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Proteínas  
 
● Macromoléculas 
● Polímeros 
● Formada por uma cadeia de aminoácidos 
(analogamente por polissacarídeos) 
● Ligados por ligação peptídica 
 
Papéis Biológicos  
 
Classificação 
funcional   
Exemplos   Localização /  
Atuação  
Estruturais   Colágeno Derme, tendões, 
ligamentos, ossos e 
córnea 
  Queratina Epiderme e anexos 
(pelos e unhas) 
Transporte   Hemoglobina Nas hemácias, 
transportam O2 
  Mioglobina presente nos 
músculos, armazena 
O2 
Movimento   Actina e 
Miosina 
Músculos 
Alimento   Albumina Clara de Ovo 
  Caseína Leite 
Defesa   Anticorpos Sangue e tecidos 
Coordenação   Hormônio 
Insulina 
controla a 
concentração de 
glicose do sangue 
  Hormônio do 
crescimento 
determina a 
elongação dos ossos 
Catalisadora
s  
Enzimas aceleram as reações 
químicas 
  Presentes no 
sangue, tubo 
digestório e interior 
das células 
 
 
 
 
 
 
Aminoácidos e peptídeos 
 
São encontrados 20 tipos nos seres vivos 
Oligopeptídeo: ​ constituída por um pequeno número de 
aminoácidos 
Dipeptídeo: ​ dos aminoácidos ligados 
● Presente nos ribossomos 
Tripeptídeo: ​três aminoácidos 
Polipeptídeo: ​muitos aminoácidos 
 
Aminoácidos essenciais: 
● Nós não conseguimos produzir, obtemos pela dieta 
● São eles: 
○ Fenilalanina 
○ Triptofano 
○ Treonina 
○ Leucina 
○ Isoleucina 
○ Metionina 
○ Valina 
○ Lisina 
Aminoácidos naturais (não essenciais): 
● O ser humano consegue produzir a partir de 
substâncias orgânicas 
● Ex.: Carboidratos 
● Existem alimentos ricos com esses aminoácidos : 
Leite, ovos, leguminosas e cereais 
 
Ligação entre 2 aminoácidos  
  
Estrutura das Proteínas  
 
 
Forma e função 
 
● A forma de uma proteína determina sua função 
biológica específica 
● A forma de uma proteína é determinada por sua 
estrutura primária 
● A sequência de aminoácidos é construída nos 
ribossomos, durante a síntese proteica 
● Mutações podem alterar a sequência de bases 
nitrogenadas do DNA, e isso pode causar mudança 
na forma e função da proteína produzida 
 
Desnaturação Proteica 
É a alteração na forma de uma proteína sem ocorrer 
modificação na sequência de seus aminoácidos. Pode ser 
provocada pela: 
● Radiação ultravioleta 
● Temperaturas muito altas ou muito baixas 
● Elevada concentração de sal 
● Variação de pH 
 
● Retiradas das condições desnaturantes, muitas 
proteínas podem assumir sua renaturação nativa → 
renaturação 
 
Enzimas  
● Catalizadores proteicos 
● São específicas 
● Forma o complexo enzima substrato → onde ocorre 
a reação que irá liberar os produtos, que serão 
sempre os mesmos para a reação 
 
● Apresentam um local conhecido como centro ativo 
(sítio ativo), é uma região na qual as moléculas se 
encaixam 
 
● A concentração do substrato interfere na 
velocidade da reação 
● Algumas enzimas só apresentam atividade quando 
associada à um cofator (mineral ou molécula 
orgânica não proteica). A molécula completa de uma 
enzima associada a um cofator é denominada 
holoenzima 
 
 
 
Gráficos importantes:

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