Proteinas, Aminoácidos e Enzimas

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COLÉGIO VITÓRIA 2020
EDUCANDO COM COMPROMISSO E RESPONSABILIDADE
BIOQUÍMICA- aminoácidos, proteínas e enzimas.
Aminoácidos são compostos orgânicos, substancias que possuem em sua composição, carbono (C), nitrogênio (N), hidrogênio (H) e oxigênio (O), e alguns possuem em sua composição o elemento enxofre (S). Resumidamente os aminoácidos são substâncias que possuem os agrupamentos amina (-NH2) e carboxila (-COOH). 
Os aminoácidos tem funções variadas tais como, constituição de peptídeos, proteínas, hormônios e neurotransmissores. O que os diferencia é o radical que também é ligado ao carbono alfa, assim como o grupo Amina e o grupo carboxílico. Normalmente na maioria dos aminoácidos o carbono alfa se liga com quatro grupos diferentes, exceto a glicina.
 
Normalmente plantas e animais necessitam de aminoácidos para o seu desenvolvimento o grande diferencial é que as plantas são capazes de sintetizar todos os aminoácidos necessários ao seu desenvolvimento, ao contrario dos animais que precisam fazer a ingestão de alguns aminoácidos, por esse motivo, nos animais, temos uma divisão, aminoácidos essenciais e naturais. 
 Observação:
Aminoácidos Essenciais: São indispensáveis e os animais não conseguem sintetizar em seu corpo, sendo assim, precisam obtê-los pela alimentação. 
Aminoácidos Naturais: São dispensáveis e o animal produz em seu corpo. 
Espécie Humana
Naturais
	Essenciais
· Ácido Aspártico (Asp)
	
Fenilalanina (Phe)
	· Ácido Glutâmico (Glu)
	Isoleucina (Ile)
	· Alanina (Ala)
	Leucina (Leu)
	· *Arginina (Arg)
	Lisina (Lys)
	· Asparagina (Asn) 
	Metionina (Met)
	· Cisteína (Cys)
	Treonina (Thr)
	· Glutamina (Gin)
	Triptofano (Trp)
	· Glicina (Gly)
	 Valina (Val)
	· *Histidina (His)
	
	· Prolina (Pro)
· Serina (Ser)
	
	· Tirosina (Tyr)
	
	
	
	
	
