BIOQUIMICA

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1. 
 
 
Durante uma competição esportiva, observa-se uma intensa 
sudorese nos atletas, que tem como principal função: 
 
 
 
Eliminar os resíduos metabólicos. 
 
 
 
Manter a temperatura corporal. 
 
 
Aliviar a excreção renal. 
 
 
Regular o sistema cardio-vascular. 
 
 
Controlar a pressão arterial. 
 
 
 
 
Explicação: 
O suor é rico em água, líquido com elevado calor específico. A água presente no suor rouba 
calor do corpo (e do meio ambiente) e evapora, provocando o resfriamento do corpo. 
 
 
 
 
 
 
 
2. 
 
 
Qual a opção que apresenta o constituinte inorganico mais 
abundante da matéria viva? 
 
 
Sal de sódio 
 
 
Água 
 
 
Proteína 
 
 
Lipídio 
 
 
Glicídio 
 
 
 
Explicação: 
O organismo humano é constituído em grande parte de água. O teor de água no organismo depende de 
uma série de fatores, como idade. Crianças têm, em média, 80% de água; idosos podem ter um 
conteúdo bem menor de água no organismo, chegando a 50% ou menos. O nosso organismo pode ser 
considerado um imenso meio aquoso, e a água possui propriedades que afetam a estrutura e a função de 
todos os outros constituintes celulares. 
 
 
 
 
 
3. 
 
A água é o principal constituinte do organismo humano, chegando 
a apresentar um teor de 70%, em média. Dessa forma, nosso 
organismo pode ser considerado um grande meio aquoso para a 
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ocorrência de todos os processos químicos básicos que mantém a 
vida. 
Assinale a alternativa incorreta sobre as propriedades da água. 
 
 
As moléculas de água possuem geometria angular característica, em função da distribuição 
eletrônica em volta dos átomos de hidrogênio e oxigênio. 
 
 
As ligações intermoleculares de hidrogênio presentes entre as moléculas de água, também 
podem ser observadas entre moléculas de água e solutos polares que possuem átomos 
eletronegativos. 
 
 
Por formar grande parte de nosso organismo, a água possui propriedades que afetam a 
estrutura e a função de todos os demais constituintes celulares. 
 
 
As moléculas de água interagem através de forças intermoleculares de hidrogênio, responsáveis 
por seus baixos pontos de fusão, ebulição e calor de vaporização em relação a outros solventes. 
 
 
A maioria das biomoléculas polares são solúveis em água, através de interações água-soluto. 
 
 
 
Explicação: 
Gabarito 
Alternativa correta: B 
Justificativa: As forças intermoleculares de hidrogênio são responsáveis pelos 
ALTOS valores de pontos de fusão, evaporação e calor de vaporização da água em 
relação a outros solventes. 
 
 
 
 
 
 
4. 
 
 
A respeito do pH e tampões biológicos assinale a 
alternativa CORRETA: 
 
 
Alterações de pH dos compartimentos biológicos não altera a maioria dos 
processos bioquímicos, já que macromoléculas como proteínas não são 
sensíveis a alterações de pH. 
 
 
Os sistemas tampão do organismo permitem a variação grande do pH fisiológico. 
 
 
O sistema tampão bicarbonato é importante para manter o pH do meio 
intracelular. 
 
 
o pH é uma medida da concentração de íons OH- em uma solução aquosa. 
 
 
Como a medida de pH é logarítmica e não aritmética, a variação em uma 
unidade de pH significa que houve alteração de dez vezes na 
concentração de íons H+. 
 
 
 
Explicação: 
O pH é uma medida da concentração de íons H+ em uma solução aquosa. Como 
a medida de pH é logarítmica e não aritmética, a variação em uma unidade de 
pH significa que houve alteração de dez vezes na concentração de íons H+. 
Alterações de pH dos compartimentos biológicos altera a maioria dos processos 
bioquímicos, já que macromoléculas como proteínas são sensíveis a alterações 
de pH. Os sistemas tampão do organismo não permitem variações no pH 
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fisiológico quando pequenas quantidades de ácidos e bases são adicionados. O 
sistema tampão bicarbonato é importante para manter o pH sanguineo. 
 
 
 
 
 
5. 
 
 
A polaridade é uma propriedade da 
matéria resultando em moléculas que têm 
compartilhamento desigual de elétrons, 
configurando em moléculas com 
densidades de cargas ligeiramente 
positivas e negativas. Um exemplo de 
molécula polar é: 
 
 
 
O2. 
 
 
N2. 
 
 
CO2. 
 
 
H2. 
 
 
NH3. 
 
 
 
Explicação: 
A amônia é uma molécula que apresenta geometria piramidal. Além disso, o átomo de nitrogênio 
pertence à família 15 ou VA, portanto, apresenta cinco elétrons na camada de valência, dos quais três 
estão sendo utilizados nas ligações sigma, sobrando, então, um par de elétrons, ou seja, uma nuvem 
eletrônica. Por essa razão, a amônia apresenta três ligantes iguais (os hidrogênios) e quatro nuvens 
eletrônicas (três ligações sigma e uma nuvem que sobra no nitrogênio), o que configura uma molécula 
polar. 
 
 
 
 
 
6. 
 
 
As moléculas orgânicas configuram uma 
classe de compostos com grande 
variedade de propriedades químicas e 
representam uma grande parte das 
biomoléculas. Assinale a alternativa que 
apresenta uma molécula orgânica. 
 
 
 
NaOH 
 
 
H3C-CH2-OH 
 
 
H2CO3 
 
 
H2O 
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O2 
 
 
 
Explicação: 
Nos compostos orgânicos, podemos observar cadeias de carbonos ligados entre si, o que não acontece 
na química inorgânica. 
 
 
 
 
 
7. 
 
 
Pode ocorrer quando o corpo produz muito 
ácido, os rins não conseguem remover o 
ácido que é produzido normalmente pelo 
organismo, reduzindo o pH do sangue. 
Além disso, os rins também podem se 
sobrecarregar, uma vez que precisam 
excretar uma quantidade maior de ácido 
na urina. A esse processo metabólico 
damos o nome de: 
 
 
 
Basicidade 
 
 
Acidose 
 
 
Diastose 
 
 
Neutralidade 
 
 
Alcalose 
 
 
 
Explicação: 
A condição fisiológica na qual o pH fisiológico é reduzido (pH ácido) denomina-se Acidose. 
 
 
 
 
 
1. 
 
 
As proteínas, que são moléculas grandes, apresentam estrutura 
complexa, já que uma molécula de proteína é constituída por várias 
unidades menores, ligadas entre si, que são os aminoácidos. A 
respeito dos aminoácidos, assinale a alternativa incorreta. 
 
 
 
Toda molécula de aminoácido tem um grupo ácido carboxílico -COOH) e um grupo amina (-NH2) 
ligado a um átomo de carbono. A esse mesmo carbono se liga ainda um átomo de hidrogênio e 
um radical (R), que pode ser um simples átomo de hidrogênio (na glicina), um -CH3 (na alanina), 
ou grupos mais complexos (em outros aminoácidos). 
 
 
 
Os seres vivos necessitam de 20 aminoácidos para promover a síntese de suas proteínas. Os 
vegetais são capazes de produzir todos eles, ao passo que os animais, tendo em vista que suas 
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células só sintetizam 12 deles, obtêm os 8 restantes a partir dos alimentos. 
 
 
 
Os aminoácidos existentes na natureza diferem entre si apenas quanto aos seus radicais. 
 
 
 
São exemplos de aminoácidos naturais: glicina, alanina, serina, cisteína, tirosina, fenilalanina, 
valina, lisina e leucina. 
 
 
 
Na molécula de proteína, dois aminoácidos se unem por meio de uma ligação peptídica entre 
uma carboxila e uma amina. 
 
 
 
 
Explicação: 
Justificativa: A alternativa A está incorreta pois fenilalanina, valina, lisina e leucina não são 
aminoácidos naturais mas sim essenciais. 
 
 
 
 
 
 
2. 
 
 
As proteínas são formadas por monômeros, moléculas 
menores, denominados aminoácidos ligados entre si através 
de ligações químicas específicas. Qual o tipo de ligação 
química ocorre entre os aminoácidos? 
 
 
 
Ponte de hidrogênio 
 
 
Ponte de dissulfeto 
 
 
 
Glicosídica 
 
 
 
PeptídicaCovalente 
 
 
 
 
Explicação: 
 A ligação peptídica é a ligação química que ocorre entre os aminoácidos, entre o carbono de 
um aminoácido e o nitrogênio do aminoácido vizinho (C-N). 
 
 
 
 
 
3. 
 
 
Os aminoácidos são os compostos monoméricos que formam as 
proteínas. Com relação aos aminoácidos é correto afirmar: 
 
 
Possuem caráter ácido 
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Possuem caráter básico 
 
 
O grupo R não varia nos diferentes aminoácidos 
 
 
São compostos que apresentam estereoisomeria 
 
 
Se unem por ligações eletrostáticas para formar proteínas 
 
 
 
Explicação: 
Aminoácidos são compostos anfóteros que apresentam estereoisomeria, os grupos R variam entre os 
aminoácidos, e os diferencia um do outro. Se unem por ligações peptídicas. 
 
 
 
 
 
4. 
 
 
Com relação à estrutura dos aminoácidos assinale a alternativa 
verdadeira: 
 
 
Uma cadeia polipeptídica é constituída de uma parte repetida regularmente chamada cadeia 
principal, onde estão localizadas as ligações peptídicas. E uma parte variável correspondente as 
cadeias laterais (grupos R) dos aminoácidos constituintes. 
 
 
A cadeia polipeptídica possui uma região amino terminal e uma região carboxi terminal, sendo 
por convenção o carboxi terminal o início da cadeia. 
 
 
Cada aminoácido apresenta-se com cargas em um determinado valor de pH, o qual chamamos 
de ponto isoelétrico (pI). 
 
 
O carbono α é um carbono assimétrico em todos os vinte aminoácidos (com exceção da glicina), 
possuindo, portanto, isomeria óptica. Nas proteínas dos mamíferos estão presentes apenas D-
aminoácidos. 
 
 
Os aminoácidos são denominados compostos anfóteros uma vez que podem reagir apenas como 
ácidos fracos. 
 
