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Universidade Federal de Ciências da Saúde de Porto Alegre Disciplina de Bioquímica Aluno: Cauê dos Santos de Oliveira Curso: Medicina Turma: A Nomenclatura, Classificação e Propriedades das Enzimas 1. O que são enzimas? São grupos de substâncias orgânicas de natureza normalmente proteica (existem também enzimas constituídas de RNA, as ribozimas), com atividade catalisadora, atuando em reações químicas que, sem a presença de enzimas, dificilmente aconteceriam. 2. As enzimas são classificadas de acordo com o tipo de reação que podem catalisar. Comente e exemplifique. CLASSE TIPO DE REAÇÃO EXEMPLO Oxirredutases Transferência de elétrons (íons hidreto ou átomos H) Lactato Desidrogenase Transferases Reações de transferência de grupos Hexoquinase Hidrolases Reações de hidrólise Lactase Liases Adição de grupos em ligas duplas ou remoção de grupos com a formação de ligas duplas Fumarase Isomerases Transferência de grupos dentro da mesma molécula para formar isômeros Triose Fosfato Isomerase Ligases Formação de ligações C-C, C-S, C-O, C-N pelo acoplamento da clivagem do ATP Piruvato Carboxilase 3. O que é substrato? O substrato é uma molécula sobre a qual atua uma enzima. Uma enzima atua sobre o substrato, combinando- se com ele e ativando-se de tal modo que o substrato sofre uma alteração química posterior, ao mesmo tempo que deixa de se combinar com a enzima. Por esta razão, a enzima não se consome na reação, e no fim desta está novamente livre para atuar sobre mais substrato. 4. O que é complexo enzima-substrato? Quando ele se forma e quando se desfaz? É o conjunto formado por uma enzima específica e um substrato específico. Para cada enzima há um substrato específico, ou seja, o substrato que se "encaixa" em uma determinada enzima não se "encaixa" em outra. Quando as enzimas interagem com os substratos, forma-se, temporariamente, o chamado complexo enzima-substrato. Assim que ocorre a reação química com os substratos, desfaz-se o complexo enzima-substrato, liberam-se os produtos e a enzima volta a atrair novos substratos para a formação de outros complexos. 5. O que é sítio ou centro ativo ou catalítico? Qual a sua importância para a catálise enzimática? Enzimas são muito específicas para os seus substratos e essa especificidade se deve à existência, na superfície da enzima, de um local denominado sítio de ligação do substrato (sítio ativo). O sítio de ligação do substrato de uma enzima consiste em um arranjo tridimensional de aminoácidos de uma determinada região da molécula, geralmente complementar à molécula do substrato, ideal espacial e eletricamente para a ligação dele. O sítio de ligação do substrato é capaz de reconhecer inclusive isômeros óticos "D" e "L" de um mesmo composto. Este sítio pode conter um segundo sítio, chamado sítio catalítico ou sítio ativo, ou estar próximo dele; é neste sítio ativo que ocorre a reação enzimática. A presença do sítio ativo é importante pois, como as enzimas são altamente específicas para determinados substratos, faz com que as enzimas se liguem com o substrato correto, fazendo com que a reação ideal ocorra. 6. Explique a propriedade de eficiência catalítica. As enzimas atuam em pequenas concentrações sendo altamente eficientes, assim, aumentam muito a velocidade da reação quando comparado com reações não catalisadas. 7. O que é número de renovação? É o número máximo de moléculas de um substrato que uma molécula de enzima pode converter em produto por unidade de tempo. 8. Comente sobre a especificidade das enzimas. As enzimas são altamente específicas interagindo com um ou alguns poucos substratos relacionados e catalisando apenas um tipo de reação. conjunto de enzimas produzidas por ã 9. O que é grupo prostético? Um grupo prostético consiste em um componente de natureza não proteica das proteínas conjugadas, sendo essencial para a atividade dessas proteínas. Esses grupos são ligados, muitas vezes, por ligações covalentes. Como exemplo, temos as glicoproteínas que possuem um grupo prostético formado por glicídios 10. O que são coenzimas e cofatores? Todas as enzimas necessitam de cofatores ou coenzimas para funcionarem? Justifique. Os cofatores são substâncias inorgânicas ou orgânicas indispensáveis para o funcionamento das enzimas. Os cofatores orgânicos são chamados de coenzimas, que, juntamente com as enzimas, têm função catalítica (sendo necessária ao funcionamento dela). As coenzimas têm como característica o fato possuírem, entre si, ligações fracas. Após a catálise ela se desligam das enzimas. Muitas enzimas não precisam de cofatores para serem ativas. 