 Observação:
É comum vemos a arginina (Arg) classificada como natural, entretanto é essencial, pois os mamíferos sintetizam, mas acabam hidrolisando a maior parte em forma de ureia. A histidina (His) é essencial para as crianças, mas não para os adultos, sendo sintetizada pelo organismo, por esse motivo muito autores a colocam na classificação natural. 
Quando nos alimentamos, seja de carne animal ou de vegetais, respectivamente, eles tem reservas de energia em forma de glicogênio e amido, ao entrar em contato com a digestão as proteínas serão degradadas até chegarem aos seus aminoácidos que serão levados para dentro das células que serão utilizadas pelos ribossomos para sintetizar novas proteínas. É importante ressaltar que no caso do fígado esses aminoácidos são transformados em outros aminoácidos devido a uma reação de transaminação, que ocorre no fígado, músculos e rins. 
 Observação:
A reação de Transaminação é uma reação reversível de transferência do grupo amina (NH3+) para outro aminoácido, como mostra a imagem. 
É comum denominarmos as proteínas de completas ou incompletas, o motivo, respectivamente, é que tem todos os aminoácidos essenciais em boa quantidade e a outra não. 
A classificação dos aminoácidos de acordo a sua quantidade de ligações é dipeptídeos, tripeptídeos, tetrapeptídeos e etc. Os peptídeos com poucas ligações são denominados de oligopeptídeos e os com muitas ligações de polipeptídeos. A ligação que é feita ente os peptídeos, além de ser covalente, é a ligação peptídica. Essa ligação é feita com um carbono (C) do ácido carboxílico que acaba perdendo seu grupo hidroxila (OH) e o grupo amino do outro aminoácido perde o seu hidrogênio (H), essa ligação terá como produto uma molécula de água (H2O). Como mostra a imagem a seguir. 
Ainda há os aminoácidos Glicogênicos e os Cetogênicos, são classificados assim de acorda ao seu produto metabólico final. Os Glicogênicos são aminoácidos catabolizam piruvato ou um dos intermediários do ciclo de Krebs, levando a síntese de glicogênio no fígado e músculos. Os Cetogênicos são aminoácidos catabolizam acetoacetato ou percursores como a acetil-CoA ou acetoacetil-CoA. O famoso corpo cetônico é produzido através de proteínas em momentos que o organismo não está usando glicose como fonte de energia. Há também os aminoácidos chamados de glicocetgênicos, podem originar tanto glicogênio quanto corpos cetônicos. 
RESUMINDO:
· Glicogênicos: podem ser transformados em glicose.
- Alanina, arginina, metionina, cisteína, histidina, treonina e valina.
· Glicocetogênicos: podem se transformar em glicose ou em corpos cetônicos. 
-Fenilalanina, tirosina, triptofano, isoleucina e lisina.
· Cetogênicos: podem se transformar em corpos cetônicos.
- Leucina e lisina.
 PROTEÍNAS
As proteínas tem significado grego que tem como tradução, primeiro, fundamental. São polipeptídeos, ou seja, são dezenas ou centenas de ligações de aminoácidos. Para caracterizar se um polipeptídeo também é uma proteína é muito variável, depende muito de autor, alguns abordam que para que isso aconteça o polipeptídeo tem que ter mais de 70 aminoácidos ligados, entretanto outros consideram que para que um polipeptídeo seja uma proteína ele tem que apresentar peso molecular acima de 6000 Daltons. Mesmo com todas essas variáveis, temos a seguinte definição, toda proteína é um polipeptídeo, mas nem todo polipeptídeo não é uma proteína.
Também é muito comum encontrarmos a definição de que proteínas são polímeros de aminoácidos. Sendo que, polímeros são macromoléculas constituídas de moléculas menores semelhantes, conhecidas como monômeros, no caso das proteínas os monômeros são os aminoácidos. 
Normalmente as proteínas são formadas por 20 tipos de aminoácidos, entretanto podemos encontrar em algumas proteínas, na constituição de seus aminoácidos, o grupo prostético, lipídios, carboidratos, ácidos nucleicos ou até mesmo um mineral e etc. Sendo assim eles têm classificações diferentes, as proteínas simples, aquelas que tem somente aminoácidos em sua constituição, é um exemplo a queratina. As proteínas que tem aminoácidos e o grupo prostético são conhecidas como proteínas conjugadas ou complexas. Esse tipo de proteína tem duas partes e essas partes tem nome. A parte que só tem aminoácidos é conhecida como apoproteína e a parte que tem aminoácidos e outros ligantes é conhecida como grupo prostético. De acordo com esse grupo as proteínas terão diversos grupos.