 
 
Explicação: 
Uma cadeia polipeptídica é constituída de uma parte repetida regularmente chamada cadeia principal, onde 
estão localizadas as ligações peptídicas. E uma parte variável correspondente as cadeias laterais (grupos 
R) dos aminoácidos constituintes. A cadeia polipeptídica possui uma região amino terminal e uma região 
carboxi terminal, sendo por convenção o amino terminal o início da cadeia. Os aminoácidos são 
denominados compostos anfóteros uma vez que podem reagir como ácidos fracos ou bases fracas. O 
carbono α é um carbono assimétrico em todos os vinte aminoácidos (com exceção da glicina), possuindo, 
portanto, isomeria óptica. Nas proteínas dos mamíferos estão presentes apenas L-aminoácidos. Cada 
aminoácido apresenta-se neutro em um determinado valor de pH, o qual chamamos de ponto isoelétrico 
(pI). 
 
 
 
 
 
5. 
 
 
Em um polipeptídio que possui 84 ligações peptídicas, os 
respectivos números de: Aminoácidos e de 
Grupamentos Amino-terminal e Grupamentos Ácido-
terminal são: 
 
 
 
1; 85; 85 
 
 
84; 85; 85 
 
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84; 1; 1 
 
 
85; 1; 1 
 
 
 
85; 84; 84 
 
 
 
 
Explicação: 
Geralmente as moléculas dos polipeptídios não se fecham em anel, ocorre uma ligação a 
menos em relação ao número total de aminoácidos, ou seja, existem 85 aminoácidos e 84 
ligações. Terá sempre um grupo amina-terminal em um dos lados desta cadeia e um 
grupamento ácido-terminal na outra extremidade. 
 
 
 
 
 
6. 
 
 
Os aminoácidos são moléculas orgânicas 
formadas por carbono, oxigênio, 
hidrogênio e nitrogênio, alguns possuem 
enxofre na sua composição. Assinale a 
alternativa que apresenta a estrutura 
genérica de um aminoácido em pH 
fisiológico: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Explicação: 
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Em pH fisiológico, ou seja, pH 7,4 sanguíneo, o grupo amino encontra-se protonado, na forma de íons 
amônio (-NH3+) e o grupo carboxílico está desprotonado, na forma de íons carboxilato (-COO-). 
 
 
 
 
 
7. 
 
 
Entre os compostos a seguir, o que por hidrólise produz 
aminoácido é: 
 
 
Proteína 
 
 
Gordura vegetal 
 
 
 
Hidrato de carbono 
 
 
Gordura animal 
 
 
 
Lipídio 
 
 
 
Explicação: 
A reação química entre dois aminoácidos é chamada de reação de condensação e forma 
um dipeptídeo com uma ligação peptídica entre eles. Se três aminoácidos forem ligados em cadeia, 
formarão duas ligações peptídicas entre eles, formando um tripeptídeo, e assim por diante, sendo 
até dez aminoácidos é um oligopeptídeo. Entre 10 e 50 aminoácidos é um polipeptídeo e acima disso, 
uma proteína. 
 
 
 
 
 
8. 
 
 
As proteínas são substâncias formadas pela união de uma 
grande quantidade de moléculas denominadas: 
 
 
 
 glicídios 
 
 
lipídios 
 
 
aminoácidos 
 
 
nucleotídeos 
 
 
base nitrogenada 
 
 
 
Explicação: 
As proteínas são formadas a partir de um conjunto de aminoácidos ligados entre si, por 
ligações denominadas de peptídicas. 
 
 
 
 
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1. 
 
 
A ligação peptídica, que une dois aminoácidos, é caracterizada 
por uma ligação com as seguintes características: 
 
 
Rígida, não covalente, ligação simples 
 
 
Frágil, não covalente, ligação simples. 
 
 
Rígida, covalente, com caráter de dupla ligação. 
 
 
Frágil, covalente, com caráter de dupla ligação 
 
 
Rígida, covalente, ligação simples 
 
 
 
Explicação: 
São características da ligação peptídica ser covalente, forte, rígida, com caráter de dupla ligação. 
 
 
 
 
 
2. 
 
 
Atletas precisam de uma dieta rica em proteínas e 
carboidratos. Assim, devem consumir preferencialmente os 
seguintes alimentos, respectivamente: 
 
 
 
massas e derivados de leite 
 
 
óleos vegetais e verduras 
 
 
 verduras e legumes pobres em amido 
 
 
carnes magras e massas 
 
 
farináceos e carnes magras 
 
 
 
Explicação: 
As carnes são proteínas e as massas são constituídas por carboidratos. 
 
 
 
 
 
3. 
 
 
Os aminoácidos são moléculas orgânicas que possuem um 
átomo de carbono ao qual se liga um átomo de hidrogênio, 
um grupo amina, um grupo carboxílico e uma cadeia lateral 
¿R¿. Marque a alternativa que representa a diferença na 
molécula química entre os aminoácidos. 
 
 
 
 
Átomo de hidrogênio 
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Cadeia lateral "R" 
 
 
Grupo Amina 
 
 
Grupo carboxílico 
 
 
Átomo de carbono 
 
 
 
Explicação: 
Explicação: A cadeia lateral "R" é diferente para cada aminoácido, este grupamento que difere 
as moléculas de aminiácidos umas das outras, garantindo propriedades físico-químicas distintas. 
 
 
 
 
 
4. 
 
 
As proteínas são moléculas formadas por um conjunto de 
um determinado monômero ligados entre si através de 
ligações peptídicas. Qual a alternativa que representa este 
monômero? 
 
 
 
aminoácidos 
 
 
 
ácidos graxos 
 
 
glicerol 
 
 
nucleotídeos 
 
 
 
monossacarídeos 
 
 
 
Explicação: 
As proteínas são substâncias formadas por um conjunto de aminoácidos ligados entre si através 
de ligações peptídicas. 
 
 
 
 
 
5. 
 
 
Somente vinte diferentes aminoácidos são encontrados nas 
proteínas e estes aminoácidos possuem um grupo amino 
(NH2) e um grupo carboxila (COOH), ligados a um mesmo 
carbono, conhecido como carbono alfa. Quais são as 
principais propriedades de um aminoácido? 
 
 
 
Polaridade da cadeia frontal essencialidade e caráter anfótero 
 
 
Polaridade da cadeia lateral, essencialidade e caráter ácido 
 
 
Polaridade da cadeia frontal, lateral e central 
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Polaridade da cadeia lateral e cadeias cíclicas ou acíclicasPolaridade da cadeia lateral, essencialidade e caráter anfótero 
 
 
 
Explicação: 
Os aminoácidos se dividem em classes diferentes de acordo com as propriedades de: 
polaridade da cadeia lateral, essencialidade e caráter anfótero. 
 
 
 
 
 
6. 
 
 
Entre os compostos a seguir, qual o composto que por hidrólise 
produz um aminoácido? 
 
 
proteína 
 
 
gordura animal 
 
 
hidrato de carbono 
 
 
gordura vegetal 
 
 
alcaloide 
 
 
 
Explicação: 
As proteínas são formadas por sequencias específicas de aminoácido, ligados entre si por ligações 
peptídicas. Quando uma proteína sofre hidrólise estas ligações são quebradas, e os aminoácidos 
liberados. 
 
 
 
 
 
7. 
 
 
A respeito do aminoácido abaixo é correto afirmar 
 
 
 
É um aminoácido polar devido as cargas positivas e negativas. 
 
 
É um aminoácido polar e com carga, seu grupo polar 
característico é uma segunda carboxila (COOH). 
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É um aminoácido apolar devido a presença do átomo de H ligado ao carbono alfa 
 
 
É um aminoácido apolar por causa de sua cadeia lateral 
constituída apenas de hidrocarbonetos 
 
 
É um aminoácido polar e sem cargas 
 
 
 
Explicação: 
Os aminoácidos se dividem em classes diferentes, dependendo da polaridade do seu grupo R. No 
presente caso é mostrado a Valina, aminoácido apolar com cadeia lateral (R), em verde, constituída 
apenas de hidrocarbonetos (carbonos e hidrogênios); não há presença de grupos polares. 
 
 
 
 
 
8. 
 
 
Macromoléculas são moléculas orgânicas de elevada massa 
molecular que são formadas por estruturas por unidades 
fundamentais chamadas de monômeros. Com relação a 
macromoléculas assinale a alternativa que corresponde a 
macromoléculas e seu respectivo monômero. 
 
 
Lipídeos e nucleotídeos 
 
 
Ácidos nucleicos e nucleotídeos 
 
 
Carboidratos e aminoácidos 
 
 
Proteínas e monossacarídeos 
 
 
 
Proteínas e ácidos graxos 
 
 
 
Explicação: 
Ácidos nucleicos e nucleotídeos 
 
 
 
 
1. 
 
 
As proteínas, que são moléculas grandes, apresentam 
estrutura complexa, já que uma molécula de proteína é 
constituída por várias unidades menores, ligadas entre si, que 
são os aminoácidos. A respeito dos aminoácidos, assinale 
a alternativa incorreta. 
 
 
 
São exemplos de aminoácidos naturais: glicina, alanina, serina, cisteína, tirosina, fenilalanina, 
valina, lisina e leucina. 
 
 
 
Os aminoácidos existentes na natureza diferem entre si apenas quanto aos seus radicais. 
 
 
 
Toda molécula de aminoácido tem um grupo ácido carboxílico -COOH) e um grupo amina (-NH2) 
ligado a um átomo de carbono. A esse mesmo carbono se liga ainda um átomo de hidrogênio e 
um radical (R), que pode ser um simples átomo de hidrogênio (na glicina), um -CH3 (na alanina), 
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ou grupos mais complexos (em outros aminoácidos). 
 
 
 
Os seres vivos necessitam de 20 aminoácidos para promover a síntese de suas proteínas. Os 
vegetais são capazes de produzir todos eles, ao passo que os animais, tendo em vista que suas 
células só sintetizam 12 deles, obtêm os 8 restantes a partir dos alimentos. 
 
 
 
Na molécula de proteína, dois aminoácidos se unem por meio de uma ligação peptídica entre 
uma carboxila e uma amina. 
 
 
 
 
Explicação: 
Justificativa: A alternativa A está incorreta pois fenilalanina, valina, lisina e leucina não são 
aminoácidos naturais mas sim essenciais. 
 
