Aminoácidos, peptídeos e proteínas

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​ ​ ​ Aminoácidos, peptídeos e proteínas.   
 
Proteínas: 
• Controlam praticamente todos os processos 
que ocorrem em uma célula; 
• Infinita diversidade de funções; 
• São as macromoléculas biológicas mais 
abundantes; Ocorrem em todas as partes de 
todas as células; 
 • São os instrumentos biológicos pelos quais a 
informação genética é expressa; 
• São geradas por ligações covalentes entre 
subunidades monoméricas relativamente 
simples → Aminoácidos. 
Aminoácidos: 
 •São as subunidades das proteínas; 
 • Estrutura básica: 
 
 
• Existem mais de 150 aminoácidos diferentes, 
porém apenas 20 são componentes das 
proteínas; Todos os 20 são L-aminoácidos. 
 
 
•​ Classificação Nutricional: 
 Não Essenciais → conseguimos sintetizar em 
nossos organismos; 
 Essenciais → não podem ser produzidos pelo 
corpo humano; 
 Essenciais condicionais → não são 
produzidos por nosso organismo em alguma 
fase do desenvolvimento ou em patologias. 
 
• ​Classificação quanto às Cadeias Laterais: 
-Apolares; 
 -Aromáticos; 
 -Polares não-carregadas; 
- Polares carregados positivamente (básicos); 
-Polares carregados negativamente (ácidos). 
➨ Em Ph biológico: ph 7,0 (últimos três 
pontos). 
• Aminoácidos com grupos R apolares 
(Alifáticos): 
 
 
 
• Aminoácidos com grupos R apolares 
(Alifáticos): Tendem a se agrupar no interior 
das moléculas de proteína; 
 Prolina → aminoácido com estrutura 
particular. 
Grupo R interage com a amina da própria 
molécula, tornando a estrutura cíclica.   
• Aminoácidos com grupos R aromáticos: 
 
● Relativamente apolares (hidrofóbicos); 
● O grupo hidroxila da tirosina pode 
formar ligações de hidrogênio; 
● Importante grupo funcional em 
algumas enzimas; 
● A tirosina e o triptofano são 
significativamente mais polares do que 
a fenilalanina. 
• Aminoácidos com grupos R polares 
não-carregados: 
 
● Mais solúveis em água; 
● Cisteína → pode formar um 
aminoácido dimérico, ligado de forma 
covalentemente. 
 
• Aminoácidos com grupos R polares 
carregados positivamente (básicos): 
 
• Aminoácidos com grupos R polares 
carregados negativamente (ácidos): 
 
• Aminoácidos incomuns com funções 
importantes: 
 
• Aminoácidos podem agir com ácidos e bases: 
 
 
 
 
➔ Cada aminoácido terá mais de um 
valor de pKa 
 
• Ponto isoelétrico (pI): 
Ponto isoelétrico, ou pI, é o valor de pH onde 
uma molécula, por exemplo, um aminoácido 
ou uma proteína, apresenta carga elétrica 
líquida igual a zero. O pI é o pH no qual há 
equilíbrio entre as cargas negativas e positivas 
dos grupamentos iônicos de um aminoácido ou 
de uma proteína. 
 
 
Peptídeos 
• Formados pela união de aminoácidos; 
 
• Ligação peptídica: ​Ligações peptídicas são 
ligações químicas que se estabelecem entre um 
grupo carboxila de um aminoácido e um grupo 
amina de outro aminoácido subsequente, com 
síntese resultante em uma molécula de água, 
ou seja, formadas a partir da desidratação ou 
também quebradas por hidrólise. 
 
• Reação não espontânea; 
 
• A hidrólise é espontânea, porém ocorre 
muito lentamente devido a elevada energia de 
ativação. 
 
• Observação importante: A carga elétrica 
final do peptídeo e seu pI só levam em 
consideração os grupos R, uma vez que as 
carboxilas e as aminas estarão envolvidas na 
ligação peptídica. 
• Qual a molécula responsável por catalisar a 
ligação peptídica? 
RNA ribossomal (rRNA) → ribozima! 
• Oligopeptídeo → quando alguns poucos 
aminoácidos se ligam; 
 • Polipeptídeo → quando muitos aminoácidos 
se ligam (massa molecular acima de 10.000)