	Proteínas Conjugadas
	Grupo Prostético
	lipoproteínas
	Lipídeos
	Glicoproteínas
	Polissacarídeo
	Nucleoproteínas
	Ácido Nucleico
	Fosfoprotrínas
	Ácido Fosfórico
	Flavoproteínas
	Riboflavina (Vitamina B2)
	Metaloproteínas
	Metal
A estrutura das proteínas tem ligação direta com suas funções, podendo ser classificada em primária, secundária, terciária e quaternária. 
Estrutura Primária: É a sequência linear dos aminoácidos. Mantida através de ligações peptídicas. A exemplo temos a transtiretina, proteína globular, responsável pelo transporte de vitamina A e também o hormônio Tiroxina (T4). Também determina a estrutura da proteína secundaria e terciaria. 
Estrutura Secundária: tem duas formas básicas a alfa-hélice (com configuração
helicoidal) e a folha-beta (pequenos segmentos que se arranjam paralelamente entre si). Essa estrutura é mantida por ligação de hidrogênios e aminoácidos próximos.
Estrutura terciaria: é a tração d estruturas que se encontram distantes umas das outras, a parte secundaria beta se unem com as estruturas secundarias alfa, tomando uma característica globular.
Estrutura quaternária: é a união de duas ou mais peptídeos, podendo serem iguais ou diferentes entre si, formando uma única proteína. Podemos citar dois exemplos importantíssimos para o corpo humano, a proteína de colágeno, que corresponde a 40% das proteínas do corpo e as proteínas da hemoglobina, que ficam dentro das hemácias, as células sanguíneas. 
Proteínas de colágeno. 
Proteínas de hemoglobina. 
É importante ressaltar que quando as proteínas sofrem um grande aumento na temperatura, aumento no PH e alta concentração de elementos químicos, exemplo disso é a ureia, podem modificar a estrutura espacial das proteínas, e como a forma está diretamente ligada asua função ela é desnaturada, mas existem casos que essas proteínas podem renaturação. Entretanto, normalmente, não acontece, na maioria das proteínas, essa renaturação.
Funções das Proteínas
· Estrutural: forma a membrana plasmática, ossos, tendões e cartilagens entre outras estruturas.
· Hormonal: hormônios, que fazem a regulação e controle do corpo, a exemplo temos a insulina, tiroxina, triiodotironina e etc.
· Defesa: as imunoglobulinas.
· Contração muscular: actina e miosina.
· Coagulação sanguínea: tromboplastina, protrombina e fibrinogênio. 
· Impermeabilização de superfícies: queratina.
· Transportes de gases respiratórios: hemoglobinas. 
· Enzimas: Catalisadores. 
ENZIMAS
Enzimas nada mais são do que catalisadores biológicos, ou seja, servem para diminuir a energia de ativação para acelerar a reação, como todo catalisador as enzimas entram e saem da reação sem nenhuma perda. Em muitos casos substancias da natureza não proteicas precisam se ligar a enzimas para que ela possa exercer sua função catalítica. Essa substancias recebem o nome de cofatores ou coenzimas, respectivamente, íons inorgânicos e moléculas orgânicas. As substancias que precisam dos cofatores ou das coenzimas recebem o nome de holoenzimas e sua parte proteica é a apoenzima. Sendo assim, temos:
Holoenzimas= Apoenzimas + Cofatores ou Coenzimas.
Existem enzimas que atuam dentro da célula e são denominadas de endoenzimas e outra que atuam fora da célula e são denominadas de exoenzimas. 
PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
A mais relevante propriedade é a sua especificidade, ou seja, as enzimas só se ligam com o seu respectivo substrato para poder formar o complexo enzima-substrato. As enzimas podem atuar em mesmo substrato, mas em condições diferentes, essas são conhecidas como isoenzimas. Elas podem agir in vivo ou in vitro. 
NOMENCLATURA
É muito comum os nomes das enzimas terem a adição de -ase ao radical do substrato.
	SUBSTRATOS
	ENZIMAS
	Maltose
	
