Cromoproteínas e Hemoglobina

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MARIA EDUARDA SARDINHA ESTRELLA 58- 2025.2 
BIOQUÍMICA – ANA PAULA 
 
 
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Cromoproteínas 
Definição 
Cromoproteínas são hemaproteínas globulares, um 
grupo de proteínas que contém heme como radical 
prostético ligado à proteína. A função de cada grupo é 
devido ao ambiente criado pela estrutura 
tridimensional da proteína. 
 
CITOCROMOS 
Proteínas que contém heme e que auxiliam na cadeia 
respiratória mitocondrial. No ciclo de Krebs falamos 
de citocromo A (nos vegetais), C e B. 
Atuam no transporte de elétrons na cadeia 
respiratória celular, geralmente ligados a uma 
membrana animal (mitocôndrias e retículos)- C, a 
uma membrana vegetal (cloroplastos)-A ou em 
bactérias. 
 
GRUPO HEME DA CATALASE 
Parte do sítio ativo da enzima que degrada o H202 
(água oxigenada). 
HEMOGLOBINA E MIOGLOBINA 
São as duas homoproteínas mais abundantes dos 
seres humanos, as quais se ligam ao oxigênio 
reversivelmente. 
 
Hemoglobina 
Tipos: adulta (A), fetal (F) e falciforme (S). 
A hemoglobina S é uma alteração genética que eleva 
o aparecimento de uma patologia, a anemia 
facilforme, que se dá devido a presença desse tipo de 
hemoglobina. 
MIOGLONINA HEMOGLOBINA 
Monômero Tetrômero 
8 cadeias de alfa hélice 8 cadeias alfa hélice 
Alta afinidade por 
oxigênio 
Afinidade variável por 
oxigênio 
Localizada no músculo Localizada no sangue 
Função de reserva de 
oxigênio muscular 
evitando a 
fermentação lática. 
Em alta concentração de 
O2, ela tem uma alta 
afinidade, ligando-se 
facilmente. Em baixa 
concentração possui 
baixa afinidade e se 
desliga do oxigênio 
facilmente, oxigenando 
os tecidos. 
Não temos o 
fenômeno de 
cooperatividade. 
Existe o fenômeno de 
cooperatividade 
positiva. 
 
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HEMOGLOBINA A – do adulto 
Características: 
→ São globulares, assumem uma estrutura esférica. 
Possui uma estrutura quartenária. 
 
→ É um tetrâmero. Ou seja, possui 4 unidades, uma 
unidade alfa 1, uma alfa 2, uma beta 1 e uma beta 
2, formando dois dímeros (alfa 1 se une a beta 1 
e alfa 2 a beta2), quando esse dímeros se unem, 
eles formam um tetrâmero. 
 
→ Ela é uma metaloproteína, além dela ter o 
grupo heme, dela ter uma globina, ela apresenta 
um componente prostético (metal ferro sobre 
estado ferroso, ferro +2) que não é protéico. 
Existem alterações que essa hemoglobina ao 
invés de se ligar ao ferro +2, ela se liga ao ferro 
+3, férrico, causando uma alteração. 
 
→ Cada unidade da hemoglobina é composta de 8 
cadeias em alfa hélice separadas por prolina, 
aminoácido que tem a característica de não se 
curvar e de não ser flexível. 
 
→ A união entre o alfa 1 e beta 1 e entre o alfa 2 e 
beta 2 é feita através de ligações fortes. A 
formação do tetrâmero a partir da união de dois 
dímeros é feita a partir de uma ligação menos 
forte. 
 
*Estrutura da hemoglobina 
→ O ferro se liga a cada unidade através da 
protoporfirina IX, que é formado por 4 anéis de 
nitrogênio com Fe+2 no centro do anel. O Fe se 
liga para fora da estrutura com o oxigênio e para 
baixo com histidina (aminoácido), que por sua 
vez se liga as unidades alfa1, alfa 2, beta 1 e beta 
2. 
Cada protoporfirina 
carrega uma 
molécula de oxigênio 
e cada hemoglobina 
possui quatro 
protoprofirina, logo, a 
hemoglobina carrega 
quatro moléculas de 
oxigênio. 
 
→ A hemoglobina adulta (A) é a mais importante, 
formada por cadeias alfa (141 aminoácidos) e 
beta (146 aminoácidos). 
 
→ Essa hemoglobina é vista no exame e estão em 
90% do indivíduo. 
 
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→ A hemoglobina A2 está presente em pequena 
concentração. 
 
