocasionando a ligação do carbono α com dois substuintes iguais.
26-	Na fórmula abaixo temos a representação da alanina. A estrutura pode ser classifica com D ou L aminoácido? Explique.
Pode ser classificada como L aminoácido, pois o grupo amino (H₃N⁺) está à esquerda e também porque a alanina é um aminoácido. 
27-	Existem diferentes enantiômeros, ou seja, formas de aminoácidos que são a imagem do espelho uma de outra. Os enantiômeros de aminoácidos são usualmente classificados como D ou L, explique o que significa essa classificação. As duas classes são constituintes de proteínas?
Os enantiômeros de aminoácidos são usualmente classificados como D ou L, sendo essa classificação referente à semelhança com a estrutura do D-gliceraldeído e do L-gliceraldeído, respectivamente. Somente os L-aminoácidos são constituintes das proteínas.
28-	Explique como ocorre a ligação peptídica.
O grupamento carboxila de um dos aminoácidos perde uma hidroxila (OH), disponibilizando uma ligação. O grupamento amina do outro aminoácido perde um hidrogênio (H), disponibilizando também uma ligação. A hidroxila que foi liberada pelo grupo carboxila se une ao hidrogênio liberado pelo grupo amina do outro aminoácido, consequentemente formando uma molécula de água. Assim, a união dos aminoácidos ocorre por essas ligações que ficaram disponíveis, definindo, assim, uma ligação peptídica.
29-	Quanto ao número de aminoácidos, como os peptídeos podem ser classificados?
De acordo com o número de aminoácidos presentes na molécula, os peptídeos são classificados em:
· Dipeptídeo: formado por dois aminoácidos
· Tripeptídeo: formado por três aminoácidos
· Tetrapeptídeo: formado por quatro aminoácidos
· Oligopeptídeo: de 4 até 50 aminoácidos
· Polipeptídeo: formado por mais de 50 aminoácidos
30-	Observe a imagem abaixo e responda:
a) Quantos aminoácidos formam o peptídeo?
Dois aminoácidos formam o peptídeo
b) Classifique quanto a número de aminoácidos.
É classificado como um dipeptídeo quanto a número de aminoácidos
c) Qual o número de ligações peptídicas? Demonstre a ligação na figura.
Uma ligação peptídica 
d) Quantos centros quirais estão presentes na molécula? Marque com asterisco.
Dois centros quirais estão presentes na molécula
e) Demonstre na figura o grupo N e C terminal.
Demonstrado na figura o grupo N e C terminal.
f) Quantas moléculas de água foram liberadas para a formação do peptídeo?
Uma molécula de água foi liberada para a formação do peptídeo.
31-	Observe a imagem abaixo e responda:
a) Quantos aminoácidos formam o peptídeo?
Três aminoácidos formam o peptídeo
b) Qual o número de ligações peptídicas? Demonstre a ligação na figura.
Duas ligações peptídicas
c) Demonstre na figura o grupo N e C terminal.
Demonstrado na figura o grupo N e C terminal.
d) Quantas moléculas de água foram liberadas para a formação do peptídeo?
Duas moléculas de água foram liberadas para a formação do peptídeo.
e) Circule os grupos R (cadeias laterais) na figura.
Circulados os grupos R (cadeias laterais) na figura
32-	A hidrólise de um peptídeo rompe a ligação peptídica, originando aminoácidos. Quantos aminoácidos se formam na hidrólise total do peptídeo representado a seguir?
Na hidrólise total do peptídeo representado, se formam cinco peptídeos. Percebe-se a formação de quatro aminoácidos diferentes e um semelhante.
33-	A estrutura abaixo representa o aminoácido isoleucina:
a) Quantos centros quirais ela tem?
Ela tem 2 centros quirais
b) Quantos isômeros ópticos?
4 isômeros oticamente ativos, sendo 2 dextrogiros e 2 levogiros
c) Desenhe as fórmulas para todos os isômeros ópticos da isoleucina. 
 