 
 
 
 
 
2. 
 
 
As proteínas são formadas por monômeros, moléculas 
menores, denominados aminoácidos ligados entre si através 
de ligações químicas específicas. Qual o tipo de ligação 
química ocorre entre os aminoácidos? 
 
 
 
Covalente 
 
 
 
Peptídica 
 
 
 
Ponte de dissulfeto 
 
 
 
Glicosídica 
 
 
 
Ponte de hidrogênio 
 
 
 
Explicação: 
 A ligação peptídica é a ligação química que ocorre entre os aminoácidos, entre o carbono de 
um aminoácido e o nitrogênio do aminoácido vizinho (C-N). 
 
 
 
 
 
3. 
 
 
Os aminoácidos são os compostos monoméricos que formam as 
proteínas. Com relação aos aminoácidos é correto afirmar: 
 
 
O grupo R não varia nos diferentes aminoácidos 
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São compostos que apresentam estereoisomeria 
 
 
Se unem por ligações eletrostáticas para formar proteínas 
 
 
Possuem caráter ácido 
 
 
Possuem caráter básico 
 
 
 
Explicação: 
Aminoácidos são compostos anfóteros que apresentam estereoisomeria, os grupos R variam entre os 
aminoácidos, e os diferencia um do outro. Se unem por ligações peptídicas. 
 
 
 
 
 
4. 
 
 
Com relação à estrutura dos aminoácidos assinale a alternativa 
verdadeira: 
 
 
Uma cadeia polipeptídica é constituída de uma parte repetida regularmente chamada cadeia 
principal, onde estão localizadas as ligações peptídicas. E uma parte variável correspondente as 
cadeias laterais (grupos R) dos aminoácidos constituintes. 
 
 
Os aminoácidos são denominados compostos anfóteros uma vez que podem reagir apenas como 
ácidos fracos. 
 
 
Cada aminoácido apresenta-se com cargas em um determinado valor de pH, o qual chamamos 
de ponto isoelétrico (pI). 
 
 
O carbono α é um carbono assimétrico em todos os vinte aminoácidos (com exceção da glicina), 
possuindo, portanto, isomeria óptica. Nas proteínas dos mamíferos estão presentes apenas D-
aminoácidos. 
 
 
A cadeia polipeptídica possui uma região amino terminal e uma região carboxi terminal, sendo 
por convenção o carboxi terminal o início da cadeia. 
 
 
 
Explicação: 
Uma cadeia polipeptídica é constituída de uma parte repetida regularmente chamada cadeia principal, onde 
estão localizadas as ligações peptídicas. E uma parte variável correspondente as cadeias laterais (grupos 
R) dos aminoácidos constituintes. A cadeia polipeptídica possui uma região amino terminal e uma região 
carboxi terminal, sendo por convenção o amino terminal o início da cadeia. Os aminoácidos são 
denominados compostos anfóteros uma vez que podem reagir como ácidos fracos ou bases fracas. O 
carbono α é um carbono assimétrico em todos os vinte aminoácidos (com exceção da glicina), possuindo, 
portanto, isomeria óptica. Nas proteínas dos mamíferos estão presentes apenas L-aminoácidos. Cada 
aminoácido apresenta-se neutro em um determinado valor de pH, o qual chamamos de ponto isoelétrico 
(pI). 
 
 
 
 
 
5. 
 
 
Em um polipeptídio que possui 84 ligações peptídicas, os 
respectivos números de: Aminoácidos e de 
Grupamentos Amino-terminal e Grupamentos Ácido-
terminal são: 
 
 
 
85; 84; 84 
 
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85; 1; 1 
 
 
 
1; 85; 85 
 
 
84; 1; 1 
 
 
84; 85; 85 
 
 
 
 
Explicação: 
Geralmente as moléculas dos polipeptídios não se fecham em anel, ocorre uma ligação a 
menos em relação ao número total de aminoácidos, ou seja, existem 85 aminoácidos e 84 
ligações. Terá sempre um grupo amina-terminal em um dos lados desta cadeia e um 
grupamento ácido-terminal na outra extremidade. 
 
 
 
 
 
6. 
 
 
Os aminoácidos são moléculas orgânicas 
formadas por carbono, oxigênio, 
hidrogênio e nitrogênio, alguns possuem 
enxofre na sua composição. Assinale a 
alternativa que apresenta a estrutura 
genérica de um aminoácido em pH 
fisiológico: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Explicação: 
Em pH fisiológico, ou seja, pH 7,4 sanguíneo, o grupo amino encontra-se protonado, na forma de íons 
amônio (-NH3+) e o grupo carboxílico está desprotonado, na forma de íons carboxilato(-COO-). 
 
 
 
 
 
7. 
 
 
Entre os compostos a seguir, o que por hidrólise produz 
aminoácido é: 
 
 
Proteína 
 
 
Hidrato de carbono 
 
 
Gordura animal 
 
 
 
Gordura vegetal 
 
 
 
Lipídio 
 
 
 
Explicação: 
A reação química entre dois aminoácidos é chamada de reação de condensação e forma 
um dipeptídeo com uma ligação peptídica entre eles. Se três aminoácidos forem ligados em cadeia, 
formarão duas ligações peptídicas entre eles, formando um tripeptídeo, e assim por diante, sendo 
até dez aminoácidos é um oligopeptídeo. Entre 10 e 50 aminoácidos é um polipeptídeo e acima disso, 
uma proteína. 
 
 
 
 
 
8. 
 
 
As proteínas são substâncias formadas pela união de uma 
grande quantidade de moléculas denominadas: 
 
 
 
aminoácidos 
 
 
base nitrogenada 
 
 
nucleotídeos 
 
 
lipídios 
 
 
 glicídios 
 
 
 
Explicação: 
As proteínas são formadas a partir de um conjunto de aminoácidos ligados entre si, por 
ligações denominadas de peptídicas. 
 
 
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
 
 
 
1. 
 
 
As proteínas podem ser classificadas quanto à sua ¿conformação¿, 
podendo ser do tipo globular que, em geral, apresentam grupos 
hidrofóbicos abrigados no interior da molécula. De acordo com o 
contexto e com esse tipo de proteína, analise. 
I. Hemoglobina. II. Enzimas. III. Queratina. IV. Colágeno. 
Enquadra(m)-se nesse tipo de proteína a(s) alternativa(s) 
 
 
I e III 
 
 
I, II, III e IV 
 
 
Somente a II 
 
 
I e II 
 
 
III e IV 
 
 
 
Explicação: 
São proteínas globulares a hemoglobina e enzimas. O colágeno e a queratina são proteínas fibrosas. 
 
 
 
 
 
2. 
 
 
Com relação as proteínas podemos afirmar que: 
 
 
 
A estrutura proteica é determinada pela forma, mas não interfere na função ou especificidade. 
 
 
Além de função estrutural, são também as mais importantes moléculas de reserva energética e 
de defesa. 
 
 
 
As proteínas são codificadas de acordo com o material genético onde cada indivíduo sintetiza as 
suas proteínas. 
 
 
 
São formadas pela união de nucleotídeos por meio dos grupamentos amina e hidroxila. 
 
 
 
São todas constituídas por sequências monoméricas de aminoácidos e monossacarídeos. 
 
 
 
 
Explicação: 
Além de função estrutural, são também as mais importantes moléculas de reserva energética e de 
defesa. 
 
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
 
 
 
 
 
3. 
 
 
Leia atentamente ao texto a seguir e assinale a alternativa 
incorreta: 
A hemoglobina é a proteína responsável pelo transporte 
de oxigênio dos pulmões para os tecidos, pelos glóbulos 
vermelhos. Ela é o componente mais abundante destas 
células, responsável por sua tonalidade avermelhada. 
Qualquer redução da hemoglobina implica em uma 
perda da capacidade de transporte de oxigênio aos 
tecidos. Quando a quantidade de hemoglobina em um 
indivíduo cai abaixo dos valores que consideramos 
normais, temos o que chamamos de anemia. Uma das 
causas mais importantes de anemia são alterações nos 
genes que regulam a produção da hemoglobina. 
As hemoglobinopatias constituem um grupo de doenças 
de origem genética, em que mutações nos genes que 
codificam a hemoglobina levam a alterações nesta 
produção. Estas alterações podem ser divididas em 
estruturais ou de produção. As alterações estruturais 
são aquelas em que a hemoglobina produzida não 
funciona da forma adequada, o que leva a redução na 
vida útil dos glóbulos vermelhos e a outras complicações 
(ex. anemia falciforme). As alterações de produção são 
aquelas que resultam em uma diminuição na taxa de 
produção da hemoglobina, o que leva a graus variados 
de anemia (ex. talassemia). 
(Fonte: Adaptado de HEMOGLOBINOPATIAS, disponível em 
<https://www.hemocentro.unicamp.br/doencas-de-
sangue/hemoglobinopatias/>, acesso em 21/09/2020. 
 
 
A hemoglobina ou proteínas globulares apresentam mais de um tipo de estrutura secundária 
associados (alfa-hélice e beta-folha). 
 
 
Proteínas como a hemoglobina possuem estrutura esférica ou globular e podem ser chamadas 
proteínas conjugadas, pois apresentam um ou mais grupos prostéticos. 
 
 
As hemoglobinopatias citadas no texto (anemia falciforme e talassemia) se dão por uma 
alteração na sequência de aminoácidos que compõem a estrutura secundária da hemoglobina. 
 
 
Normalmente, em meio aquoso, as proteínas como a hemoglobina apresentam aminoácidos 
apolares no interior de sua estrutura, e aminoácidos polares na superfície da estrutura. 
 
 
A alteração dos tipos e sequenciamento dos aminoácidos que formam as proteínas ocasionam a 
perda de função destas biomoléculas. 
 
 
 
Explicação: 
Apenas a anemia falciforme se dá pela alteração da sequência de aminoácidos da hemoglobina que 
representa a estrutura primária da proteína em questão. 
 
 
 
 
 
 
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
4. 
 