→ A hemoglobina A1C, ou hemoglobina glicada está 
presente entre 3 e 5,7% no indivíduo e é 
resultado da reação não enzimática entre a 
glicose sanguínea e a hemoglobina, formando a 
hemoglobina glicada, que reflete a média 
aproximada de glicose plasmática nos últimos 
90-120 dias (essa hemoglobina glicada é 
considerada um padrão ouro para controle de 
diabetes, por apresentar a taxa média de glicose 
de no mínimo 3 meses antes do exame.) 
 
 
 
 
A melhor forma de evitar essas complicações é 
manter a diabetes mellitus do paciente bem 
controlada, controle esse feito através do exame 
de hemoglobina glicada. 
 
*Quanto maior a taxa de A1C no sangue, maior a 
chance do paciente desenvolver microalbuminúria, 
perda de albumina pela urina, o que é um preditor de 
doença renal. 
 
 
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HEMOGLOBINA F- fetal 
 
→ Está no feto até os primeiros 3 meses de vida em 
maiores quantidades e com o passar do tempo 
vai se perdendo essa hemoglobina. Quando 
adulto, tem-se aproximadamente 2% dessa 
hemoglobina. 
 
→ Possui as cadeias alfa 2 e gama 2, importantes na 
circulação fetal. 
 
FENÔMENO DE COOPERAÇÃO 
 
→ Cada ligação da hemoglobina com o oxigênio vai 
tornando-a mais arredondada/ relaxada, 
facilitando a próxima ligação com o oxigênio. 
Isso porque ela sofre um rearranjo na sua 
estrutura nativa, fazendo com que ocorra ajustes 
na estrutura espacial, deixando ela mais 
arredondada. A primeira ligação com o oxigênio 
ocorre de forma mais lenta e a quarta ligação 
ocorre mais rápida. Então, o quarto oxigênio que 
entra nesse tetrâmero tem uma afinidade muito 
maior. 
 
→ Forma tensa da hemoglobina – sem O2. 
 
→ Forma relaxada da hemoglobina- com O2. 
 
 
 
*Cada S seria uma molécula de oxigênio. 
→ Cooperatividade positiva ou interação heme-
heme é o fato da ligação da quarta molécula de 
oxigênio com a hemoglobina ocorrer 300x mais 
rápido do que a ligação da primeira molécula de 
oxigênio. 
• O efeito da ligação da primeira molécula 
de oxigênio à hemoglobina confere 
afinidade crescente para a ligação das 
outras moléculas e assim por diante, de 
maneira que a afinidade do último 
oxigênio à hemoglobina é 300 vezes 
maior do que o primeiro oxigênio. 
• Este comportamento de afinidade 
também se expressa na liberação do 
oxigênio, onde o primeiro oxigênio sairá 
mais facilmente do que o último. 
• No caso da mioglobina que possui 
apenas uma unidade e uma ligação com o 
oxigênio, essa cooperatividade não 
existe. 
 
CURVA DE SATURAÇÃO DA HEMOGLOBINA 
A hemoglobina, no início, tem afinidade baixa para 
oxigênio, o que chamamos de curva sigmóide. À 
medida que ela vai se tornando saturada, ou que o 
oxigênio vai se formando ou que ela vai se tornando 
relaxada, o fenômeno de cooperação aumenta a sua 
afinidade pelo oxigênio. 
Já a mioglobina, como só tem uma unidade, a 
saturação é alta porque tem afinidade máxima, o que 
chamamos de curva hiperbólica, no músculo 
cardíaco e esquelético, por exemplo. 
 
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OBS: podemos explicar essa curva de dissociação 
pelo fato da capacidade da hemoglobina transportar 
e liberar facilmente o oxigênio aos tecidos e a 
cooperatividade, fato que não aconteceria com a 
mioglobina, por possuir afinidade máxima, 
acarretando na dificuldade na liberação de oxigênio. 
Essa curva de dissociação possui efeitos 
alostéricos. 
→ A ligação do oxigênio com a hemoglobina pode 
ser afetada por vários fatores, como o pH do 
ambiente, pCO2, temperatura, os quais por 
agirem em um outro sítio diferente da ligação do 
oxigênio, porém influenciando a ligação, 
denominamos fatores alostéricos. 
 
