Slides de Aula - Unidade I bioquimica metabolica

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Unidade I 
 
 
 
 
BIOQUÍMICA METABÓLICA 
 
 
 
 
 
Profa. Dra. Renata Dias 
Bioquímica 
Conceito: 
 Bioquímica é a ciência que estuda as bases químicas da vida. 
 Bioenergética estuda os fenômenos energéticos 
nos seres vivos. 
 Nestas áreas é necessário ter conhecimento em física, 
química e ciências básicas. 
Introdução à Bioquímica 
 A alimentação deve conter todos os nutrientes necessários 
para as funções do organismo, como crescimento 
e renovação de seus componentes. 
São estes os macronutrientes e os micronutrientes: 
 Macronutrientes: carboidratos (açúcares), 
lipídios (gorduras) e proteínas. 
 Micronutrientes: minerais, vitaminas e água. 
Proteínas 
 As proteínas são polímeros constituídos por aminoácidos, 
ou seja, são moléculas grandes formadas pela união de vários 
aminoácidos. 
 Sabendo-se que os constituintes dos polímeros são os 
monômeros, podemos dizer que as proteínas são polímeros 
formados por monômeros chamados de aminoácidos. 
Proteínas 
 Existem 22 aminoácidos considerados proteinogênicos, que 
são aqueles incorporados em proteínas pela existência de um 
códon no RNA mensageiro. 
 Desses 22 aminoácidos proteinogênicos, dois são pouco 
abundantes: a selenocisteína e a pirrolisina. 
 A selenocisteína é encontrada no sítio ativo de algumas 
proteínas humanas, e a pirrolosina foi encontrada em uma 
bactéria. 
 
Proteínas 
 Como as proteínas são formadas por vários aminoácidos e 
esses aminoácidos podem estar presentes mais de uma vez, 
muitas moléculas podem ser construídas a partir de apenas 
20 aminoácidos. 
 
Proteínas – funções 
 São componentes estruturais, como o colágeno e a elastina. 
 Enzimas. 
 Transporte de moléculas, como a hemoglobina 
e a mioglobina. 
 Defesa do organismo, como as imunoglobulinas. 
 Hormônios, como a insulina. 
 Controle da expressão gênica. 
 Contração muscular, como as proteínas actina e miosina. 
 Coagulação sanguínea. 
Proteínas – funções 
 Crescimento, regeneração de tecidos e renovação 
de estruturas. 
 Precursores de mensageiros químicos (glutamato é precursor 
do ácido gama-aminobutirico – Gaba; o triptofano é precursor 
da serotonina e da melatonina). O Gaba, a serotonina e a 
melatonina são neurotransmissores. 
 Aminoácido triptofano é precursor da tiroxina, um hormônio 
produzido na tireoide. 
 Precursores de importantes moléculas que possuem 
nitrogênio como as bases nitrogenadas, o grupo heme 
e a clorofila. 
Aminoácidos 
 São compostos de função mista, apresentam a função 
orgânica amina, caracterizada pela presença do grupo – NH2, 
e a função orgânica ácido carboxílico, caracterizada pela 
presença do grupo – COOH. 
 Os aminoácidos encontrados em proteínas naturais são os 
a-aminoácidos (grupo amino ligado ao carbono alfa, o qual 
é vizinho ao grupo carboxila). 
 A estrutura básica dos aminoácidos encontrados em 
proteínas naturais apresenta, ligada ao carbono alfa, o grupo 
amino, o grupo carboxila, a cadeia lateral, também chamado 
de grupo R, e um átomo de hidrogênio. 
Aminoácidos 
 A diferença entre os aminoácidos está na cadeia lateral, 
é ela que determina a identidade e a função do aminoácido. 
 As cadeias laterais podem variar em relação ao tamanho, 
à forma, à carga, à reatividade química, à capacidade de formar 
ligações de hidrogênio e às características hidrofóbicas. 
 As propriedades das cadeias laterais são importantes para a 
conformação das proteínas e, como a função da proteína está 
diretamente ligada à sua conformação, essas propriedades 
também são importantes para a sua função. 
Aminoácidos 
Os aminoácidos também podem ser classificados de acordo 
com a necessidade na dieta: 
 Essenciais: são aqueles de que nosso organismo necessita, 
mas não consegue sintetizar, ou não consegue sintetizar em 
quantidade e velocidade compatível com as nossas 
necessidades, sendo assim, eles precisam ser adquiridos 
pela dieta. 
 Não essenciais: são aqueles que o nosso organismo 
consegue sintetizar e, portanto, não necessitamos ingerir. 
Aminoácidos 
 É importante ressaltar que, para os vegetais, todos os 
aminoácidos são não essenciais. 
 Fica claro que classificar um aminoácido em não essencial 
ou essencial depende da espécie estudada; assim, um certo 
aminoácido pode ser essencial para um animal e não 
essencial para outro. 
Aminoácidos 
 Aminoácidos glicogênicos: quando é degradada a parte 
nitrogenada e eliminada na forma de ureia e a cadeia 
carbônica remanescente é encaminhada para o metabolismo 
energético, podendo produzir glicose ou glicogênio; 
 Aminoácidos cetogênicos: quando são degradados e a cadeia 
carbônica é transformada em Acetil-CoA, sendo que esse 
pode ser utilizado pelo Ciclo de Krebs para formação de 
corpos cetônicos ou para a síntese de ácidos graxos 
ou colesterol. 
Deficiência de aminoácidos 
 Se houver deficiência de aminoácidos, o organismo não 
desempenhará adequadamente suas diversas funções. 
 A deficiência de aminoácidos pode resultar, em particular, 
em subnutrição e pele ressecada. 
 Os aminoácidos são nutrientes absolutamente necessários 
para a sobrevivência dos seres humanos. 
Aminoácidos 
 Os aminoácidos contêm nitrogênio, portanto, são usados 
também para a síntese de outros compostos nitrogenados 
(não proteicos), como as bases nitrogenadas e porfirinas. 
 