 
Quando fritamos um ovo notamos alterações na cor e textura. 
Essa alteração é devida a desnaturação das proteínas. Em relação 
a esse processo é incorreto afirmar: 
 
 
 
é um processo sempre irreversível. 
 
 
algumas proteínas quando desnaturadas se tornam insolúveis. 
 
 
há perda da estrutura tridimensional da proteína, que invariavelmente leva a perda da função, 
geralmente alterando as estruturas secundária, terciária e quaternária da proteína. 
 
 
a sequência de aminoácidos da estrutura primária é mantida. 
 
 
os solventes orgânicos atuam primariamente rompendo as ligações hidrofóbicas que mantém 
estável o núcleo das proteínas globulares. 
 
 
 
Explicação: 
muitas vezes o processo de desnaturação é revertido, principalmente no organismo, onde é realizado 
com a ajuda das chaperoninas. 
 
 
 
 
 
 
5. 
 
 
Desnaturação é a alteração ou destruição 
da estrutura tridimensional das proteínas. 
A respeito desse processo é correto 
afirmar: 
 
 
 
São quebradas as interações fracas que mantém as estruturas primárias, secundária, terciária e 
quaternária. 
 
 
Dentre os fatores que podem levar ao processo de desnaturação protéica in vivo é possível 
destacar ação de solventes orgânicos, agentes químicos oxidantes e redutores e agitação 
intensa 
 
 
Como consequências da desnaturação observamos a diminuição da solubilidade em água, 
alterações na viscosidade e coeficiente de sedimentação e, o mais importante, a permanência 
da atividade biológica. 
 
 
A proteína não pode se renaturar e voltar à conformação nativa 
 
 
No organismo humano existe um fator que contribui para a desnaturação que é a temperatura 
 
 
 
Explicação: 
A única alternativa totalmente correta é a E. Na alternativa A a estrutura primária é mantida. Na B não 
ocorre a permanência da atividade biológica. Na C existem 2 fatores, pH e temperatura, e na D em 
algumas situações é possível a renaturação da proteína 
 
 
 
 
 
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
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6. 
 
 
Os anticorpos são moléculas de glicoproteínas com a função de 
reconhecer, neutralizar e marcar antígenos para que eles sejam 
eliminados ou fagocitados pelos macrófagos. Os anticorpos são 
produzidos pelos linfócitos B e têm a capacidade de se combinar 
especificamente com substâncias estranhas ao corpo, inativando-
as. O anticorpo é constituído por quatro cadeias polipeptídicas, 
possuindo dois sítios de ligação para o antígeno e é formado de 
duas cadeias leves e duas cadeias pesadas proteicas unidas por 
pontes dissulfeto. Com base nas informações do texto e seus 
conhecimentos de bioquímica quais estruturas estão presentes 
nessas proteínas quando estão ativas no organismo? 
I - possuem estrutura primária 
II - possuem estrutura secundária 
III - possuem estrutura terciáriaIV - possuem estrutura quaternária 
Assinale a alternativa correta: 
 
 
Apenas as assertivas II e III estão corretas 
 
 
Apenas as assertivas I, II e III estão corretas 
 
 
Apenas a assertiva I está correta 
 
 
Apenas as assertivas I e III estão corretas 
 
 
Todas as assertivas estão corretas 
 
 
 
Explicação: 
Todas as assertivas estão corretas, pois os anticorpos possuem quatro cadeias polipeptídicas, portanto 
quando estão funcionais possuem estrutura primária, secundária, terciária e quaternária. 
 
 
 
 
 
7. 
 
 
Na estrutura secundária e terciária das proteínas há um 
dobramento da molécula. Quando a proteína é globular a 
conformação dela é na forma de barril e a disposição dos 
aminoácidos na estrutura tridimensional vai depender do meio em 
que ela se encontra. Os seguintes aminoácidos leucina, isoleucina 
e prolina são classificados como apolares. Com base nessa 
informação assinale a opção verdadeira. 
 
 
Por serem apolares podem se ligar entre si por ligações de hidrogênio. 
 
 
Em uma proteína globular presente na membrana plasmática devem estar situados no meio da 
bicamada em contato lipídeos. 
 
 
Por serem apolares são considerados hidrofílicos. 
 
 
São capazes de interagir com a água. 
 
 
Em uma proteína globular sanguínea devem estar localizados na superfície dela, em contato com 
a água. 
 
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
 
 
Explicação: 
Por serem apolares, são aminoácidos hidrofóbicos, se mantêm longe da água, ficando em contato com 
estruturas apolares como os lipídios da bicamada fosfolipídica. 
 
 
 
 
 
8. 
 
 
As proteínas formam uma classe grande e diversa de 
biomoléculas, motivos pelos quais exercem um papel de destaque 
em praticamente todas as diferentes funções em nosso 
organismo. Analise as afirmações a seguir e verifique se são 
corretas: 
i. As proteínas, polipeptídios ou polímeros de aminoácidos, são 
sinônimos de biomoléculas formadas por inúmeras ligações 
peptídicas (terminação carboxílica de um aminoácido com a 
terminação amina do mesmo aminoácido). 
ii. Proteínas conjugadas e proteínas simples constituem um dos 
grupos de classificação dessas biomoléculas, sendo a segunda 
delas constituídas de aminoácidos e grupo prostético. 
iii. As proteínas apresentam quatro tipos de estrutura de 
organização, que determinam a sequência de aminoácidos da 
cadeia proteica, sua conformação espacial, tridimensional e sua 
função no organismo. 
iv. Proteínas podem se arranjar nas formas globular e fibrosa, 
originando estruturas associadas a funções de regulação e 
suporte, respectivamente. 
São corretas, apenas as afirmações: 
 
 
III e IV 
 
 
II e IV 
 
 
I, III e IV 
 
 
I, II e IV 
 
 
I e II 
 
 
 
Explicação: 
Apenas as alternativas III e IV são corretas, pois as ligações peptídicas se dão sempre pela terminação 
carboxílica de um aminoácido com a terminação amina de um aminoácido subsequente, e as proteínas 
conjugadas/complexas são as que apresentam grupos prostéticos ligados à cadeia de aminoácidos. 
 
 
 
 
 
1. 
 
As proteínas podem ser classificadas quanto à sua ¿conformação¿, 
podendo ser do tipo globular que, em geral, apresentam grupos 
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
 
hidrofóbicos abrigados no interior da molécula. De acordo com o 
contexto e com esse tipo de proteína, analise. 
I. Hemoglobina. II. Enzimas. III. Queratina. IV. Colágeno. 
Enquadra(m)-se nesse tipo de proteína a(s) alternativa(s) 
 
 
Somente a II 
 
 
I, II, III e IV 
 
 
I e III 
 
 
III e IV 
 
 
I e II 
 
 
 
Explicação: 
São proteínas globulares a hemoglobina e enzimas. O colágeno e a queratina são proteínas fibrosas. 
 
 
 
 
 
2. 
 
 
Com relação as proteínas podemos afirmar que: 
 
 
 
São formadas pela união de nucleotídeos por meio dos grupamentos amina e hidroxila. 
 
 
 
São todas constituídas por sequências monoméricas de aminoácidos e monossacarídeos. 
 
 
 
Além de função estrutural, são também as mais importantes moléculas de reserva energética e 
de defesa. 
 
 
 
As proteínas são codificadas de acordo com o material genético onde cada indivíduo sintetiza as 
suas proteínas. 
 
 
 
A estrutura proteica é determinada pela forma, mas não interfere na função ou especificidade. 
 
 
 
Explicação: 
Além de função estrutural, são também as mais importantes moléculas de reserva energética e de 
defesa. 
 
 
 
 
 
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
 
3. 
 
 
As proteínas formam uma classe grande e diversa de 
biomoléculas, motivos pelos quais exercem um papel de destaque 
em praticamente todas as diferentes funções em nosso 
organismo. Analise as afirmações a seguir e verifique se são 
corretas: 
i. As proteínas, polipeptídios ou polímeros de aminoácidos, são 
sinônimos de biomoléculas formadas por inúmeras ligações 
peptídicas (terminação carboxílica de um aminoácido com a 
terminação amina do mesmo aminoácido). 
ii. Proteínas conjugadas e proteínas simples constituem um dos 
grupos de classificação dessas biomoléculas, sendo a segunda 
delas constituídas de aminoácidos e grupo prostético. 
iii. As proteínas apresentam quatro tipos de estrutura de 
organização, que determinam a sequência de aminoácidos da 
cadeia proteica, sua conformação espacial, tridimensional e sua 
função no organismo. 
iv. Proteínas podem se arranjar nas formas globular e fibrosa, 
originando estruturas associadas a funções de regulação e 
suporte, respectivamente. 
São corretas, apenas as afirmações: 
 
 
I, III e IV 
 
 
II e IV 
 
 
I, II e IV 
 
 
I e II 
 
 
III e IV 
 
 
 
Explicação: 
Apenas as alternativas III e IV são corretas, pois as ligações peptídicas se dão sempre pela terminação 
carboxílica de um aminoácido com a terminação amina de um aminoácido subsequente, e as proteínas 
conjugadas/complexas são as que apresentam grupos prostéticos ligados à cadeia de aminoácidos. 
 
 
 
 
 
4. 
 
Leia atentamente ao texto a seguir e assinale a alternativa 
incorreta: 
A hemoglobina é a proteína responsável pelo transporte 
de oxigênio dos pulmões para os tecidos, pelos glóbulos 
vermelhos. Ela é o componente mais abundante destas 
células, responsável por sua tonalidade avermelhada. 
Qualquer redução da hemoglobina implica em uma 
perda da capacidade de transporte de oxigênio aos 
tecidos. Quando a quantidade de hemoglobina em um 
indivíduo cai abaixo dos valores que consideramos 
normais, temos o que chamamos de anemia. Uma das 
causas mais importantes de anemia são alterações nos 
genes que regulam a produção da hemoglobina. 
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
 
As hemoglobinopatias constituem um grupo de doenças 
de origem genética, em que mutações nos genes que 
codificam a hemoglobina levam a alterações nesta 
produção. Estas alterações podem ser divididas em 
estruturais ou de produção. As alterações estruturais 
são aquelas em que a hemoglobina produzida não 
funciona da forma adequada, o que leva a redução na 
vida útil dos glóbulos vermelhos e a outras complicações 
(ex. anemia falciforme). As alterações de produção são 
aquelas que resultam em uma diminuição na taxa de 
produção da hemoglobina, o que leva a graus variados 
de anemia (ex. talassemia). 
(Fonte: Adaptado de HEMOGLOBINOPATIAS, disponível em 
<https://www.hemocentro.unicamp.br/doencas-de-
sangue/hemoglobinopatias/>, acesso em 21/09/2020. 
 
