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Medida da afinidade do complexo ES Concentração de substrato necessária para que a velocidade da reação seja metade da velocidade máxima ARTHUR LUIZ SCHEEREN ROHR TURMA B ENZIMAS Propriedades Sítio Ativo Participa da reação com o substrato Cofatores (inorgânicos) Coenzimas (orgânicos) Eficiência Catalítica Cinética Enzimática Especificidade Interagem com um ou poucos substratos Apoenzimas Parte proteica Holoenzimas Apoenzima + cofator ou coenzima Localização Organelas específicas Michaelis-Menten Mecanismos de Ação Enzimática Alteração da Energia de Ativação Uma enzima permite que uma reação ocorra mais rapidamente nas condições normais da célula, oferecendo uma rota alternativa, com uma menor energia de ativação Menor Km = Maior afinidade Química do Sítio Ativo O sítio ativo emprega uma diversidade de mecanismos químicos para facilitar a conversão de substrato em produto, como estabilizar o estado de transição, diminuir a entropia, dessolvatar o substrato, compensar distorções termodinamicamente e provocar mudanças conformacionais na enzima. Inespecífica Fatores que Afetam a Velocidade da Reação Fatores decorrentes da natureza proteica pH Temperatura Fatores decorrentes da formação do complexo ES Inibidor reduz a atividade de todas enzimas Concentração do Substrato Concentração da Enzima Afinidade da Enzima pelo Substrato Presença de Inibidores Enzimas Alostéricas Afinidade da enzima pelo substrato é modificada com a variação da concentração do substrato Enzimas Alostéricas Inibição Enzimática Específica Irreversível Modificação Covalente Complexo Estável Altera estrutura do sítio ativo ou destrói um grupo funcional da enzima Competitiva Inibidor tem semelhança estrutural com o substrato, o que promove sua ligação no sítio ativo da enzima. Reduz a velocidade. Não-Competitiva Controle a Nível Gênico Diminui a concentração de enzimas ativas Regulação Enzimática Clivagem Proteolítica Fosforilação Torna pró-enzimas em enzimas ativas Regulação da quantidade de enzimas presente
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