proteinas video aula do charbell 1

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MARIA EDUARDA SARDINHA ESTRELLA- 2025.2 
AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS 
VÍDEOAULA 1 - CHARBELL 
• Aminoácidos: glóbulos construtores das proteínas, unidades básicas que compõem as proteínas. 
• Peptídeos: arranjos mínimos para a formação de aminoácidos, que tem importância fisiológica. 
• Proteínas: macromoléculas de alto peso molecular que constituem funcionalmente os organismos. 
• Definições: 
1. Composição das proteínas: 
� São biomoléculas de alto peso molecular, constituintes fundamentais dos seres vivos. 
� São biopolímeros constituídos de alpha-L-aminoácidos (somente esses que compõe a 
proteína) que se repetem. 
� Há dois tipos de proteínas nessa classificação: 
 HOMOPROTEÍNAS/PROTEÍNAS SIMPLES: possui somente aminoácido. Ex: albumina. 
HETEROPROTEÍNAS/PROTEINAS CONJUGADAS: parte protéica (apoproteínas/aminoácidos) e um 
radical prostético (parte não protéica). 
� Glicoproteínas: a parte não protéica é o glicídio. Ex: imunoglobulina (processo alérgico e 
papel de proteção contra infecções), mucina (compõe o muco para nos proteger contra a 
entrada de corpos estranhos, proteção contra vírus/bactérias/fungos), e proteoglicans 
(preenche o nosso tecido conjuntivo) 
� Nucleoproteínas: a parte não protéica é o DNA/RNA. Ex: vírus, cromossomos. 
� Metalproteínas: a parte não protéica são os íons metálicos. Ex: ferritina e a 
carboxipeptidase (ex: ferro). 
� Lipoproteínas: a parte não protéica é o lipídio. Ex: quilomicrons, LDL (baixo peso 
molecular), HDL (alta densidade molecular) e IDL/VLDL (intermediários). 
� Cromoproteínas: a parte não protéica, o grupo prostético é chamado de colorido, grupo 
heme (papel importantíssimo no transporte de gases pelo nosso oganismo.). Ex: 
hemoglobina, mioglobina e rodopsina. 
 
2. Baseada na diferença entre proteínas globulares e fibrosas: 
� FIBROSAS: são protínas alongadas, em forma de bastão, com função basicamente estrutural. 
Ex: queratina e colágeno. 
� GLOBULARES: possuem aspecto esférico, com aspecto tridimensional e função dinâmica, 
função mais complexa que vão além da função estrutural. Ex: albumina, hemoglobina, 
mioglobina. 
 
3. Baseada em funções: 
� ENZIMÁTICA: as enzimas são como moléculas reguladoras das reações biológicas. Ex: lípases 
(transformam lipídios em unidades constituintes como ácido graxo e glicerol.) e glutamato. 
99% das nossas enzimas são de natureza protéica e 1% de RNA catalítico. 
� CONTRÁTIL. 
� ENERGÉTICA: vira glicose pela degradação. É uma alternativa para o catabolismo 
(queima/quebra) protéico. Utilizada somente em último caso, após tentar todas as outras 
alternativas. 
� DEFESA: são os anticorpos (resultado da resposta inflamatória). Ex:imunoglobulinas 
(proteínas usadas para proteção de algum organismo estranho, essas são as imunoglobulinas 
protetoras) e interferon (combate infecções bacterianas e virais). 
� REGULADOR GÊNICO: um exemplo é a histona. Regula a atividade dos genes. 
� HORMONAL/METABÓLICA: uma vez liberados (os hormônios), eles estimulam ou inibem a 
atividade de certos órgãos. Ex: a insulina (hormônio produzido pelas células beta pancreáticas 
em resposta a glicemia). 
� ESTRUTURAL: participam da estrutura dos tecidos. Ex: colágeno, queratina. 
� TRANSPORTE: a hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue. 
� COAGULAÇÃO SANGUÍNEA: são os fibrinogênios e globulina anti-hemofílica. 
� CONTRAÇÃO MUSCULAR: proteínas actina e miosina por exemplo. 
 
 
 
 
 
4. Ordem de ligação: 
� Existem 20 aminoácidos que estão ligados por ligações peptídicas 
� São 4 níveis organizacionais: primária, secundária, terciária e quartenária. Esses níveis têm 
relação direta com a função que essa proteína desempenha. A 1ª e 2ª são estruturais e as 3ª 
e 4ª possuem funções mais complexas. 
 
 
 
 
 
 
ESTRUTURA PRIMÁRIA: possui função estrutural. Estrutura simples. 
� Seria a identidade da proteína, é a estrutura mais importante. 
� Sequência linear de aminoácido anômalos em uma proteína. É importante no 
reconhecimento de doenças que ocorrem por sequências anômalas. 
 
 
 
