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Ana Bertani
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AMINOÁCIDOS Os aminoácidos são compostos orgânicos que apresentam em sua estrutura um grupo funcio- nal amino (NH2) e uma carboxila terminal (COOH). No corpo existem em torno de 20 formas diferentes dessa moléculas, sendo: ❥ Essenciais - São sintetizadas através da ali- mentação: Arginina, fenilalanina, leucina, isoleucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, histidina e valina. ❥ Não essenciais – são sintetizadas pelo orga- nismo: Alanina, aspartato (ácido aspártico), cisteína, glutamato (ácido glutâmico), glutamina, glicina, prolina, serina e tirosina. PAPEL BIOLÓGICO DAS PROTEÍNAS ❥ Enzimáticos - Atuam controlando a velocidade e regulando as reações que ocorrem no orga- nismo. Elas catalisam reações químicas específi- cas atuando sobre substratos específicos e em locais específicos desses substratos: Lipases, amilases, FFK; ❥ Transporte - Há casos em que uma mesma substância pode atravessar a membrana quer por difusão passiva quer através de uma prote- ína de transporte. Nesses casos a presença des- tas proteínas acelera o transporte, de forma a satisfazer as necessidades da célula: Hemoglo- bina, albumina; ❥ Contração - No músculo estriado esquelético, a contração se dá pela interação entre os dois filamentos de proteínas nos sarcômeros: actina e a miosina; ❥ Estrutura - Sua função principal é a estrutura- ção das células e dos tecidos no corpo humano: colágeno, elastina, queratina; ❥ Proteção - Proteção do corpo contra organis- mos patogênicos (anticorpos): imunoglobulina; ❥ Coagulação - Desempenha um importante papel na hemostasia normal, doenças cardio- vasculares e trombose – fibrinas; ❥ Hormonal - Atuam no metabolismo como mensageiros químicos: GH, Insulina, Glucagon; ❥ Osmolaridade – albumina; Tamponamento DIGESTÃO DAS PROTEÍNAS O pH ácido do estômago corrói e digere ainda mais a proteína. Enzimas ao longo do trato digestório: ❥ Pepsina – estômago ❥ Tripsina, quimiomiotripsina, elastase, carboxi- peptidases – pâncreas ❥ Enteropeptidase, aminopeptidases, dipetida- ses, tripetidases – intestino delgado. Todas essas enzimas trabalham para a digestão de proteínas, por isso, o trato digestório devem estar funcionando devidamente. Os aminoácidos são absorvidos no intestino del- gado; Acloridria – diminuição da produção de ácido clorídrico, assim, altera o processo de digestão. Isso ocorre com frequência em estômago de ido- sos, que tem um pH mais básico. FUNÇÕES DOS AMINOÁCIDOS ❥ Função principal – servir como blocos estrutu- rais para a biossíntese de outras moléculas (pro- teínas); ❥ Função secundária – fontes de energia *Alfa-acetoácidos – intermediários da rota me- tabólica de energia – CO2 e H2O, glicose, ácidos graxos e corpos cetônicos. AMINOÁCIDOS COMO FONTE DE ENERGIA Nos animais, os aminoácidos podem sofrer de- gradação oxidativa em três circunstâncias me- tabólicas diferentes: 1. Durante a renovação (turnover) e degradação das proteínas celulares, aminoácidos liberados pela quebra de proteínas e que não sejam ne- cessários para a síntese de novas proteínas são degradas por oxidação. 2. Quando a dieta é rica em proteínas (a quanti- dade de aminoácidos ingeridos é maior que a necessidade corporal de biossíntese), o exce- dente de aminoácidos é catabolizado, uma vez que aminoácidos livres não podem ser armaze- nados. 