AULA - proteinas 19-10-1

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FACULDADE PARAENSE DE ENSINO
CURSO: GRADUAÇÃO EM ENFERMAGEM
DISCIPLINA: BIOQUÍMICA
PROFESSOR: Msc. ANA CAROLINA COSTA
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PROTEÍNAS
❑GENERALIDADES SOBRE AS PROTEÍNAS
➢São as biomoléculas mais
diversa quanto à forma e
funções;
➢As proteínas desempenham
funções estruturais e
dinâmicas;
➢São formadas pela união de
somente 20 L-aminoácidos.
➢Possuem de dezenas a
milhares de aminoácidos em
suas constituição.
➢São Polímeros de
aminoácidos
PROTEÍNAS
❑GENERALIDADES SOBRE AS PROTEÍNAS
FONTES DE PROTEÍNAS (AMINOÁCIDOS) COMPLETAS
❑São fontes que apresentam todos os aminoácidos essenciais em quantidades e
proporções ideais para atender às necessidades do organismo.
❑São fontes de origem animal.
CARNES (EX: BOVINA)
AVES (EX:FRANGO)
PEIXE
OVO
❑Os alimentos de alta qualidade proteica são essencialmente de origem animal,
enquanto a maioria das proteínas vegetais (lentilhas, feijões, ervilhas, soja, etc) é
incompleta em termos de conteúdo proteico e, portanto, possui um valor biológico
relativamente menor.
FEIJÃO
LENTILHA
ERVILHA
SOJA
FONTES DE PROTEÍNAS (AMINOÁCIDOS) INCOMPLETAS
• Aminoácidos essenciais: são os aminoácidos que o organismo
humano não consegue sintetizar.
• Aminoácidos não-essenciais ou “Naturais”: são os aminoácidos
sintetizados no próprio organismo humano.
AMINOÁCIDOS NÃO-
ESSENCIAIS
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
Alanina Glicina Leucina Isoleucina
Ácido aspártico Prolina Valina Triptofano
Ácido glutâmico Serina Metionina Fenilalanina
Asparagina Tirosina Treonina Lisina
Glutamina cisteína Histidina* Arginina
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS: DE ACORDO COM O 
LOCAL DE SÍNTESE OU PRODUÇÃO
* Pelo menos até 12 anos
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS: DE ACORDO COM O 
LOCAL DE SÍNTESE OU PRODUÇÃO
❑ESTERIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
❑AMINOÁCIDOS: Possuem um centro
quiral (carbono α assimétrico).
❑L-AMINOÁCIDOS: Apresentam o
grupo amino do lado esquerdo.
❑D-AMINOÁCIDOS: Apresentam o
grupo amino do lado direito.
❑Os D-aminoácidos estão presentes na
parede celular de algumas bactérias.
❑Todos os aminoácidos que fazer parte
da constituição do nosso corpo
possuem a configuração L.
✓L= Levógiro (esquerdo em alemão)
✓D= Dextrógiro (direito em alemão).
PRODUTOS DO METABOLISMO DE ALGUNS AMINOÁCIDOS
✓METABOLISMO FENILALANINA E TIROSINA
TIROSINA
TIROXINA
NORADRENALINA
DOPAMINA
ADRENALINA
MELANINA
PRODUTOS DO METABOLISMO DE ALGUNS AMINOÁCIDOS
❑METABOLISMO TIROSINA.
➢MELANINA: 
✓Pigmento da pele: 
•Extremos: Negro – albino
➢ADRENALINA:
➢Promove vasoconstrição
periférica,
➢ Aumento da freqüência cardíaca e
respiratória,
➢Causa hipertensão,
➢Estimula a liberação de glicose
pelo fígado,
➢Permite a dilatação dos brônquios.
AMINOÁCIDOS INCOMUNS
✓❑METABOLISMO TIROSINA.
➢Tiroxina (T4) E Triiodotironina (T3): hormônio da tireóide metabolismo em geral.