 
Enzimas 
 Quanto à ação, a teoria mais aceita é a de que a enzima e a 
substância sobre a qual vai agir (chamada substrato) formam 
um composto intermediário que, posteriormente, sofre um 
desdobramento, regenerando a enzima. 
 
Interatividade 
Nos alimentos encontramos os nutrientes e para suprir o 
organismo da quantidade adequada deles, é necessário 
respeitar as indicações das quantidades adequadas de ingestão 
de cada tipo de alimento diariamente, tais como carnes e leite, 
que são considerados: 
a) Micronutrientes. 
b) Alimentos construtores. 
c) Energéticos. 
d) Funcionais. 
e) Plásticos. 
Resposta 
Nos alimentos encontramos os nutrientes e para suprir o 
organismo da quantidade adequada deles, é necessário 
respeitar as indicações das quantidades adequadas de ingestão 
de cada tipo de alimento diariamente, tais como carnes e leite, 
que são considerados: 
a) Micronutrientes. 
b) Alimentos construtores. 
c) Energéticos. 
d) Funcionais. 
e) Plásticos. 
Estrutura química das proteínas 
 A organização tridimensional das proteínas varia desde a 
sequência de aminoácidos até o enovelamento da cadeia 
polipeptídica e associação de várias cadeias. 
Estrutura primária 
 É a sequência de aminoácidos existentes na molécula 
de uma proteína. 
 É o nível de estrutura mais simples a partir do qual todos os 
outros derivam. 
Fonte: FERREIRA, Carlos Parada. 
“Bioquímica Básica”. Editora Luana, 1997. 
Estrutura secundária 
 É a disposição espacial que adquire a espinha dorsal da 
cadeia polipeptídica. 
 
Fonte: FERREIRA, Carlos Parada. “Bioquímica Básica”. Editora Luana, 1997. 
Estrutura terciária 
 Resulta de dobras na estrutura da proteína estabilizadas por 
interações entre os radicais dos aminoácidos. 
 
Fonte: FERREIRA, Carlos Parada. “Bioquímica Básica”. Editora Luana, 1997. 
Estrutura quaternária 
 Refere-se ao modo pelo qual duas ou mais cadeias 
polipeptídicas interagem. 
 Cada uma das cadeias apresenta os três níveis 
estruturais citados. 
 É mantida, principalmente, por ligações iônicas, pontes 
de hidrogênio e por interações do tipo hidrofóbico. 
Fonte: FERREIRA, Carlos Parada. 
“Bioquímica Básica”. Editora Luana, 1997. 
Síntese de proteínas não essenciais 
 A estrutura primária corresponde à sequência de aminoácidos 
da cadeia polipeptídica, por exemplo, Arg – Leu – Ala – Arg – 
His – Gly. 
 Cada sequência de aminoácidos representa uma 
única proteína. 
 A sequência apresentada por uma proteína é codificada 
pelo DNA. Segundo o dogma central da biologia, o DNA é 
transformado em RNA mensageiro e esteé transformado 
em proteína. 
Classificação das proteínas 
Quanto à dieta: 
 Completa. 
 Parcialmente completa. 
 Incompleta. 
 
