Classificação das Proteínas

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Universidade Federal de Ciências da Saúde de Porto Alegre 
Disciplina de Bioquímica 
Aluno: Cauê dos Santos de Oliveira Curso: Medicina Turma: A 
 
Classificação das Proteínas 
1. De acordo com a forma, como são classificadas as proteínas? Caracterize e exemplifique. 
As proteínas podem ser classificadas, em relação à forma, entre proteínas fibrosas e globulares: 
As proteínas fibrosas têm forma cilíndrica (formato de fibra) e possuem baixa solubilidade em água. Geralmente, 
são formadas de módulos repetitivos, possibilitando a construção de grandes estruturas, estando relacionadas 
principalmente a funções estruturais. Como exemplo, temos o colágeno, a queratina e a miosina. 
As proteínas globulares possuem uma estrutura mais complexa e são esféricas. As cadeias laterais hidrofóbicas 
são posicionadas no interior, enquanto os grupos hidrofílicos geralmente são encontrados na superfície da molécula, o 
que propicia certa solubilidade em água. Possuem diversas funções, como catalisadores (enzimas), proteínas de transporte 
e reguladoras da expressão gênica. É importante salientar que as estruturas são estabilizadas por inúmeras ligações de 
hidrogênio e algumas interações iônicas. Como exemplo de proteína globular, temos a hemoglobina. 
2. Diferencie proteínas simples de proteínas conjugadas. 
Proteínas simples são aquelas que possuem somente resíduos de aminoácidos em sua composição. Já, as 
proteínas conjugadas são aquelas que contêm, além dos resíduos de aminoácidos, outros componentes não peptídicos, 
que são chamados de grupo prostético. 
3. Dê exemplos de proteínas simples. 
Como exemplo de proteínas simples, temos a albumina sérica (transporta compostos hidrofóbicos no sangue), 
as globulinas (transporta corticosteroides, vitamina D, tiroxina e hormônios sexuais, a queratina (função estrutural) e as 
histonas (auxiliam na condensação do DNA) 
4. Quais os tipos de proteínas conjugadas? Dê exemplos. 
As proteínas conjugadas são classificadas de acordo com a natureza de seus grupos prostéticos. Logo, temos 
o seguinte quadro: 
TIPO DE PROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EXEMPLOS 
Glicoproteínas Glicídio Imunoglobulinas (ou anticorpos), 
glicoproteínas de membrana, mucinas 
e colágeno 
Fosfoproteínas Fosfato Caseína do leite 
Lipoproteínas Lipídio LDL, HDL e VLDL 
Metaloproteínas Metal ligado diretamente aos 
aminoácidos 
Ferritina e calmodulina 
Cromoproteínas 
 
Metal ligado a componentes do 
grupo prostético 
Hemoglobina e mioglobina 
 
5. O que é grupo prostético? Dê exemplos. 
Um grupo prostético consiste em um componente de natureza não proteica das proteínas conjugadas, sendo 
essencial para a atividade dessas proteínas. Esses grupos são ligados, muitas vezes, por ligações covalentes. Como exemplo, 
temos as glicoproteínas que possuem um grupo prostético formado por glicídios. 
6. O que é apoproteína? E holoproteína? 
Uma apoproteína é uma proteína conjugada sem o seu grupo prostético, já, a holoproteína, representa a 
proteína conjugada completa, ou seja, com seu grupo prostético. 
7. Qual a diferença entre metaloproteínas e cromoproteínas? 
A diferença entre esses dois tipos de proteína consiste basicamente em qual estrutura o grupo prostético se 
liga. Em uma metaloproteína, o metal se liga diretamente a proteína, enquanto na cromoproteína esse se liga ao grupo 
prostético da proteína conjugada. 
8. O que são modificações pós-traducionais? 
São alterações moleculares na estrutura das proteínas que ocorrem após sua tradução, ou seja, depois de 
emergirem do ribossomo. 
9. Quais os tipos de modificações pós-traducionais que podem ocorrer com as proteínas? 
As modificações pós-traducionais podem envolver a redução no tamanho da proteína ou então alterações por 
modificação covalente , como a fosforilação (ligação de grupamentos fosfato a resíduos de serina, treonina ou tirosina), a 
hidroxilação (ocorre adição de hidroxila em resíduos de prolina ou lisina) e glicosilação (ligação de oses ou cadeias de 
glicídios) 
10. Comente sobre a modificação pós-traducional sofrida pela insulina, até atingir a forma de insulina ativa. 
A insulina tem sua formação iniciada com o processamento da pré-pro-insulina, no qual é removido um segmento 
de 23 aminoácidos (sequência sinalizadora) de sua estrutura, levando a formação de três ligações dissulfeto, que 
caracterizam a estrutura da, agora, pró-insulina. Nessa, ocorre a remoção do peptídeo C, produzindo a insulina ativa, 
composta pelas cadeias A e B. Resumidamente, a insulina sofre redução em seu tamanho até atingir a forma final. 
 