➢DIMINUIÇÃO DA PRODUÇAO DE T4 E T3
✓Hipotireoidismo:
•Bradicardia,
•Bradipnéia,
•Intolerância ao rio,
•Diminuição da apetite,
•Ganho de peso,
•Cansaço,
•Queda de cabelo.
➢AUMENTO DA PRODUÇÃO DE T4 E T3
✓Hipertireoidismo: 
•Taquicardia, 
•Taquipnéia, 
•Calor, suor, 
•Aumento da apetite,
•Perda de peso, 
•Irritabilidade, 
•Exoftalmia.
➢Serotonina: é um neurotransmissor produzido no tronco encefálico. Promove
sensação de bem estar, diminui a apetite (saciedade).
➢Melatonina: Produzida pela glândula pineal, é responsável pela regularização
do sono. A Noite os níveis aumentam causando o sono (ciclo circadiano).
PRODUTOS DO METABOLISMO DE ALGUNS AMINOÁCIDOS
✓METABOLISMO DO TRIPTOFANO→ SEROTONINA E MELATONINA
TRIPTOFANO
SEROTONINA
MELATONINA
❑FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
❑Hormonal (Insulina): Estimula a síntese de canais transportadores de glicose (GLUT)
aumentando com isso a captação de glicose para as células a partir da corrente sanguínea.
Receptor de 
insulina
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
❑FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
❑Defesa do organismo (imunológica): imunoglobulinas ou anticorpos
❑Contração muscular: actina e miosina ❑Estrutural: Ex:.Colágeno e queratina
❑Estrutura Primária: Seqüência,
aproximadamente linear, de
aminoácidos ao longo da cadeia
polipeptídica”.
❑Estrutura Secundária: Descreve as
estruturas regulares formadas por
segmentos da cadeia polipeptídica (α-
hélice e folha-beta pregueada).
❑Estrutura Terciária: Corresponde
ao dobramento final da cadeia
polipeptídica por interações de regiões
com estrutura regular ou indefinida.
❑Estrutura Quaternária: É resultado
da associação de duas ou mais cadeias
polipeptídicas, que leva a formação de
uma proteína funcional.
NÍVEIS DE ORGANIZAÇÃO DA PROTEÍNA
NÍVEIS DE ORGANIZAÇÃO DA PROTEÍNA
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NÍVEIS DE ORGANIZAÇÃO DA PROTEÍNA
❑ESTRUTURA QUATERNÁRIA: Ex, Hemoglobina
➢É responsáveis pelo transporte de gases (O2 e CO2) Na corrente sanguínea
➢É formada por 4 cadeias polipeptídicas ou subunidades;
➢Cada subunidade possui um grupo chamado heme;
➢No centro do heme há uma átomo de ferro.
CADEIA 
POLIPEPTÍDICA
GRUPO HEME
PROTEÍNAS
❑FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS: Hemoglobina
➢TRANSPORTE DE MOLÉCULAS COMO CO2 O2 entre os pulmões e os tecidos;
✓Nos tecidos a hemoglobina captura o CO2 e libera O2 para oxigenar os tecidos
✓Nos Pulmões as hemoglobinas presentes nas hemácias liberam CO2 e capturam O2.
PROTEÍNAS
❑FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
➢Ligação da hemoglobina com monóxido de carbono (CO).
➢Impede a utilização da Hb para transporte de oxigênio.
➢Pode causar a morte por asfixia. 
Hemoglobina captura
o CO2 e libera O2 para
oxigenar os tecidos.
02 e CO2 são “expulsos”
da Hemoglobina
HEMÁCIAS
Hb
MIOGLOBINA HEMOGLOBINA LIPASE
CLASSIFICAÇÃO DA PROTEÍNAS DE ACORDO COM A FORMA
❑PROTEINAS GLOBOSAS OU GLOBULARES: Possuem formato,
aproximadamente, esférico. São geralmente solúveis e
desempenham várias funções dinâmicas (proteínas biologicamente
ativas).
