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ENZIMAS: NOMENLATURA, CLASSIFICAÇÃO E PROPRIEDADES 1. O que são enzimas? São biocatalisadores que regulam as velocidades de todos os processos fisiológicos. 2. As enzimas são classificadas de acordo com o tipo de reação que podem catalisar. Comente e exemplifique. São 6 tipos de classes separadas conforme o tipo de reação catalisada. Oxirredutases: catalisam reações de oxirredução, ou seja, transferência de elétrons (íons hidreto ou átomos H). Transferases: catalisam reações de transferência de grupos contendo C-, N- ou P-. Hidrolases: catalisam reações de hidrólise. Liases: catalisam reações de quebra de ligações C-C, C-S e certas ligações C-N (adição de grupos em ligas duplas ou remoção de grupos com a formação de ligas duplas). Isomerases: catalisam reações de transferência de grupos dentro da mesma molécula para formar isômeros (ópticos ou geométricos). Ligases: catalisam reações de formação de ligações C-C, C-S, C-O e C-N, acoplada à hidrólise de fosfatos de alta energia (clivagem de ATP). 3. O que é substrato? É o composto químico que sofre uma boa reação catalisada por uma ou mais enzimas, encaixando-se no sítio ativo. 4. O que é complexo enzima-substrato? Quando ele se forma e quando se desfaz? O complexo enzima-substrato é quando um substrato se encaixa no sítio ativo da enzima, que é específico para um tipo de substrato. Ele se desfaz rapidamente logo que a reação química com os substratos ocorre, liberando-se os produtos da reação e a enzima volta a atrair novos substratos. 5. O que é sítio ou centro ativo ou catalítico? Qual a sua importância para a catálise enzimática? Sítio ou centro ativo ou catalítico é a região da enzima que participa da reação com o substrato, podendo possuir componentes não proteicos, como cofatores (inorgânicos) ou coenzimas (orgânicos) e aminoácidos auxiliares e de contato. É no encaixe do substrato ao sítio ativo que ocorre a diminuição da energia de ativação da reação, o que permite que ela ocorra mais rapidamente. 6. Explique a propriedade de eficiência catalítica. As enzimas atuam em pequenas concentrações, aumentando em 10^3 a 10^8 vezes a velocidade da reação química. 7. O que é número de renovação? É definido como o número de moléculas de um substrato que uma molécula de enzima pode converter em produto por unidade de tempo. Por exemplo, a anidrase carbônica possui um número de renovação entre 400 000 e 600 000 moléculas de produto (íons bicarbonato) por molécula de enzima por segundo. [E]T → concentração total de enzima 8. Comente sobre a especificidade das enzimas. É devido ao sítio de ligação do substrato, que é um arranjo tridimensional de aminoácidos de determinada região da molécula, de forma complementar à molécula do substrato (espacial e eletricamente). Uma enzima catalisa apenas um tipo de reação. O conjunto de enzimas produzidas por uma célula é o que define quais vias metabólicas irão ocorrer nessa célula. 9. O que é grupo prostético? É um componente de natureza não-proteica de proteínas conjugadas, sendo essencial para a atividade biológica delas. Em enzimas, os grupos prostéticos estão de algum modo ligado ao centro ativo. É a coenzima ligada covalentemente à enzima, que desta não se dissocia. 10. O que são coenzimas e cofatores? Todas as enzimas necessitam de cofatores ou coenzimas para funcionarem? Justifique. Cofatores são minerais essenciais para o funcionamento da enzima, encontrados comumente na forma de íons metálicos. Coenzimas são moléculas orgânicas pequenas de origem não protéica, comumente derivadas de vitaminas. Algumas enzimas não necessitam de outros grupos químicos além dos seus próprios resíduos de aminoácidos. 11. O que são holoenzimas e apoenzimas? Holoenzima é uma enzima completa cataliticamente ativa junto com a coenzima e/ou íons metálicos (cofatores). Já a apoenzima é a parte proteica de uma holoenzima. 12. Por que as diferentes enzimas localizam-se em diferentes ambientes dentro da célula? Porque isso organiza as enzimas dentro de vias metabólicas definidas. Além disso, a localização em organelas específicas garante o meio favorável para a reação química. 13. Há duas perspectivas para explicar como as enzimas funcionam. Comente cada uma delas (não esqueça de abordar energia de ativação, estado de transição, energia de ligação e o modelo encaixe induzido). As reações químicas possuem uma energia de ativação, que é a energia requerida para superar a barreira energética, para que os substratos atinjam o estado de transição (estado intermediário entre substrato e produto, de alta energia). As enzimas fazem com que as reações ocorram mais rapidamente por meio da diminuição da energia de ativação, mas sem alterar o equilíbrio da reação. Cada formação de interação fraca no complexo enzima-substrato é acompanhada pela liberação de uma pequena quantidade de energia livre que estabiliza a interação. Daí vem a energia de ligação: é a energia livre total liberada pela interação entre o substrato e a enzima durante a formação do complexo ES. Essa energia de ligação é o que baixa a energia de ativação das reações. Ela contribui tanto para a catálise quanto para a especificidade, pois o sítio ativo interage com o substrato no seu estado de transição, não interagindo com outra molécula com a mesma intensidade. A energia de ligação pode superar a barreira para a reação ocorrer através de: ● Diminuição da entropia, mantendo o substrato na orientação apropriada com a enzima; ● Dessolvatação do substrato, estabilizando as moléculas em solução aquosa. A energia de ligação substitui as ligações de hidrogênio entre a água e o substrato, possibilitando a reação; ● Compensação termodinâmica de qualquer distorção (redistribuição de elétrons); ● Provocação de mudança conformacional na enzima quando ela se liga ao substrato, alinhando os grupos catalíticos funcionais no sítio ativa para catalisar a reação (ajuste induzido). Modelo Chave-Fechadura: formatos pré-definidos de enzimas, seus sítios ativos e os substratos respectivos. Modelo Encaixe Induzido: mudança conformacional da enzima para se encaixar ao substrato (pode existir tensão do substrato, que, no caso, altera também a forma do substrato). O centro ativo só tem forma complementar à do substrato depois de este ter-se ligado. AUMENTO DA VELOCIDADE DA REAÇÃO PELA REDUÇÃO DA ENTROPIA Entropia é a extensão da desordem num sistema. No equilíbrio, a desordem é máxima. As enzimas diminuem a entropia (através da energia de ligação) o que reduz a liberdade de movimento das moléculas, consequentemente reduzindo a probabilidade de elas reagirem entre si, mantendo o substrato na orientação apropriada com a enzima. ENERGIA DE ATIVAÇÃO: é a energia necessária para que a barreira energética seja superada, ou seja, para que os substratos atinjam o estado de transição e se tornem produtos. Sem ela, as moléculas teriam um tempo de existência muito curto, o que impediria a continuidade e a organização da vida.
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