 
Proteínas como a hemoglobina possuem estrutura esférica ou globular e podem ser chamadas 
proteínas conjugadas, pois apresentam um ou mais grupos prostéticos. 
 
 
Normalmente, em meio aquoso, as proteínas como a hemoglobina apresentam aminoácidos 
apolares no interiorde sua estrutura, e aminoácidos polares na superfície da estrutura. 
 
 
A alteração dos tipos e sequenciamento dos aminoácidos que formam as proteínas ocasionam a 
perda de função destas biomoléculas. 
 
 
As hemoglobinopatias citadas no texto (anemia falciforme e talassemia) se dão por uma 
alteração na sequência de aminoácidos que compõem a estrutura secundária da hemoglobina. 
 
 
A hemoglobina ou proteínas globulares apresentam mais de um tipo de estrutura secundária 
associados (alfa-hélice e beta-folha). 
 
 
 
Explicação: 
Apenas a anemia falciforme se dá pela alteração da sequência de aminoácidos da hemoglobina que 
representa a estrutura primária da proteína em questão. 
 
 
 
 
 
 
5. 
 
 
Quando fritamos um ovo notamos alterações na cor e textura. 
Essa alteração é devida a desnaturação das proteínas. Em relação 
a esse processo é incorreto afirmar: 
 
 
 
há perda da estrutura tridimensional da proteína, que invariavelmente leva a perda da função, 
geralmente alterando as estruturas secundária, terciária e quaternária da proteína. 
 
 
a sequência de aminoácidos da estrutura primária é mantida. 
 
 
é um processo sempre irreversível. 
 
 
algumas proteínas quando desnaturadas se tornam insolúveis. 
 
 
os solventes orgânicos atuam primariamente rompendo as ligações hidrofóbicas que mantém 
estável o núcleo das proteínas globulares. 
 
 
 
Explicação: 
muitas vezes o processo de desnaturação é revertido, principalmente no organismo, onde é realizado 
com a ajuda das chaperoninas. 
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
 
 
 
 
 
 
6. 
 
 
Desnaturação é a alteração ou destruição 
da estrutura tridimensional das proteínas. 
A respeito desse processo é correto 
afirmar: 
 
 
 
Dentre os fatores que podem levar ao processo de desnaturação protéica in vivo é possível 
destacar ação de solventes orgânicos, agentes químicos oxidantes e redutores e agitação 
intensa 
 
 
A proteína não pode se renaturar e voltar à conformação nativa 
 
 
Como consequências da desnaturação observamos a diminuição da solubilidade em água, 
alterações na viscosidade e coeficiente de sedimentação e, o mais importante, a permanência 
da atividade biológica. 
 
 
No organismo humano existe um fator que contribui para a desnaturação que é a temperatura 
 
 
São quebradas as interações fracas que mantém as estruturas primárias, secundária, terciária e 
quaternária. 
 
 
 
Explicação: 
A única alternativa totalmente correta é a E. Na alternativa A a estrutura primária é mantida. Na B não 
ocorre a permanência da atividade biológica. Na C existem 2 fatores, pH e temperatura, e na D em 
algumas situações é possível a renaturação da proteína 
 
 
 
 
 
7. 
 
 
Os anticorpos são moléculas de glicoproteínas com a função de 
reconhecer, neutralizar e marcar antígenos para que eles sejam 
eliminados ou fagocitados pelos macrófagos. Os anticorpos são 
produzidos pelos linfócitos B e têm a capacidade de se combinar 
especificamente com substâncias estranhas ao corpo, inativando-
as. O anticorpo é constituído por quatro cadeias polipeptídicas, 
possuindo dois sítios de ligação para o antígeno e é formado de 
duas cadeias leves e duas cadeias pesadas proteicas unidas por 
pontes dissulfeto. Com base nas informações do texto e seus 
conhecimentos de bioquímica quais estruturas estão presentes 
nessas proteínas quando estão ativas no organismo? 
I - possuem estrutura primária 
II - possuem estrutura secundária 
III - possuem estrutura terciária 
IV - possuem estrutura quaternária 
Assinale a alternativa correta: 
 
 
Apenas as assertivas II e III estão corretas 
 
 
Apenas as assertivas I e III estão corretas 
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
 
 
Apenas a assertiva I está correta 
 
 
Todas as assertivas estão corretas 
 
 
Apenas as assertivas I, II e III estão corretas 
 
 
 
Explicação: 
Todas as assertivas estão corretas, pois os anticorpos possuem quatro cadeias polipeptídicas, portanto 
quando estão funcionais possuem estrutura primária, secundária, terciária e quaternária. 
 
 
 
 
 
8. 
 
 
Na estrutura secundária e terciária das proteínas há um 
dobramento da molécula. Quando a proteína é globular a 
conformação dela é na forma de barril e a disposição dos 
aminoácidos na estrutura tridimensional vai depender do meio em 
que ela se encontra. Os seguintes aminoácidos leucina, isoleucina 
e prolina são classificados como apolares. Com base nessa 
informação assinale a opção verdadeira. 
 
 
Em uma proteína globular presente na membrana plasmática devem estar situados no meio da 
bicamada em contato lipídeos. 
 
 
São capazes de interagir com a água. 
 
 
Em uma proteína globular sanguínea devem estar localizados na superfície dela, em contato com 
a água. 
 
 
Por serem apolares podem se ligar entre si por ligações de hidrogênio. 
 
 
Por serem apolares são considerados hidrofílicos. 
 
 
 
Explicação: 
Por serem apolares, são aminoácidos hidrofóbicos, se mantêm longe da água, ficando em contato com 
estruturas apolares como os lipídios da bicamada fosfolipídica. 
 
 
1 
 Questão 
 
 
Nos dias atuais sabemos que as moléculas de proteínas são formadas por dezenas, 
centenas ou milhares de outras moléculas, ligadas em sequência. Qual a alternativa 
que apresenta as moléculas que formam as proteínas? 
 
 
Moléculas de proteínas 
 
Moléculas de glicose 
 Moléculas de aminoácidos 
 Moléculas de polissacarídeos 
 
Moléculas de frutose 
Respondido em 08/10/2020 20:30:01 
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
 
 
Explicação: 
O constituinte básico de uma proteína, seus monômeros, são os aminoácidos. Em todos os 
organismos vivos, todas as proteínas são construídas a partir do mesmo conjunto de 20 
aminoácidos unidos por ligações peptídicas. 
 
 
 
2 
 Questão 
 
 
As proteínas são moléculas formadas por vários aminoácidos unidos entre si. As ligações existentes 
entre os aminoácidos são chamadas de: 
 
 
 Ligações de hidrogênio. 
 
 
ligações metálicas. 
 ligações peptídicas 
 
 
ligações iônicas. 
 
 
ligações covalentes. 
Respondido em 08/10/2020 20:32:34 
 
 
Explicação: 
As ligações das proteínas sao chamadas de ligações peptidicas. 
 
 
 
3 
 Questão 
 
 
As proteínas formam uma classe grande e diversa de biomoléculas, motivos pelos quais exercem 
um papel de destaque em praticamente todas as diferentes funções em nosso organismo. Analise 
as afirmações a seguir e verifique se são corretas: 
i. As proteínas, polipeptídios ou polímeros de aminoácidos, são sinônimos de biomoléculas 
formadas por inúmeras ligações peptídicas (terminação carboxílica de um aminoácido com a 
terminação amina do mesmo aminoácido). 
ii. Proteínas conjugadas e proteínas simples constituem um dos grupos de classificação dessas 
biomoléculas, sendo a segunda delas constituídas de aminoácidos e grupo prostético. 
iii. As proteínas apresentam quatro tipos de estrutura de organização, que determinam a 
sequência de aminoácidos da cadeia proteica, sua conformação espacial, tridimensional e sua 
função no organismo. 
iv. Proteínas podem se arranjar nas formas globular e fibrosa, originando estruturas associadas a 
funções de regulação e suporte, respectivamente. 
São corretas, apenas as afirmações: 
 
 III e IV 
 
I, II e IV 
 I, III e IV 
 
II e IV 
 
I e II 
Respondido em 08/10/2020 20:32:38 
 
 
Explicação: 
Apenas as alternativas III e IV são corretas, pois as ligações peptídicas se dão sempre pela 
terminação carboxílica de um aminoácido com a terminação amina de um aminoácido subsequente, 
e as proteínas conjugadas/complexas são as que apresentam grupos prostéticos ligados à cadeia de 
aminoácidos. 
 
 
 
4 
 Questão 
 
 
Leia atentamenteao texto a seguir e assinale a alternativa incorreta: 
A hemoglobina é a proteína responsável pelo transporte de oxigênio dos pulmões para 
os tecidos, pelos glóbulos vermelhos. Ela é o componente mais abundante destas 
células, responsável por sua tonalidade avermelhada. Qualquer redução da 
hemoglobina implica em uma perda da capacidade de transporte de oxigênio aos 
tecidos. Quando a quantidade de hemoglobina em um indivíduo cai abaixo dos valores 
que consideramos normais, temos o que chamamos de anemia. Uma das causas mais 
importantes de anemia são alterações nos genes que regulam a produção da 
hemoglobina. 
As hemoglobinopatias constituem um grupo de doenças de origem genética, em que 
mutações nos genes que codificam a hemoglobina levam a alterações nesta produção. 
Estas alterações podem ser divididas em estruturais ou de produção. As alterações 
estruturais são aquelas em que a hemoglobina produzida não funciona da forma 
adequada, o que leva a redução na vida útil dos glóbulos vermelhos e a outras 
complicações (ex. anemia falciforme). As alterações de produção são aquelas que 
resultam em uma diminuição na taxa de produção da hemoglobina, o que leva a graus 
variados de anemia (ex. talassemia). 
(Fonte: Adaptado de HEMOGLOBINOPATIAS, disponível em 
<https://www.hemocentro.unicamp.br/doencas-de-sangue/hemoglobinopatias/>, acesso em 21/09/2020. 
 
 As hemoglobinopatias citadas no texto (anemia falciforme e talassemia) se dão por uma 
alteração na sequência de aminoácidos que compõem a estrutura secundária da 
hemoglobina. 
 
