Resumo de Proteínas

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PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS
CADEIA lateral
"
R
"
: é o que diferenciar aás
R
\ OH
• farinha geral c
Mitt CARBONA : ferahnfftaeomçopyç, negativa em pH fisiológico
/
d a
④ O Carboxila despudorada = carbonato lcoó)
↳ RADICAL AMINA
Geralmente comarca positiva em pH fisiológico - pkad> pH - grupamento ttonado INNÍI
• classificação APOLARES ALIFÁTICOS ( 71201 APOLARES AROMÁTICOS 13/20)
aiai Ênio iii.É õ
↳ "F
"
de FARO.
↳ V A µ P - G i l o TRIPTOFANO
↳ contém ennofre (s) . fenilalanina
• E ENOLALANINA ( Tirosina
POLARES CARREGADOS 151207 POLARES NÃO CARREGADOS 151207
↳ Negativamente ↳ O resto
• Ácido glutâmico (glutamato) . Glutamina
• Ácido aspártico ( aspartate) . Asparagina
↳ Positivamente . Serina
iii. iii.
. Treonina | Único que podeH A L . cistina → contém enxofre fazer pontes
dissulfeto
• acessões GAMA- Aminoácidos
↳
grupo Amina ou Carboxila ligados no carbono gama (8)
↳ ex: ácido gama - amino
butírico ( GABA) → frequente neurotransmissor
o ↳ não forma proteína"
←iii.
J L
QUIRALIDADE ( isoueria óptica)
↳ Todos os aás possuem assimetria no Ca , exceto pela Ghici NA
CADEIA LATERAL (R) CÍCLIA : presente somente na prolina
ENXOFRE : presente somente na Metianina e na Cisterna
↳ pontes dissulfeto ( s- s)
PROPRIEDADES Conforme o pH , o mesmo aa pode adquirir carga negativa , neutra ou positiva .
• ionização dos terminais ↳
FORMA ZWITTERIÔNIA
•
ponto isadétrico O ponto isoetétrieo é o pH ideal para encontrar a Forma zwittétiônia
ácido neutro alcalino
plpapt PAPI plldpt
M
°
o O
HA
µ tributo . Mando.
Para calcular o Ponto Isolítico : PI . pkaitpkaz ( média dos pkás)
2
• exercícios
GLUTAMATO :
↳
carga ( negativa) na cadeia lateral fosse substituído pela salina , ocasiona↳ presente na posição 6 da hemoglobina anemia falciforme
↳ metabolismo dos carboidratos\
se cometido em d- atghtarato, alimenta o↳ precisa ser convertido em GLUTAMINA
para poder entrar na corrente sanguínea ciclo de krebs
↳ evasão de GLUTAMATO no sangue pode perturbar neurônios e outras células com receptores .
CITRULINA
,
TREONINA e ornitina : todos × aminoácidos
-
- -
não existem códons para reconhecer esses dois↳
único que possui respectivo addon de identificação
COLÁGENO
↳ prolina e lisina : hidratadas são adicionadas a eles por enzimas dependentes de vitamina C
virando hidropsia e hidroxila
↳
fazem pontos de H , unindo as cadeias do colágeno
↳ glicina : é um ao curto , proporciona curvas fechadas à molécula
GLUTAMATO → carregado negativamente ALTO PI : provavelmente cadeia lateral
Effie
com radical animo .
neutro negativa
bairro
zero
-
PEPTÍDIOS Os peptídios se formam por ligações peptídeas entre o radical animo de um aa e o radical carbo -
• tig peptídios nila de outro aa . Wu impede rotação em torno dela mesma
SÍNTESE POR DESIDRATAÇÃO
• terminais açmççfééçç; } pontas js só vale pl cadeiasdo peptídeo vi. lig . peptídios = vi. aàs -1 lineares sem pontes
dissulfeto
ESTRUTURAS
• primária A eshtt . primária é a sequência de aminoácidos .
OBS: ligações amino - carbono e000000000000%000 carboni - carbono permitem rotação,
assumindo várias orientações .
• secundária Quando os aás interagem com seus vizinhos G Variedade de funções biologias
↳ através de pontes de H entre as ligações peptídios .
d- hehie : forma que melhor aproveita as pontes de H
↳ alanina : mais propenso
↳ prolina : menos favorável
folha - beta : quando não se consegue fazer d- hélice
↳ é um
"
empacotamento
"
↳ pode ser paralelo ou antiparalelo
CADEIA FOLHA- BETA ANTIPARALELA
A ni NO ← CARBOXI
ANTI PARALELO
CARBOXI - Ami No
CAPEIA FOLHA - BETA PARALELA
Composta por duas sequências de
aàr independentes .
Não é tão estável quanto a anti -
paralela por conta do ângulo das
pontes de H .
• terciária É
a dobra tridimensional da proteína no espaço.} interação entre as cadeias laterais R dos aásTsronferem funções específicas
Podem ocorrer interações entre duas ou mais estut . E diferentes .
↳ através de :
- pontes de H
- interações hidrofóbicos
-
ligações iônicas / salinas
- covalentes ( pontes dissulfeto)
•
quaternária Interação entre peptídios com estria . A, 2° e 3° distintas , interagindo por pontes de H .
Resumo :
-
CHASSI Fi AÇÃO ( estrutura e Função)
Domínios Regiões específicas pl cada tipo de proteína .
Motivos Formas organizacionais das estruturas secundárias
• tiro.
j§HMotors
Túnicas pl identificação de proteínas : eletroforese , espectrometria de massa .
EXERÚUOS Fosforitacães de resíduos de aàs : ocorrem nas cadeias laterais R , podendo reduzir ou aumentar a atividade
biológica da proteína . Ocorrem em ad s específicos e podem ser revertidas .
Proteínas que transportam óleos e gorduras devem ter a parte entorna hidrofílica e o interior hidrofóbico, para
armazenar o lipídio .
Na d- hélice
,
cada resíduo de aá fazem pontes de H com o resíduo que está a 3 posições a sua frente.
vi. pontes de tt neaás -3
1 aá = 1,5 âgstrom
Qual a distância entre um resíduo na posição 14 e um na posição 58 de uma d- hélice ?
58-14=44
44
. 1,5=66 êmptrom
| Â = 0,1 um → 36 um = 360À 3600¥
30 ) 24¥1
°
f-
Mesmo sabendo quantos aàs uma proteína possui não é possível determinar o ne de ligações peptídeas, pois
pode haver uma estrutura diferente , que ligue o N
- terminal como C-terminal .
CATABOLISMO DE PROTEÍNAS
\
ai
UREIAAMÔNIA ORNITINA
( NHzt)
. menos tóxico
• tóxica
Aminoácidos atípicos podem ser inseridos num peptídeo por ação enzimática pós - tradução do RNA- m
Citrulina : é uma Ornitina acrescida de um grupamento amiga
Nem toda Anita é uma hicr . PEPTÍDIA .
- . -
p.tt
_ . . -Í .-FI . . --
Ácido Í Baixo
" Ghici NA .
- - - - - - - . - - f- - . .
. - - . . . . =
- Único aás que não apresenta quiralidade
Básico ! Alto
!