34- O que é uma proteína conjugada?
Proteínas conjugadas ou heteroproteínas são aquelas que liberam por hidrólise outros componentes químicos em adição aos aminoácidos. 
35-	O que são grupos prostéticos e cite exemplos.
Grupos prostéticos são a porção não-constituída por aminoácidos de uma proteína conjugada. Alguns exemplos de grupos prostéticos incluem o grupo heme da hemoglobina e os derivados de vitaminas tiamina, pirofosfato de tiamina e biotina.
36-	Diferencie proteína fibrosa de globular.
Nos níveis mais altos de organização, as proteínas são classificadas em dois grupos principais, muito diferentes entre si: fibrosas e globulares. Nas proteínas fibrosas, as cadeias de polipeptídios são organizadas em filamentos. Essas proteínas são pouco solúveis na água e estão associadas a funções mais estruturais, fornecendo suporte, forma, flexibilidade e proteçãoquanto a fatores externos. Nas proteínas globulares, o arranjo das cadeias é feito de maneira esférica ou globular. Essas proteínas são solúveis na água e estão associadas a atividades de regulação, são enzimas, proteínas transportadoras e imunoglobulinas. 
37-	Diferencie mutação de desnaturação. Explique quais são os tipos.
Mutação e desnaturação diferem basicamente por suas funções, pois a desnaturação ocorre quando a conformação nativa de uma proteína é destruída devido à quebra de ligações covalente ou perda de interações intermoleculares, resultando em uma cadeia polipeptídica distendida. Já na mutação, ocorre a substituição de aminoácidos em proteínas podendo alterar as suas funções, fazendo com que ocorra uma mutação da sua função original, podendo haver ou não inatividade.
38-	Explique como as endopeptidases e as exopeptidases atuam no processo de digestão proteica.
As endopeptidases catalisam a clivagem de ligações peptídicas dentro de um polipeptídio ou proteína. Agem sobre as enzimas pepsina, tripsina e quimotripsina. Também estão envolvidas na sinalização celular, quebrando outras proteínas, como anticorpos ou hormônios; ativando ou desativando os caminhos. Para concluir o processo digestivo para produzir aminoácidos únicos a partir de uma cadeia proteica, é necessária uma exopeptidase. Onde cada exopeptidase catalisa a clivagem da ligação peptídica terminal ou penúltima, liberando um único aminoácido ou dipeptídeo da cadeia peptídica. 
39-	Quais os produtos de digestão proteica que podem ser absorvidos?
Os produtos de digestão proteica a serem absorvidos são as vitaminas e minerais. O que não for absorvido (parte da água e fibras) é eliminado por excreção fisiológica.
Enzimas
1-	(UEA/2012) Enzimas são proteínas que atuam como catalisadores orgânicos, acelerando reações químicas específicas. A atividade das enzimas sofre influência de alguns fatores, como a elevação da temperatura, que altera a estrutura espacial das moléculas de proteínas. Foi realizada uma experiência com uma enzima digestória bovina para verificar a variação da velocidade de uma reação com o aumento da temperatura do meio em que ocorreu. Com os dados dessa experiência foi construído o seguinte gráfico.
	Assinale a alternativa que contém a correta explicação do gráfico
a) A velocidade da reação é inversamente proporcional ao aumento da temperatura.
b) A velocidade da reação aumenta proporcionalmente com o aumento da temperatura.
c) A velocidade da reação diminui proporcionalmente com o aumento da temperatura.
d) Existe uma temperatura ótima na qual a velocidade da reação é máxima.
e) A reação sofre inversão de sentido a partir de determinada temperatura.
2-	(UFMT) Sobre as enzimas, analise as afirmações abaixo e assinale a incorreta. 
a) São moléculas de lipídios especializadas na função catalisadora. 
b) As reações enzimáticas são altamente específicas; uma enzima, normalmente, catalisa apenas um tipo de reação química. c) São substâncias importantes nas reações químicas que ocorrem nos seres vivos,	atuando	como catalisadores.
c) Na reação enzimática os reagentes (substratos) se unem temporariamente à enzima, formando um complexo enzima-substrato, que, após ocorrida a reação, desagrega-se, originando	o	produto	e	liberando	a enzima.