A hemoglobina ou proteínas globulares apresentam mais de um tipo de estrutura 
secundária associados (alfa-hélice e beta-folha). 
 
Proteínas como a hemoglobina possuem estrutura esférica ou globular e podem ser 
chamadas proteínas conjugadas, pois apresentam um ou mais grupos prostéticos. 
 
A alteração dos tipos e sequenciamento dos aminoácidos que formam as proteínas 
ocasionam a perda de função destas biomoléculas. 
 Normalmente, em meio aquoso, as proteínas como a hemoglobina apresentam 
aminoácidos apolares no interior de sua estrutura, e aminoácidos polares na superfície da 
estrutura. 
Respondido em 08/10/2020 20:32:43 
 
 
Explicação: 
Apenas a anemia falciforme se dá pela alteração da sequência de aminoácidos da hemoglobina que 
representa a estrutura primária da proteína em questão. 
 
 
 
 
5 
 Questão 
 
 
Quando fritamos um ovo notamos alterações na cor e textura. Essa alteração é devida a 
desnaturação das proteínas. Em relação a esse processo é incorreto afirmar: 
 
 
 
há perda da estrutura tridimensional da proteína, que invariavelmente leva a perda da 
função, geralmente alterando as estruturas secundária, terciária e quaternária da proteína. 
 a sequência de aminoácidos da estrutura primária é mantida. 
 é um processo sempre irreversível. 
 
os solventes orgânicos atuam primariamente rompendo as ligações hidrofóbicas que 
mantém estável o núcleo das proteínas globulares. 
 
algumas proteínas quando desnaturadas se tornam insolúveis. 
Respondido em 08/10/2020 20:30:17 
 
 
Explicação: 
muitas vezes o processo de desnaturação é revertido, principalmente no organismo, onde é 
realizado com a ajuda das chaperoninas. 
 
 
 
 
6 
 Questão 
 
 
Desnaturação é a alteração ou destruição da estrutura 
tridimensional das proteínas. A respeito desse processo é 
correto afirmar: 
 
 Dentre os fatores que podem levar ao processo de desnaturação protéica in vivo é possível 
destacar ação de solventes orgânicos, agentes químicos oxidantes e redutores e agitação 
intensa 
 
São quebradas as interações fracas que mantém as estruturas primárias, secundária, 
terciária e quaternária. 
 No organismo humano existe um fator que contribui para a desnaturação que é a 
temperatura 
 
A proteína não pode se renaturar e voltar à conformação nativa 
 
Como consequências da desnaturação observamos a diminuição da solubilidade em água, 
alterações na viscosidade e coeficiente de sedimentação e, o mais importante, a 
permanência da atividade biológica. 
Respondido em 08/10/2020 20:30:20 
 
 
Explicação: 
A única alternativa totalmente correta é a E. Na alternativa A a estrutura primária é mantida. Na B 
não ocorre a permanência da atividade biológica. Na C existem 2 fatores, pH e temperatura, e na D 
em algumas situações é possível a renaturação da proteína 
 
 
 
7 
 Questão 
 
 
Os anticorpos são moléculas de glicoproteínas com a função de reconhecer, neutralizar e marcar 
antígenos para que eles sejam eliminados ou fagocitados pelos macrófagos. Os anticorpos são 
produzidos pelos linfócitos B e têm a capacidade de se combinar especificamente com substâncias 
estranhas ao corpo, inativando-as. O anticorpo é constituído por quatro cadeias polipeptídicas, 
possuindo dois sítios de ligação para o antígeno e é formado de duas cadeias leves e duas cadeias 
pesadas proteicas unidas por pontes dissulfeto. Com base nas informações do texto e seus 
conhecimentos de bioquímica quais estruturas estão presentes nessas proteínas quando estão 
ativas no organismo? 
I - possuem estrutura primária 
II - possuem estrutura secundária 
III - possuem estrutura terciária 
IV - possuem estrutura quaternária 
Assinale a alternativa correta: 
 
 Todas as assertivas estão corretas 
 
Apenas a assertiva I está correta 
 
Apenas as assertivas I, II e III estão corretas 
 Apenas as assertivas I e III estão corretas 
 
Apenas as assertivas II e III estão corretas 
Respondido em 08/10/2020 20:30:24 
 
 
Explicação: 
Todas as assertivas estão corretas, pois os anticorpos possuem quatro cadeias polipeptídicas, 
portanto quando estão funcionais possuem estrutura primária, secundária, terciária e quaternária. 
 
 
 
8 
 Questão 
 
 
Na estrutura secundária e terciária das proteínas há um dobramento da molécula. Quando a proteína 
é globular a conformação dela é na forma de barril e a disposição dos aminoácidos na estrutura 
tridimensional vai depender do meio em que ela se encontra. Os seguintes aminoácidos leucina, 
isoleucina e prolina são classificados como apolares. Com base nessa informação assinale a opção 
verdadeira. 
 
 
Em uma proteína globular sanguínea devem estar localizados na superfície dela, em 
contato com a água. 
 
São capazes de interagir com a água. 
 Em uma proteína globular presente na membrana plasmática devem estar situados no 
meio da bicamada em contato lipídeos. 
 Por serem apolares podem se ligar entre si por ligações de hidrogênio. 
 
Por serem apolares são considerados hidrofílicos. 
Respondido em 08/10/2020 20:30:28 
 
 
Explicação: 
Por serem apolares, são aminoácidos hidrofóbicos, se mantêm longe da água, ficando em contato 
com estruturas apolares como os lipídios da bicamada fosfolipídica. 
 
 
1 
 Questão 
 
 
As enzimas são conhecidas como catalisadores biológicos, ou seja, possuem a capacidade de 
aumentar a velocidade de reação das substâncias reagentes na formação de seus respectivos 
produtos, mas que podem ser influenciados por fatores que podem alterar a atividade dessas 
substâncias. Com relação a esses fatores assinale a alternativa incorreta. 
 
 
A concentração da enzima pode influenciar na reação 
 
O pH ótimo para a maioria das enzimas fica entre 6 e 8, embora tenha exceções 
 A variação do pH não influencia na atividade enzimática 
 
A atividade enzimática pode sofrer influência da temperatura podendo causar a 
aceleração da atividade enzimática 
 
Temperaturas elevadas podem inativar a atividade enzimática 
Respondido em 08/10/2020 20:31:54 
 
 
Explicação: 
A variação do pH não influencia na atividade enzimática 
 
 
 
2 
 Questão 
 
 
A febre alta (acima de 40ºC) é muito perigosa para os seres humanos e pode ser 
fatal. Uma das causas desta disfunção é o fato da temperatura alta alterar enzimas 
do sistema nervoso central.Como a febre alta pode modificar essas proteínas? 
 
 
Induzindo a autodigestão das enzimas. 
 Induzindo a exocitose das enzimas. 
 
Induzindo a modificação da sequencia de aminoácidos das enzimas. 
 Induzindo a desnaturação das enzimas. 
 
Quebrando as ligações covalentes emtre os aminoácidos. 
Respondido em 08/10/2020 20:34:27 
 
 
Explicação: 
Uma elevação na temperatura reacional aumenta a velocidade de reação, porém se essa reação 
envolve uma enzima, a elevação da temperatura vai favorecer a reação enzimática desde que não 
interfira na conformação nativa da proteína. Assim, se aumentarmos muito a temperatura do meio, 
a enzima se desnatura, perdendo sua conformação e, portanto, sua função. 
 
 
 
3 
 Questão 
 
 
Substâncias que diminuem a velocidade de uma reação 
enzimática ou a interrompem e possuem um papel regulador 
importante nas vias metabólicas são conhecidas como: 
 
 Cofatores enzimáticos 
 
Holoenzimas 
 
Catalizadores 
 Inibidores enzimáticos 
 
Apoenzimas 
Respondido em 08/10/2020 20:31:59 
 
 
Explicação: 
Um inibidor é uma substância que diminui a velocidade de uma reação ou a interrompe. Os 
inibidores possuem um papel regulador importante nas vias metabólicas. 
 
 
 
4 
 Questão 
 
 
O metal pesado Hg++ (mercúrio) reage com grupos químicos não localizados no centro ativo das 
enzimas do nosso organismo através de ligação não covalente. Ainda assim, na presença deste 
metal a enzima não consegue converter o substrato específico dela em um produto, a menos que o 
metal se desligue da enzima. Sendo assim, bioquimicamente o metal Hg++ é: 
 
 um efetuador alostérico positivo 
 
um inibidor competitivo irreversível 
 
um inibidor competitivo reversível 
 
um ativador irreversível 
 um inibidor alostérico reversível 
Respondido em 08/10/2020 20:32:02 
 
 
Explicação: 
Como o magnésio se liga em um sítio diferente do sítio ativo, se trata de um sítio alostérico. Como 
uma vez ligado a reação não ocorre, ele é um inibidor. Como afirma que ele se desliga da enzima, e 
a ligação é não covalente, é um inibidor alostérico reversível. 
 
 
 
5 
 Questão 
 
 
A urina humana é constituída de 2% a 5% em ureia. Essa é a forma utilizada pelo metabolismo do 
organismo para eliminar os resíduos nitrogenados indesejáveis produzidos a partir das proteínas. A 
urease é uma enzima que, em meio aquoso, catalisa a hidrólise da ureia em amônia e dióxido de 
carbono (Figura). 
 
Figura: Reação de decomposição da ureia pela ação da enzima urease. 
 
Algumas enzimas requerem um componente não proteico para sua atividade denominado cofator. O 
cofator enzimático da urease é o íon metálico Ni2+, portanto, a presença de íons de níquel ativa o 
sítio da urease e é essencial tanto para a atividade funcional como para a integridade estrutural dessa 
enzima. 
(Fonte: Catalisando a Hidrólise da Uréia em Urina - Química Nova na Escola N° 28, MAIO 2008, disponível 
em , acesso em 22/09/2020). 
 
Assinale a alternativa incorreta a respeito das enzimas e da atividade enzimática: 
 
 
Geralmente, as enzimas são ativas em uma estreita faixa de pH e, na maioria dos casos, 
há um pH ótimo definido. 
 
A atividade enzimática dependente do meio em que ela se encontra, e sofre influência 
direta, principalmente de alterações do pH e da temperatura do meio reacional. 
 As enzimas são consideradas catalisadores biológicos, pois aumentam a energia de 
ativação na transformação dos reagentes em produtos. 
 