3. Durante o jejum prolongado ou diabetes melli- tus (quando os carboidratos não estão acessí- veis), as proteínas corporais são hidrolisadas e seus aminoácidos empregados como combustí- vel. DEGRADAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS A degradação dos aminoácidos compreende: • Remoção do gripo amino • Oxidação da cadeia carbônica ❥ Oxidação dos aminoácidos • Remoção do grupamento amina, que será con- vertido em amônia. Essa amônia é transformada em ureia; • Sobra o esqueleto carbônico, que será oxidado formando Acetil-CoA, piruvato, intermediários do ciclo de Krebs, retomando aos outros metabolis- mos. ***Dosagem de ureia no sangue – é feita para saber sobre o funcionamento do rim. ***Creatina – tem função de suplementação. É uma molécula que auxilia no processo energético do mús- culo. Em exercícios físicos, essa creatina é transfor- mada em creatinina. Sua dosagem no sangue é melhor que a ureia para saber sofre o funcionamento dos rins. CATABOLISMO DOS AMINOÁCIDOS DEGRADAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 1. Remoção do grupo amino dos aminoácidos ❥ 1.1. Transaminação É o processo pelo qual um aminoácido transfere o seu grupo amino para um cetoácido. Durante essa transferência ocorre formação de glutamato. A aminotransferase precisa de PLP (vitamina B6) para funcionar pois é uma coen- zima. ❥ 1.2. Desaminação oxidativa O glutamato é quebrado e sofre o processo de Desaminação (retirada do grupamento amina), sendo liberado na forma de amônia livre. Ocorre principalmente no fígado. ❥ 1.3. Ciclo da ureia A amônia lançada pelo metabolismo é conver- tida em ureia. É o processo no qual o grupo amino (NH3 ou NH4+) é convertido em ureia 2. Degradação da cadeia carbônica dos amino- ácidos ❥ 1.1. Transaminação • O catabolismo da maioria dos aminoácidos começa com a transferência do grupo alfa- amino ao alfa-cetoglutarato, formando gluta- mato • Transfere o grupamento amina dos aminoáci- dos para o cetoglutarato, formando glutamato; • A enzima aminotransferase (faz a transferên- cia) precisa de PLP (vitamina B6) para funcionar • TGP e TGO – checar se as dosagens enzimáti- cas estão adequadas • As enzimas transaminases são marcadoras de algumas doenças: ↪ Hepatites agudas e crônica; ↪ Hepatites tóxicas (hepatite alcoólica aguda); ↪ Cirrose hepática; ↪ Metástases hepáticas; ↪ Infarto do miocárdio: a partir das 6 primeiras horas durante 4 a 6 dias com pico máximo às 36 horas; ↪ Embolias ou tromboses; ↪ Doenças musculares: poliomiosites, dermato- miosites, traumatismos musculares extensos. ❥ 1.2. Desaminação oxidativa • Ocorre principalmente no fígado e rim, forne- cendo alfa-cetoácidos, amônia • O glutamato sofre desaminação oxidativa rá- pida pela ação da glutamato desidrogenase (li- beração de NH4+, que é tóxica, não pode ser lan- çada diretamente no sangue); ❥ O ciclo da glicose-alanina • A alanina funciona como um transportador da amônia e do esqueleto carbônico do piruvato desde o músculo até o fígado; • A amônia é excretada, e o piruvato é empre- gado na produção de glicose, a qual pode retor- nar ao músculo. ❥ 1.3. O ciclo da uréia • Uréia – principal produto de excreção do meta- bolismo nitrogenado (90%); • Demais produtos de excreção: NH4+, creatinina e ácido úrico; • O ciclo da uréia abrange dois compartimentos celulares: começa no interior da mitocôndria do hepatócito, e em seguida ocorrem no citosol; • O fígado libera a ureia do fígado para o sangue, que será filtrado no ruim, e a ureia será excretada pelo rim (urina). • A amônia resultante da desaminação entra na matriz mitocondrial, se junta com o CO2, for- mando carbamil fosfato e entrar no ciclo da uréia; • A ornitina vem para a matriz mitocondrial se junta com a carbamil, formando citrulina (na matriz mitocondrial); • A citrulina sai da matriz mitocondrial, se junta com aspartato, virando argininossuccinato; • A argininossuccinato quebra, liberando fuma- rato e aginina; • A arginina quebra, libera uréia e ornitina; • A ornitina volta novamente para o ciclo da uréia quando junta com o carbamil fosfato. ❥ Interconexão entre o ciclo da uréia e o ciclo do ácido cítrico • O fumarato é o ponto de conexão com o ciclo de Krebs, pois o fumarato pode ser transformado em malato ou ser usado como fumarato mesmo (bicicleta de Krebs). DEGRADAÇÃO DO ESQUELETO CARBÔNICO • Após a remoção do grupo amino dos aminoá- cidos resta sua cadeia carbônica – alfa-Cetoá- cido; • As 20 cadeias carbônicas não apresentam