d) Depois de concluída uma reação, a enzima liberada poderá catalisar outra reação, desde que seja do mesmo tipo à qual é especializada.
3-	(MACK) Para inibir a ação de uma enzima, pode-se fornecer à célula uma substância que ocupe o sítio ativo dessa enzima. Para isso, essa substância deve:
a) Estar na mesma concentração da enzima.
b) Ter a mesma estrutura espacial do substrato da enzima.
c) Recobrir toda a molécula da enzima.
d) Ter a mesma função biológica do substrato da enzima.
e) Promover a desnaturação dessa enzima.
4-	Explique o que é enzima e sua principal função.
Enzimas são substâncias proteicas produzidas pelo organismo. A principal função é catalisar as reações químicas, para que estas ocorram de forma eficiente.
5-	Toda enzima é uma proteína?
Com exceção de um grupo de moléculas de RNA com atividade enzimática, toda enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é uma enzima.
6-	Diferencie enzima simples de conjugada.
Enzimas simples só possuem aminoácidos ligados pela ligação peptídica, já as conjugadas possuem uma parte proteica e uma parte não proteica.
7-	O que é sitio ativo de uma enzima? 
O sítio ativo ou centro ativo é a pequena região de uma enzima onde ocorrerá uma reação química. Provém de grupamentos de partes da sequência de aminoácidos. Este sítio pode conter um segundo sítio, chamado sítio catalítico ou sítio ativo, ou estar próximo dele; é neste sítio ativo que ocorre a reação enzimática.
8-	As enzimas podem reconhecer substratos com estruturas terciárias diferentes, explique.
Não, pois o substrato tem que se encaixar perfeitamente na enzima, já que a enzima reconhece o substrato pela forma tridimensional.
9-	Diferencie holoezima de apoenzima.
Holoenzima é uma enzima completa, cataliticamente ativa junto com a sua coenzima e/ou íons metálicos. A parte proteica de uma dessas enzimas é denominada apoenzima ou apoproteína.
10-	Explique os diferentes tipos de componentes adicionais que podem estar ligados ao componente proteico de uma enzima.
Além da parte proteica (apoenzima), um cofator podendo ser um íon ou uma coenzima, que é uma molécula orgânica ativada transformada em coenzima; pode estar ligado ao componente proteico de uma enzima. A maioria dos cofatores não se ligam por covalência a uma enzima, mas estabelecem ligações fortes.
11-	Nas reações químicas catalisadas por enzimas ao longo do tempo o que ocorre com a:
a) Concentração de substrato: o aumento da quantidade de substrato acelera a reação até certo ponto. Passado este ponto, a velocidade se mantém estável, pois, apesar de haver mais moléculas de substrato, as enzimas são substâncias produzidas em pequenas e limitadas quantidades.
b) Concentração de Produto: o complexo enzima+substrato reage para a formação do produto, com isso, o substrato precisa de menos energia para reagir, e os produtos são, portanto, gerados em menos tempo. Quanto mais tempo a enzima estiver em contato com o substrato, mais produtos serão produzidos, enquanto houver substrato. Assim aumentando a concentração de produto.
c) Complexo enzima-substrato: uma vez ligados, o complexo enzima+substrato reage para a formação do (s) produto (s) com a enzima, acelerando as reações.
12-	Explique como as enzimas funcionam.
As enzimas funcionam através do processo de participação em diferentes reações químicas. Nesse sentido, cada reação química sofre catalisação por meio de enzimas. Assim, cada enzima realizará a mesma reação dependendo do tipo de função no organismo, atuando em determinado composto. O composto catalisado pela enzima é chamado de substrato e as enzimas são proteicas. Dessa forma, para que o processo de catalisação ocorra uma enzima deve se ligar a uma molécula de substrato. Com isso, a ligação entre enzima e substrato acontece numa área chamada de sítio de ligação. Em síntese, uma enzima encontrará um substrato de maneira que o encaixe seja perfeito. Por conta disso, a ligação recebe o nome de Teoria da Chave-Fechadura, devido a ligação ser semelhante a uma chave na fechadura. Em seguida, a catalisação ocorre. Porém, existem fatores que podem alterar a atividade que uma enzima desenvolve. Dentre eles estão a temperatura, o pH, o tempo e a concentração da enzima e do substrato.