 
 
Classificação das proteínas 
 Completas: todos os aminoácidos essenciais em quantidades 
suficientes. Ex.: proteína do ovo, leite e carnes. 
 Parcialmente completas: todos os aminoácidos essenciais, 
porém alguns em quantidades insuficientes. Ex.: proteína das 
leguminosas (metionina limitante) e cereais (lisina limitante). 
Classificação das proteínas 
 Incompletas: falta um ou mais aminoácidos essenciais. 
Ex.: gelatina (proteína derivada do tecido conjuntivo animal – 
triptofano em falta). 
Classificação das proteínas 
Quanto à sua forma: 
 Fibrosas. 
 Globosas. 
Classificação das proteínas 
Quanto à sua composição: 
 Simples. 
 Complexas. 
Desnaturação proteica 
 Diferença entre desnaturação e digestão. 
 Desnaturação química e física. 
 
Recomendação diária de proteínas 
 15% das calorias totais. 
 QDR: 0,83 g por kg de peso. 
 QDR ↑: latentes, crescimento, gravidez, lesões e treinamento. 
 Digestão: pH ácido, pesinogênio, pepsina. 
 Tripsina, quimiotripsina. 
 Pool de aminoácidos. 
 Desnutrição proteico-calórica. 
Valor biológico das proteínas 
 Proteínas de origem animal e vegetal. 
 Para o organismo independe qual a origem, o importante 
é supri-lo. 
Geralmente, os valores calóricos são: 
 Carboidratos/açúcares = 4 kcal/g 
 Gorduras = 9 kcal/g 
 Proteínas = 4 kcal/g 
 
Interatividade 
Em relação às dietas veganas, apesar de inúmeros benefícios 
que esse estilo pode acarretar, é incontestável que esse tipo de 
alimentação sem a orientação de um nutricionista comumente 
leva o indivíduo a sérios prejuízos. Esse evento se deve à: 
a) Ausência total de aminoácidos essenciais. 
b) Ausência de ácidos graxos essenciais. 
c) Ausência da maioria dos aminoácidos essenciais. 
d) Quantidade insuficiente de ácidos graxos essenciais. 
e) Quantidade insuficiente de aminoácidos essenciais. 
Resposta 
Em relação às dietas veganas, apesar de inúmeros benefícios 
que esse estilo pode acarretar, é incontestável que esse tipo de 
alimentação sem a orientação de um nutricionista comumente 
leva o indivíduo a sérios prejuízos. Esse evento se deve à: 
a) Ausência total de aminoácidos essenciais. 
b) Ausência de ácidos graxos essenciais. 
c) Ausência da maioria dos aminoácidos essenciais. 
d) Quantidade insuficiente de ácidos graxos essenciais. 
e) Quantidade insuficiente de aminoácidos essenciais. 
Síntese proteica 
 As proteínas são sintetizadas a partir de uma molécula de 
RNA mensageiro (mRNA) que é produzida por meio do DNA. 
 O processo que gera uma molécula de RNA a partir de uma 
molécula de DNA é chamado de transcrição e o processo 
que gera um polipeptídeo a partir de uma molécula de RNA 
mensageiro é chamado de tradução. 
 Uma fita de DNA pode formar duas fitas idênticas por meio 
do processo de replicação. 
Síntese proteica 
 Por meio do processo de transcrição, uma molécula de RNA 
é formada utilizando como molde uma das fitas da molécula 
de DNA. 
 A enzima responsável pela síntese de RNA é a RNA 
polimerase. 
 Após a transcrição, o RNAm passa pelos poros da membrana 
nuclear e, no citoplasma, é utilizado como molde para a síntese 
das proteínas, que é realizada pelos ribossomos. 
 A síntese de proteínas é chamada de tradução. 
Síntese proteica 
 O processo de tradução consiste na transformação da 
molécula de RNA mensageiro em um polipeptídio. 
 A organela que participa da síntese de proteínas é o 
ribossomo e para esse processo são necessárias moléculas 
de RNA mensageiro e de RNA transportadores que carregam 
os aminoácidos. 
Síntese de aminoácidos 
Dos 20 aminoácidos: 
 9 não podem ser sintetizados pelos seres humanos; 
 11 aminoácidos podem ser sintetizados pelos seres humanos, 
porém 2 deles (cisteína e tirosina) são sintetizados a partir de 
aminoácidos essenciais (metionina e fenilalanina). 
Transaminação: 
 α-cetoácido1 + aminoácido1→ aminoácido2 + α-cetoácido2. 
Degradação de proteínas 
 Após a degradação das proteínas formam-se os aminoácidos 
que podem ser reutilizados para formar novas proteínas. 
 Como as proteínas que são degradadas são diferentes das 
que são formadas, os aminoácidos que são obtidos pelo 
processo de degradação são diferentes dos aminoácidos 
necessários para sintetizar as proteínas novas. 
 Desta forma, sempre sobram aminoácidos que não são 
utilizados e, como não podem ser armazenados, eles são 
degradados e seu nitrogênio, excretado. 
Degradação de proteínas 
 Os aminoácidos resultantes da degradação formam novas 
proteínas, sintetizam compostos nitrogenados não proteicos 
como as bases nitrogenadas (A, C, T, G e U), 
neurotransmissores (adrenalina e glucagon) e hormônios. 
 Caso os aminoácidos não sejam utilizados para essas 
funções, eles serão degradados, sendo que a sua cadeia 
carbônica será utilizada para formar glicose ou Acetil-CoA 
e o nitrogênio será eliminado como ureia. 
Digestão e absorção das proteínas 
 As proteínas da dieta são, primeiramente, desnaturadas 
no estômago, devido à elevada acidez. 
 Posteriormente, essas proteínas desnaturadas são 
hidrolisadas por uma classe de enzimas denominadas 
peptidases ou proteases. 
 