Enzimas são catalisadores biológicos pois aumentam a velocidade de reações químicas em 
que estão envolvidas, diminuindo a energia de ativação do processo. 
 
A estrutura e a forma do sítio ativo das enzimas são decorrentes de sua estrutura 
tridimensional e podem ser afetadas por quaisquer agentes capazes de provocar mudanças 
conformacionais na estrutura proteica. 
Respondido em 08/10/2020 20:34:36 
 
 
Explicação: 
A alternativa A é errada, pois as enzimas diminuem a energia de ativação nos processos catalíticos, 
por isso aumentam a velocidade das reações de transformação dos reagentes em produtos. 
 
 
 
6 
 Questão 
 
 
Vários medicamentos atuam como inibidores enzimáticos. A lovastatina é um deles. Ela se liga de 
forma não covalente no sítio ativo da enzima 3-hidroxi 3- metilglutaril-coenzimaA (HMG-CoA) 
redutase, que é a responsável pela etapa inicial da síntese de colesterol. Por isso, é considerado um 
agente redutor do colesterol no organismo. Essas características evidenciam que a lovastatina é um 
inibidor enzimático do tipo: 
 
 
competitivo irreversível 
 
misto 
 
alostérico irreversível 
 competitivo reversível 
 alostérico reversível 
Respondido em 08/10/2020 20:32:12 
 
 
Explicação: 
Como o medicamento se liga de forma não covalente, é uma ligação reversível. Como se liga no 
sítio ativo, se trata de um inibidor competitivo. Como uma vez ligado a reação não ocorre, ele é um 
inibidor. 
 
 
 
7 
 Questão 
 
 
As enzimas são proteínas com função de catalisar reações químicas, 
elas reconhecem seus substratos através da: 
 
 
composição do meio 
 energia de ativação 
 
reversibilidade da reação 
 
temperatura do meio 
 forma tridimensional das moléculas 
Respondido em 08/10/2020 20:32:16 
 
 
Explicação: 
As enzimas possuem estruturas altamente específicas, ou seja, reconhecem apenas substratos 
(também chamados de reagentes) específicos e não são consumidas durante a reação. Isso 
significa que são liberadas inalteradas para o meio de forma que podem participar de nova reação. 
E a sua atividade catalítica vai depender de sua estrutura tridimensional, ou seja, de sua 
conformação nativa. 
 
 
 
8 
 Questão 
 
 
As enzimas são conhecidas como catalisadores biológicos. Elas 
possuem a capacidade de aumentar a velocidade de reação das 
substâncias reagentes na formação de seus respectivos 
produtos. Sobre as enzimas é correto afirmar: 
 
 
Para que uma reação enzimática ocorra, é necessário que apenas a enzima esteja 
presente no meio aquoso onde a reação irá se processor 
 
Reações enzimáticas apresentam energias de ativação maiores do que as reações não 
enzimáticas 
 A atividade catalítica da enzima independe de sua estrutura tridimensional 
 
O centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão próximos, por causa 
da estrutura primária 
 São altamente específicas reconhecendo apenas substratos específicos e não são 
consumidas durante a reação 
Respondido em 08/10/2020 20:34:49 
 
 
Explicação: 
Apenas a alternativa A está correta. Na alternativa B o centro ativo da enzima é constituído por 
aminoácidos que estão próximos, por causa da estrutura terciária. Na D é necessário que enzima e 
substrato componham o meio reacional e na E as reações enzimáticas apresentam energias de 
ativação menores do que as reações não enzimáticas. 
 
 
 
 
 
 
1. 
 
 
As enzimas são conhecidas como catalisadores biológicos, ou seja, 
possuem a capacidade de aumentar a velocidade de reação das 
substâncias reagentes na formação de seus respectivos produtos, 
mas que podem ser influenciados por fatores que podem alterar a 
atividade dessas substâncias. Com relação a esses fatores assinale 
a alternativa incorreta. 
 
 
A atividade enzimática pode sofrer influência da temperatura podendo causar a aceleração da 
atividade enzimática 
 
 
O pH ótimo para a maioria das enzimas fica entre 6 e 8, embora tenha exceções 
 
 
A variação do pH não influencia na atividade enzimática 
 
 
Temperaturas elevadas podem inativar a atividade enzimática 
 
 
A concentração da enzima pode influenciar na reação 
 
 
 
Explicação: 
A variação do pH não influencia na atividade enzimática 
 
 
 
 
 
2. 
 
 
A febre alta (acima de 40ºC) é muito perigosa para os 
seres humanos e pode ser fatal. Uma das causas desta 
disfunção é o fato da temperaturaalta alterar enzimas 
do sistema nervoso central. Como a febre alta pode 
modificar essas proteínas? 
 
 
Quebrando as ligações covalentes emtre os aminoácidos. 
 
 
Induzindo a autodigestão das enzimas. 
 
 
Induzindo a exocitose das enzimas. 
 
 
Induzindo a modificação da sequencia de aminoácidos das enzimas. 
 
 
Induzindo a desnaturação das enzimas. 
 
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
 
 
Explicação: 
Uma elevação na temperatura reacional aumenta a velocidade de reação, porém se essa reação envolve 
uma enzima, a elevação da temperatura vai favorecer a reação enzimática desde que não interfira na 
conformação nativa da proteína. Assim, se aumentarmos muito a temperatura do meio, a enzima se 
desnatura, perdendo sua conformação e, portanto, sua função. 
 
 
 
 
 
3. 
 
 
Substâncias que diminuem a velocidade 
de uma reação enzimática ou a 
interrompem e possuem um papel 
regulador importante nas vias 
metabólicas são conhecidas como: 
 
 
 
Holoenzimas 
 
 
Apoenzimas 
 
 
Inibidores enzimáticos 
 
 
Cofatores enzimáticos 
 
 
Catalizadores 
 
 
 
Explicação: 
Um inibidor é uma substância que diminui a velocidade de uma reação ou a interrompe. Os inibidores 
possuem um papel regulador importante nas vias metabólicas. 
 
 
 
 
 
4. 
 
 
O metal pesado Hg++ (mercúrio) reage com grupos químicos não 
localizados no centro ativo das enzimas do nosso organismo 
através de ligação não covalente. Ainda assim, na presença deste 
metal a enzima não consegue converter o substrato específico 
dela em um produto, a menos que o metal se desligue da 
enzima. Sendo assim, bioquimicamente o metal Hg++ é: 
 
 
um efetuador alostérico positivo 
 
 
um inibidor alostérico reversível 
 
 
um inibidor competitivo reversível 
 
 
um inibidor competitivo irreversível 
 
 
um ativador irreversível 
 
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
 
 
Explicação: 
Como o magnésio se liga em um sítio diferente do sítio ativo, se trata de um sítio alostérico. Como uma 
vez ligado a reação não ocorre, ele é um inibidor. Como afirma que ele se desliga da enzima, e a ligação 
é não covalente, é um inibidor alostérico reversível. 
 
 
 
 
 
5. 
 
 
A urina humana é constituída de 2% a 5% em ureia. Essa é a 
forma utilizada pelo metabolismo do organismo para eliminar os 
resíduos nitrogenados indesejáveis produzidos a partir das 
proteínas. A urease é uma enzima que, em meio aquoso, catalisa 
a hidrólise da ureia em amônia e dióxido de carbono (Figura). 
 
Figura: Reação de decomposição da ureia pela ação da enzima 
urease. 
 
Algumas enzimas requerem um componente não proteico para sua 
atividade denominado cofator. O cofator enzimático da urease é o 
íon metálico Ni2+, portanto, a presença de íons de níquel ativa o 
sítio da urease e é essencial tanto para a atividade funcional como 
para a integridade estrutural dessa enzima. 
(Fonte: Catalisando a Hidrólise da Uréia em Urina - Química Nova na 
Escola N° 28, MAIO 2008, disponível em , acesso em 22/09/2020). 
 
Assinale a alternativa incorreta a respeito das enzimas e da 
atividade enzimática: 
 
 
Geralmente, as enzimas são ativas em uma estreita faixa de pH e, na maioria dos casos, há um 
pH ótimo definido. 
 
 
A atividade enzimática dependente do meio em que ela se encontra, e sofre influência direta, 
principalmente de alterações do pH e da temperatura do meio reacional. 
 
 
Enzimas são catalisadores biológicos pois aumentam a velocidade de reações químicas em que 
estão envolvidas, diminuindo a energia de ativação do processo. 
 
 
A estrutura e a forma do sítio ativo das enzimas são decorrentes de sua estrutura tridimensional 
e podem ser afetadas por quaisquer agentes capazes de provocar mudanças conformacionais na 
estrutura proteica. 
 
 
As enzimas são consideradas catalisadores biológicos, pois aumentam a energia de ativação na 
transformação dos reagentes em produtos. 
 
 
 
Explicação: 
A alternativa A é errada, pois as enzimas diminuem a energia de ativação nos processos catalíticos, por 
isso aumentam a velocidade das reações de transformação dos reagentes em produtos. 
 
 
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
 
 
 
6. 
 
 
Vários medicamentos atuam como inibidores enzimáticos. A 
lovastatina é um deles. Ela se liga de forma não covalente no sítio 
ativo da enzima 3-hidroxi 3- metilglutaril-coenzimaA (HMG-CoA) 
redutase, que é a responsável pela etapa inicial da síntese de 
colesterol. Por isso, é considerado um agente redutor do colesterol 
no organismo. Essas características evidenciam que a lovastatina é 
um inibidor enzimático do tipo: 
 
 
alostérico irreversível 
 
 
misto 
 
 
competitivo reversível 
 
 
alostérico reversível 
 
 
competitivo irreversível 
 
 
 
Explicação: 
Como o medicamento se liga de forma não covalente, é uma ligação reversível. Como se liga no sítio 
ativo, se trata de um inibidor competitivo. Como uma vez ligado a reação não ocorre, ele é um inibidor. 
 
 
 
 
 
7. 
 