13-	Explique a influência na velocidade da reação enzimática por:
a) Concentração do substrato: a velocidade de uma reação enzimática também dependerá da quantidade de substrato presentes no meio. Como a enzima, para atuar, depende da ligação com o substrato, pequenas concentrações de substrato dificultam a interação com as enzimas contidas no meio, determinando, assim, baixa velocidade de reação.
b) Temperatura: O aumento de temperatura aumenta a taxa de reação enzimática devido ao aumento de energia cinética das moléculasparticipantes da reação. A temperatura também pode interferir nas interações que mantém as estruturas secundárias e terciárias (pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas), podendo levar à desnaturação proteica.
c) pH: O pH pode influenciar a atividade de uma enzima através de maneiras distintas. Primeiramente, o pH pode levar à desnaturação proteica. O pH também pode interferir na atividade de uma enzima alterando o padrão de cargas de um determinado sítio ativo ou catalítico, ou alterando a conformação geral da proteína.
14-	O que é pH ótimo?
Cada enzima tem um pH ótimo de atuação, no qual a sua atividade é máxima. O pH ótimo para a maioria das enzimas fica entre 6 e 8, mas há exceções. A pepsina, por exemplo, atua eficientemente no pH fortemente ácido do estômago (em torno de 2), onde a maioria das enzimas seria desnaturada. A tripsina, por sua vez, atua no ambiente alcalino do intestino, tendo um pH ótimo situado em torno de 8.
15-	Analise a atividade das três enzimas abaixo de acordo com o pH, responda qual (is) enzima (s) dentre essas poderia (m) ter atividade máxima na presença de ácido clorídrico no estômago? Por quê?
Dentre essas enzimas, a que poderia ter atividade máxima na presença de ácido clorídrico no estômago é a enzima I. Porque, o ácido clorídrico torna o conteúdo estomacal fortemente ácido, com um pH ótimo em torno de 2 (acima 3,6, há uma redução expressiva da ação da enzima, acima de 6,0 é inativada), o que favorece a ação da pepsina, enzima que necessita de meio ácido para atuar.
16-	Explique a diferença entre o modelo estabelecido para ligação entre enzima e substrato de chave fechadura para o modelo do encaixe induzido.
No modelo chave-fechadura, entende-se que os chamados sítios ativos das enzimas são estruturas rígidas da molécula, adaptadas para receber os substratos. No entanto, esse modelo não explica as mudanças que ocorrem nos substratos após a ligação e como as enzimas conseguem se ligar a inibidores, uma vez que o sítio ativo é rígido. Por sua vez, o modelo encaixe induzido é mais flexível que o modelo chave-fechadura e o mesmo defende que o substrato ocasiona uma mudança na conformação da subunidade da enzima de modo a possibilitar a ocorrência do processo catalítico.
17-	Diferencie inibição enzimática competitiva da não competitiva.
A diferença básica está na formação do complexo enzima-inibidor. Na inibição competitiva, os inibidores competitivos são substâncias que concorrem diretamente com o substrato específico da enzima. As moléculas desses inibidores têm uma estrutura muito parecida com a do substrato da enzima e, por isso, se unem reversivelmente às enzimas, formando um complexo enzima-inibidor muito semelhante ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da enzima. Por não haver a formação do complexo-substrato, a atividade catalítica da enzima é inibida enquanto existir o complexo enzima-inibidor. Na inibição não competitiva, a substância inibidora pode ligar-se tanto à enzima quanto ao complexo enzima-substrato, mas num sítio de ligação diferente. Nesse caso, a ligação do inibidor com a enzima não atrapalha a ligação do substrato, mas gera uma alteração que impede a formação do produto da reação.
18-	O que é inibição enzimática irreversível?