� São polímeros lineares formados pela união de uma carboxila livre alpha de um 
aminoácido com uma amina livre alpha de outro aminoácido por uma ligação peptídica 
(ou amídica). Forma uma ligação covalente. 
� LIGAÇÃO PEPTÍDICA: é extremamente rígida e não torce, estável em água e não tem 
carga elétrica. Na formação dessa ligação há produção de água que é a água endógena, 
pois ela é produzida pelo nosso próprio corpo. 
- Não é quebrada por desnaturação, por dertegentes. Só é quebrada por HIDRÓLISE. 
 * Quando se tem um dipeptídeo (dois aminoácidos ligados) o primeiro sempre será o 
que tem amina livre (chamado de resíduo ou radical N terminal) e o último é o que tem a 
carboxila livre (resíduo ou radical C terminal). A leitura é feita do N para o C. (cada 
aminoácido tem um radical lateral que da a característica de cada um deles.) 
OBS: a deficiência de imunoglobulina e suas frações é uma doença na qual a 
pessoa tem o número de imunoglobulina abaixo do normal. Causa uma série de 
infecções de repetição (otite, sinusite e pneumonias). Também pode se 
manifestar por alergias bem forte. O tratamento é feito por remédios e quando 
não se resolve é tratado com aplicação intravenosa de imunoglobulina. 
OBS: caso a proteína só tenha estrutura primária e 
secundária, ela é estrutural geralmente (fibrosa). Se ela 
adquire estrutua terciária e quartenária, ela já tem a 
função dinâmica (globulares). 
OBS: uma série de doenças estão ligadas a esse defeito 
na estrutura primária. Se há o alinhamento de 
aminoácido por sequência anômala, consequentemente 
a proteína vai expressar esse defeito. 
 * A insulina é formada por duas cadeias que não são ligadas por ligação peptídica e sim 
por ligação dissulfeto, essa ligação é feita entre cisteínas (aminoácido cisteina). 
 * Todos os peptídeos só possuem estruturas primárias, só é proteína a partir da 
estrutura secundária. 
 
� ANEMIA FALCIFORME é causada pela deficiência na estrutura primária. É a substituição 
do glutamato (polar) por valina (apolar) na posição 6. É genética. A hemoglobina fica no 
aspecto de foice ou meia lua. 
- Altera a dinâmica de carga, força.. 
- Muda a estrutura tridimensional. 
 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA: alpha hélice 
� ALFA HÉLICE: acontece uma ponte de hidrogênio entre hidrogênio de aminoácido com o 
4º aminoácido. Forma uma ligação forte estrutura. 
Permite que haja um dobramento. 
 -AMINOÁCIDO QUE ROMPE A ALFA HÉLICE 
 *Prolina: possui grupo imino (iminoácido) que não é compatível com a espiral voltada 
para a direita, inserindo dobras na hélice 
 *Aminoácido carregado: glutamato, aspartato, histidina e arginina rompem a hélice 
pela formação de ligações iônicas ou repulsão eletrostática. 
 *Aminoácido com cadeia lateral volumosa: triptofano 
 
� BETA PREGUEADA: possuem ponte de hidrogênio mas é feito com outras 
moléculas.Linhas de cadeias peptídicas ligadas por ligação de hidrogênio. 
-A doença relacionada a beta pregueada é o mal de Alzheimer (neurodegenerativa), 
foi descoberto que proteínas beta amilóide são depositadas no cérebro. 
 
ESTRUTURA TERCIÁRIA: Função dinâmica. Novelo. 
� A sequência primária orienta a formação de estrutura terciária. 
� Trata-se do enovelamento assimétrico e complexo das estruturas secundárias 
formando uma estrutura tridimensional (globulares- proteínas grandes e complexas, 
com diferentes funções) com uma função dinâmica. 
� Proteínas com mais de 200 aminoácidos são divididos em domínio (pequenas unidades 
subestruturais de funcionamento da proteína). Esse domínio possui várias funções. 
� Estrutura terciária se enovela de modo que as cadeias laterais hidrofóbicas fiquem 
internamente na molécula e as cadeias hidrofílicas fiquem externamente- o papel da 
água. Logo é anfipática. (os polares ficam parafora e os apolares para dentro) 
 
- INTERAÇÕES QUE ESTABILIZAM ESSA ESTRUTURA (Ligações que compõe a estrutura 
terciária) 
 *PONTE DE HIDROGÊNIO: grupos OH de serina e treonina podem formar pontes 
com oxigênio da carboxila ou carbonila da ligação peptídica. 
A ESTRUTURA PRIMÁRIA É QUEBRADA 
POR HIDRÓLISE, AS OUTRAS ESTRUTURAS 
SÃO POR DESNATUAÇÃO. 
 *PONTE DE DISSULFETO: trata-se de uma ligação covalente de 2 resíduos cisteínas 
localizadas em quaisquer porções da estrutura, formando uma cistina e configurando a 
estrutura tridimensional da proteína. 
 *INTERAÇÕES IÔNICAS: podem ocorrer interações entre a carbonila da cadeia 
lateral de aspartato e glutamato com amina de lisina. 
 *INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS: aminoácidos com cadeias laterais apolares se 
encontram no interior da estrutura, assim como os aminoácidos com cadeias laterais 
polares se localizam na superfície da molécula em contato com solventes polares. 
 
 
 
 
ESTRUTURA QUARTENÁRIA: união de nois ou mais novelos. 
� Proteínas com duas ou mais cadeias polipeptídicas ou monômeros ou novelo. 
� Ex: a hemoglobina (tem mais de um novelo, tem 4) 
 
• DESNATURAÇÃO PROTEÍCA: 
� O QUE É: é a perda da estrutura nativa/original da proteína, resultado da quebra de ligações não 
covalentes (exceto a peptídica). Só acontece em estruturas secundárias, terciárias e quartenárias. 
Raramente podem ser reversíveis ao sofrerem renaturação- uso das chaperonas para a 
reorganização e enovelado das proteínas. 
� CAUSA: calor, ácidos, bases fortes, solventes orgânicos polares, detergentes e sabões. 
� O QUE GERA: causa desdobramento e desorganização da estrutura protéica. 
 
OBS: CHAPERONAS- grupo 
especializado de proteínas para 
o enovelamento adequado das 
proteínas. 
OBS: A albumina só tem 
estrutura terciária (só tem um 
HIDRÓLISE: só a estrutura primária realiza. 
DESNATURAÇÃO: realizada pela estrutura 
secundária, terciária e quartenária.