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Metabolismo das Proteínas

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AMINOÁCIDOS 
Os aminoácidos são compostos orgânicos que 
apresentam em sua estrutura um grupo funcio-
nal amino (NH2) e uma carboxila terminal 
(COOH). No corpo existem em torno de 20 formas 
diferentes dessa moléculas, sendo: 
❥ Essenciais - São sintetizadas através da ali-
mentação: 
Arginina, fenilalanina, leucina, isoleucina, lisina, 
metionina, treonina, triptofano, histidina e valina. 
❥ Não essenciais – são sintetizadas pelo orga-
nismo: 
Alanina, aspartato (ácido aspártico), cisteína, 
glutamato (ácido glutâmico), glutamina, glicina, 
prolina, serina e tirosina. 
 
 
 
PAPEL BIOLÓGICO DAS PROTEÍNAS 
❥ Enzimáticos - Atuam controlando a velocidade 
e regulando as reações que ocorrem no orga-
nismo. Elas catalisam reações químicas específi-
cas atuando sobre substratos específicos e em 
locais específicos desses substratos: Lipases, 
amilases, FFK; 
❥ Transporte - Há casos em que uma mesma 
substância pode atravessar a membrana quer 
por difusão passiva quer através de uma prote-
ína de transporte. Nesses casos a presença des-
tas proteínas acelera o transporte, de forma a 
satisfazer as necessidades da célula: Hemoglo-
bina, albumina; 
❥ Contração - No músculo estriado esquelético, 
a contração se dá pela interação entre os dois 
filamentos de proteínas nos sarcômeros: actina e 
a miosina; 
❥ Estrutura - Sua função principal é a estrutura-
ção das células e dos tecidos no corpo humano: 
colágeno, elastina, queratina; 
❥ Proteção - Proteção do corpo contra organis-
mos patogênicos (anticorpos): imunoglobulina; 
❥ Coagulação - Desempenha um importante 
papel na hemostasia normal, doenças cardio-
vasculares e trombose – fibrinas; 
❥ Hormonal - Atuam no metabolismo como 
mensageiros químicos: GH, Insulina, Glucagon; 
❥ Osmolaridade – albumina; 
Tamponamento 
 
DIGESTÃO DAS PROTEÍNAS 
O pH ácido do estômago corrói e digere ainda 
mais a proteína. 
Enzimas ao longo do trato digestório: 
❥ Pepsina – estômago 
❥ Tripsina, quimiomiotripsina, elastase, carboxi-
peptidases – pâncreas 
❥ Enteropeptidase, aminopeptidases, dipetida-
ses, tripetidases – intestino delgado. 
Todas essas enzimas trabalham para a digestão 
de proteínas, por isso, o trato digestório devem 
estar funcionando devidamente. 
Os aminoácidos são absorvidos no intestino del-
gado; 
Acloridria – diminuição da produção de ácido 
clorídrico, assim, altera o processo de digestão. 
Isso ocorre com frequência em estômago de ido-
sos, que tem um pH mais básico. 
 
FUNÇÕES DOS AMINOÁCIDOS 
❥ Função principal – servir como blocos estrutu-
rais para a biossíntese de outras moléculas (pro-
teínas); 
❥ Função secundária – fontes de energia 
*Alfa-acetoácidos – intermediários da rota me-
tabólica de energia – CO2 e H2O, glicose, ácidos 
graxos e corpos cetônicos. 
 
AMINOÁCIDOS COMO FONTE DE 
ENERGIA 
Nos animais, os aminoácidos podem sofrer de-
gradação oxidativa em três circunstâncias me-
tabólicas diferentes: 
1. Durante a renovação (turnover) e degradação 
das proteínas celulares, aminoácidos liberados 
pela quebra de proteínas e que não sejam ne-
cessários para a síntese de novas proteínas são 
degradas por oxidação. 
 2. Quando a dieta é rica em proteínas (a quanti-
dade de aminoácidos ingeridos é maior que a 
necessidade corporal de biossíntese), o exce-
dente de aminoácidos é catabolizado, uma vez 
que aminoácidos livres não podem ser armaze-
nados. 
3. Durante o jejum prolongado ou diabetes melli-
tus (quando os carboidratos não estão acessí-
veis), as proteínas corporais são hidrolisadas e 
seus aminoácidos empregados como combustí-
vel. 
DEGRADAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
 A degradação dos aminoácidos compreende: 
• Remoção do gripo amino 
 • Oxidação da cadeia carbônica 
❥ Oxidação dos aminoácidos 
• Remoção do grupamento amina, que será con-
vertido em amônia. Essa amônia é transformada 
em ureia; 
 • Sobra o esqueleto carbônico, que será oxidado 
formando Acetil-CoA, piruvato, intermediários do 
ciclo de Krebs, retomando aos outros metabolis-
mos. 
***Dosagem de ureia no sangue – é feita para saber 
sobre o funcionamento do rim. 
***Creatina – tem função de suplementação. É uma 
molécula que auxilia no processo energético do mús-
culo. Em exercícios físicos, essa creatina é transfor-
mada em creatinina. 
Sua dosagem no sangue é melhor que a ureia para 
saber sofre o funcionamento dos rins. 
 