11. O que são holoenzimas e apoenzimas? Algumas enzimas precisam de outras moléculas ligadas à porção proteica para sua atividade enzimática. Assim, apoenzima refere-se à fração proteica de uma enzima na ausência do seu cofator ou coenzima, enquanto holoenzima caracteriza-se como o conjunto da enzima com o seu cofator e/ou coenzima. 12. Por que as diferentes enzimas se localizam em diferentes ambientes dentro da célula? Muitas enzimas estão localizadas em organelas específicas dentro das células. Isso garante com que meio seja favorável para a reação e, também, auxilia a organizar as milhares de enzimas presentes nas células dentro de vias definidas 13. Há duas perspectivas para explicar como as enzimas funcionam. Comente cada uma delas (não esqueça de abordar energia de ativação, estado de transição, energia de ligação e o modelo encaixe induzido). O funcionamento das enzimas pode ser explicado de duas maneiras: a) Alterações de energia que ocorrem durante a reação: • Reações químicas têm uma barreira de energia separando reagentes e produtos, denominada energia de ativação, que representa a diferença de energia dos reagentes. • No ponto de máxima energia, se encontra o estado de transição, que é definido como um aglomerado de átomos que pode tanto passar para o lado dos produtos, como retornar para o lado dos reagentes. • Uma enzima permite que uma reação ocorra mais rapidamente (ou seja, aumenta a velocidade da reação) oferecendo uma rota alternativa, com uma menor energia livre de ativação. • A energia necessária para baixar a energia de ativação é, em geral, derivada das interações fracas e não- covalentes durante a formação do complexo enzima-substrato (ES). A formação de cada interação fraca no complexo ES é acompanhada pela liberação de uma pequena quantidade de energia livre que estabiliza a interação., assim, a energia livre total liberada pela interação entre o substrato e a enzima é a energia de ligação. • Essa energia pode ser usada para superar a barreira para a reação ocorrer de diversas maneiras: diminuindo a entropia, dessolvatando o substrato, compensando termodinamicamente qualquer distorção e provocando mudança conformacional na enzima quando esta se liga ao substrato. b) Química do sítio ativo: • O sítio ativo não é um receptáculo passivo para a ligação do substrato, uma vez que ele emprega uma diversidade de mecanismos químicos para facilitar a conversão de substrato em produto, como, por exemplo, estabilizando o estado de transição (o sítio ativo, em geral, atua como um molde flexível que se liga ao substrato em uma estrutura geométrica similar ao estado de transição ativado da molécula) ou fornecendo grupos catalíticos que aumentem a probabilidade de se formar o estado de transição (em algumas enzimas estes grupos podem participar de uma catálise ácido/básica geral na qual resíduos de aminoácidos doam ou aceitam prótons em outras a catálise pode envolver a formação transitória de um complexo covalente enzima-substrato). • A ligação da enzima ao substrato pode ocorrer baseando-se em dois modelos: ❖ Chave-fechadura: complexo enzima-substrato obedeceria a um modelo “chave-fechadura”, assim, a especificidade da enzima se dá pelo fato de o sítio ativo ter um formato complementarao seu substrato, promovendo um encaixe perfeito. ❖ Encaixe induzido: há casos em que tanto enzima quanto substrato apresentam certa plasticidade e podem mudar sua configuração. Dessa forma, um se adapta ao outro para uma melhor ligação.
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