 
Classificação das peptidases/proteases 
As peptidases são classificadas como: 
 Endopeptidases (quebram ligações peptídicas internas) 
e exopeptidases (quebram ligações peptídicas a partir 
da extremidade). 
 Carboxipeptidades (quebram a ligação peptídica a partir da 
extremidade carboxila terminal) e aminopeptidases (quebram 
a partir da extremidade amino terminal). 
 A protease que atua no estômago é a pepsina, a qual é 
secretada na forma de pepsinogênio e é ativada pelo pH baixo. 
Interatividade 
As enzimas são estruturalmente compostas por proteínas e 
cada indivíduo pode apresentar diferenças na sua produção 
devido a fatores relacionados ao: 
a) Hábito alimentar. 
b) Ambiente. 
c) Genoma. 
d) Aminoácido. 
e) Consumo de medicamentos. 
Resposta 
As enzimas são estruturalmente compostas por proteínas e 
cada indivíduo pode apresentar diferenças na sua produção 
devido a fatores relacionados ao: 
a) Hábito alimentar. 
b) Ambiente. 
c) Genoma. 
d) Aminoácido. 
e) Consumo de medicamentos. 
Degradação dos aminoácidos 
Etapas da degradação: 
 Transaminação. 
 Desaminação oxidativa. 
 Ciclo da ureia. 
 
 
Degradação dos aminoácidos 
Transaminação: 
 Consiste na transferência do grupo amino dos aminoácidos. 
 Maioria dos aminoácidos (alanina, arginina, aspartato, 
asparagina, cisteína, fenilalanina, glutamina, isoleucina, 
leucina, tirosina, triptofano e valina), o grupo amino é 
transferido para o alfa-cetoglutarato formando um a-cetoácido 
e o glutamato. 
Degradação dos aminoácidos 
 As reações de transaminação são catalisadas por uma classe 
de enzimas denominadas aminotransferases ou 
transaminases e essas enzimas possuem como coenzima 
o piridoxal-fosfato (PAL), o qual é derivado da vitamina B6. 
 O aminoácido tem o grupo amino retirado e se transforma 
em a-cetoácido. 
 Para tal, o PAL transfere o radical amina e durante a 
transferência se torna piridoxamina fosfato (PAM) e, após a 
transferência, o novo aminoácido volta ao estado de PAL. 
Degradação dos aminoácidos 
 Desaminação oxidativa. 
 