CATABOLISMO DOS AMINOÁCIDOS 
 
DEGRADAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
 
1. Remoção do grupo amino dos aminoácidos 
❥ 1.1. Transaminação 
 É o processo pelo qual um aminoácido transfere 
o seu grupo amino para um cetoácido. 
Durante essa transferência ocorre formação de 
glutamato. A aminotransferase precisa de PLP 
(vitamina B6) para funcionar pois é uma coen-
zima. 
❥ 1.2. Desaminação oxidativa 
O glutamato é quebrado e sofre o processo de 
Desaminação (retirada do grupamento amina), 
sendo liberado na forma de amônia livre. Ocorre 
principalmente no fígado. 
 ❥ 1.3. Ciclo da ureia 
A amônia lançada pelo metabolismo é conver-
tida em ureia. 
 É o processo no qual o grupo amino (NH3 ou 
NH4+) é convertido em ureia 
 
 2. Degradação da cadeia carbônica dos amino-
ácidos 
 ❥ 1.1. Transaminação 
 • O catabolismo da maioria dos aminoácidos 
começa com a transferência do grupo alfa-
amino ao alfa-cetoglutarato, formando gluta-
mato 
 • Transfere o grupamento amina dos aminoáci-
dos para o cetoglutarato, formando glutamato; 
 • A enzima aminotransferase (faz a transferên-
cia) precisa de PLP (vitamina B6) para funcionar 
 • TGP e TGO – checar se as dosagens enzimáti-
cas estão adequadas 
• As enzimas transaminases são marcadoras de 
algumas doenças: 
↪ Hepatites agudas e crônica; 
↪ Hepatites tóxicas (hepatite alcoólica aguda); 
↪ Cirrose hepática; 
↪ Metástases hepáticas; 
↪ Infarto do miocárdio: a partir das 6 primeiras 
horas durante 4 a 6 dias com pico máximo às 36 
horas; 
↪ Embolias ou tromboses; 
 ↪ Doenças musculares: poliomiosites, dermato-
miosites, traumatismos musculares extensos. 
 
 ❥ 1.2. Desaminação oxidativa 
 • Ocorre principalmente no fígado e rim, forne-
cendo alfa-cetoácidos, amônia 
 • O glutamato sofre desaminação oxidativa rá-
pida pela ação da glutamato desidrogenase (li-
beração de NH4+, que é tóxica, não pode ser lan-
çada diretamente no sangue); 
 
 ❥ O ciclo da glicose-alanina 
 • A alanina funciona como um transportador da 
amônia e do esqueleto carbônico do piruvato 
desde o músculo até o fígado; 
• A amônia é excretada, e o piruvato é empre-
gado na produção de glicose, a qual pode retor-
nar ao músculo. 
 
❥ 1.3. O ciclo da uréia 
• Uréia – principal produto de excreção do meta-
bolismo nitrogenado (90%); 
• Demais produtos de excreção: NH4+, creatinina 
e ácido úrico; 
• O ciclo da uréia abrange dois compartimentos 
celulares: começa no interior da mitocôndria do 
hepatócito, e em seguida ocorrem no citosol; 
 • O fígado libera a ureia do fígado para o sangue, 
que será filtrado no ruim, e a ureia será excretada 
pelo rim (urina). 
 
• A amônia resultante da desaminação entra na 
matriz mitocondrial, se junta com o CO2, for-
mando carbamil fosfato e entrar no ciclo da 
uréia; 
 • A ornitina vem para a matriz mitocondrial se 
junta com a carbamil, formando citrulina (na 
matriz mitocondrial); 
 • A citrulina sai da matriz mitocondrial, se junta 
com aspartato, virando argininossuccinato; 
 • A argininossuccinato quebra, liberando fuma-
rato e aginina; 
 • A arginina quebra, libera uréia e ornitina; 
• A ornitina volta novamente para o ciclo da uréia 
quando junta com o carbamil fosfato. 
 
❥ Interconexão entre o ciclo da uréia e o ciclo do 
ácido cítrico 
 • O fumarato é o ponto de conexão com o ciclo 
de Krebs, pois o fumarato pode ser transformado 
em malato ou ser usado como fumarato mesmo 
(bicicleta de Krebs). 
 
DEGRADAÇÃO DO ESQUELETO 
CARBÔNICO 
• Após a remoção do grupo amino dos aminoá-
cidos resta sua cadeia carbônica – alfa-Cetoá-
cido; 
• As 20 cadeias carbônicas não apresentam