 
 
EFEITO BOHR 
Na presença de CO2 e em ambiente rico em H+, 
ocorre inibição alostérica e a hemoglobina perde a 
afinidade ao oxigênio. 
→ Como isso ocorre? Dentro da hemácia, a enzima 
anidrase carbônica transforma CO2 em ácido 
carbônico e H+, esse hidrogênio diminui o pH 
dentro da hemácia. Isso faz com que a 
hemoglobina perca alostericamente a afinidade 
pelo oxigênio, liberando-os de forma 
cooperativa. Assim, todos os oxigênios se 
desprendem nos tecidos aonde há mais gás 
carbônico e onde o pH está ácido devido a 
presençade íon hidrogênio. O que chamamos de 
Efeito Bohr. 
 
 
H2CO3: ácido carbônico 
 
O gás carbônico passa para o sangue, entra na 
hemácia. Dentro da hemácia ocorre a anidrase 
carbônica, a qual transforma gás carbônico em ácido 
carbônico e em íon hidrogênio. Esse hidrogênio 
abaixa o pH dentro da hemácia. Essa diminuição do 
pH faz com que ocorra uma inibição da atração da 
hemácia pelo oxigênio. Assim, a hemácia irá liberar a 
molécula de oxigênio e essa por difusão no tecido dos 
capilares vai para dentro do tecido periférico, 
oxigenando-o. 
 
DEFINIÇÃO DO EFEITO BOHR 
A liberação de oxigênio pela hemoglobina aumenta 
com a diminuição do pH, ou quando o PCO2 (pressão 
quantidade gás carbônico) está aumentada. Essa 
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ligação diminui a afinidade da hemoglobina pelo 
oxigênio, deslocando a curva de dissociação para a 
direita. 
O efeito Bohr é em si a alteração na curva de oxigênio 
pela mudança de pH. 
 
 
*Quando você está em acidose, ou seja pH mais ácido, 
a curva desvia para a direita e facilita a liberação de 
oxigênio. 
 
*Quando você está em meio alcalino, ou seja, pH 
básico, você desvia para a esquerda e a hemoglobina 
retém o oxigênio, não liberando o oxigênio para os 
tecidos. Diminui-se a liberação de oxigênio pela 
hemoglobina e aumenta-se a afinidade. 
 
2,3 BIFOSFOGLICERATO 
 
 
 
Um outro efeito alostérico seria a presença da 
substância 2,3 bifosfoglicerato. 
 
 
 
Características do 2,3 bpg: 
 
→ O 2,3 BPG é um isômero do ácido glicolítico 
presente nas hemácias. 
 
→ Liga-se com maior afinidade à hemácia 
desoxigenada por interagir melhor com as 
subunidades beta da forma tensa. Assim diminui 
a afinidade pelo oxigênio, promovendo de forma 
alostérica a liberação de moléculas de oxigênio 
remanescentes ligadas à hemoglobina (oxigênio 
que restava na forma tensa), aumentando a 
capacidade das hemácias de liberar oxigênio nos 
tecidos que mais necessitam. 
 
→ Por ser isômero do ácido glicolítico também leva 
á uma queda do pH intra-eritrocitário, desviando 
a curva de dissociação para a direita (efeito 
Bohr). 
 
→ Em anêmicos crônicos, doentes pulmonares 
crônicos e moradores de grandes altitudes, 
encontram-se níveis aumentados de 2,3 BPG 
para facilitar a entrega de oxigênio nos tecidos, 
isso funciona como se fosse um mecanismo de 
adaptação. 
 
→ É produzido através de um desvio da glicólise da 
hemácia. 
 
→ Importante adaptação à altitude elevada e na 
doença pulmonar. 
 
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Efeito do 2,3 BPG 
 
 
 
Trata-se do fosfato orgânico mais abundante das 
hemácias, sendo produzido através de um desvio da 
glicólise da hemácia, com importante efeito 
alostérico na afinidade do oxigênio pela 
hemoglobina. 
 
Quanto maior o nível de 2,3 BPG na hemácia, melhor 
a oxigenação porque menor é a afinidade com o 
desvio da curva para a direita. 
 
 
 
 
 
 
 
*Fatores alostéricos que interferem na dissociação, 
desviando a curva para a direita: aumento do CO2, 
diminuição de pH, aumento de H+, aumento dos 
níveis de 2,3 DPG e o aumento da temperatura 
(também desvia a curva para a direita e melhora a 
oxigenação). 
 
*Fatores alostéricos que desviam a curva para 
esquerda: diminuição da temperatura, do gás 
carbônico e do 2,3 DPG e aumento do Ph. 
 
