Enzimas: nomenclatura, funções e propriedades
4 pág.

Enzimas: nomenclatura, funções e propriedades


DisciplinaBioquímica I63.142 materiais1.420.528 seguidores
Pré-visualização1 página
ENZIMAS: NOMENLATURA, CLASSIFICAÇÃO E PROPRIEDADES 
1. O que são enzimas? 
2. As enzimas são classificadas de acordo com o tipo de reação que podem catalisar. Comente e 
exemplifique. 
3. O que é substrato? 
4. O que é complexo enzima-substrato? Quando ele se forma e quando se desfaz? 
5. O que é sítio ou centro ativo ou catalítico? Qual a sua importância para a catálise enzimática? 
6. Explique a propriedade de eficiência catalítica. 
7. O que é número de renovação? 
8. Comente sobre a especificidade das enzimas. 
9. O que é grupo prostético? 
10. O que são coenzimas e cofatores? Todas as enzimas necessitam de cofatores ou coenzimas para 
funcionarem? Justifique. 
11. O que são holoenzimas e apoenzimas? 
12. Por que as diferentes enzimas se localizam em diferentes ambientes dentro da célula? 
13. Há duas perspectivas para explicar como as enzimas funcionam. Comente cada uma delas (não esqueça 
de abordar energia de ativação, estado de transição, energia de ligação e o modelo encaixe induzido). 
 
RESOLUÇÃO 
 
1. Enzimas são moléculas orgânicas de natureza proteica e agem nas reações químicas das células como 
catalisadoras, ou seja, aceleram a velocidade dos processos sem alterá-los. Geralmente são os 
catalisadores mais eficazes, por sua alta especificidade. Sua estrutura quaternária é quem determinará 
sua função, a que substrato ela se acoplará para acelerar determinada reação. 
 
2. Oxirredutases \u2013 transferência de elétrons 
Ex: Ácido Lático Desidrogen 
 
 
Transferases - transferência de grupos 
Ex: Aminotransferase \u2013 TGP 
 
 
Hidrolases - reações de hidrólise 
Ex: quimiotripsina 
 
Liases \u2013 adição ou remoção de grupos (H2O, NH4 + , CO2 ). 
Ex: fumarase 
 
 
 
Isomerase \u2013 transferência de grupos dentro da mesma molécula, formação de isômeros 
Ex: 
 
 
Ligases \u2013 reações de síntese com consumo de ATP 
Ex: Piruvato carboxilase 
 
 
 
3. É designado substrato um composto químico que sofre uma boa reação catalisada por uma ou mais 
enzimas. 
 
4. Complexo enzima substrato é o conjunto formado por uma enzima específica e um substrato específico. 
Para cada enzima há um substrato específico, ou seja, o substrato que se "encaixa" em uma determinada 
enzima não se "encaixa" em outra. Esse complexo se forma antes da reação e possibilita que esta ocorra 
mais facilmente, desfazendo-se após a reação. 
 
 
5. Sitio ativo é a região da molécula enzimática que participa da reação com o substrato. 
 
6. Eficiência catalítica: enzimas atuam em pequenas concentrações sendo altamente eficientes e aumentam 
em 10³ a 10^8 vezes a velocidade quando comparado com reações não catalisadas. 
 
 
7. O termo número de renovação é definido como o máximo número de moléculas de um substrato que 
uma molécula de enzima pode converter em produto por unidade de tempo. É calculado do seguinte 
modo: 
 
 
8. As enzimas são altamente específicas interagindo com um ou alguns poucos substratos relacionados e 
catalisando apenas um tipo de reação. 
 
9. Um grupo prostético é um componente de natureza não-proteica de proteínas conjugadas que é essencial 
para a atividade biológica dessas proteínas. Os grupos prostéticos podem ser orgânicos ou inorgânicos e 
encontram-se ligados de forma firme à cadeia polipeptídica, muitas vezes através de ligações covalentes. 
Uma proteína despojada do seu grupo prostético é uma apoproteína, designando-se por vezes a proteína 
com grupo prostético como holoproteína. 
Os grupos prostéticos são um subgrupo de cofatores; ao contrário das coenzimas, encontram-se ligados 
de forma permanente à proteína. Em enzimas, os grupos prostéticos estão de algum modo ligados ao 
centro ativo. 
 
10. Os cofatores são substâncias inorgânicas necessárias ao funcionamento das enzimas, como exemplo as 
mostradas no quadro abaixo. Se um "cofator" for orgânico, recebe o nome de coenzima. 
11. Uma proteína despojada do seu grupo prostético é uma apoproteína, designando-se por vezes a proteína 
com grupo prostético como holoproteína. 
12. Muitas enzimas estão localizadas em organelas específicas dentro das células, isso garante o meio 
favorável para a reação e organiza as milhares de enzimas presentes nas células dentro de vias definidas. 
 
13. Reações químicas têm uma barreira de energia separando reagentes e produtos denominada energia de 
ativação que representa a diferença de energia dos reagentes e aquela do intermediário de alta energia 
que ocorre durante a formação do produto. Uma enzima permite que uma reação ocorra mais 
rapidamente nas condições normais da célula, oferecendo uma rota alternativa, com uma menor energia 
livre de ativação. As enzimas reduzem a energia de ativação, mas, não alteram o equilíbrio da reação. 
Para as moléculas reagirem, devem conter energia suficiente para superar a barreira de energia do estado 
de transição. 
A energia livre total liberada pela interação entre o substrato e a enzima, na formação do complexo ES 
(pontes de H e interação fracas) e, consequente estabilização deste complexo é a energia de ligação, essa 
é usada para diminuir a energia de ativação. 
Existem duas teorias para explicar esse funcionamento enzimático: 
Chave-fechadura: uma enzima e seu substrato são complementares. As enzimas apresentam uma região 
específica (sítio ativo) onde o substrato se encaixa. Esse encaixe ocorre em razão das ligações formadas 
entre o substrato e as cadeias laterais de aminoácidos no sítio ativo. Seria como se cada substrato se 
encaixasse perfeitamente em uma única enzima, assim como uma chave é usada para abrir uma 
determinada fechadura. De acordo com esse modelo, tanto a enzima como o substrato são fatores 
rígidos, ou seja, não apresentam flexibilidade e, por isso, as reações enzimáticas apresentam alta 
especificidade. 
Encaixe induzido: ligantes e receptores não são tão rígidos. De acordo com essa teoria, o substrato 
induz uma mudança conformacional na enzima com a qual ele interage. Essas mudanças garantem um 
melhor ajuste entre o sítio ativo e o substrato. Quando o substrato interage com o sítio ativo da enzima, 
surgem ligações que induzem mudanças, as quais permitem que mais ligações sejam estabelecidas. Com 
isso, o sítio ativo envolve cada vez mais o substrato, mantendo-o em seu local.