É o tipo de inibição, onde a substância inibidora se une à enzima por ligações covalentes (mais estáveis), o que altera o grupo funcional da enzima necessário para sua atividade catalítica, tornando-a inativa de forma permanente.
19-	As enzimas são consumidas nas reações?
Durante a reação, as enzimas não mudam sua composição e também não são consumidas. Assim, elas podem participar várias vezes do mesmo tipo de reação, em um intervalo de tempo pequeno.
20-	O que acontece com a atividade enzimática aumentando a concentração do substrato em:
a) Inibição reversível competitiva: a velocidade inicial máxima é constante na presença do inibidor devido à grande quantidade de substrato.
b) Inibição reversível não competitiva: independente da concentração do substrato a constante de Michaelis e a velocidade inicial máxima estão alterados.
21-	Explique o motivo de as enzimas serem utilizadas no diagnóstico de condições patológicas e cite exemplos.
Em alguns processos patológicos, as determinações enzimáticas contribuem significativamente para estabelecer a causa, localização e grau de extensão da lesão, para fazer o controle do tratamento e ainda para determinar a cura. Enzimas associadas a coagulação do sangue (por exemplo, trombina), associada à dissolução do coágulo de fibrina (plasmina) e associada a modificações dos quilomicrons (lipoproteína lipase), são exemplos de as enzimas serem utilizadas no diagnóstico de condições patológicas.
22-	O gráfico a seguir mostra como a concentração do substrato afeta a taxa de reação química. Analise o gráfico abaixo e responda:
a) Por que mesmo aumento à concentração do substrato em determinado ponto a taxa de reação fica estável e não aumenta na reação com enzima.
Porque todas as enzimas encontram-se ligadas às moléculas de substrato, ou seja, ocorreu uma saturação enzimática.
b) Explique o motivo da taxa de reação ser diferente com e sem enzima.
Na reação com enzima, a mesma atuou como biocatalisadora, diminuindo a energia de ativação e aumentando a velocidade da reação. Na reação sem a enzima, a um gasto energético grande na ativação, por isso, não há velocidade na reação.
c) Na reação sem enzima é possível atingir o platô, explique.
Não. Sem enzima não haverá estabilização da taxa de reação, pois não há enzimas saturadas, ou uma enzima para cada substrato.
Carboidratos
1- Quais são as funções dos carboidratos?
As funções dos carboidratos são: Armazenamento energético – o amido e o glicogênio são os carboidratos responsáveis pelo armazenamento de energia dos animais e vegetais. Produção de energia – os carboidratos são as principais fontes de energia. Estruturais – todos os componentes celulares são formados por um carboidrato, e eles formam bases necessárias para a estruturação das células.
2- Como os monossacarídeos são classificados considerando o grupo funcional?
Se classificam em aldoses, caso possuam um grupamento aldeído, e em cetoses, caso possuam um grupamento cetona.
3- Como os carboidratos são classificados considerando o tamanho?
São classificados como: monossacarídeos, dissacarídeos e oligossacarídeos ou polissacarídeos.
4-	Observe as imagens dos carboidratos abaixo e descreva a nomenclatura baseada no grupo químico e na quantidade de carbonos:
a) Aldotriose	 b) Cetotriose	 c) Aldotetrose	 d) Cetotetrose
 e) Cetopentose	f) Hexose g) Cetohexose h) Aldopentose
5- A estrutura química abaixo apresenta isomeria? Explique.
Não, pois uma estrutura só apresenta isomeria quando o carbono quiral se liga a quatro ligantes, o que não acontece nessa estrutura.
6- As estruturas químicas abaixo são representações da glicose. Observe as estruturas e responda:
a) Qual a configuração de cada estrutura (Dou L)? Justifique sua resposta. Qual tipo de configuração está presente geralmente em humanos?
Estrutura D, com isômero que desvia a luz polarizada para a direita, se configura em H–C–OH. Estrutura L, que desvia a luz polarizada para o plano da esquerda, se configura em OH–C–H. Configuração D está presente em humanos.
b) Quantos centros assimétricos apresenta cada estrutura, demonstre os carbonos assimétricos nas figuras.