 
11. O colágeno é uma glicoproteína fibrosa e rígida, de baixo valor nutricional, que sofre modificação covalente tipo 
hidroxilação. Comente cada aspecto desta afirmação. 
O colágeno é considerado uma glicoproteína, uma vez que é uma proteína conjugada que possui grupo 
prostético formado por glicídios. Também, é considerado uma proteína fibrosa, já que possui formato cilíndrico, apresenta 
baixa solubilidade em água e é formado por módulos repetitivos, que propiciam uma grande extensão em comprimento. 
Como o colágeno é construído a partir de uma unidade tripeptídica repetitiva: Gly-X-Y [em que X e Y são, geralmente, 
Pro ou 4-hidroxiprolina (4-Hyp).], ele passa por modificações pós-traducionais do tipo covalente para se tornar estável, 
como o processo de hidroxilação, responsável por produzir resíduos de 4-Hyp a partir de resíduos de Pro na presença 
de Vitamina C (ácido ascórbico). 
12. O peso seco dos tendões contém 80% de colágeno. O que são colagenopatias? Comente sobre a síndrome 
de Ehlers-Danlos. 
As colagenopatias são doenças causadas por defeitos na síntese das fibras de colágeno, em que ocorre a substituição de 
um resíduo de aminoácidos volumosos, como Cys ou Ser, por uma Gly, rompendo as repetições Gly-X-Y, fundamentais 
para a estrutura do colágeno. A síndrome de Ehlers-Danlos engloba um grupo heterogêneo de doenças generalizadas do 
tecido conjuntivo, possui caráter hereditário e os sintomas são hipermobilidade articular, hiper elasticidade dermal e 
fragilidade tecidual generalizada 
13. Explique bioquimicamente a relação entre colágeno e escorbuto. 
O colágeno é construído a partir de uma unidade tripeptídica repetitiva: Gly-X-Y, em que X e Y são, geralmente, 
Pro ou 4-hidroxiprolina (4-Hyp). Assim, o colágeno passa por modificações pós-traducionais do tipo covalente para se 
tornar estável, como o processo de hidroxilação, responsável por produzir resíduos de 4-Hyp a partir de resíduos de Pro 
na presença de Vitamina C (ácido ascórbico). A falta de ácido ascórbico leva à uma falha na formação de 4-Hyp e, 
consequentemente, à instabilidade na molécula de colágeno e degeneração tecidual, causando o escorbuto. 
14. D. Abietes retornou ao consultório de seu médico para uma visita de rotina para monitorar seu tratamento. Foi 
coletada amostra de sangue para dosagem de hemoglobina glicada (HbA1c). O exame laboratorial revelou valor 
de 8,5% (valor de referência 5,8 a 7,2%). O que é hemoglobina glicada? Qual a importância da sua dosagem 
sanguínea? Qual a interpretação do resultado do exame? 
A hemoglobina glicada (Hb A1c) é formada por uma hemoglobina ligada a uma glicose. Transportadores na 
membrana dos eritrócitos equilibram a concentração de glicose intracelular e plasmática, de modo que a hemoglobina 
está constantemente exposta a concentração de glicose presente no sangue, assim, quanto maior a exposição da 
hemoglobina a concentrações elevadas de glicose no sangue, maior é a formação de Hb A1c. Logo, pode-se afirmar que 
D. Abietes está com uma glicemia alta, uma vez que os valores de Hb A1c estão acima dos valores de referência, o que 
se explica pela doença da paciente, diabetes mellitus.