 
Fonte: FERREIRA, Carlos Parada. “Bioquímica Básica”. Editora Luana, 1997. 
Degradação dos aminoácidos 
 A amônia é um composto tóxico e é transformada em ureia 
para ser eliminada. 
 A síntese da ureia acontece por meio do seu ciclo que ocorre 
no fígado. 
 Portanto, a amônia produzida nos tecidos precisa ser 
transportada para o fígado, porém, como ela é tóxica, precisa 
ser incorporada a outros compostos para que aconteça 
esse transporte. 
Degradação dos aminoácidos 
 Um dos átomos de nitrogênio da ureia é obtido da amônia 
e o outro do aspartato. 
 O átomo de carbonoé obtido do íon bicarbonato. 
 A síntese da ureia ocorre nas células hepáticas na matriz 
mitocondrial. 
Ciclo da ureia 
 reação entre a amônia e o íon bicarbonato com gasto de duas 
moléculas de ATP e formação de carbamilfosfato; 
 condensação do carbamilfosfato com a ornitina e formação 
da citrulina; 
 reação da citrulina com o aspartato e formação 
de argininosuccinato; 
 decomposição da argininosuccinato em fumarato e arginina; 
 hidrólise da arginina com regeneração de ornitina 
e formação de ureia. 
Degradação dos aminoácidos 
 Amônia é tóxica, portanto, é extremamente importante 
a manutenção da baixa concentração dessa substância 
no organismo. 
 Doenças hepáticas, renais ou deficiências no ciclo da ureia. 
 Elevação dos níveis de amônia: hiperamonemia. 
 Altas concentrações de amônia afetam, principalmente, 
o cérebro, podendo ocasionar o coma. 
Interatividade 
As proteínas são essenciais em uma dieta equilibrada e 
desempenham papel fundamental no organismo hígido para 
síntese de proteínas endógenas com as mais distintas funções. 
Uma das etapas de degradação de aminoácidos diretamente 
relacionada à síntese proteica é: 
a) Ciclo do aspartato. 
b) Ciclo da ureia. 
c) Desaminação oxidativa. 
d) Desnaturação. 
e) Transaminação. 
 
Resposta 
As proteínas são essenciais em uma dieta equilibrada e 
desempenham papel fundamental no organismo hígido para 
síntese de proteínas endógenas com as mais distintas funções. 
Uma das etapas de degradação de aminoácidos diretamente 
relacionada à síntese proteica é: 
a) Ciclo do aspartato. 
b) Ciclo da ureia. 
c) Desaminação oxidativa. 
d) Desnaturação. 
e) Transaminação. 
 
ATÉ A PRÓXIMA! 
	Slide Number 1
	Bioquímica
	Introdução à Bioquímica
	Proteínas 
	Proteínas
	Proteínas 
	Proteínas – funções 
	Proteínas – funções 
	Aminoácidos
	Aminoácidos
	Aminoácidos
	Aminoácidos
	Aminoácidos
	Deficiência de aminoácidos
	Aminoácidos 
	Enzimas 
	Interatividade 
	Resposta 
	Estrutura química das proteínas
	Estrutura primária 
	Estrutura secundária
	Estrutura terciária
	Estrutura quaternária
	Síntese de proteínas não essenciais
	Classificação das proteínas 
	Classificação das proteínas
	Classificação das proteínas
	Classificação das proteínas
	Classificação das proteínas
	Desnaturação proteica
	Recomendação diária de proteínas
	Valor biológico das proteínas
	Slide Number 33
	Interatividade 
	Resposta 
	Síntese proteica
	Síntese proteica
	Síntese proteica
	Síntese de aminoácidos
	Degradação de proteínas
	Degradação de proteínas
	Digestão e absorção das proteínas
	Classificação das peptidases/proteases
	Interatividade
	Resposta
	Degradação dos aminoácidos
	Degradação dos aminoácidos
	Degradação dos aminoácidos
	Degradação dos aminoácidos
	Degradação dos aminoácidos
	Degradação dos aminoácidos
	Ciclo da ureia
	Degradação dos aminoácidos
	Interatividade
	Resposta
	Slide Number 56