CURVA DE DISSOCIAÇÃO DA HEMOGLOBINA 
FETAL 
 
A hemoglobina fetal possui maior afinidade do que a 
hemoglobina A da mãe e este segredo que permite o 
feto buscar o oxigênio da mãe. Essa diferença se dá 
devido à força de ligação da hemoglobina com o 2,3 
BPG. 
A hemoglobina fetal se liga de forma menos eficiente 
ao 2,3 BPG e a forma desoxi da hemoglobina fetal fica 
com maior afinidade ao oxigênio. 
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Anemia Falciforme 
 
Anemia falciforme é uma doença hereditária 
caracterizada pela alteração da hemoglobina das 
hemácias do sangue, tornando-as parecidas com uma 
foice, por isso o nome falciforme (Hemoglobina S- 
sickle, foice em inglês). 
 
→ Essas células têm sua membrana alterada e 
rompem-se mais facilmente, causando anemia e 
trombos. A hemoglobina, que transporta o 
oxigênio e da cor aos glóbulos vermelhos é 
essencial para a saúde de todos os órgãos do 
corpo. 
→ Essa condição é mais comum em indivíduos de 
raça negra. No Brasil, cerca de 8% dos negros 
possuem a anemia, mas devido à miscigenação 
historicamente ocorrida no país, pode ser 
observada também em pessoas de raça branca 
ou parda. 
 
→ Essa alteração é uma alteração genética. A 
alteração ocorre devido a presença de o único 
aminoácido glutâmico estar na hemoglobina 
normal enquanto a hemoglobina falciforme 
possui o aminoácido valina. 
 
 
 
A denominação anemia falciforme é reservada para a 
forma da doença que ocorre nos homozigotos SS. 
Além disso, o gene HbS pode combinar-se com outras 
anormalidades herediárias das hemoglobinas, como 
hemoglobina C (HbC), hemoglobina D (HbD), beta 
talassemia, entre outros, gerando combinações que 
também são sintomáticas, denominadas 
respectivamente, doença SC (possui o aminoácido 
lisina), doença SD, doença S/beta-talassemia. 
 
No conjunto, essas formas sintomáticas do gene da 
HbS, em homozigose ou em combinação são 
conhecidas como doenças falciformes. Apesar de 
particularidades que as distinguem e de graus 
variados de gravidade, há considerável superposição 
do espectro epidemiológico e das manifestações 
clínicas e hematológicas de todas essas doenças. 
 
O diagnóstico dessas doenças é feito pela eletroforese 
da hemoglobina. 
 
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EPIDEMIOLOGIA DA ANEMIA FALCIFORME 
 
→ Mais freqüente na raça negra. 
→ 40% presente no continente Africano. 
→ 10% presente no continente Americano. 
→ 250 milhões de portadores recessivos no mundo. 
→ 300.000 recém-nascidos/ ano são homozigotos 
no mundo. 
→ Na África, 2% dos recém nascidos são afetados e 
10% a 40% são recessivos. 
 
 
MANIFESTAÇÕES CLÍNICAS DA ANEMIA 
 
→ Crise álgica (aguda- que leva à internação) 
• Sintoma agudo. 
• Associada a isquemia tecidual aguda 
causada pela vaso-oclusão. 
• Acompanhada de evidentes sinais 
inflamatórios, como edema e calor. 
• Síndrome mão-pé: processo inflamatório 
iniciado por necrose da medula óssea 
nas porções distais dos membros. Muita 
dor. 
 
 
 
 
 
 
*Essas hemácias s formam trombos, o que bloqueia o 
fluxo de sangue e leva a trombose, esquemia e 
necrose. 
 
 
 
 
 
 
 
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POR QUE ACONTECE A ICTERÍCIA? 
 
→ Em humanos, cerca de 200 bilhões de hemácias 
são destruídas por dia. 
 
→ A globina (aminoácido) é decomposta em 
aminoácidos que serão reutilizados. A porção 
porfirina é decomposta do Fe, que será 
armazenado no fígado e o restante degradado 
no fígado, baço e medula óssea. 
 
→ O heme sob ação da heme-oxigenasse torna
hemina e depois vira biliverdina. Essa 
biliverdina sofre ação da biliverdina redutase 
produzindo a bilirrubina que será armazenada 
na vesícula e eliminada nas fezes. 
 