❑PROTEÍNAS CONJUGADAS OU HETEROPROTEÍNAS: formadas por
aminoácidos mais um estrutura não protéica chamado grupo prostético.
➢METALOPROTEINA
➢NUCLEOPROTEINAS
✓Proteínas + ácidos nucléico (DNA, RNA);
➢LIPOPROTEÍNA
✓Lipídeo + proteína
➢GLICOPROTEÍNA
✓Carboidrato + proteína
CLASSIFICAÇÃO DA PROTEÍNAS DE ACORDO COM A COMPOSIÇAO
❑PROTEÍNAS SIMPLES (HOLOPROTEINAS OU HOMOPROTEÍNAS): São
proteínas formadas somente por aminoácido.
➢ Exemplo: albumina: tem como função realizar o transporte de vitaminas,
hormônios e ácidos graxos na corrente sanguínea
✓ESTÁ PRESENTE
✓Vasos sangüíneos
✓Estrutura óssea, 
✓Pele, Dentes.
✓Tendões, 
✓Cartilagens, 
✓Córnea, 
CLASSIFICAÇÃO DA PROTEÍNAS DE ACORDO COM A FORMA
❑PROTEÍNAS FIBROSAS: apresentam forma alongada, são geralmente
insolúveis e desempenham um papel basicamente estrutural (estático) nos
sistemas biológicos.
➢COLÁGENO ➢QUERATINA
ESTÁ PRESENTE
✓Cabelo
✓Unhas
✓Pele
✓Cifre
✓Pena
✓Lâ 
24
NH2 COOH1 NH2 COOH2
NH2 C N COOH
O
H
21
Desidratação
-H2O
LIGAÇÃO PEPTÍDICA - DESIDRATAÇÃO
LIGAÇÃO PEPTÍDICA - DESIDRATAÇÃO
http://2.bp.blogspot.com/-SYJ9ZsaDdw0/T5da6Qk075I/AAAAAAAAAEU/O45xRtNGz1g/s1600/peptide.gif
Peptídeos
Nº de 
AA
Glândulas/
Células produtoras
Efeitos Principais
Encefalinas 5
Hipófise anterior e 
medula adrenal
Analgésico
Gramicidina 10
Cepas de Bacillus 
brevis
Antibiótico
Glutationa 3 Maioria das células Anti-oxidante
PEPTÍDEOS DE INTERESSE BIOLÓGICO
❑HORMÔNIO ANTIDIURÉTICO (ADH) E OCITOCINA
PEPTÍDEOS DE INTERESSE BIOLÓGICO
HIPOTÁLAMO
✓OCITOCINA E ADH
OCITOCINA
ADH
➢São produzidos nos hipotálamo e armazenado na neuro-hipófise.
GLÂNDULA 
MAMÁRIA
PEPTÍDEOS DE INTERESSE BIOLÓGICO
❑OCITOCINA OU OXITOCINA
✓Estimula a contração das células
musculares da glândula mamária
promovendo a ejeção (expulsão) de
leite.
✓Estimula a contração do
musculatura do útero na hora do
parto e durante relação sexual
(orgasmo).
DESNATURAÇÃO E RENATURAÇÃOPROTÉICA
❑Desnaturação: corresponde à perda da estrutura terciária da proteína graças ao
rompimento das interações entre os aminoácidos, como as ligações de hidrogênio
e as atrações elétricas.
❑A conseqüência da desnaturação é a perda da função da proteína
❑Agentes desnaturantes: 
✓Estresse mecânico
✓Temperatura 
✓ph
PROTEÍNA NORMAL PROTEÍNA 
DESNATURADARENATURAÇÃO
DESNATURAÇÃO
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❑ENZIMAS: É um tipo especial de proteína que funciona como
biocatalisador
❑As enzimas: catalisar as reações aumentam a velocidade em
milhares de vezes.