	Lactose
	
	Amido
	
	Lipídeos
	
	Proteínas
	
Também se pode fazer o mesmo, adicionar -ase, ao radical do tipo de reação.
	Reações Químicas
	Enzimas
	Oxirredução
	
	Desidrogenação
	
	Descarboxilação
	
MECANISMOS DE AÇÃO
O mecanismo mais comum é o conhecido como chave-fechadura. Em que uma enzima se liga aos seu respectivo substrato.
Mecanismo do encaixe-induzido é uma deformação que a enzima faz para se adequar, por tempo determinado, a alguns substratos fazendo uma flexibilidade do sitio ativo. 
INFLUENCIA DE TEMPERATURA, PH E CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATO.
Muitas enzimas funcionam em temperaturas diferentes umas das outras, ou seja, cada enzima pode ter uma temperatura ideal para seu melhor funcionamento. Ou seja, quando a enzima é desnaturada, devido a altas temperaturas o complexo enzima-substrato não é formado e a enzima é destruída. 
Existe, também, um PH que a enzima melhor funciona, conhecido com PH ótimo. 
Quando a quantidade de enzimas seja mantida constante seja mantida, o aumento da concentração de substrato é proporcional a velocidade da reação. 
ATIVADORES E INIBIDORES
Algumas vezes as enzimas são produzidas em sua forma inativa, conhecida como proenzima ou zimogênios. Para que as proenzimas possam agir como catalizadores elas necessitam de outras substancias, que são conhecidas como ativadores enzimáticos. Assim como temos os ativadores enzimáticos temos os inibidores, um exemplo desses inibidores é o íon cianeto (CN-) que atua na inibição da enzima citocromo-oxidase, responsável pela respiração. Uma atenção que temos que ter é que quando um inibidor se liga ao sitio inibidor a enzima não poderá formar os produtos.
VAMOS EXERCITAR?
01) (FADIP/2019 – Medicina) Príons (ou priões) são agentes infecciosos que não possuem nenhum ácido nucleico, sendo constituídos exclusivamente por um único tipo de proteína estruturalmente modificada que tem a capacidade de converter proteínas semelhantes e normais em proteínas alteradas quanto a conformação tridimensional. Tais proteínas alteradas se agregam e causam danos em células nervosas. Uma forma como os príons podem ser transmitidos à população humana e causar doenças neuronais graves é através dos alimentos contaminados, e os mais comuns são:
A)Óleos.
B)Frutas.
C)Carnes.
D) Massas.
02) (Enem/2014) Na década de 1940, na Região Centro-Oeste, produtores rurais, cujos bois, porcos, aves e cabras estavam morrendo por uma peste desconhecida fizeram uma promessa, que consistiu em não comer carne e derivados até que a peste fosse debelada. Assim, durante três meses, arroz, feijão, verduras e legumes formaram o prato principal desses produtores.
O Hoje, 15 out. 2011 (adaptado).
Para suprir o déficit nutricional a que os produtores rurais se submeteram durante o período da promessa, foi importante eles terem consumido alimentos ricos em
A)vitaminasA e E.
B) frutose e sacarose.
C) aminoácidos naturais.
D) aminoácidos essenciais.
E) ácidos graxos saturados.
03) (Unipac/2013) Apesar da carne bovina ser frequente na dieta humana, a proteína bovina não é encontrada em nosso corpo. Isso ocorre porque
A) o ser humano não possui enzimas para digerir as proteínas da carne bovina.
B) as vitaminas da carne bovina desnaturam durante o cozimento.
C) a proteína bovina sofre digestão e os aminoácidos liberados são usados na produção de proteínas humanas.
D) os lipídios presentes na carne bovina impermeabilizam suas proteínas, impedindo a absorção.
E) os aminoácidos presentes na carne bovina são diferentes daqueles usados pelas células humanas.
04) (UECE/2016.2) Atente-se à seguinte representação química-estrutural de um aminoácido.
Considerando a figura acima, assinale a afirmação verdadeira.
A) Observa-se a presença de um carbono central α (alfa) responsável pela diferenciação entre os 20 aminoácidos.
B) O quarto ligante é um radical chamado genericamente de R ou cadeia lateral R, de forma constante ou inalterada nos 20 aminoácidos.
C) Um grupamento carboxila, um grupamento amina, um grupo R e um átomo de hidrogênio estão ligados ao carbono central.