→ Pacientes com anemia falciforme tem uma 
hemólise maior. É um a anemia hemolítica, as 
hemácias são mais digeridas, cerca de 40
bilhões por dia, havendo um acúmulo
produção de bilirrubina ocorre de forma mais 
acelerada, por isso ocorre o aumento da 
incidência de cálculo de vesícula e icterícia 
quando tem-se um crise hemolítica muito 
grande. 
 
*O teste do pezinho é uma forma de reconhecer se a 
criança possui a hemoglobina S. Esse teste é 
obrigatório. 
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Em humanos, cerca de 200 bilhões de hemácias 
A globina (aminoácido) é decomposta em 
aminoácidos que serão reutilizados. A porção 
porfirina é decomposta do Fe, que será 
armazenado no fígadoe o restante degradado 
oxigenasse torna-se 
hemina e depois vira biliverdina. Essa 
biliverdina sofre ação da biliverdina redutase 
produzindo a bilirrubina que será armazenada 
 
Pacientes com anemia falciforme tem uma 
hemólise maior. É um a anemia hemolítica, as 
hemácias são mais digeridas, cerca de 400/600 
acúmulo. Essa 
produção de bilirrubina ocorre de forma mais 
ada, por isso ocorre o aumento da 
incidência de cálculo de vesícula e icterícia 
se um crise hemolítica muito 
 
*O teste do pezinho é uma forma de reconhecer se a 
criança possui a hemoglobina S. Esse teste é 
 
Anemia 
Ferritina: onde está armazenado o ferro, 
sua absorção, se ela esta baixa a pessoa esta pré 
disposta a apresentar um quadro da doença
 
Caracterizada por ferritina/ferro 
hemoglobina baixa e de
em crianças e em mulhe
 
Pode ser causa por di
adjacentes ou hemorra
tratamento consiste na
ingestão de suplemento
 
Metahemoglobina
 
CARACTERÍSTICAS 
→ É uma forma de proteína de hemoglobina cujo 
ferro do grupo HEME está sob a forma de Fe+3 
e não Fe+2 da hemoglobina normal.
 
→ Possui cor castanho azulada.
 
→ 1-2% da hemoglobina de uma pessoa normal 
está sob a forma de metahemo
que 2% leva a uma alteração.
 
→ Quantidades maiores levam a alterações 
podendo ser causadas por doenças genéticas 
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 ferropriva 
 
armazenado o ferro, realiza 
se ela esta baixa a pessoa esta pré 
a apresentar um quadro da doença 
Caracterizada por ferritina/ferro baixos e 
e baixa qualidade. É comum 
eres grávidas. 
etas inadequadas, doenças 
agias internas/externas. O 
 reeducação alimentar e na 
os férricos. 
Metahemoglobina 
É uma forma de proteína de hemoglobina cujo 
ferro do grupo HEME está sob a forma de Fe+3 
e não Fe+2 da hemoglobina normal. 
Possui cor castanho azulada. 
2% da hemoglobina de uma pessoa normal 
está sob a forma de metahemoglobina. Mais do 
que 2% leva a uma alteração. 
Quantidades maiores levam a alterações 
podendo ser causadas por doenças genéticas 
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(deficiência de enzimas como 
metahemoglobina redutase, Glicose-6-
fosfatodesidrogenase, piruvato cinase) ou 
fatores externos (aminas, clorobenzeno, 
dapsona, nitroprussiato de sódio, cloroquina, 
nitrito, nitrato). Essas doenças genéticas e 
esses fatores externos podem levar a 
metahemoglobInemia, fazendo com que o ferro 
+3 se ligue a hemoglobina. 
 
METAHEMOGLOBINEMIA 
 
→ Suspeitar na presença de cianose na ausência 
de doença cardíaca e/ou pulmonar. O paciente 
fica com os lábios, mucosas e extremidades de 
mão e pés azulados, 
 
→ Sintomas relacionados com a diminuição de 
oxigenação: cefaléia, tonteira, cianose, 
taquicardia e dificuldade respiratória. 
 
→ Diagnóstico: dosagem de metahemoglobina no 
sangue. 
 
→ Oxímetro de pulso não faz o diagnóstico de 
metahemoglobina. 
 
*Síndrome do bebê azul por ingestão de água de 
posso com excesso de nitrito. 
 
TRATAMENTO DA METAHEMOGLOBINEMIA 
→ Uso de azul de metileno (faz a reversão do 
excesso de metahemoglobinemia). 
• Indicado no tratamento das 
metahemoglobinemias tóxicas, 
principalmente nas intoxicações por 
nitritos, anilinas e derivados, 
compostos fenólicos (naftalina) e 
sulfonas (dapsona). 
 