SUBSTRATOS
A B 
PRODUTO AB
ENZIMAENZIMA
ENZIMA
❑PROPRIEDADES GERAIS DAS ENZIMAS
✓Isso se deve a
capacidade de diminuir a
energia de ativação.
✓Energia de ativação: é
a energia mínina
necessária para iniciar
uma reação.
✓Quanto menor é a
energia de ativação maior
será a velocidade da
reação.
➢1. Aumenta a Velocidade das Reações: A velocidade das reações
catalisadas por enzimas são 106 a 1012 vezes maiores que as reações
correspondentes não-catalisadas.
ENZIMA
❑PROPRIEDADES GERAIS DAS ENZIMAS
➢2. Alta Especificidade: As enzimas apresentam um grau maior de
especificidade do que os catalisadores químicos em relação a
identidade de seus substratos (reagentes) e do seus produtos.
➢3. Endógenas: as enzimas são moléculas produzidas pelas células,
não havendo necessidade da sua obtenção por meio da alimentação.
➢4 Condições Químicas: As reações mediadas por enzimas ocorrem,
na maioria das vezes, em uma faixa de condições químicas brandas e
compatíveis com a vida, ou seja, temperatura inferior a 100°C, pressão
atmosférica e pH quase neutro.
➢Existem exceções a essa regra, como é o caso de bactérias
termófilas que habitam regiões onde a pressão e a temperatura são
elevadas.
ENZIMA
❑ENZIMAS: INTERAÇÃO ENZIMA-SUBSTRATO
Substrato
Se a enzima apenas se ligasse ao
substrato não haveria nenhuma reação
Estado de Transição Produto
A enzima não apenas reconhece o substrato, 
mas também induz a formação do estado de transição
Adapted from Nelson & Cox (2000) Lehninger Principles of Biochemistry (3e) p.252
X
PROTEÍNAS
❑A NATUREZA DAS ENZIMAS
● A enzima fornece uma superfície catalítica
● Essa superfície estabiliza o estado de transição
● O estado de transição é transformado em produto
B
BA Sítio Ativo
A
Juang RH (2004) BCbasics
PROTEÍNAS
Interação Enzima-Substrato
E S+ P+SE E
Juang RH (2004) BCbasics
Etapas da Reação Enzimática
❑MODELO CHAVE-FECHADURA DE AÇÃO ENZIMÁTICA
ENZIMA
➢Este modelo prevê um encaixe perfeito do substrato ao sítio ativo da
enzima.
➢A enzima funcionaria como um fechadura, a qual seria específica para
um determinado substrato que funcionaria como uma chaves.
Modelo Chave-Fechadura
Modelo Chave-Fechadura
Enzima
Sítio 
Ativo
Substrato
Complexo Ativado 
(Complexo ES)
❑MODELO DE ENCAIXE OU AJUSTE INDUZIDO DE AÇÃO ENZIMÁTICA
ENZIMA
➢Este modelo prevê um sítio de ligação não totalmente pré-formado,
mas sim moldável (ajustável) à molécula do substrato.
➢A enzima se ajustaria à molécula do substrato na sua presença.
Modelo Encaixe-Induzido
Enzima
Sítio Ativo
Substrato
Complexo Ativado 
(Complexo ES)
FÁRMACOS QUE INTERAGEM COM ENZIMA:
AAS → ligação no sitio onde se 
ligaria Ac. Araquidonico
Impede a formação dos 
eicoisanoides e outros mediadores 
químicos do processo inflamatório
Pro-farmacos
❑FATORES QUE AFETAM A ATVIDADE ENZIMÁTICA
➢ pH x ATVIDADE ENZIMÁTICA
✓Pepsina ou amilase salivar: atua no boca
✓Tripsina: atua no intestina delgado
ENZIMA
❑FATORES QUE AFETAM A ATVIDADE ENZIMÁTICA
➢ TEMPERATURA x ATVIDADE ENZIMÁTICA
ENZIMA
❑FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE ENZIMÁTICA
➢ CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO x ATIVIDADE ENZIMÁTICA 
ENZIMA