Cada estrutura apresenta 4 centros demonstrados nas figuras.
c) As estruturas podem ser consideradas enantiômeros? Explique.
Sim, pois diferem na configuração de carbonos quirais.
d) As estruturas podem ser consideradas diasteroisômeros? Explique.
Sim, pois apresentam dois carbonos quirais, que se mantiveram com a mesma configuração nas duas moléculas.
7- O que são epímeros?
São compostos orgânicos que diferem apenas pela rotação de um dos carbonos quirais.
8- Explique como ocorre o processo de ciclização dos carboidratos. Por que esse processo acontece?Ocorre através da reação intracelular do grupo carbonilo (que pode ser aldeído ou cetona) e um grupo hidroxilo. Acontece porque os carboidratos precisam ficar mais fortes.
9- Diferencie anel pirano de anel furano.
O que os diferenciam é a composição. Anel pirano é formado por 5 carbonos e um oxigênio e furano por 4 carbonos e 1 um oxigênio.
10- O que é carbono anomérico.
Carbono anomérico é o carbono que passa a ser quiral ou assimétrico (faz 4 ligações diferentes) depois de ocorrer a ciclização da molécula.
11- Durante a ciclização o carbono carbonílico pode assumir dois tipos de configurações: alfa e beta, explique a diferença entre elas.
Se diferem após a mutarrotação, sendo Alfa (abaixo do plano do anel) e beta (acima do plano do anel).
12- O que é mutarrotação?
Processo pelo qual compostos anômeros cíclicos, em água, podem se abrir, passando por uma fase intermediária acíclica e retornando para a fase cíclica, de forma que, em solução, existe um equilibro entre os compostos anômeros cíclicos alfa e beta.
13- O que são açúcares redutores e não-redutores?
Açúcares redutores são aqueles capazes de reduzir íons metálicos, se oxidando e formandos ácidos carboxílicos. Os não-redutores são aqueles que não possuem característica de sofrerem hidrólise da ligação glicosídica.
14- Qual é a forma de armazenamento dos carboidratos nos tecidos animais e vegetais, respectivamente?
Nos animais é armazenado em locais específicos como músculos e fígado sob a forma de glicogênio. Nos vegetais é armazenado sob a forma do amido nos parênquimas amilíferos sobre tudo raiz tuberosa.
15- Explique o que é e como ocorre a ligação glicosídica.
É uma ligação covalente resultante da reação de condensação entre uma molécula de um carboidrato com um álcool, que pode ser outro carboidrato.
16- A união dos monossacarídeos abaixo forma qual dissacarídeo:
a) Glicose + glicose: Maltose 
b) Glicose + frutose: Sacarose
c) Glicose + galactose: Lactose
17- O dissacarídeo abaixo pode ser classificado como um açúcar redutor, explique.
A maltose é um açúcar redutor porque a segunda molécula de glicose tem o carbono anomérico livre.
18- Diferencie heteropolissacarídeos e homopolissacarídeos.
Homopolissacarídeos são polissacarídeos constituídos por um tipo de açúcar.  O amido e o glicogénio, ambos homopolissacarídeo. Já heteropolissacarídeos, são polissacarídeos constituídos por mais de um tipo de açúcar. São glicídios estruturais, exemplo actina.
19- Diferencie cadeia simples de ramificada.
A diferença está quanto à disposição dos átomos de carbono na cadeia. A cadeia simples apresenta duas extremidades, e os átomos estão dispostos em uma sequência. A cadeia ramificada, apresenta no mínimo três extremidades, e os átomos não estão dispostos numa única sequência.
20- Explique o motivo dos humanos não conseguirem digerir a celulose.
O organismo humano não consegue digerir a celulose devido a incompatibilidade digestiva da enzima liberada pela celulose. Nossas enzimas digestivas só reconhecem as moléculas de α-glicose e não de β-glicose.
21- Quais são os homopolissacarídeos com função energética?
São o amido e o glicogênio.
22- Quais são os carboidratos homopolissacarídeos com função estrutural?
Há homopolissacarídeos que têm função estrutural, como a quitina que é um carboidrato que possui grupamentos de nitrogênio entre suas unidades.
23- Diferencie amilose de amilopectina com relação:
a) Tipo de cadeia: A amilose possui uma cadeia longa de resíduos de D-glicose, a amilopectina é formada por cadeias de resíduos de α-D-glicopiranose.