 
As enzimas são proteínas com função de 
catalisar reações químicas, elas reconhecem 
seus substratos através da: 
 
 
forma tridimensional das moléculas 
 
 
temperatura do meio 
 
 
energia de ativação 
 
 
reversibilidade da reação 
 
 
composição do meio 
 
 
 
Explicação: 
As enzimas possuem estruturas altamente específicas, ou seja, reconhecem apenas substratos (também 
chamados de reagentes) específicos e não são consumidas durante a reação. Isso significa que são 
liberadas inalteradas para o meio de forma que podem participar de nova reação. E a sua atividade 
catalítica vai depender de sua estrutura tridimensional, ou seja, de sua conformação nativa. 
 
 
 
 
 
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
8. 
 
 
As enzimas são conhecidas como 
catalisadores biológicos. Elas possuem a 
capacidade de aumentar a velocidade de 
reação das substâncias reagentes na 
formação de seus respectivos produtos. 
Sobre as enzimas é correto afirmar: 
 
 
 
A atividade catalítica da enzima independe de sua estrutura tridimensional 
 
 
O centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão próximos, por causa da 
estrutura primária 
 
 
Reações enzimáticas apresentam energias de ativação maiores do que as reações não 
enzimáticas 
 
 
São altamente específicas reconhecendo apenas substratos específicos e não são consumidas 
durante a reação 
 
 
Para que uma reação enzimática ocorra, é necessário que apenas a enzima esteja presente no 
meio aquoso onde a reação irá se processor 
 
 
 
Explicação: 
Apenas a alternativa A está correta. Na alternativa B o centro ativo da enzima é constituído por 
aminoácidos que estão próximos, por causa da estrutura terciária. Na D é necessário que enzima e 
substrato componham o meio reacional e na E as reações enzimáticas apresentam energias de ativação 
menores do que as reações não enzimáticas. 
 
 
 
 
 
1. 
 
 
As enzimas são conhecidas como catalisadores biológicos, ou 
seja, possuem a capacidade de aumentar a velocidade de reação 
das substâncias reagentes na formação de seus respectivos 
produtos, mas que podem ser influenciados por fatores que 
podem alterar a atividade dessas substâncias. Com relação a 
esses fatores assinale a alternativa incorreta. 
 
 
A atividade enzimática pode sofrer influência da temperatura podendo causar a aceleração da 
atividade enzimática 
 
 
A concentração da enzima pode influenciar na reação 
 
 
Temperaturas elevadas podem inativar a atividade enzimática 
 
 
O pH ótimo para a maioria das enzimas fica entre 6 e 8, embora tenha exceções 
 
 
A variação do pH não influencia na atividade enzimáticaExplicação: 
A variação do pH não influencia na atividade enzimática 
 
 
 
 
 
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
2. 
 
 
A febre alta (acima de 40ºC) é muito perigosa para os 
seres humanos e pode ser fatal. Uma das causas desta 
disfunção é o fato da temperatura alta alterar enzimas 
do sistema nervoso central. Como a febre alta pode 
modificar essas proteínas? 
 
 
Induzindo a desnaturação das enzimas. 
 
 
Induzindo a modificação da sequencia de aminoácidos das enzimas. 
 
 
Induzindo a exocitose das enzimas. 
 
 
Quebrando as ligações covalentes emtre os aminoácidos. 
 
 
Induzindo a autodigestão das enzimas. 
 
 
 
Explicação: 
Uma elevação na temperatura reacional aumenta a velocidade de reação, porém se essa reação envolve 
uma enzima, a elevação da temperatura vai favorecer a reação enzimática desde que não interfira na 
conformação nativa da proteína. Assim, se aumentarmos muito a temperatura do meio, a enzima se 
desnatura, perdendo sua conformação e, portanto, sua função. 
 
 
 
 
 
3. 
 
 
Substâncias que diminuem a velocidade 
de uma reação enzimática ou a 
interrompem e possuem um papel 
regulador importante nas vias 
metabólicas são conhecidas como: 
 
 
 
Inibidores enzimáticos 
 
 
Holoenzimas 
 
 
Catalizadores 
 
 
Apoenzimas 
 
 
Cofatores enzimáticos 
 
 
 
Explicação: 
Um inibidor é uma substância que diminui a velocidade de uma reação ou a interrompe. Os inibidores 
possuem um papel regulador importante nas vias metabólicas. 
 
 
 
 
 
4. 
 
O metal pesado Hg++ (mercúrio) reage com grupos químicos não 
localizados no centro ativo das enzimas do nosso organismo 
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
 
através de ligação não covalente. Ainda assim, na presença deste 
metal a enzima não consegue converter o substrato específico 
dela em um produto, a menos que o metal se desligue da 
enzima. Sendo assim, bioquimicamente o metal Hg++ é: 
 
 
um ativador irreversível 
 
 
um inibidor competitivo reversível 
 
 
um inibidor alostérico reversível 
 
 
um inibidor competitivo irreversível 
 
 
um efetuador alostérico positivo 
 
 
 
Explicação: 
Como o magnésio se liga em um sítio diferente do sítio ativo, se trata de um sítio alostérico. Como uma 
vez ligado a reação não ocorre, ele é um inibidor. Como afirma que ele se desliga da enzima, e a ligação 
é não covalente, é um inibidor alostérico reversível. 
 
 
 
 
 
5. 
 
 
A urina humana é constituída de 2% a 5% em ureia. Essa é a 
forma utilizada pelo metabolismo do organismo para eliminar os 
resíduos nitrogenados indesejáveis produzidos a partir das 
proteínas. A urease é uma enzima que, em meio aquoso, catalisa 
a hidrólise da ureia em amônia e dióxido de carbono (Figura). 
 
Figura: Reação de decomposição da ureia pela ação da enzima 
urease. 
 
Algumas enzimas requerem um componente não proteico para sua 
atividade denominado cofator. O cofator enzimático da urease é o 
íon metálico Ni2+, portanto, a presença de íons de níquel ativa o 
sítio da urease e é essencial tanto para a atividade funcional como 
para a integridade estrutural dessa enzima. 
(Fonte: Catalisando a Hidrólise da Uréia em Urina - Química Nova na 
Escola N° 28, MAIO 2008, disponível em , acesso em 22/09/2020). 
 
Assinale a alternativa incorreta a respeito das enzimas e da 
atividade enzimática: 
 
 
As enzimas são consideradas catalisadores biológicos, pois aumentam a energia de ativação na 
transformação dos reagentes em produtos. 
 
 
Geralmente, as enzimas são ativas em uma estreita faixa de pH e, na maioria dos casos, há um 
pH ótimo definido. 
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
 
 
Enzimas são catalisadores biológicos pois aumentam a velocidade de reações químicas em que 
estão envolvidas, diminuindo a energia de ativação do processo. 
 
 
A estrutura e a forma do sítio ativo das enzimas são decorrentes de sua estrutura tridimensional 
e podem ser afetadas por quaisquer agentes capazes de provocar mudanças conformacionais na 
estrutura proteica. 
 
 
A atividade enzimática dependente do meio em que ela se encontra, e sofre influência direta, 
principalmente de alterações do pH e da temperatura do meio reacional. 
 
 
 
Explicação: 
A alternativa A é errada, pois as enzimas diminuem a energia de ativação nos processos catalíticos, por 
isso aumentam a velocidade das reações de transformação dos reagentes em produtos. 
 
 
 
 
 
6. 
 
 
Vários medicamentos atuam como inibidores enzimáticos. A 
lovastatina é um deles. Ela se liga de forma não covalente no sítio 
ativo da enzima 3-hidroxi 3- metilglutaril-coenzimaA (HMG-CoA) 
redutase, que é a responsável pela etapa inicial da síntese de 
colesterol. Por isso, é considerado um agente redutor do colesterol 
no organismo. Essas características evidenciam que a lovastatina é 
um inibidor enzimático do tipo: 
 
 
competitivo reversível 
 
 
alostérico irreversível 
 
 
competitivo irreversível 
 
 
misto 
 
 
alostérico reversível 
 
 
 
Explicação: 
Como o medicamento se liga de forma não covalente, é uma ligação reversível. Como se liga no sítio 
ativo, se trata de um inibidor competitivo. Como uma vez ligado a reação não ocorre, ele é um inibidor. 
 
 
 
 
 
7. 
 
 
As enzimas são proteínas com função de 
catalisar reações químicas, elas reconhecem 
seus substratos através da: 
 
 
temperatura do meio 
 
 
forma tridimensional das moléculas 
 
 
energia de ativação 
 
 
composição do meio 
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
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reversibilidade da reação 
 
 
 
Explicação: 
As enzimas possuem estruturas altamente específicas, ou seja, reconhecem apenas substratos (também 
chamados de reagentes) específicos e não são consumidas durante a reação. Isso significa que são 
liberadas inalteradas para o meio de forma que podem participar de nova reação. E a sua atividade 
catalítica vai depender de sua estrutura tridimensional, ou seja, de sua conformação nativa. 
 
 
 
 
 
8. 
 
 
As enzimas são conhecidas como 
catalisadores biológicos. Elas possuem a 
capacidade de aumentar a velocidade de 
reação das substâncias reagentes na 
formação de seus respectivos produtos. 
Sobre as enzimas é correto afirmar: 
 
 
 
Reações enzimáticas apresentam energias de ativação maiores do que as reações não 
enzimáticas 
 
 
O centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão próximos, por causa da 
estrutura primária 
 
 
A atividade catalítica da enzima independe de sua estrutura tridimensional 
 
 
Para que uma reação enzimática ocorra, é necessário que apenas a enzima esteja presente no 
meio aquoso onde a reação irá se processor 
 
 
São altamente específicas reconhecendo apenas substratos específicos e não são consumidas 
durante a reação 
 
 
 
Explicação: 
Apenas a alternativa A está correta. Na alternativa B o centro ativo da enzima é constituído por 
aminoácidos que estão próximos, por causa da estrutura terciária. Na D é necessário que enzima e 
substrato componham o meio reacional e na E as reações enzimáticas apresentam energias de ativação 
menores do que as reações não enzimáticas. 
 
 
 
 
 
1. 
 
 
O metabolismo consiste em vários processos físicos e de reações 
que ocorrem num sistema vivo e que resulta na montagem ou 
quebra de moléculas complexas. Com relação ao metabolismo 
assinale a alternativa correta: 
 
 
O processo de construção no qual acontece a sintetização das moléculas, o que resulta na 
formação de moléculas mais complexas a partir de outras mais simples são chamadas de 
catabolismo. 
 
 
Como reação anabólica podemos citar as sínteses