D) Além desses 20 tipos de aminoácidos principais, há alguns aminoácidos especiais que só aparecem em alguns tipos de proteínas e não possuem o grupo amina.
05) (Souza Marques/2014) Ecos de uma dieta pobre
Pesquisa feita na UNESP, em Botucatu, dividiu ratas grávidas em dois grupos. O primeiro grupo recebeu dieta com 17% de proteínas e o segundo recebeu dieta com apenas 6% de proteínas.
No segundo grupo, os filhotes desmamados (com 3 semanas) apresentaram maior expressão dos genes produtores de lactase e adultos (com 16 semanas) apresentavam grande atividade de sacarase. Além disso, ambos apresentavam grande atividade do transportador de glicose pela membrana das células intestinais, conhecido como SGLT1.
(Baseado em Ciência Hoje-set. 2012)
Segundo os resultados da pesquisa, uma alimentação pobre em proteínas tem como consequência
A) maior obesidade porque resulta em maior absorção de glicídios.
B) menor ação de genes porque leva à falta de aminoácidos para a produção de proteínas.
C) dificuldade de reprodução celular, devido à dificuldade de duplicação de DNA.
D) problemas no desenvolvimento, uma vez que a transcrição e a tradução de genes estará prejudicada.
E) tendência a grande atividade metabólica com grande perda de energia.
06) (PUC-RJ) Atletas devem ter uma alimentação rica em proteínas e carboidratos. Assim devem consumir preferencialmente os seguintes tipos de alimentos, respectivamente:
A) verduras e legumes pobres em amido.
B) óleos vegetais e verduras.
C) massas e derivados de leite.
D) farináceos e carnes magras.
E) carnes magras e massas.
07) (UECE/2015.2) As proteínas observadas na natureza evoluíram pela pressão seletiva para efetuar funções específicas, e suas propriedades funcionais dependem da sua estrutura tridimensional. Sobre essas biomoléculas, é correto afirmar que
A) a estrutura tridimensional das proteínas surge porque sequências de aminoácidos em cadeias polipeptídicas se enovelam a partir de uma cadeia enovelada em domínios compactos com estruturas tridimensionais específicas.B) as cadeias polipeptídicas das proteínas são normalmente compostas por 20 aminoácidos diferentes que são ligados não covalentemente durante o processo de síntese pela formação de uma ligação peptídica.
C) as interações que governam o enovelamento e a estabilidade das proteínas são: interações não covalentes, forças eletrostáticas, interações de Van de Waals, pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas.
D) os 20 aminoácidos que compõem proteínas possuem em comum somente o Carbono alfa e o grupamento amino (NH2).
08) (FUVEST) Os carboidratos, os lipídios e as proteínas constituem material estrutural e de reserva dos seres vivos. Qual desses componentes orgânicos é mais abundante no corpo de uma planta e de um animal?
A) Proteínas em plantas e animais.
B) Carboidratos em plantas e animais.
C) Lipídios em plantas e animais.
D) Carboidratos nas plantas e proteínas nos animais.
E) Proteínas nas plantas e lipídios nos animais.
09) (UFCSPA) Proteínas são moléculas grandes com muitas funções metabólicas e estruturais. Associe os diferentes tipos de proteínas (coluna da esquerda) às respectivas funções nos organismos (coluna da direita).
1.Actina
2.Hemoglobina
3.Amilase
4.Glucagom
(   ) Proteína catalisadora
(   ) Proteína reguladora
(   ) Proteína estrutural
(   ) Proteína transportadora
A sequência numérica correta, de cima para baixo, da coluna da direita, é:
A) 1 – 4 – 2 – 3
B) 3 – 2 – 4 – 1
C) 3 – 4 – 1 – 2
D) 4 – 2 – 1 – 3
E) 4 – 3 – 2 – 1
10) (FADIP/2019-2)  “Os alvéolos pulmonares são responsáveis pela hematose, fenômeno em que o O2 no ar dos alvéolos difunde-se para os capilares sanguíneos e penetra nas hemácias, combinando-se com a hemoglobina. A hemoglobina, por sua vez, apresenta quatro cadeias associadas ao grupo químico que contém ________________, chamado de ________________.” Assinale a alternativa que completa correta e sequencialmente a afirmativa anterior.
A) ferro / grupo heme
B) ferro / oxiemoglobina
C) gás oxigênio / grupo heme
D) gás oxigênio / oxiemoglobina
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