• O azul de metileno é reduzido pela 
enzima metahemoglobina redutase e 
NADPH, o azul de leucometileno e este, 
por sua vez, reduz a metahemoglobina 
a hemoglobina. 
 
• Seu uso está indicado em pacientes 
com sintomas de hipóxia celular 
(dispnéia, confusão mental ou dor 
torácica) ou quando os níveis de 
metahemoglobina excedem 30%. 
 
• O efeito deste antídoto é relativamente 
breve e, em casos de intoxicação por 
substâncias que possuem meias-vida 
de eliminação prolongadas (ex: a meia 
vida da dapsona em dose terapêutica é 
de 30 horas e, em overdose chega a 77 
horas), é freqüente a recorrência de 
metahemoglobinemia, sendo 
eventualmente necessária a aplicação 
de doses adicionais do antídoto. 
 
Envenenamento por cianeto 
Cianeto de hidrogênio (HCN) ou ácido cianídrico 
tem uma elevada afinidade por metais formando 
cátions metálicos em locais catalíticos de várias 
enzimas importantes. 
→ Sua toxidade principal é por se ligar ao ferro da 
enzima citocromo oxidase mitocondrial da 
cadeia respiratória transportadora de elétrons 
e com isso ele bloqueia a oxigenação celular e a 
fosforilação oxidativa. Ou seja, o 
envenenamento por cianeto ocorre porque 
bloqueia dentro da mitocôndria o ciclo de 
Krebs, bloqueando assim a oxigenação celular. 
 
→ Como oxigênio não é utilizado nas células, há 
uma maior tensão de oxigênio e a 
oxihemoglobina se acumula no sangue 
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periférico, daí o aspecto de rosado da vítima. 
Fora da mitocôndria o sangue está com 
oxigênio. 
 
→ Ocorre uma hipóxia histotóxica. 
 
→ Coração e cérebro entram em falência como 
arritmia, convulsão, coma e morte. 
 
→ Sintomas estão relacionados a dose de 
exposição. 
 
→ Se ingerido ocorre queimação de língua, 
esôfago e estômago. Se inalado, ocorre 
irritação nasal e ocular. 
 
→ Ainda é usado em controle de pragas em 
porões de navios e silos de grãos. Cianeto de 
ouro é usado na douração de certos metais e 
em revelação de material fotográfico. 
 
→ Presença de plantas como madioca- brava, 
altamente tóxica. Essa planta é muito comum 
no nordeste. 
 
→ Usado na Segunda Guerra Mundial nas câmaras 
de gás para extermínio de judeus. 
 
TRATAMENTO DO ENVENENAMENTO POR 
CIANETO 
 
Nitrito de amila, nitrito de sódio 3% e tiossulfato de 
sódio 25%. 
→ Essas três substâncias são utilizadas nas 
intoxicações por cianeto e compõem o kit 
cianaeto. Assim que for confirmada a 
intoxicação por cianeto e tomadas as medidas 
iniciais e de descontaminação, inicia-se 
imediatamente a administração dos antídotos 
específicos, na seguinte ordem: 
1º nitrito de amila (por inalação) 
2º nitrito de sódio (por via EV) 
3º tiossulfato de sódio (EV) 
 
→ Os nitritos oxidam a hemoglobina formando 
metahemoglobina que se liga ao cianeto livre. 
Essas substâncias também aumentam a 
destoxificação endotelial do cianeto por 
produção de vasodilatação. 
 
1) NITRITO DE AMILA: é uma substância muito 
volátil e deve ter suas ampolas quebradas de 
forma a possibilitar a inalação pelo paciente 
enquanto o acesso venoso e as outras drogas 
são providenciadas. 
 
2) NITRITO DE SÓDIO 3%: em adultos devem ser 
administrados 300mg (10 ml de solução) EV 
em 3-5 minutos. A administração de EV de uma 
única dose produz um nível de 
metahemoglobina de 20-30%. A oxidação da 
hemoglobina para metahemoglobina ocorre 
em 30 minutos. Se não houver resposta, pode 
ser administrada metade da dose inicial. 
 
3) TIOSULFATO DE SÓDIO 25%: é um doador de 
enxofre que promove a conversão de cianeto 
em tiocianato (menos tóxico) pela ação da 
enzima sulfurtransferase (que é uma 
rodanase). 
 
A administração de vasopressores pode ser 
necessária uma vez que os nitritos podem causar 
hipotensão por vasodilatação.