A maior rede de estudos do Brasil

Grátis
5 pág.
Estudo Dirigido sobre enzimas e cinética enzimática com gabarito

Pré-visualização | Página 1 de 2

Estudo Dirigido sobre ENZIMAS e CINÉTICA ENZIMÁTICA 
1. Quais são os fatores que podem aumentar a velocidade das reações? 
Concentração dos reagentes, temperatura e catalisadores. 
2. Descreva o que são enzimas e detalhe suas propriedades. 
São catalisadores biológicos extremamente eficientes e aceleram a velocidade da reação, 
transformando de 100 a 1.000 moléculas de substrato em produto por minuto de reação. Como 
propriedades podemos dizem que atuam em concentrações muito baixas; possuem todas as 
características das proteínas; podem ter sua concentração e atividade reguladas e estão quase sempre 
dentro da célula, e compartimentalizadas. 
 
3 ? 
 cos, chamados 
ribozimas. 
4. Como a ? 
 
 . 
 
5. Cite a classificação das enzimas em relação à reação catalisada. 
Oxidorredutases; Transferases; Hidrolases; Liases; Isomerases e Ligases 
6. Por que as enzimas se ligam aos substratos? 
 
 
 
que a energia do E + S sozinhos. 
7. Descreva o que é sitio ativo (centro ativo). Do que é formado? 
É a região da molécula enzimática que participa da reação com o substrato. É formado por resíduos de 
aminoácidos e constitui uma cavidade com forma definida, que permite à enzima "reconhecer" o 
substrato. Pode possuir componentes não proteicos (cofatores). 
 
8. O que é um cofator? Cite exemplos 
São íons inorgânicos que condicionam a ação catalítica das enzimas. Por exemplo: íons Fe²+ para a 
enzima Peroxidase; íons Ni+2 para a Urease. 
 
9. Explique o mecanismo de ação enzimática denominado Chave-Fechadura. 
No mecanismo de ação enzimática chave fechadura a enzima possui uma região complementar (sitio 
ativo) a estrutura do substrato em tamanho, forma e natureza química, os quais se ligam de forma 
bem definida. 
10. Explique o mecanismo de ação enzimática denominado Ajuste Induzido. 
No mecanismo de ação enzimática de Ajuste Induzido a enzima e o substrato sofrem conformação 
para o encaixe. O substrato é distorcido para conformação exata do estado de transição. 
11. Como calculamos KM e V ? 
KM e V 
 -Burk de 1/V versus 1/[S]. Com 
produz 1/V –1/KM 
ser convertido em KM. 
12. O que significa KM e V ? 
Matematicamente KM 
 , onde uma KM baixa indica uma 
alta afinidade. A V 
saturado. 
13. Considere que a 107 
 
 da pela catalase? 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
14 dois motivos pelos quais cata 103 a 105 vezes mais eficazes que a 
 , por exemplo, por H+ ou OH– simples. 
 
 - 
 . 
15 
 
 ? 
 a a desnatura. A atividade enzi t 
 . 
16 ? 
 
uma prop 
 o tem efeito. 
17 ? 
 . 
18 
 ? 
A quantidade de pr 
 . 
19 . 
As enzimas tendem a ter valores d ntir que o pH da 
mistura da rea 
 . 
20. Diferencie os modelos chave-fechadura e do Ajuste 
enzima. 
 - - 
 . No modelo de ajuste induzido, a enzima sofre uma 
mu 
substrato. 
 
 ? 
 
ativo. 
22. Porque um de - 
 ? 
 - 
os pon- tos se encaixam em uma linha reta do que em uma curva. 
 
23. Determine os valores de KM e V - 
seguir: 
 (mol L-1) Velocidade (M min–1) 
0,250 
0,526 
0,714 
1,000 
2,500 
0,256 
0,370 
0,417 
0,500 
0,588 
 
[S] V 1/[S] 1/V 
0 0,000 
2,50E-01 0,256 4,0 3,91 
5,26E-01 0,370 1,9 2,70 
7,14E-01 0,417 1,4 2,40 
1,00E+00 0,500 1,0 2,00 
2,50E+00 0,588 0,4 1,70 
 
 
y = ax + b  b = 
 
 
  a = 
 
 
 
resposta: Vmáx = 0,682 mol L
-1/min e Km = 0,421 mol L
-1. 
 
24. Diferencie entre os mecanismos . 
 - 
 - , causando uma mud 
 -lo em produto. 
25. M? 
 , o valor de KM , permanece 
inalterado. 
26 ? 
Um inibidor competitivo bloqueia a a . 
27 M observada? 
 . 
28 ?