b) Tipo de ligações que apresentam: Amilose apresenta ligações glicosídicas (α1 → 4), na amilopectina estão presentes as ligações glicosídicas (α1 → 4), porém nos pontos de ramificações, que ocorrem de 20 a 34 resíduos, temos ligações (α1 → 6).
c) Quantidade de extremidades redutoras e não redutoras: Ambas contêm uma extremidade não redutora cadeia com um carbono anomérico na livre e uma extremidade redutora com α–amilose e amilopectina.
24- Explique a relação entre a forma de grânulos do glicogênio com a pressão osmótica.
A relação entre a forma de grânulos do glicogênio com a pressão osmótica, se explica pelo fato de a forma dos grânulos determinar o tempo de redução da pressão.
25- O que é glicoconjugado?
São carboidratos covalentemente ligados a lipídeos ou proteínas.
26- Quais são as formas absorvíveis dos carboidratos?
As formas mais comuns são os monossacarídeos (como a glucose e frutose) e os dissacarídeos (sacarose, lactose ou maltose).
27- Explique como cada um dos monossacarídeos são absorvidos?
O início da digestão dos carboidratos acontece na boca. A enzima ptialina, também chamada de amilase salivar, é secretada pelas glândulas salivares. Esta enzima quebra as ligações alfa-1→4 entre as moléculas de glicose do amido e as hidrolisa até maltose e oligossacarídeos. Como o alimento passa pouco tempo na boca, este processo é incompleto, pois a amilase não consegue quebrar as ligações alfa 1→6 que existem entre as moléculas de glicose. A amilase salivar continua atuando até chegar no estômago, onde sua ação é inibida pelo pH ácido. Já no intestino delgado, a enzima amilase pancreática forma principalmente maltose, oligossacarídeos (dextrinas) e determinada quantidade de isomaltose. A maior parte da digestão de carboidratos acontece no intestino delgado (duodeno) e esta digestão ocorre não só no lúmen, mas também na borda em escova do enterócito, onde a enzima maltase transforma a maltose em duas glicoses. Nessa superfície epitelial há as enzimas sacarase (quebra as ligações alfa e beta 1→2), lactase (fornece glicose) e isomaltase (quebra as ligações alfa 1→6 da isomaltose), que atuam na quebra até chegar aos monossacarídeos dos seguintes substratos: sacarose, lactose e isomaltose. Após todas as etapas da digestão, encontramos os seguintes monossacarídeos: glicose, frutose e galactose, que podem ser absorvidos pelo enterócito. A absorção é o transporte de moléculas do trato gastrointestinal para a corrente sanguínea. Após a absorção, o fígado libera uma parte da glicose para a corrente sanguínea e o restante é armazenado na forma de glicogênio
28- Explique o a carência e o excesso de carboidratos podem causar no organismo.
O carboidrato é a principal fonte de energia para o organismo. A falta deles pode proporcionar fadiga, cansaço e tonturas, e devido ao alto consumo de proteínas ocorre o aumento da concentração de homocisteína, composto químico que eleva o risco de problemas cardiovasculares.
29- Explique o que é diabetes.
É o aumento do nível de glicose (açúcar) no sangue. É caracterizado como um distúrbio metabólico resultante de deficiência de insulina, ou falta de efeito da mesma, ou ambas.
30- Em que situações a insulina e o glucagon são liberados?
A insulina é liberada em situações de exacerbação de glicose e o glucagon é liberado quando a taxa de glicose está baixa.
 
 
CÂMPUS DE TRÊS LAGOAS
 
CURSO DE ENFERMAGEM
 
 
 
 
 
Disciplina: 
Bioquímica
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
ESTUDO DIRIGIDO: ÁGUA, pH E TAMPÃO,
 
AMINOÁCIDOS, ENZIMAS E CARBOIDRATOS
 
 
 
 
 
 
 
Discente
 
Amanda Rafaela Teixeira
 
 
Docente
 
 
Prof
ª
. Dr
ª. Catchia Hermes 
Uliana
 
 
 
 
 
Três Lagoas, MS
 
2020
 
 
 
CÂMPUS DE TRÊS LAGOAS 
CURSO DE ENFERMAGEM 
 
 
 
 
Disciplina: Bioquímica 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
ESTUDO DIRIGIDO: ÁGUA, pH E TAMPÃO, 
AMINOÁCIDOS, ENZIMAS E CARBOIDRATOS 
 
 
 
 
 
 
Discente 
Amanda Rafaela Teixeira 
 
Docente 
 Profª. Drª. Catchia Hermes Uliana 
 
 
 
 
Três Lagoas, MS 
2020